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ENZIMAS Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas del organismo. Un enzima hace que una reacción química sea energéticamente posible. Son biocatalizadores específicos. Se encargan de acelerar aquellas reacciones que sean energéticamente posible...

ENZIMAS Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas del organismo. Un enzima hace que una reacción química sea energéticamente posible. Son biocatalizadores específicos. Se encargan de acelerar aquellas reacciones que sean energéticamente posibles. Son proteínas con función catalítica. (Aumentan la velocidad de la reacción en un millón de veces o más, pero no afecta a su equilibrio). Las/os enzimas son, a excepción de los ribozomas, unas proteínas globulares capaces de catalizar reacciones metabólicas y reacciones biológicas disminuyendo la energía de activación. Son solubles en agua y se difunden bien en líquidos orgánicos. ■ Las ribozimas son algunas moléculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores, es decir, de acelerar reacciones de forma específica. ■ Al igual que las enzimas proteicas, poseen un centro activo que se une específicamente a un sustrato y que facilita su conversión en un producto. ■ Las ribozimason menos versátiles que las enzimas proteicas. Actúan a nivel intra y extracelular. Como catalizadores que son, son capaces de acelerar la reacción, pero no se consumen durante estas. Como todo catalizador cumplen 2 funciones: 1. Aceleran la reacción disminuyendo la energía de activación y el tiempo de reacción, es decir, aumentan su velocidad. 2. No se consumen durante la reacción. RIBOZIMAS:  Son ARN con actividad catalítica.  Se encargan de catalizar la pérdida/ganancia de nucleótidos.  No se consumen.  Es una contracción de “ácido ribunucleico” y “enzima”.  Los sustratos de las ribozimas con frecuencia son ARN. TÉRMINOS ANABOLISMO: Conjunto de reacciones que permiten sintetizar moléculas. CATABOLISMO: conjunto de reacciones que nos permiten degradar moléculas. Aceleran reacciones termodinámicamente posibles. Ejemplo: Lactosa  glucosa + galactosa (mediante la enzima lactasa). Todas las rutas metabólicas están catalizadas por ENZIMAS. Son reacciones encadenadas. PROPIEDADES *Necesitan mantener la estructura primaria de las proteínas para conservar sus funciones y propiedades. Presentan todas las propiedades de las proteínas pero además: 1. Gran actividad catalítica: alteran la velocidad sin alterar su equilibrio; no dejan subproductos. 2. Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura. Cambios bruscos de temperatura y de pH provocan su desnaturalización. 3. Específicas, actúan sobre uno o muy pocos sustratos. 4. Su actividad es regulable, retroalimentación en reacciones irreversibles catalizadas. 5. No cambian el sentido de la reacción. 6. Eficaces, además no se consumen *Especificidad enzimática Las características del centro activo y la necesaria complementariedad del sustrato determinan la elevada especificidad de la acción enzimática.  Especificidad absoluta: La enzima solo puede actuar sobre un tipo de sustrato. Ejemplo: la Deshidrogenasa Succínica, que es específica para el succinato.  Especificidad de grupo: El enzima transforma sustratos que presentan un determinado tipo de enlace.  Especificidad estereoisomérica: Especificidad de una enzima por un enantiómero. Reconoce a un esteroisómero. Por ejemplo reconoce a: L-aminoácido oxidasa. * Un estereoisómero es un isómero que tiene la misma fórmula molecular, con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio  Especificidad óptica: Algunas enzimas actúan, por ejemplo, sobre isómeros de la serie L (enzimas relacionadas con el catabolismo de aminoácidos), mientras que otros actúan sobre la serie D (los involucrados en el metabolismo de los glúcidos). Ejemplo: la maltasa hidroliza los alfa-glucósidos, pero no los beta. Según su estructura, las enzimas se pueden clasificar en dos grupos: 1. Enzimas simples: constituidas únicamente por aminoácidos. Son estrictamente proteicas. 2. Holoenzimas: son aquellas que tienen en su composición, además de aminoácidos aparecen otros compuestos de naturaleza no proteica. Están formados por un apoenzima, es decir una parte proteica y por un cofactor, es decir parte no proteica. Explicación: HOLOENZIMA  PARTE PROTEICA (apoenzima) + COFACTOR. PARTE PROTEICA: también denominada como apoenzima está formada por aminoácidos. COFACTOR: es un compuesto químico, de naturaleza NO PROTEICA, que se requiere para llevar a cabo la actividad de una enzima. Es una molécula auxiliar. El cofactor puede ser: 1. Molécula inorgánica: son iones inorgánicos metálicos. (Cu++) 2. Molécula orgánica: 2.1 Coenzima: son cofactores orgánicos. Es la parte no proteica. Derivan generalmente de las vitaminas. La coenzima no va unida fuertemente a la parte proteica de la enzima. Son algunos ejemplos NAD+ y FAD+. Se unen de forma no permanente. APOENZIMA + COENZIMA  HOLOENZIMA. (Enzima activa) 2.2 Grupo prostético: es un componente que se une con un enlace fuerte, denominado, enlace covalente. Se une de forma permanente. Es decir, concluiremos que si el cofactor está unido fuertemente se denomina grupo prostético. Un ejemplo sería el grupo HEMO en la hemoglobina. *Algunas enzimas necesitan un componente no proteico, el cofactor, para poder realizar su actividad. Si esa enzima no tiene el cofactor no es activa y se denomina apoenzima. Cuando la enzima está unida a su cofactor se llama holoenzima y es activa. *La diferencia entre una coenzima y grupo prostético es que el segundo puede pertenecer a una proteína sin actividad enzimática. COENZIMAS O COFACTORES ORGÁNICOS 1. Actúan como transportadores de grupos químicos, protones o electrones. 2. Se alteran en la reacción pero se regeneran rápido. 3. Su unión al apoenzima es temporal. (Recordar que la del grupo prostético es fija) 4. Muchas coenzimas son vitaminas liposolubles (A, D, E, K) e hidrosolubles (B,C). 5. No son específicas para un sustrato, se pueden unir a muchos tipos de apoenzima y realizar funciones muy diferentes. 6. Encontramos dos tipos según su función: 6.1 Coenzimas oxidación/reducción. Transportar protones y electrones. (NAD+, NADP+, FAD+). 6.2 Coenzima de transferencia. Transportan radicales. (ATP, Acetil-CoA). IMPORTANTE RECORDAR: En proteínas: - Holoproteínas: formadas exclusivamente por aminoácidos. - Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otros compuestos. PROTEÍNAS Son moléculas formadas por C,H.O.N. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas llamadas aminoácidos. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos son enlaces planares con cierta rigidez. Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos. Las proteínas tienen diferentes tamaños y funciones, además son capaces de interaccionar entre sí y con otras macromoléculas. ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se caracterizan por estar formados por un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). El carbono se une al grupo funcional amino, al grupo carboxilo, al hidrogeno y a un grupo R. La alteración de algún aminoácido de alguna proteína puede derivar en un cambio en su estructura y función. La secuencia de aa, estructura primaria, debe permanecer intacta. Son sustancias anfóteras: sus grupos funcionales puede comportarse como ácidos, es decir, cede protones o como bases, es decir, capta protones. Cuando están libres pueden disociarse, es decir, ceder o captar hidrogeniones H+.  Función amina (catión): no libera protones/adquiere protones (NH3+). *En un medio ácido, los grupos NH2+ se disocian y actúan como bases, es decir, captará H+ (protones).  Función carboxilo (anión): cede protones. *En un medio básico, COOH actúa como ácido, es decir, cede protones. La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas que presentan esta característica se dice que son anfóteros. CONSECUENCIAS - Capacidad tamponadora: El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas, y de ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biológicas.  La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H +) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. * Una disolución tampón o amortiguadora es aquella que mantiene un pH casi constante cuando se le añaden pequeñas cantidades de ácido o de base. - Catálisis ácido-base: La catálisis ácido y la catálisis básica es el proceso por el cual una reacción química es catalizada (aumento de la velocidad de una reacción química) debido a la participación de un ácido o una base. El ácido es a menudo el protón y la base es a menudo un ion hidroxilo. ESTEROSIOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL Los compuestos esteroisómeros son aquellos que constan de la misma cadena, misma fórmula plana, pero diferente conformación espacial. Son moléculas con igual fórmula molecular pero diferente estructura espacial y diferentes propiedades. Los esteroisómeros, isómeros en el espacio, poseen al menos un carbono asimétrico C*, el cual corresponderá al carbono alfa. El carbono asimétrico o también denominado como carbono quiral es aquel que tiene a su alrededor los cuatro elementos diferentes. Esteroisómeros: son compuestos con la misma cadena pero con diferente orientación en el espacio. Se llaman isómeros ópticos a los esteroisomeros que tienen las mismas propiedades químicas pero diferente actividad óptica. (ENANTIOMEROS). DIAESTEROISÓMEROS ESTEROISÓMEROS ENANTIÓMEROS O ISÓMEROS ÓPTICOS ENANTIÓMEROS: Imágenes especulares, mismo grado de desviación en sentido contrario. Cuando existe un carbono asimétrico en la molécula, esto impide que tenga un centro de simetría, por lo que habrá dos centros y dos configuraciones espaciales. *El grupo amino está a la izquierda o a la derecha. Si está a la izquierda  L- aminoácido. Si está a la derecha  D- aminoácido. Son capaces de desviar la luz polarizada  tienen, por tanto, propiedades en el espacio. Si la desvían a la derecha  dextrógiros Si la desvían a la izquierda  levógiros. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Cuando formamos una proteína, el grupo carboxilo de un aa queda unido a la función amina de otro aa. Lo que diferencia a las proteínas son sus radicales R. La polaridad en una proteína dependerá del grupo radical y no del grupo carboxilo/amino ya que están unidas en grupos carbonilo y pierden, por tanto, su polaridad. Clasificación según su polaridad: 1. AMINOÁCIDOS NO POLARES O HIDRÓFOBOS 1.1 Alifáticos 1.2 Aromáticos 2. AMINOÁCIDOS POLARES O HIDRÓFILOS 2.1 Aminoácidos polares ácidos con carga negativa. 2.2 Aminoácidos polares básicos con carga positiva. 2.3 Aminoácidos polares neutros o sin carga.  NO POLARES:  También reciben el nombre de hidrófobos o apolares.  Contienen principalmente grupos R formados por cadenas hidrocarbonadas que no llevan cargas positivas ni negativas. (Cadenas de carbonos unidos entre sí)  Tienen pocas interacciones con las proteínas.  Actúan con otros por medio de las fuerzas de Van der Waals. Dentro de los aminoácidos no polares distinguimos dos clases: 1. ALIFÁTICOS:  Son aminoácidos esenciales que constituyen la base de las proteínas del músculo esquelético, modulan el metabolismo de la glucosa y ayudan al mantenimiento de la correcta función cerebral.  Sus radicales son cadenas hidrocarbonadas.  Ejemplos: valina, isoleucina, alanina, leucina. 2. AROMÁTICOS  Contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos, es decir, contienen un anillo aromático, un anillo de benzeno.  Ejemplos: fenilalanina, triptófano, tirosina.  POLARES:  Todos los aminoácidos que en su grupo R tienen ácidos o bases.  Reciben el nombre de aminoácidos hidrófilos. 1. AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS CON CARGA NEGATIVA  El grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo) COOH por lo que cederá H+.  Ejemplos: aspartato y glutamato. 2. AMINOÁCIDOS BÁSICOS CON CARGA POSITIVA  El grupo R lleva un grupo básico (amino) NH2, por lo que capta H+.  Ejemplos: lisina, arginina, histidina. 3. AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA  Son aminoácidos que carecen de carga.  También reciben el nombre de aminoácidos neutros polares.  Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede formar puentes de hidrogeno con moléculas polares, por lo que son solubles en agua.  Ejemplos: glutamina, serina, asparragina. ENLACE PEPTÍDICO Se realiza entre un grupo carboxilo terminal de un aminoácido y otro grupo amino de otro aminoácido, liberándose una molécula de H2O. Son enlaces planares con una cierta rigidez. En el organismo se encuentran disociados. El enlace siempre quedará en zigzag en el espacio. PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA  Oxitocina  contracciones en el parto. Péptido formado por 9 aminoácidos.  Encefalinas  percepción del dolor . Péptido formado por 5 aminoácidos.