Estructura Química de Proteínas y otros compuestos Nitrogenados PDF

Estructura Química de Proteínas y otros compuestos Nitrogenados Las proteínas son las moléculas más importantes que constituyen a los seres vivos, ya que está involucrada en la mayoría de los procesos biológicos. Por ejemplo, la mayoría de las enzimas son proteínas, algunas son hormonas, otras son t...

Estructura Química de Proteínas y otros compuestos Nitrogenados Las proteínas son las moléculas más importantes que constituyen a los seres vivos, ya que está involucrada en la mayoría de los procesos biológicos. Por ejemplo, la mayoría de las enzimas son proteínas, algunas son hormonas, otras son transportadoras en la sangre como la Hemoglobina. Mientras otras actúan como anticuerpos o receptores de señales, otras como la Miosina y Actina tienen importancia en la contracción muscular. Pero también hay que mencionar al Colágeno. Las proteínas se consideran macromoléculas,la cual es constituida por Aminoácidos (a.a), existen muchas variedades pero los más importantes son los 20 Aminoácidos proteicos, ya que forman proteínas. - 20 AminoÁcidos Proteicos: ★ Glicina (R:-H):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Alanina (R:-CH3):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Valina (R:-CH-(CH3)2):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Leucina (R:-CH2-CH-(CH3)2):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Isoleucina (R:-CH(-CH3)-CH2-CH3):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Fenilalanina (R:-CH2-⬡):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Triptófano (Ciclos):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Metionina (R:-CH2-CH2-S-CH3):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. ★ Prolina (Ciclo con N integrado):Posee cadena No Polar y es No Ionizable. La Prolina no puede formar estructuras ordenadas, como alfa-hélice o beta-plegada, debido a que su cadena lateral está unida al grupo amino formando un anillo, por lo que el nitrógeno está involucrado en un anillo que limita su capacidad para donar un hidrógeno adicional para formar enlaces de hidrógeno, lo que también interfiere con la formación de esas estructuras ordenadas. ★ Tirosina (R:-CH2-⬡-OH): Posee una cadena Polar, pero Sin Carga y es Ionizable. ★ Serina (R:-CH2-OH): Posee una cadena Polar, pero Sin Carga y es No Ionizable. ★ Treonina (R:-CH(-CH3)-OH): Posee una cadena Polar, pero Sin Carga y es No Ionizable. ★ Cisteína (R:-CH2-SH): Posee una cadena Polar, pero Sin Carga y es Ionizable. ★ Asparagina (R:-CH2-CONH2): Posee una cadena Polar, pero Sin Carga y es No Ionizable. ★ Glutamina (R:-CH2-CH2-CONH2): Posee una cadena Polar, pero Sin Carga y es No Ionizable. ★ Lisina (R:-(CH2)4-NH2): Posee cadena con Carga Positiva, pero es No Polar. Es Ionizable. ★ Arginina (Con grupo guanidino):Posee cadena con Carga Positiva, pero es No Polar. Es Ionizable. ★ Histidina (Heterociclo Imidazol):Posee cadena con Carga Positiva, pero es No Polar. Es Ionizable. ★ Aspartato (R:-CH2-COO): Posee cadena con Carga Negativa, pero es Polar. Es Ionizable. ★ Glutamato (R:-CH2-CH2-COO):Posee cadena con Carga Negativa, pero es Polar. Es Ionizable. - Punto Isoeléctrico (pI): El pI de un aminoácido es el pH en el cual la Molécula No Tiene Carga Neta, es decir, las cargas positivas y negativas se equilibran. Mientras que el pI para las proteínas sigue el mismo razonamiento, ya que el pI de una proteína es el pH en el cual la proteína tiene una Carga Neta Cero, es decir, las cargas positivas y negativas de todos los grupos ionizables de la proteína se equilibran. Para calcular el pI de un aminoácido, se consideran los pK de ambos lados de su forma isoeléctrica. - Dipéptido: Los aminoácidos establecen enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un a.a y el nitrógeno del grupo alfa.amino de otro. A este enlace se lo llama Unión Peptídica, es del tipo Amida y se produce pérdida de agua. La unión de varios aminoácidos se llama Polipéptido, un ejemplo de esto es la Insulina o el Glucagón (ambos sintetizados por la parte endógena del páncreas). - Estructura de las Proteínas: Hay diferentes niveles de organización en una proteína, se clasifican como:  ★ Estructura Primaria: Se trata de un ordenamiento de secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Es un factor determinante de las propiedades y funciones de una proteína. Ejemplo: Secuencia de Aminoácidos. ★ Estructura Secundaria: Se trata del ordenamiento o distribución espacial. Que a su vez también está organizado como: Alfa-Hélice: Se mantienen estables por Puentes de Hidrógeno. Ejemplo: ADN. Beta-Plegada: Se establece mediante Puentes de Hidrógeno para formar estructuras en ZigZag. Ejemplo: Colágeno. Al Azar: No posee un patrón característico. ★ Estructura Terciaria:Se trata de la conformación tridimensional. Y esta se mantiene estable por distintas fuerzas ,además del Puente de Hidrógeno, como lo es el Puente Disulfuro o Fuerzas de Atracción o Repulsión. Ejemplo: Hemoglobina (Proteína Globular) o Miosina (Proteína Fibrosa). ★ Estructura Cuaternaria: Se trata del ordenamiento de la Cadena Polipeptídica. Ejemplo: Rubisco (Compuesta por 8 subunidades). - Desnaturalización: Si las proteínas son sometidas a Agentes Físicos o Desnaturalizantes como lo son el Calor, Radiaciones, Temperatura, Presión o Altas Concentración de Ácido o Bases. Pueden generar un cambio en la conformación de las fuerzas que la mantienen unida, modificando sus funciones o propiedades. Pero estos Agentes no atacan la Unión Peptídica por lo que mantienen su Estructura Primaria. - Proteolisis: Es la degradación de proteínas por medio de enzimas, por lo que es una Hidrólisis que altera la Estructura Primaria de la Proteína. - Interacciones Intermoleculares: Ayudan a estabilizar la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína. Hay diferentes tipos: Puente de Hidrógeno: O-H, N-H, F-H. Dipolo-Dipolo: Dos grupos polares, que no forman puente de hidrógeno. Ej: 2 Cisteínas. Dipolo-Dipolo Inducido: Un grupo polar y otro n o polar. Ej: Serina y Alanina. Fuerzas de London: Dos grupos no polar. Ej: 2 Alanina. Ion-Dipolo: Se trata de un grupo con carga y un grupo polar sin carga. Ej: Serina y Lisina a pH=Neutro. Ion-Dipolo Inducido: Se trata de un grupo con carga y un grupo no polar. Ej: Ac Asp y Alanina a pH=Neutro. Atracción Electrostática: Se trata de dos grupos con distinta carga. Repulsión Electrostática: Se trata de dos grupos con misma carga. - Ácidos Nucleicos: Son macromoléculas compuestas por unidades estructurales llamadas “Nucleótidos”. - Nucleótidos: Son sustancias formadas por la unión de = ★ Bases Nitrogenadas: Son sustancias derivadas de los núcleos heterocíclicos “Pirimidina” y “Purina”. Pirimidinas: Son compuestos de un anillo, entre ellos la “Timina (T)”, “Citosina (C)” y “Uracilo (U)”. Purinas: Son compuestos de dos anillos, entre ellos la “Adenina (A)” y “Guanina (G)”. ★ Monosacárido (una Pentosa): Pueden ser dos azúcares la “Ribosa” o la “D-2- desoxirribosa”, ya que ambas son Aldopentosas. Se ciclan con forma furanosa. ★ Acido Ortofosforico: Se une al carbono 5 del monosacárido por esterificación. - Nucleósido: Es un compuesto el cual está formado sólo por la unión de la Base Nitrogenada y el Monosacárido, sin el Ácido Ortofosforico. - ADN (Ácido desoxirribonucleico): Es un compuesto Bicatenario, el cual está compuesto por Bases Nitrogenadas (A, T, C y G), como monosacárido esta la D-2-desoxirribosa y ademas el acido ortofosfórico. Su principal función biológica, es almacenar la información biológica. - ARN (Ácido Ribonucleico): Es un compuesto Monocatenario, el cual está compuesto por Bases Nitrogenadas (A, U, C y G), como monosacárido esta la D-Ribosa y ademas el acido ortofosfórico. Su principal función biológica, es participar de la Síntesis de Proteínas. Hay diferentes tipos de ARN: ★ ARN-mensajero: Se encarga de transmitir la información genética desde el ADN-nuclear al Citoplasma, donde se realiza la síntesis de proteínas. ★ ARN-transferencia: Transporta los aminoácidos hacia el lugar de la síntesis de proteínas. ★ ARN-ribosómico: Forma parte estructural de los ribosomas y participa de la síntesis de proteínas. ★ ARN-pequeños: Se encarga de la Regulación. - Nucleótidos Libres: ATP,ADP y AMP: El ATP (Adenosina Trifosfato), es el nucleótido libre más abundante. Es un mediador importante en las reacciones, ya que se usa como Moneda de Intercambio Energético. Cuando el ATP pierde un grupo fosfato se convierte en ADP, el cual se reutiliza para la síntesis de ATP. Mientras que si el ATP pierde dos grupos de fosfato se convierte en AMP, el cual se puede transformar en cAMP, un importante señalizador de rutas metabólicas. NAD (Nicotinamida adenina dinucleótido): Es un derivado de la Vitamina B3 (Niacina), actúa como un Cofactor en las rutas metabólicas. Además participa en el Ciclo de Krebs y en la Cadena de Transporte de Electrones. FAD (Flavina adenina dinucleótido): Es un derivado de la Vitamina B2 (Riboflavina), actúa como un Cofactor en las rutas metabólicas. Además participa en el Ciclo de Krebs y en la Cadena de Transporte de Electrones. Creatina: Almacena y suministra energía a las células musculares. Fosfocreatina: Actúa como reservorio de energía, que sirve para regenerar rápidamente el ATP. Etanolamina: Actúa como un precursor de aminoácidos. Colina: Importante para la síntesis de neurotransmisores. Grupo Hemo: Está formado por un Anillo Porfirínico, el cual en su núcleo tiene un Hierro (Fe). Es una parte fundamental de la: ★ Hemoglobina: El Grupo hemo le permite transportar el oxígeno desde los pulmones a los tejidos del cuerpo y luego transporta el CO2 de regreso a los pulmones para su exhalación. ★ Mioglobina: El grupo hemo ayuda a almacenar oxígeno en los músculos, liberándose cuando se necesita durante la contracción muscular. Glutatión: Un Antioxidante esencial. Compuesto por tres aminoácidos: glutamato, cisteína y glicina. Su principal función es proteger las células del daño causado por los radicales libres y el estrés oxidativo. - Desechos Nitrogenados: Son productos de la degradación de rutas metabólicas que contienen nitrógeno, por ejemplo: ★ Amoniaco (NH3): Es producto de la degradación de aminoácidos, es decir, producto de la desaminación. ★ Urea: Se forma a partir del Amoniaco en el hígado. ★ Ácido Úrico: Es producto de la degradación de Purinas. ★ Creatinina: Se genera por la degradación de creatina. ★ Bilirrubina: Se genera por la degradación de hemoglobina. ★ Urobilina: Se genera por la degradación de Bilirrubina en el intestino. Función dar color a la Orina. ★ Estercobilina: Se genera a partir del Urobilinógeno que es un derivado de la bilirrubina. Función dar color a las Heces.