بیوشیمی ساختار PDF

‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬...

‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬ ‫شایان حیدری ‪ -‬محمدرضا مغازه‬ ‫آب‬ ‫آب فراوانترین ماده موجود در سیستمهای زیستی است و حدود ‪ %70‬یا بیشتر وزن موجودات را تشکیل میدهد‪.‬تمامی بیومولکولها‬ ‫در آب قرار دارند و محیطی است که تمامی فرآیندهای زیستی در آن انجام میشود‪.‬بنابراین ویژگیهای تمامی بیومولکولها تحت تاثیر‬ ‫ویژگیهای آب قرار میگیرد‪.‬‬ ‫پیوند هیدروژنی عامل اصلی بسیاری از ویژگیهای خاص آب‬ ‫در مقایسه با سایر حالل ها‪ ،‬آب نقطه ذوب‪ ،‬نقطه جوش‪ ،‬ظرفیت حرارتی‪ ،‬گرمای تبخیر‪ ،‬کشش سطحی و چسبندگی باالیی دارد‪.‬تمامی‬ ‫این ویژگیها نتیجه قطبیت زیاد آب و جاذبه بین ملکولهای آب مجاور میباشد که تحت عنوان پیوند هیدروژنی از آن یاد میشود‪.‬‬ ‫پیوند هیدروژنی چیست؟ مولکولهایی که در آنها اتم هیدروژن با اتم الکترونگاتیوی‬ ‫مثل اکسیژن یا نیتروژن پیوند کواالنسی تشکیل میدهد (مثل ‪ H20‬و ‪.)NH3‬بین اتم‬ ‫هیدروژن از یك مولکول و اتم اکسیژن یا نیتروژن از مولکول دیگر جاذبهای ایجاد میشود‬ ‫که تحت عنوان پیوند هیدروژنی از آن یاد میکنند‪.‬‬ ‫در آب چهار اوربیتال ‪ SP3‬دیده میشود‪.‬دو جفت الکترون غیر پیوندی در یك سمت و دو‬ ‫جفت الکترون پیوندی بین هیدروژن و اکسیژن در سمت دیگر قرار دارند‪.‬از طرفی اکسیژن‬ ‫الکترونگاتیوی بیشتری از هیدروژن دارد‪ ،‬لذا جفت الکترون پیوندی را به‬ ‫سمت خود میکشد‪ ،‬بنابراین اتم اکسیژن بار نسبی منفی و اتمهای هیدروژن‬ ‫بار نسبی مثبت دارند‪.‬در نتیجه جاذبه الکترواستاتیکی به نام پیوند هیدروژنی‬ ‫بین اتم اکسیژن از یك مولکول آب و اتم هیدروژن از مولکول آب دیگر ایجاد‬ ‫میشود‪.‬‬ ‫در یخ هر مولکول آب با چهار موکول آب دیگر پیوند هیدروژنی تشکیل‬ ‫میدهد‪.‬اما در آب مایع پیوند هیدروژنی حالت پویایی دارد‪ ،‬یعنی دائم در‬ ‫حال شکسته شدن و تشکیل شدن است‪ ،‬لذا به طور میانگین در آب مایع هر‬ ‫مولکول آب با ‪ 3‬تا ‪ 4‬مولکول دیگر پیوند هیدروژنی تشکیل میدهد‪.‬‬ ‫پیوند هیدروژنی عامل اصلی بسیاری از خواص آب است‪.‬بعضی از این خواص برای موجود‬ ‫زنده اهمیت بیشتری دارند‪.‬یکی از این ویژگیها ظرفیت حرارتی باالی آب است‪.‬دمای ویژه‬ ‫آب (انرژی مورد نیاز برای افزایش دمای یك گرم آب به اندازه یك درجه سانتیگراد) باال است‪.‬‬ ‫این خاصیت آب برای سلولها و موجودات زنده مفید میباشد زیرا این امکان را فراهم میکند‬ ‫که آب به عنوان بافر حرارتی عمل کند و درجه حرارت موجود با وجود تغییرات درجه حرارت‬ ‫محیط و نیز تولید حرارت طی مسیرهای متابولیسمی در میزان نسبتا ثابتی حفظ گردد‪.‬‬ ‫‪@Noteology‬‬ ‫‪1‬‬  ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬ ‫یکی دیگر از ویژگیهای آب‪ ،‬انرژی گرمایی باالی تبخیر آب است (انرژی مورد نیاز برای تبدیل یك گرم آب مایع در دمای جوش به‬ ‫حالت بخار)‪.‬پستانداران از این خاصیت آب جهت تبخیر عرق با استفاده از گرمای اضافی بدن و خنك کردن خود استفاده میکنند‪.‬‬ ‫اما مهمترین فایده قطبی بودن آب و پیوند هیدروژنی این است که این خواص موجب حاللیت باالی آب برای مولکولهای قطبی میگردد‪.‬‬ ‫آب حالل قطبی است‪ ،‬بیشتر متابولیتهایی که در بدن وجود دارند نیز ترکیباتی قطبی هستند‪.‬گروههای عاملی مثل هیدروکسیل (‪-‬‬ ‫‪ ،)OH‬آلدهید (‪ ،)CHO-‬کتون (‪ ،)CO-‬استر (‪ ،)COO-‬آمین (‪ ،)NH2‬آمید (‪ )CONH2-‬و ‪...‬به وفور در بیومولکولها یافت شده‬ ‫و موجب حاللیت این مولکولها در آب میگردند‪.‬‬ ‫بنابراین آب بستر مناسبی را جهت حل شدن ترکیبات قطبی متنوع و انجام واکنشهای بیوشیمیایی فراهم میکند‪.‬ترکیباتی که به راحتی‬ ‫در آب حل میشوند را هیدروفیل یا آبدوست مینامند‪.‬‬ ‫اما ترکیبات مهمی وجود دارند که در آب قادر به حل شدن نیستند‪ ،‬به این ترکیبات هیدروفوب میگویند‪.‬گازهای بیولوژیکی مهمی مثل‬ ‫اکسیژن و دیاکسیدکربن غیرقطبی هستند‪.‬‬ ‫این مولکولها در فاز گازی آنتروپی و بینظمی باالیی دارند‪.‬ورود این مولکولها از فاز گازی به فاز مایع حرکت این ملکولها و آزادی‬ ‫عمل آنها را کاهش میدهد‪.‬این کاهش بینظمی یعنی کاهش آنتروپی در کنار‬ ‫کاهش غیرقطبی بودن این گازها‪ ،‬باعث حاللیت بسیار ضعیف این گازها در آب‬ ‫میگردد‪.‬بنابراین جهت انتقال این ترکیبات بعضی از موجودات از پروتئینهای‬ ‫نامحلول در آب مثل هموگلوبین و میوگلوبین استفاده میکنند‪ CO2.‬عالوه بر اتصال‬ ‫به هموگلوبین‪ ،‬به صورت آزاد و نیز به صورت محلول (‪ )HCO3-‬یون بیکربنات نیز‬ ‫میتواند انتقال یابد‪.‬‬ ‫چربیهایی که غشای پالسمایی و غشای اندامكها را تشکیل میدهند‪ ،‬ترکیباتی‬ ‫دوگانه دوست (آمفیپاتیك) هستند‪ ،‬یعنی در ساختار خود هم دارای سر قطبی و هم‬ ‫‪2‬‬  ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬ ‫دارای دم هیدروکربنی غیرقطبی هستند‪.‬سر قطبی این مولکولها هیدروفیل بوده و در تماس با آب قرار میگیرد‪.‬از طرفی دمهای‬ ‫هیدروکربنی غیرقطبی بوده و از تماس با آب اجتناب میکنند‪.‬‬ ‫به نیروهایی که نواحی غیر قطبی را کنار هم قرار میدهند‪ ،‬واکنشهای متقابل آبگریز گفته میشود‪.‬‬ ‫عال وه بر فسفولیپیدهای غشا بسیاری از ترکیبات دیگر نیز دوگانه دوست هستند‪.‬بسیاری از پروتئینها‪ ،‬ویتامینها و استرولها همگی‬ ‫دارای سطوح قطبی و غیرقطبی هستند‪.‬‬ ‫آب به عنوان یک واکنشگر‬ ‫آب نه تنها یك حالل بسیار مناسب است که واکنشهای شیمیایی سلولها در آن‬ ‫انجام میشوند‪ ،‬در بسیاری از موارد خودش به عنوان یك واکنشگر مستقیما در‬ ‫واکنشها شرکت میکند و از طرفی فراورده جانبی بسیاری از واکنشهای زیستی‬ ‫نیز میباشد‪.‬واکنشهایی که در آنها پلیمرهای زیستی تشکیل میشوند‪ ،‬معموال‬ ‫با آزاد شدن آب همراه هستند‪.‬مثل تشکیل پلیپپتیدها از آمینواسیدها‪ ،‬تشکیل‬ ‫پلیساکاریدها از مونوساکاریدها‪ ،‬پیوند استری جهت تشکیل لیپیدها و تشکیل‬ ‫‪ DNA‬از نوکلئوتیدها که به این واکنشها تراکمی یا کندانسیون میگویند‪.‬‬ ‫عکس این واکنشها یعنی شکستن پلیمرها به مونومرهای سازنده با مصرف آب‬ ‫همراه است‪.‬به این واکنشها هیدرولیز میگویند که توسط‬ ‫گروهی از آنزیمها به نام هیدروالزها انجام میشوند‪.‬واکنشهای‬ ‫تراکمی نیاز به انرژی دارند اما واکنشهای هیدرولیز معموال‬ ‫انرژیزا هستند‪.‬سلولها با جفت نمودن واکنشهای تراکمی انرژیخواه با فرایندهای هیدرولیز انرژیزا این مانع ترمودینامیکی را‬ ‫برمیدارند‪.‬‬ ‫به عنوان مثال در گیاهان طی فرایند تراکمی فتوسنتز با استفاده از انرژی نورانی خورشید‪ ،‬آب و دیاکسیدکربن ترکیب و کربوهیدراتها‬ ‫‪CO2 + H2O → (CH2O) + O2‬‬ ‫سنتز میشوند‪:‬‬ ‫از طرفی سوختهایی مثل کربوهیدراتها‪ ،‬چربیها و پروتئینها در بدن میسوزند‪.‬یعنی با اکسیژن ترکیب میشوند و آب و دیاکسیدکربن‬ ‫و انرژی تولید میکنند که در واقع عکس واکنشهای فتوسنتز است‪.‬آبی که در اثر سوختن مواد غذایی در بدن تولید میشود را آب‬ ‫متابولیك میگویند که گاهی میتواند آنقدر زیاد باشد که در بعضی از حیوانات مانند موش صحرایی و شتر بدون نیاز به خوردن آب‪،‬‬ ‫امکان زنده ماندن جانور در مناطق بسیار خشك را فراهم آورد‪.‬‬ ‫یونیزاسیون آب‪ ،‬اسیدها و بازهای ضعیف‬ ‫مولکولهای آب تمایل جزئی به یونیزاسیون دارند‪.‬یعنی یون هیدروژن (پروتون) و یون هیدروکسیل تولید میکنند که این واکنش تعادلی‬ ‫است‪ ،‬یعنی تمایل به واکنش برگشت نیز وجود دارد‪:‬‬ ‫‪ H+‬معموال به صورت آزاد وجود ندارد بلکه با آب هیدراته و یون هیدرونیوم (‪ )H3O+‬را تولید میکند‪.‬میزان یونیزاسیون آب ناچیز است‬ ‫یعنی از هر ایکس مولکول آب تنها یك مولکول آن یونیزه میشود و یونهای ‪ H+‬و ‪ OH-‬را تولید میکند‪.‬بنابراین احتمال یونیزاسیون‬ ‫یك مولکول آب برابر است با‪:‬‬ ‫‪1‬‬ ‫‪8‬‬ ‫‪= 1.8 × 10−9‬‬ ‫‪5.56 × 10‬‬ ‫برای هر واکنش تعادلی ‪ A + B ⇌ C + D‬یك ثابت تعادل (‪ )Keq‬تعریف میشود که برابر است با‪:‬‬ ‫‪3‬‬  ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬ ‫]𝐷[] 𝐶[‬ ‫= 𝑞𝑒𝐾‬ ‫]𝐵[]𝐴[‬ ‫بنابراین درمورد آب داریم‪:‬‬ ‫𝐻[‬ ‫[] ‪+‬‬ ‫]‪−‬‬ ‫𝐻𝑂‬ ‫= 𝑞𝑒𝐾‬ ‫]𝑂 ‪[𝐻2‬‬ ‫وزن مولکولی آب برابر ‪ ۱۸‬گرم بر لیتر است‪.‬لذا یك لیتر آب برابر است با‪:‬‬ ‫𝑙𝑜𝑚 ‪1000⁄18 = 55.5‬‬ ‫بنابراین ثابت تعادل آب برابر است با‪:‬‬ ‫] ‪[𝐻 + ][𝑂𝐻 −‬‬ ‫= 𝑞𝑒𝐾‬ ‫𝑀 ‪55.5‬‬ ‫با جابجایی آب خواهیم داشت‪:‬‬ ‫𝑤𝐾 = ] ‪(55.5𝑀)(𝐾𝑒𝑞 ) = [𝐻 + ][𝑂𝐻 −‬‬ ‫ثابت تعادل آب در دمای ‪ ۲۵‬درجه سانتیگراد برابر است با ‪.1.8 × 10−16‬با جایگزینی این عدد در معادله باال داریم‪:‬‬ ‫‪𝐾𝑤 = [𝐻 + ][𝑂𝐻 − ] = (55.5 𝑀 )( 1.8 × 10−16 𝑀) = 1 × 10−14 𝑀2‬‬ ‫‪ Kw‬نماد حاصل ضرب یونی آب میباشد که در دمای ‪ ۲۵‬درجه همیشه برابر است با ‪.1.0 × 10−14‬‬ ‫از آنجایی که غلظت یون هیدروژن و هیدروکسیل در آب خالص برابر است و هر دو به یك میزان تولید میشوند‪ ،‬میتوانیم بنویسیم‪:‬‬ ‫‪𝐾𝑤 = [𝐻 + ][𝑂𝐻 − ] = [𝐻 + ]2‬‬ ‫لذا داریم‪:‬‬ ‫‪[𝐻 + ] = √𝐾𝑤 = √1.0 × 10−14 𝑀2‬‬ ‫𝑀 ‪[𝐻 + ] = [𝑂𝐻 − ] = 10−7‬‬ ‫یعنی غلظت ‪ H+‬آب خالص در دمای‪ ۲۵‬درجه سانتی گراد برابر است با ‪.1. 0 × 10−7‬‬ ‫گفتیم ‪ Kw‬در یك دمای خاص همیشه عدد ثابتی است و تغییر نمیکند‪.‬چون با افزایش غلظت هر یك از یونها غلظت یون دیگر کاهش‬ ‫مییابد‪.‬به نحوی که حاصل ضرب غلظت آنها در نهایت ‪ 1.0 × 10−14‬خواهد بود‪.‬برای مثال اگر غلظت ‪ ۱0 H+‬برابر افزایش یابد‪،‬‬ ‫غلظت ‪ ۱0 OH-‬برابر کاهش مییابد‪.‬لذا خواهیم داشت‪:‬‬ ‫‪[𝐻 + ] × [𝑂𝐻 − ] = 10−6 × 10−8 = 10−14‬‬ ‫در بیوشیمی برای نشان دادن غلظت ]‪ [H+‬از مقیاسی به نام ‪ pH‬استفاده میشود‪.‬‬ ‫] ‪𝑝𝐻 = − 𝑙𝑜𝑔[𝐻 +‬‬ ‫بنابراین ‪ pH‬آب خالص برابر است با‪:‬‬ ‫]‪+‬‬ ‫‪[𝐻 = 10‬‬ ‫‪−7‬‬ ‫‪𝑝𝐻 = − 𝑙𝑜𝑔 10−7 = 7‬‬ ‫مثال‪ pH :‬محلول ‪ 0.1‬موالر ‪ HCl‬چند است؟‬ ‫] ‪𝐻𝐶𝑙 → [𝐻 + ] + [𝐶𝑙 −‬‬ ‫𝑀 ‪[𝐻 + ] = 10−1‬‬ ‫‪𝑝𝐻 = − 𝑙𝑜𝑔[𝐻 + ] = − 𝑙𝑜𝑔 10−1 = 1‬‬ ‫‪4‬‬  ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬ ‫مثال‪ pH :‬محلول ‪ 0.1‬موالر سود (‪ )KOH‬چند است؟‬ ‫‪[𝐻 + ] × [𝑂𝐻 − ] = 10−14‬‬ ‫‪[𝐻 + ] × 10−1 = 10−14‬‬ ‫‪[𝐻 + ] = 10−13‬‬ ‫‪𝑝𝐻 = − 𝑙𝑜𝑔[𝐻 + ] = − 𝑙𝑜𝑔 10−13 = 1 3‬‬ ‫بافر (تامپون)‬ ‫تمامی مایعات بدن از مایع داخل سلولی (سیتوپالسم) گرفته تا مایعات خارج سلولی مثل خون‪ ،‬لنف‪ ،‬اسید معده‪ ،‬ادرار‪ ،‬صفرا و ‪...‬همگی‬ ‫‪ pH‬خاصی دارند و تغییرات کوچك در ‪ pH‬منجر به تغیرات بزرگ در واکنشهای بیوشیمیایی میگردد‪.‬علت این اتفاق این است که‬ ‫اوال تقریبا تمامی واکنشهای بیوشیمیایی توسط آنزیمها انجام میشوند و آنزیمها دارای گروههای قابل یونیزاسیون هستند‪.‬هر آنزیمی‬ ‫در ‪ pH‬خاصی به نام ‪ pH‬بهینه یا اپتیمم بهترین فعالیت کاتالیتیك را دارد‪.‬در ‪pH‬های کمتر یا بیشتر از ‪ pH‬اپتیمم فعالیت کاتالیتیکی‬ ‫به میزان قابل توجهی کاهش مییابد‪.‬‬ ‫اولین عامل تنظیم کننده ‪ ،pH‬سیستمهای بافری هستند‪.‬یعنی‬ ‫سیستمهای آبی که در برابر تغیرات ‪ pH‬مقاومت میکنند‪.‬بافر از یك‬ ‫اسید ضعیف و باز مزدوج آن با نسبت برابر و یا برعکس باز ضعیف و اسید‬ ‫مزدوج آن با نسبت برابر تشکیل شده است‪.‬در منحنی تیتراسیون اسید‬ ‫ضعیفی مثل اسیداستیك مشاهده میکنیم‪.‬‬ ‫در ناحیه ‪ pKa‬تغییرات غلظت ‪ H+‬و یا ‪ OH-‬تغیرات قابل توجهی را در‬ ‫‪ pH‬ایجاد نمیکند‪.‬هر اسید و یا باز ضعیف در یك واحد کمتر و یك‬ ‫واحد بیشتر از ‪ pK‬میتواند به عنوان بافر عمل کند‪.‬اگر اسید به محیط‬ ‫اضافه شود یعنی ]‪ [H+‬افزایش یابد‪ ،‬این واکنش به سمت چپ متمایل‬ ‫میشود‪ ،‬یعنی ‪ H+‬با ‪ Ac-‬ترکیب شده و ‪ AcH‬تولید میشود‪.‬پس تقریبا‬ ‫تمامی ‪ H+‬اضافه شده صرف تولید ‪ AcH‬میشود‪.‬یعنی عمال در غلظت ‪ H+‬تغییر ایجاد نمیشود و ‪ pH‬تغیری نمیکند‪.‬اضافه شدن‬ ‫‪ OH-‬نیز واکنش را به سمت راست میبرد‪.‬یعنی ‪ OH-‬با ‪ H+‬ترکیب شده و ‪ H2O‬تولید میکند و ‪ Ac-‬افزایش مییابد و عمال در ‪pH‬‬ ‫تغییری ایجاد نمیکند‪.‬‬ ‫‪−‬‬ ‫‪2−‬‬ ‫𝑂𝑃𝐻‪ 𝐻𝑃𝑂 4 /‬است که‬ ‫مهمترین سیستم بافری سیتوپالسم بافر فسفات‬ ‫‪4‬‬ ‫دارای ‪ pK = 6.86‬است‪ ،‬بنابراین از ‪pH‬های ‪ 7.86-5.86‬به عنوان بافر عمل‬ ‫میکند‪.‬یکی دیگر از سیستمهای بافری سیتوپالسم آمینواسید هیستیدین ‪His‬‬ ‫است‪.‬در سیتوپالسم غلظت باالیی از پروتئینها وجود دارند‪.‬در بسیاری از اینها‬ ‫آمینواسید ‪ His‬وجود دارد‪ pK.‬این آمینواسید برابر با ‪ 6‬است‪ ،‬بنابراین از ‪pH‬های‬ ‫‪ 5-7‬میتواند به عنوان بافر عمل کند‪.‬‬ ‫بافر بیکربنات خون‬ ‫‪ pH‬خون حدود ‪ 7.4‬است‪.‬مهمترین عاملی که ‪ pH‬خون را در این محدوده نگه میدارد بافر بیکربنات است‪.‬سه واکنش تعادلی در این‬ ‫بافر انجام میشود‪.‬وقتی ‪ H+‬وارد خون میشود‪ ،‬مثال هنگام عبور خون از عضالتی که در اثر فعالیت شدید عضالنی اسید الکتیك در آنها‬ ‫‪5‬‬  ‫جلسه ‪ :1‬آب‪ ،‬پیوندهای شیمیایی‪ ،‬بافر‬ ‫‪−‬‬ ‫تجمع پیدا کرده است‪ ،‬این ‪ H+‬با ‪ 𝐻𝐶𝑂 3‬ترکیب شده و تعادل به پایین جابهجا میشود‪.‬بنابراین غلظت ‪ CO2‬در پالسمای خون‬ ‫افزایش مییابد‪.‬در ادامه ‪ CO2‬وارد فاز گازی در هوای ریه میگردد و در واقع به صورت گاز دفع میگردد‪.‬‬ ‫برعکس وقتی ‪ pH‬افزایش مییابد (مثال تولید ‪ NH3‬در اثر کاتابولیسم پروتئینها)‪ ،‬واکنشها به باال جابهجا میشود‪ ،‬یعنی ‪ CO2‬گازی‬ ‫‪−‬‬ ‫در ریه وارد خون شده و حل میگردد‪.‬سپس با ‪ H2O‬ترکیب و اسیدکربنیك (‪ 𝐻𝐶𝑂 3 )H2CO3-‬و ‪ H+‬تفکیك میگردد‪.‬بنابراین‬ ‫غلظت ‪ H+‬افزایش مییابد و در واقع ‪ pH‬تعدیل میگردد‪.‬وجود سیستمهای بافری تعدیلکننده ‪ ،pH‬در بیماریهای مختلف ‪ pH‬خون‬ ‫نسبت به محدوده نرمال خود یعنی ‪ 7.4‬افزابش یا کاهش می یابد که اثرات ناگواری را به دنبال دارد‪.‬مصرف زیاد الکل‪ ،‬دیابت‪ ،‬ناشتایی‬ ‫طوالنی مدت و ‪...‬میتواند منجر به کاهش ‪ pH‬خون‪ ،‬اغماء یا حتی مرگ گردد‪.‬تست ‪ pH‬یکی از مهمترین آزمایشهای بالینی جهت‬ ‫تشخیص بیماریها میباشد‪.‬‬ ‫‪6‬‬  ‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :2‬کربوهیدراتها‬ ‫شایان حیدری ‪ -‬محمدرضا مغازه‬ ‫ساختمان شیمیایی کربوهیدراتها‬ ‫بیشتر مولکولهای زیستی به یکی‬ ‫از چهار گروه ماکرومولکولها شامل‬ ‫و‬ ‫پروتئینها‬ ‫چربیها‪،‬‬ ‫قندها‪،‬‬ ‫اسیدهای نوکلئیك تعلق دارند‪.‬با‬ ‫اینکه اساس ماکرومولکولها یعنی‬ ‫مونومرهای تشکیل دهنده آنها در‬ ‫تمامی موجودات زنده یکسان است‪،‬‬ ‫اما این مونومرها به صورتهای‬ ‫مختلف میتوانند کنار هم قرار گیرند‬ ‫و انواع بسیار متنوعی از هر کدام از‬ ‫ماکروملکولها را تشکیل دهند‪.‬‬ ‫کربوهیدراتها فراوانترین بیومولکولها هستند‪.‬‬ ‫در ساختار کربوهیدراتها سه عنصر کربن‪ ،‬هیدروژن و اکسیژن وجود دارد‬ ‫و فرمول کلی کربوهیدراتها ‪ Cn(H2O)n‬است‪.‬بعضی از کربوهیدراتها‬ ‫عناصری مثل نیتروژن‪ ،‬فسفر و گوگرد نیز دارند‪.‬دو گروه عاملی مهم‬ ‫کربوهیدراتها کربونیل (آلدهید و کتون) و هیدروکسیل میباشد‪.‬‬ ‫کربوهیدراتها به سه دسته اصلی مونوساکاریدها‪ ،‬الیگوساکاریدها و‬ ‫پلیساکاریدها تقسیم میشوند‪.‬مونوساکاریدها واحدهای ساختاری‬ ‫کربوهیدراتها هستند‪.‬الیگوساکاریدها از دو الی ده واحد مونوساکاریدی‬ ‫و پلی ساکاریدها از به هم پیوستن تعداد زیادی مونوساکارید (بیش از ده‬ ‫واحد) تشکیل شدهاند‪.‬‬ ‫مونوساکاریدها‬ ‫مونوساکاریدها ترکیبات جامد کریستالی بیرنگی هستند که به راحتی در‬ ‫آب حل میشوند اما در حاللهای آلی نامحلول هستند‪.‬اکثر‬ ‫مونوساکاریدها مزه شیرینی دارند‪.‬در صورتی که مونوساکارید گروه آلدهید‬ ‫داشته باشد آلدوز (‪ )Aldose‬و در صورتی که کتون داشته باشد کتوز‬ ‫(‪ )Ketose‬نام دارد‪.‬پسوند ‪ ose‬نشان دهنده قند است‪.‬آلدوزها و کتوزها‬ ‫‪@Noteology‬‬ ‫‪7‬‬  ‫جلسه ‪ :2‬کربوهیدراتها‬ ‫میتوانند دارای ‪ 6 ،5 ،4 ،3‬و یا ‪ 7‬اتم کربن باشند که به ترتیب ‪ Hexose ،Pentose ،Tetrose ،Triose‬و ‪ Heptose‬نام دارند‪.‬‬ ‫بنابراین آلدوزها شامل آلدوتریوز‪ ،‬آلدوتتروز‪ ،‬آلدوپنتوز‪ ،‬آلدوهگزوز و آلدوهپتوز و کتوزها شامل کتوتریوز‪ ،‬کتوتتروز‪ ،‬کتوپنتوز‪ ،‬کتوهگزوز‬ ‫و کتوهپتوز میباشند‪.‬‬ ‫شیمی فضایی‬ ‫گلیسرآلدهید به عنوان سادهترین مونوساکارید‪ ،‬در ساختار خود یك کربن نامتقارن (به کربنی‬ ‫که چهار گروه متفاوت به آن متصل باشد کربن نامتقارن میگویند) دارد که کربن ‪ C-2‬است‪.‬‬ ‫اگر گروه هیدروکسیل متصل به کربن نامتقارن در سمت راست باشد ایزومر فضایی ‪ D‬و اگر در‬ ‫سمت چپ باشد‪ ،‬ایزومر فضایی ‪ L‬ایجاد میگردد‪.‬در سایر مونوساکاریدها که بیش از سه کربن‬ ‫دارند‪ ،‬اگر دورترین کربن نامتقارن نسبت به گروه کربونیل‪ ،‬گروه هیدروکسیل آن در سمت‬ ‫راست باشد‪ ،‬ایزومر ‪ D‬و اگر در سمت چپ باشد ایزوومر ‪ L‬نامیده میشوند‪.‬ایزومرهای ‪ D‬و ‪L‬‬ ‫تصاویر آیینهای (انانتیومر) هم هستند‪.‬‬ ‫شایان ذکر است که ایزومری فضایی ارتباطی با نحوه چرخش نور پالریزه مسطح توسط این‬ ‫مولکولها ندارد‪.‬مثال فرم ‪ D-Glucose‬نور پالریزه را به سمت راست میچرخاند در حالی که‬ ‫فرم ‪ D-Fructose‬نور پالریزه را به سمت چپ میچرخاند‪.‬راستگرد را با عالمت‬ ‫‪ +‬و چپگرد را با عالمت ‪ -‬نشان میدهند‪.‬مثال ‪ D-Glucose‬را میتوان به صورت‬ ‫‪ D (+) Glucose‬و فروکتوز را به شکل‪ D (-) Fructose‬نشان داد‪.‬‬ ‫تمامی مونوساکاریدها در طبیعت از نوع ‪ D‬هستند و مواردی مثل ‪L-Arabinose‬‬ ‫در دیواره سلولی باکتری یا ‪ L-Galactose‬در بعضی پلی ساکاریدها تنها به‬ ‫صورت استثنایی وجود دارند‪.‬‬ ‫اگر دو مولکول قند تنها در آرایش فضایی یك کربن با هم تفاوت داشته باشند‪ ،‬به‬ ‫این دو قند نسبت به یکدیگر اپیمر گفته میشود‪.‬مانند ‪ D-Glucose‬و ‪D-‬‬ ‫‪ Galactose‬که کامال شبیه هم هستند به غیر از جهتگیری هیدروکسیل در ‪C-‬‬ ‫‪ 4‬که در ‪ D-Glucose‬در سمت راست و در ‪ D-Galactose‬در سمت چپ‬ ‫وجود دارد‪ D-Glucose.‬و ‪ D-Mannose‬نیز به همین شکل هستند‪.‬‬ ‫ساختار حلقوی مونوساکاریدها و فرمهای آنومری‬ ‫قندهای پنج کربن به باال بیشتر به صورت حلقوی وجود دارند و تنها کمتر از‬ ‫یك درصد در محلول به صورت خطی هستند‪.‬گروه آلدهیدی یا کتونی با گروه‬ ‫هیدروکسیل یکی از کربنهای انتهایی واکنش داده و حلقه بستهای را شکل‬ ‫میدهد‪.‬وقتی مونوساکارید از فرم خطی به حلقوی تبدیل میشود‪ ،‬کربن‬ ‫کربونیل که متقارن بود نامتقارن میشود که در این حالت به آن کربن آنومری‬ ‫میگویند‪.‬نحوه واکنش بین آلدهید و هیدروکسیل و نیز تشکیل فرم حلقوی‬ ‫گلوکز را در شکل صفحه بعد مشاهده میکنید‪:‬‬ ‫‪8‬‬  ‫جلسه ‪ :2‬کربوهیدراتها‬ ‫‪9‬‬  ‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :3‬کربوهیدراتها‬ ‫شایان حیدری ‪ -‬محمدرضا مغازه‬ ‫در گلوکز‪ ،‬آلدهید به هیدروکسیل شماره پنج حمله میکند و یک حلقه شش ضلعی به‬ ‫نام ‪ Pyranose‬ایجاد میشود (به دلیل شباهت با حلقه ‪.)Pyran‬اگر آلدهید به کربن‬ ‫شماره چهار حمله کند حلقه پنج وجهی به نام ‪ Furanose‬ایجاد میشود (به دلیل‬ ‫شباهت با حلقه ‪.)Furan‬‬ ‫مشابه همین واکنشها را برای کتوزها نیز داریم‪:‬‬ ‫تشخیص ‪ D‬و ‪ L‬در فرم حلقوی‪ :‬اگر کربن خارج حلقهای به سمت باال باشد ایزومر ‪ D‬و اگر به سمت پایین باشد ایزومر ‪ L‬نامیده‬ ‫میشود‪.‬‬ ‫آنومری آلفا و بتا‪ :‬اگر کربن خارج حلقه ای و هیدروکسیل متصل به کربن آنومری در یک سمت صفحه باشند آنومر بتا (‪ )β‬و اگر در‬ ‫جهتهای مختلف باشند آنومر آلفا (‪ )α‬نامیده میشوند‪.‬آنومرهای آلفا و بتا قابل تبدیل به یکدیگر هستند‪.‬به این ترتیب که حلقه میتواند‬ ‫در ناحیه کربن آنومری بشکند و به فرم خطی تبدیل شود‪.‬به واکنش تبدیل متقابل آنومرهای ‪ α‬و ‪ β‬به یکدیگر موتاروتاسیون میگویند‪.‬‬ ‫حلقه پیران در عمل در محلول به صورت صفحه نیست بلکه به دو صورت صندلی (‪ )chair‬و قایق (‪ )boat‬وجود دارد‪.‬از بین این دو الگو‪،‬‬ ‫الگوی صندلی پایدارتر است و اکثر قندها در شکل فعال خود به این صورت وجود دارند‪.‬پیوندها در دو جهت استوایی ( ‪equatorial‬‬ ‫‪ )bond‬و محوری (‪ )axial bond‬وجود دارند‪.‬استخالفها مثل هیدروکسیل معموال در موقعیت استوایی قرار میگیرند‪ ،‬چون ممانعت‬ ‫فضایی کمتری را ایجاد میکند‪.‬در گلوکز که فراوانترین و پرکاربردترین مونوساکارید در فرایندهای متابولیسمی است‪ ،‬تمامی گروههای‬ ‫‪@Noteology‬‬ ‫‪10‬‬  ‫جلسه ‪ :3‬کربوهیدراتها‬ ‫هیدروکسیل در موقعیت استوایی قرار میگیرند‪.‬فرم ‪β‬‬ ‫گلوکز نسبت به ‪ α‬پایدارتر است چون در این فرم‬ ‫هیدروکسیل متصل به کربن آنومری مانند سایر‬ ‫هیدروکسیلها در موقعیت استوایی قرار دارد‪.‬‬ ‫خاصیت احیاکنندگی قندها‬ ‫مونوساکاریدها را میتوان به وسیله عوامل اکسیدکننده‬ ‫نسبتا خفیف نظیر یون فریک ‪ Fe3+‬یا یون کوپریک‬ ‫‪ Cu2+‬اکسید نمود‪.‬کربن کربونیل به گروه کربوکسیل‬ ‫اکسید میشود‪.‬گلوکز و سایر قندهایی که قادر به احیای‬ ‫یون فریک و یا کوپریک هستند را قندهای احیاکننده‬ ‫مینامند‪.‬قندها تنها در حالت خطی میتوانند احیاکننده‬ ‫باشند‪.‬تنها کمتر از یک درصد پنتوزها و هگزوزها به صورت خطی هستند و همین یک درصد هستند که باعث احیای یونهای فلزی‬ ‫میگردند‪.‬‬ ‫یونهای فلزی با احیا شدن رنگ محیط واکنش را تغییر میدهند که این تغییر رنگ توسط اسپکتروسکوپی قابل اندازهگیری است و از‬ ‫این طریق میتوان غلظت قند را اندازهگیری کرد‪.‬این اساس واکنش فهلینگ میباشد که یک آزمون کیفی جهت جستجوی قندهای‬ ‫احیاکننده است و میتوان غلظت قند را با آن‬ ‫اندازهگیری کرد‪.‬امروزه روشهای جدیدتری‬ ‫مثل تست گلوکزاکسیداز مورد استفاده قرار‬ ‫میگیرد‪.‬طی واکنش گلوکزاکسیداز ‪H2O2‬‬ ‫تولید میشود که توسط آنزیم پراکسیداز یک‬ ‫ترکیب بیرنگ را اکسید و ترکیب رنگی تولید‬ ‫میکند که با استفاده از اسپکتروفتومتر میزان‬ ‫رنگ تولید شده اندازهگیری شده و از این‬ ‫طریق غلظت قند را اندازهگیری میکنند‪.‬‬ ‫مشتقات مونوساکاریدها‬ ‫عوامل و گروههای عاملی مختلف میتوانند به مونوساکاریدها متصل شوند و ترکیبات خاصی را تولید کنند که از نظر فیزیولوژیکی اهمیت‬ ‫دارند‪.‬چند مثال مهم از این ترکیبات را در شکل صفحه بعد مشاهده‬ ‫میکنید‪.‬‬ ‫الیگوساکاریدها‬ ‫الیگوساکاریدها از اتصال دو الی ده واحد مونوساکاریدی تشکیل‬ ‫میشوند‪.‬مهمترین الیگوساکاریدها دیساکاریدها هستند که از اتصال‬ ‫دو واحد مونوساکاریدی شکل گرفتهاند‪.‬مهمترین دیساکاریدها‬ ‫‪11‬‬  ‫جلسه ‪ :3‬کربوهیدراتها‬ ‫مالتوز‪ ،‬سوکروز (ساکارز یا قند شکر) و الکتوز (قند شیر) هستند‪.‬به پیوندی که دو‬ ‫مونوساکارید را به هم وصل میکند‪ ،‬پیوند گلیکوزیدی (‪)O-glycosidic bond‬‬ ‫مینامند‪.‬پیوند گلیکوزیدی نسبت به آبکافت اسیدی حساس است و میشکند‪.‬‬ ‫در دیساکاریدها هم جزء مونوساکاریدی که کربن آنومری آن درگیر نیست میتواند‬ ‫شکسته شود و به فرم خطی تبدیل شود و لذا احیاکننده باشد‪.‬تنها مورد استثناء‬ ‫سوکروز است که هر دو کربن آنومری آن درگیر هستند و لذا قادر نیست به صورت‬ ‫خطی در بیاید و احیاکننده نیست‪.‬‬ ‫پلیساکاریدها‬ ‫پلیساکاریدها یا گلیکانها از اتصال چند صد تا چند هزار مونوساکارید شکل میگیرند‪.‬‬ ‫اگر مونوساکاریدهای تشکیل دهنده پلیساکاریدها از یک نوع باشند‪ ،‬هموپلیساکارید‬ ‫و اگر از دو یا چند نوع مختلف باشند هتروپلیساکارید نامیده میشوند‪.‬مهمترین‬ ‫هموپلیساکارید نشاسته است که تنها در گیاهان وجود دارد و از ‪ 20‬تا ‪ 30‬درصد‬ ‫آمیلوز و ‪ 70‬تا ‪ 80‬درصد آمیلوپکتین تشکیل شده است‪.‬آمیلوز زنجیره خطی از‬ ‫‪12‬‬  ‫جلسه ‪ :3‬کربوهیدراتها‬ ‫واحدهای ‪ D-Glucose‬با اتصاالت ‪ α1→4‬است‪.‬آمیلوز یا ید رنگ آبی تولید‬ ‫میکند‪.‬آمیلوپکتین دارای شاخه است‪ ،‬به این ترتیب که عالوه بر اتصاالت‬ ‫‪ ،α1→4‬شاخههایی به صورت اتصاالت ‪ α1→6‬نیز دارد‪.‬آنزیم آلفا آمیالز در‬ ‫جانوران پیوندهای ‪ α1→4‬را آبکافت میکند‪.‬آنزیم دیگری به نام گلوکوزیداز‬ ‫آبکافت پیوندهای ‪ α1→6‬را بر عهده دارد‪.‬‬ ‫چرا گلوکز به صورت منومری ذخیره نمیشود؟ طبق محاسبات انجام شده‬ ‫میزان گلیکوژن ذخیره شده در سلولهای کبدی معادل ‪ 0/4‬موالر گلوکز است‪.‬‬ ‫در صورتی که این میزان گلوکز در سیتوزول وجود داشت‪ ،‬اسموالریتی به میزان‬ ‫خطرناکی افزایش مییافت و سبب ورود اسمتیک آب به درون سلول و پارگی‬ ‫سلول میشد‪.‬گلیکوژن غلظت کمی در حدود ‪ 1/01‬میکروموالر دارد و بنابراین‬ ‫فشار اسمزی ایجاد نمیکند‪.‬‬ ‫انتهای احیاکننده و انتهای غیر احیاکننده‪ :‬در آمیلوز تمامی کربنهای آنومری‬ ‫به غیر از آخرین گلوکز از سمت راست درگیر پیوند گلیکوزیدی هستند که میتواند‬ ‫به صورت خطی در بیاید‪ ،‬زیرا کربن آنومری آن درگیر نیست‪.‬به این انتها‪ ،‬انتهای‬ ‫احیاکننده گفته میشود‪.‬انتهای دیگر‪ ،‬انتهای غیر احیاکننده نام دارد‪.‬در‬ ‫آمیلوپکتین و گلیکوژن به تعداد شاخهها انتهای غیراحیاکننده داریم‪ ،‬اما تنها یک‬ ‫انتهای احیاکننده وجود دارد‪.‬سنتز گلیکوژن از انتهای احیاکننده شروع میشود‪ ،‬از‬ ‫طرفی آنزیمهای تجزیه کننده گلیکوژن تنها بر انتهای غیر احیاکننده شاخهها اثر‬ ‫میکنند‪.‬‬ ‫‪13‬‬  ‫جلسه ‪ :3‬کربوهیدراتها‬ ‫سلولز‬ ‫سلولز هموپلیساکارید دیگری‬ ‫است که از اتصاالت ‪β1→4‬‬ ‫گلوکز تشکیل شده است‪.‬دیواره‬ ‫سلولی گیاهان و پنبه از سلولز‬ ‫بین‬ ‫است‪.‬‬ ‫شده‬ ‫ساخته‬ ‫رشتههای طویل سلولز پیوند‬ ‫هیدروژنی تشکیل میشود و‬ ‫فیبرهای‬ ‫استحکام‬ ‫باعث‬ ‫سلولزی ایجاد شده میگردد‪.‬‬ ‫سلولز نسبت به هیدرولیز‬ ‫اسیدی و قلیایی مقاوم است و‬ ‫در دستگاه گوارش انسان قابل هضم نیست‪.‬در معده نشخوارکنندگان باکتریهایی زندگی میکنند که قادر به تولید آنزیمی به نام سلوالز‬ ‫هستند که میتواند سلولز را به واحدهای گلوکز آبکافت و از انرژی سلولز استفاده کند‪.‬‬ ‫کیتین هموپلیساکارید دیگری است که ساختارش شبیه سلولز‬ ‫است اما از واحدهای ‪( N-acetyl-D-glucosamine‬پیوندهای‬ ‫‪ )β1→4‬تشکیل شده است‪.‬کیتین ترکیبی سخت و نسبت به آب‬ ‫نفوذناپذیر است و اسکلت خارجی بندپایان مثل حشرات و‬ ‫خرچنگها را تشکیل میدهد و بعد از سلولز فراوانترین‬ ‫کربوهیدرات در طبیعت است‪.‬‬ ‫هتروپلیساکاریدها کربوهیدراتهایی هستند که از دو یا چند مونوساکارید مختلف تشکیل میشوند‪.‬مهمترین هتروپلیساکاریدها انواعی‬ ‫هستند که ماتریکس خارج سلولی را تشکیل میدهند‪.‬این هتروپلیساکاریدها را گلیکوزآمینوگلیکانها یا موکوپلیساکاریدها مینامند‪.‬‬ ‫از مهمترین موکوپلیساکاریدها‪ ،‬هیالورونات است که از واحدهای ‪ D-Glucuronate‬و ‪ N-acetyl-D-glucosamine‬تشکیل میشود‪.‬‬ ‫هیالورونات محلولهای شفاف به شدت چسبندهای ایجاد میکند که به عنوان مواد نرمکننده در مایع سینوویال مفاصل عمل کرده و نیز‬ ‫یک ثبات ژل مانند به عدسی چشم مهرهداران میدهد‪.‬‬ ‫بعضی از باکتریها آنزیمی به نام هیالورونیداز تولید میکنند که پیوندهای گلیکوزیدی‬ ‫هیالورونات را میتوانند از بین برده و باعث آسیب بافتهای همبند شوند‪.‬‬ ‫پروتئوگیلکانها‪ ،‬گلیکوپروتئینها و گلیکولیپیدها‬ ‫پروتئوگلیکانها در سطح سلول و یا ماتریکس بین سلولی وجود دارند که در آنها یک‬ ‫یا چند زنجیره گلیکوزآمینوگلیکان به طور کواالن به یک پروتئین غشایی و یا پروتئین‬ ‫ترشحی اتصال مییابد‪.‬معموال بخش گلیکوزآمینوگلیکان بیشترین میزان‬ ‫‪14‬‬  ‫جلسه ‪ :3‬کربوهیدراتها‬ ‫پروتئوگلیکانها را تشکیل میدهد و از نظر شیمیایی‬ ‫غالب است‪.‬پروتئوگلیکانها اجزای اصلی بافت همبند‬ ‫مثل غضروف هستند که در آنها واکنشهای متقابل‬ ‫غیرکواالن متعدد موجود با سایر پروتئوگلیکانها‪،‬‬ ‫پروتئینها و گلیکوزآمینوگلیکانها سبب ایجاد قدرت‬ ‫و حالت ارتجاعی میگردد‪.‬‬ ‫در گلیکوپروتئینها یک یا چند الیگوساکارید با پیوند‬ ‫یافتهاند‪.‬‬ ‫اتصال‬ ‫پروتئین‬ ‫یک‬ ‫به‬ ‫کواالن‬ ‫گلیکوپروتئینها در اندامکهای مختلف درون سلول‪،‬‬ ‫سطح خارجی غشای پالسمایی‪ ،‬ماتریکس بین سلولی‬ ‫و در خون وجود دارند‪.‬قسمت الیگوساکاریدی گلیکوپروتئینها از نظر اختصاصیت‬ ‫غنی بوده و باعث ایجاد جایگاههای بسیار اختصاصی جهت اتصال با سایر پروتئینها‬ ‫میشود‪.‬در گلیکوپروتئینها معموال ‪ N-acetyl-D-glucosamine‬یا مانوز به‬ ‫آمینواسیدهای آسپاراژین (‪ ،)Asn‬سرین (‪ )Ser‬و یا ترئونین (‪ )Thr‬متصل میگردد‪.‬‬ ‫گلیکولیپیدها‪ ،‬لیپیدهای غشایی هستند که سر قطبی آنها را الیگوساکاریدها تشکیل‬ ‫داده و جایگاههای اختصاصی جهت شناسایی و اتصال پروتئینها هستند‪.‬‬ ‫‪15‬‬  ‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :4‬لیپیدها‬ ‫شایان حیدری ‪ -‬عرشیا پیرزادیان‬ ‫ساختار شیمیایی لیپیدها و خواص آنها‬ ‫مقدمه‪ :‬چربیها بیومولکولهایی هستند که مهمترین خصوصیت آنها عدم حاللیت در آب است‪.‬از نظر ساختاری لیپیدها در مقایسه با‬ ‫سایر ماکرومولکولهای زیستی کوچک هستند‪.‬در یک تقسیمبندی چربیها و ترکیبات مرتبط را میتوان به هشت گروه تقسیم کرد که‬ ‫شامل اسیدهای چرب‪ ،‬تریگلیسیریدها‪ ،‬استرولها‪ ،‬فسفولیپیدها‪ ،‬اسفینگولیپیدها‪ ،‬اجسام کتونی‪ ،‬واکسها و ترپنها میشوند‪.‬واحدهای‬ ‫ساختاری اکثر چربیها را اسید چرب تشکیل میدهد‪.‬‬ ‫اسیدهای چرب‬ ‫اسیدهای چرب کربوکسیلیک اسیدهایی هستند که تعداد زیادی کربن (‪ 4‬تا ‪ 30‬کربن) دارند که یک زنجیره بلند را تشکیل میدهد‪.‬‬ ‫اسیدهای چرب جانوری معموال ‪ 14‬تا ‪ 20‬کربن دارند‪.‬اسیدهای چرب به ندرت به صورت آزاد دیده میشوند و معموال در ساختار سایر‬ ‫لیپیدها وجود دارند‪.‬‬ ‫گروه کربوکسیل قطبی و دم هیدروکربنی غیر قطبی است‪.‬بعضی از‬ ‫اسیدهای چرب در ساختار خود تنها پیوند یگانه دارند و اسیدهای چرب‬ ‫اشباع نامیده میشوند‪.‬برخی دیگر از اسیدهای چرب در ساختار خود پیوند‬ ‫دوگانه نیز دارند که به اینها اسیدهای چرب غیر اشباع گفته میشود‪.‬‬ ‫اسیدهای چرب غیر اشباع نسبت به اسیدهای چرب اشباع نقطه ذوب‬ ‫پایینتری داشته و به همین دلیل در شرایط طبیعی مایع هستند‪.‬وجود‬ ‫پیوند دوگانه موجب ایزومری هندسی میشود‪.‬اکثر اسیدهای چرب غیر‬ ‫اشباع به حالت سیس هستند‪.‬‬ ‫دو تا از ایزومرهای یک اسید چرب با ‪ 1۸‬کربن و یک پیوند دوگانه را در تصویر‬ ‫رو به رو مشاهده میکنید‪:‬‬ ‫به ایزومر سیس اسید اولئیک و به ایزومر ترانس اسید االئیدیک گفته میشود‪.‬‬ ‫در بیوشیمی جهت کوتاه نویسی اسیدهای چرب روش معمول این است که ابتدا‬ ‫تعداد کربن را ذکر کرده و اگر پیوند دوگانه وجود داشته باشد‪ ،‬تعداد پیوند دوگانه‬ ‫و جایگاه پیوند دوگانه و اگر پیوند دوگانه موجود نباشد‪ ،‬صفر نوشته میشود‪.‬‬ ‫مثال اسید استئاریک دارای ‪ 1۸‬کربن و فاقد پیوند دوگانه یعنی اشباع است‪،‬‬ ‫بنابراین به صورت ‪ 18:0‬نمایش داده میشود‪.‬اسید اولئیک با یک پیوند دوگانه‬ ‫در کربن ‪ 9‬و ‪ 10‬به صورت )‪ 18:1 (Δ9‬و اسید لینولنیک با ‪ 1۸‬کربن و ‪ 3‬پیوند‬ ‫دوگانه به صورت )‪ 18:3 (Δ9,12,15‬نشان داده میشود‪.‬‬ ‫‪@Noteology‬‬ ‫‪16‬‬  ‫جلسه ‪ :4‬لیپیدها‬ ‫معموال جهت شمارهگذاری کربنها از سمت کربوکسیل شمارش میکنند‪ ،‬اما میتوان از سمت متیل انتهایی (‪ )ω‬نیز شمارهگذاری کرد‪.‬‬ ‫مثال در سیستم نامگذاری امگا‪ ،‬نام اسید لینولنیک به صورت )‪ 18:3 (ω3,6,9‬نشان داده میشود‪.‬‬ ‫به اسید چربهایی که در سیستم نامگذاری امگا اولین‬ ‫پیوند دوگانه آنها در کربن شماره ‪ 3‬باشد‪ ،‬اسید چرب‬ ‫امگا ‪ 3‬گفته میشود‪.‬مثال اسید لینولنیک یک اسید‬ ‫چرب امگا ‪ 3‬است‪.‬اگر اولین پیوند دوگانه در کربن ‪۶‬‬ ‫باشد به آن اسید چرب امگا ‪ ۶‬و ‪...‬گفته میشود‪.‬‬ ‫تعدادی از مهمترین اسیدهای چرب‬ ‫اسیدهای چرب اسید لینولئیک و اسید لینولنیک در بدن انسان سنتز نمیشوند و‬ ‫حتما باید در رژیم غذایی موجود باشند‪.‬به این اسیدهای چرب‪ ،‬اسید چرب ضروری‬ ‫گفته میشود‪.‬‬ ‫این اسیدهای چرب پیشساز ترومبوکسانها‪ ،‬لوکوترینها و پروستاگالندینها هستند‬ ‫که مولکولهای تنظیمی هستند و اعمال متنوعی دارند‪.‬کمبود این اسیدهای چرب‬ ‫منجر به آسیب پوستی‪ ،‬ریزش مو‪ ،‬نازایی‪ ،‬کاهش وزن و حتی مرگ میشود‪.‬اسید‬ ‫آراشیدونیک اسید چربی غیر ضروری است که از اسید چرب ضروری اسید لینولئیک‬ ‫منشا میگیرد‪.‬‬ ‫تریگلیسریدها‬ ‫تریآسیلگلیسرولها (‪ )TAG‬یا تریگلیسریدها (‪ )TG‬به‬ ‫چربیهای خنثی نیز معروف هستند و کامال آبگریز بوده و نقش‬ ‫ذخیره انرژی به صورت چربی یا روغن را بر عهده دارند‪.‬چربیهای‬ ‫طبیعی مانند کره‪ ،‬روغن جامد و مایع و سایر چربیهای خوراکی‬ ‫و چربی زیر پوست همگی تریگلیسرید هستند‪.‬تریگلیسریدها از استری شدن سه اسید‬ ‫چرب با یک الکل سه عاملی گلیسرول تولید میشوند‪.‬‬ ‫تریگلیسریدهایی که در ساختار آنها تنها یک نوع اسید چرب وجود دارد به‬ ‫تریگلیسریدهای ساده معروف هستند و نامگذاری آنها بر اساس نوع اسید چرب است‪.‬‬ ‫مثال اگر هر سه اسید چرب موجود در ساختار یک تریگلیسرید اسید استئاریک باشد‪،‬‬ ‫تریگلیسرید حاصله را تریاستئارین و در صورتی که هر سه اسیدپالمتیک باشند به آن‬ ‫تریپالمتین گفته میشود‪.‬تریگلیسریدهایی که دو یا چند نوع اسید چرب دارند‬ ‫تریگلیسریدهای مرکب نامیده میشوند و جهت معرفی آنها شماره اسید چرب نیز باید ذکر شود‪.‬برای مثال ‪-1‬استئاریل ‪2‬و‪-3‬دیپالمتیل‬ ‫گلیسرول‬ ‫فسفولیپیدها‬ ‫برخالف تریگلیسریدها که چربیهای خنثی و ذخیرهای هستند‪ ،‬فسفولیپیدها ترکیبات بارداری بوده که در ساختار غشای پالسمایی و‬ ‫غشای اندامکها یافت میشوند‪.‬تفاوت فسفولیپیدها با تریگلیسریدها در این است که در کربن شماره سه اسید چرب حذف شده و به‬ ‫‪17‬‬  ‫جلسه ‪ :4‬لیپیدها‬ ‫جای آن فسفات قرار گرفته است و به فسفات نیز معموال یک الکل نوع دوم مثل اتانولآمین یا کولین متصل میگردد‪.‬اسید چرب متصل‬ ‫به کربن شماره ‪ 1‬معموال اشباع و اسید چرب متصل به کربن شماره ‪ 2‬به طور معمول غیر اشباع است‪.‬‬ ‫اسفینگولیپیدها‬ ‫اسفینوگولیپیدها لیپیدهای غشایی بوده و مانند فسفولیپیدها دارای سر قطبی و دو دم هیدروکربنی آبگریز هستند‪.‬اسفینگولیپیدها به‬ ‫جای الکل گلیسرول‪ ،‬الکل اسفینگوزین دارند‪.‬اگر به گروه آمین الکل اسفینگوزین یک اسید چرب با پیوند آمیدی اتصال یابد ترکیب‬ ‫ایجاد شده سادهترین اسفینگولیپید یعنی سرآمید است‪.‬بنابراین‪ :‬سرآمید = اسفینگوزین ‪ +‬اسید چرب‬ ‫حال اگر به سرآمید فسفوکولین و یا فسفواتانولآمین اضافه شود ترکیب ایجاد شده‬ ‫اسفینگومیلین خواهد بود‪.‬اگر به سرآمید یک مولکول مونوساکارید اضافه شود ترکیب‬ ‫سربروزید‪ ،‬اگر چند واحد قند اضافه شود کلوبوزید و اگر چند قند و نیز اسید سیالیک اضافه‬ ‫شوند ترکیب ایجاد شده گانگلیوزید خواهد بود‪.‬‬ ‫گروههای خونی‬ ‫گروههای خونی در انسان توسط یک سری از گلوبوزیدها تعیین میشوند که بسته به نوع‬ ‫قندهای متصل شده به سرآمید انواع گروههای خونی مشخص میشوند‪.‬‬ ‫استرولها‬ ‫استرولها لیپیدهای ساختمانی هستند که در غشای سلولی یوکاریوتها یافت میشوند‪.‬‬ ‫اسیدهای صفراوی و هورمونهای استروئیدی نیز به این گروه تعلق دارند‪.‬‬ ‫ساختمان استرولها به این صورت است که از یک هسته استروئیدی حاوی چهار‬ ‫حلقه تشکیل شدهاند که سه عدد از حلقهها شش کربنی و یک حلقه پنج کربنی‬ ‫است‪.‬این هسته استروئیدی مسطح و سخت است‪.‬کلسترول مهمترین استرول‬ ‫است که در ساختمان آن سر قطبی (هیدروکسیل متصل به کربن شماره ‪ )3‬و دم‬ ‫هیدروکربنی غیر قطبی (دارای هسته استروئیدی و زنجیره هیدروکربنی متصل‬ ‫به کربن شماره ‪ )17‬وجود دارد‪.‬‬ ‫ترپنها‬ ‫ترپنها از واحدهای ایزوپرن تشکیل شدهاند که به صورت سر به دم و یا دم به دم به هم‬ ‫متصل میشوند و ترکیبات مختلفی را تولید میکنند‪.‬ویتامینهای محلول در چربی ‪،D ،A‬‬ ‫‪ E‬و ‪ K‬در ساختار خود بخش ترپنی دارند‪.‬کاروتنوئیدها مانند بتاکاروتن در گیاهان نیز به‬ ‫گروه ترپنها تعلق دارند و پیشساز ویتامین ‪ A‬در جانوران هستند‪.‬‬ ‫‪18‬‬  ‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :5‬پروتئینها‬ ‫شایان حیدری ‪ -‬عرشیا پیرزادیان‬ ‫پروتئینها درشت مولکولهایی هستند که از اتصال کواالنسی یک سری واحدهای ساختاری به نام آمینواسید ساخته شدهاند‪.‬تعداد و‬ ‫ترتیب قرار گرفتن این واحدها در زنجیره پروتئینی نوع پروتئین را مشخص میکند‪.‬انواعی که کمتر از ‪ ۴۰‬ریشه آمینواسیدی دارند را‬ ‫پیتید و آنهایی که از ‪ ۴۰‬الی ‪ 27۰۰۰‬ریشه دارند را پلیپیتید یا پروتئین مینامند‪.‬‬ ‫ساختار آمینواسیدها‬ ‫تمامی آمینواسیدها (به جز پرولین) دارای یک کربن مرکزی به نام کربن ‪ ،α‬یک هیدروژن‪،‬‬ ‫یک گروه آمین‪ ،‬یک گروه کربوکسیل و یک گروه ‪ R‬هستند‪.‬بیش از ‪ 2۰‬آمینواسید مختلف‬ ‫وجود دارد که تنها تفاوت آنها در گروه ‪ R‬میباشد‪.‬‬ ‫بر اساس میزان قطبیت گروه ‪ ،R‬آمینواسیدها را در چهار گروه مختلف طبقهبندی میکنند‪:‬‬ ‫آمینواسیدهای دارای گروه ‪ R‬غیرقطبی‬ ‫آمینواسیدهای دارای گروه ‪ R‬قطبی بدون بار‬ ‫آمینواسیدهای دارای گروه ‪ R‬قطبی با بار مثبت (بازی)‬ ‫آمینواسیدهای دارای گروه ‪ R‬قطبی با بار منفی (اسیدی)‬ ‫ساختار و نام اختصاری سه حرفی هر کدام از آمینواسیدها همراه با طبقه بندی آنها‪:‬‬ ‫‪@Noteology‬‬ ‫‪19‬‬  ‫جلسه ‪ :5‬پروتئینها‬ ‫آمینواسیدهای کمیاب‬ ‫به ‪ 2۰‬آمینواسید ذکر شده در باال‪ ،‬آمینواسیدهای استاندارد میگویند که توسط رمز ژنتیکی‬ ‫کد میشوند‪.‬عالوه بر این‪ ،‬در برخی از پروتئینها آمینواسیدهای تغییر یافتهای وجود دارند‬ ‫که برای ساختار و فعالیت پروتئین مهم هستند‪.‬‬ ‫‪hydroxylysine‬‬ ‫هیدروکسیلدار شدن‪ ،‬فسفریلدار شدن و استیلدار شدن از جمله مهمترین تغییراتی‬ ‫هستند که در ساختار آمینواسیدهای استاندارد اعمال شده و منجر به شکلگیری آمینواسیدهای کمیاب‬ ‫میشوند‪.‬در ساختار کالژن دو آمینواسید کمیاب به فراوانی وجود دارند‪ ،‬هیدروکسی الیزین و‬ ‫هیدروکسی پرولین که از هیدروکسیلدار شدن به ترتیب آمینواسیدهای الیزین و پرولین تولید میشوند‪.‬‬ ‫‪hydroxyproline‬‬ ‫آمینواسیدهای غیر پروتئینی‬ ‫آمینواسیدهایی هستند که در ساختار پروتئینها وجود ندارند‪ ،‬بلکه به صورت آزاد در فرایندهای متابولیسمی شرکت میکنند‪.‬از مهمترین‬ ‫این ترکیبات ‪-β‬آالنین پیشساز ویتامین‪ ،‬پانتوتئیک اسید‪-β ،‬سیانوآالنین در گیاهان‪ ،‬اورنیتین و سیترولین در چرخه اوره هستند‪.‬‬ ‫‪20‬‬  ‫جلسه ‪ :5‬پروتئینها‬ ‫یونیزاسیون آمینواسیدها‬ ‫آمینواسیدها دارای یک گروه کربوکسیل هستند که اسیدی بوده و نقش دهنده پروتون‬ ‫را بر عهده دارد و در عین حال یک گروه آمین دارند که بازی بوده و پذیرنده الکترون‬ ‫است‪.‬به چنین ترکیباتی که هم گروه دهنده و هم گروه گیرنده پروتون را با هم دارند‪،‬‬ ‫آمفوتر گفته میشود‪.‬در ‪ pH‬فیزیولوژیک‪ ،‬آمینواسیدها به فرم یونیزه هستند‪ ،‬یعنی‬ ‫گروه آمین پروتونه و دارای بار مثبت و گروه کربوکسیل دپروتونه و دارای بار منفی‬ ‫میباشد‪.‬به این ترکیبات ‪ zwitterionic form‬گفته میشود‪.‬‬ ‫ایزومر فضایی آمینواسیدها‬ ‫تمامی آمینواسیدها (به جز گالیسین) واجد یک کربن نامتقارن یا کایرال‬ ‫(کربنی که چهار گروه متفاوت به آن متصل است) در کربن ‪ α‬هستند‪.‬‬ ‫بنابراین میتوانند تصاویر آیینهای غیر قابل انطباق بر یکدیگر به نام‬ ‫انانتیومرها (‪ )enantiomers‬را تشکیل دهند‪.‬در مورد آمینواسیدها‬ ‫عامل آمین به عنوان گروه فعال‪ ،‬نوع ایزومری فضایی را تعیین میکند‪.‬‬ ‫چنانچه عامل آمین در سمت راست باشد ایزومر ‪ D‬و اگر در سمت چپ‬ ‫باشد‪ ،‬ایزومر ‪ L‬را خواهیم داشت‪.‬آمینواسیدهای شرکت کننده در ساختار پروتئینها همه از نوع ‪ L‬هستند‪.‬‬ ‫جذب نوری آمینواسیدها‬ ‫همه آمینواسیدها پرتوی فرابنفش را در طول موج ‪ 19۰-2۰۰‬نانومتر جذب میکنند‪.‬عالوه بر این‪ ،‬سه آمینواسید آروماتیک فنیل آالنین‪،‬‬ ‫تیروزین و تریپتوفان در ‪ 2۸۰‬نانومتر نیز جذب دارند‪.‬جذب در ‪ 2۸۰‬ناتومتر در مطالعات پروتئینی بسیار مورد استفاده قرار میگیرد‪.‬‬ ‫پپتیدها‬ ‫دو آمینواسید میتوانند با از دست دادن آب پیوند کواالنسی تشکیل دهند که به آن‬ ‫پیوند پپتیدی گفته میشود‪.‬دو آمینواسید با هم یک دیپیتید‪ ،‬سه آمینواسید یک‬ ‫تریپپتید‪ ،‬چهار آمینواسید یک تتراپپتید و ‪...‬را ایجاد میکنند و در نهایت پلیپپتید‬ ‫یا پروتئین ساخته میشود‪.‬‬ ‫در حالتی که آمینواسیدها در ساختار پروتئین وارد میشوند‪ ،‬به آنها ریشه‬ ‫(‪ )residue‬گفته میشود‪.‬یک انتهای یک زنجیره پلی پپتیدی همیشه دارای گروه‬ ‫‪21‬‬  ‫جلسه ‪ :5‬پروتئینها‬ ‫آمین آزاد است که به آن انتهای ‪)N-terminal( N‬‬ ‫و انتهای دیگر دارای گروه کربوکسیل است که به آن‬ ‫انتهای ‪ )C-terminal( C‬میگویند‪.‬سنتز پروتئین از‬ ‫انتهای آمین به کربوکسیل انجام میشود‪.‬‬ ‫‪22‬‬  ‫بیوشیمی ساختار‬ ‫دکتر اشکان حاجی نورمحمدی‬ ‫زیستشناسی سلولی و مولکولی ورودی ‪1402‬‬ ‫جلسه ‪ :6‬پروتئینها‬ ‫شایان حیدری‬ ‫در یک زنجیره پپتیدی سه نوع پیوند به صورت متوالی تکرار میشوند‪:‬‬ ‫پیوند پپتیدی یعنی پیوند ‪ CO-NH‬یا امگا (‪)ω‬‬ ‫که به دلیل رزونانس پیوند بین ‪ C‬و ‪ N‬خاصیت‬ ‫پیوند دوگانه را پیدا میکند‪ ،‬بنابراین مسطح است‬ ‫و قابلیت چرخش ندارد‪.‬‬ ‫پیوند ‪ N-Cα‬که یگانه بوده و قابلیت چرخش دارد و‬ ‫زاویه چرخش آن را با فی (‪ )φ‬نشان میدهند‪.‬‬ ‫پیوند ‪ Cα-C‬که یگانه بوده و قابلیت چرخش دارد و‬ ‫زاویه چرخش آن را با سای (‪ )ψ‬نشان میدهند‪.‬‬ ‫اساسا زوایای ‪ φ‬و ‪ ψ‬میتوانند هر مقداری را بین ‪-180‬‬ ‫تا ‪ +180‬درجه داشته باشند‪ ،‬ولی به علت تداخل فضایی‬ ‫بین اتمهای موجود در اسکلت پلیپپتیدی و زنجیرههای‬ ‫جانبی معموال مشاهده نمیگردد‪.‬مقادیر مجاز زوایای‬ ‫‪φ‬و‪ ψ‬را میتوان در یک نقشه به نام نمودار راماچاندران‬ ‫(‪ )Ramachandran plot‬نشان داد‪.‬‬ ‫سطوح ساختاری پروتئین‬ ‫برای پروتئین چهار سطح ساختاری در نظر گرفته میشود که شامل ساختار اول تا چهارم است‪.‬تمام پروتئینها ساختار اول تا سوم را‬ ‫دارند‪ ،‬اما تنها پروتئینهای خاصی دارای ساختار چهارم هستند‪.‬‬ ‫ساختار اول‬ ‫توالی خطی ریشهها را نشان میدهد‪.‬به این معنی که پروتئین چه تعداد ریشه دارد و این ریشهها به چه ترتیبی پشت سر هم قرار‬ ‫گرفتهاند‪.‬برای نوشتن ساختار اول از انتهای ‪ N‬شروع و ریشهها را به ترتیب ذکر کرده و به انتهای ‪ C‬خاتمه میدهیم‪:‬‬ ‫)‪(N-terminal) NH2-Ala-Leu-Val-Thr-Cys…Arg-His-Phe-Ser-COOH (C-terminal‬‬ ‫ساختار دوم‬ ‫اشاره به کانفورماسیون موضعی قسمتی از پروتئین دارد که منظم است و در پروتئینهای مختلف تکرار میشود‪.‬دو نوع مهم از ساختار‬ ‫دوم‪ ،‬مارپیچ ‪ )α-helix( α‬و صفحات ‪ )β-sheets( β‬هستند‪.‬‬ ‫مارپیچ ‪ :α‬در ساختار مارپیچ ‪ α‬زنجیره پلیپپتیدی حول محور فرضی چرخیده و شکل مارپیچی به مولکول میدهد‪.‬جهت پایداری‬ ‫مارپیچ ‪ α‬بین گروههای ‪ CO‬و ‪ NH‬پیوند هیدروژنی تشکیل میشود‪.‬پیوند هیدروژنی بین ‪ NH‬یک ریشه و ‪ CO‬پنجمین ریشه ( ‪n,‬‬ ‫‪ )n+4‬تشکیل میشود‪.‬در هر دور مارپیچ ‪ 3/6‬ریشه قرار میگیرد که ‪ 13‬اتم را شامل میشود‪.‬بنابراین به مارپیچ ‪ ،α‬مارپیچ ‪ 3.613‬هم‬ ‫‪@Noteology‬‬ ‫‪23‬‬  ‫جلسه ‪ :6‬پروتئینها‬ ‫گفته میشود‪.‬در مارپیچ ‪ α‬زوایای ‪ φ‬و ‪ ψ‬به ترتیب ‪ -60‬و ‪ -40‬هستند‪.‬مارپیچ ‪ α‬به حالت راستگرد میباشد‪.‬تقریبا تمامی پروتئینها‬ ‫در ساختار خود مارپیچ ‪ α‬را دارند‪.‬مو پروتئینی است که کامال از مارپیچ ‪ α‬تشکیل شده است‪.‬‬ ‫صفحات ‪ :β‬این صفحات یکی دیگر از ساختارهای منظم است که‬ ‫در پروتئینها وجود دارند‪.‬در این ساختار پیوند هیدروژنی در درون‬ ‫یک زنجیره ایجاد نمیشود‪ ،‬بلکه دو بخش از یک زنجیره که ممکن‬ ‫است از هم فاصله داشته باشند‪ ،‬مجاور هم قرار گرفته و بین‬ ‫گروههای ‪ CO‬و ‪ NH‬پیوند هیدروژنی تشکیل میشود‪.‬اگر دو رشته‬ ‫در یک جهت باشند موازی همسو (‪ )parallel‬و اگر در جهتهای‬ ‫مختلف باشند‪ ،‬موازی ناهمسو (‪ )anti-parallel‬نامیده میشوند‪.‬‬ ‫صفحات ‪ β‬ناهمسو به دلیل پایداری بیشتر در پروتئینها فراوانتر‬ ‫هستند‪.‬زوایای ‪ φ‬و ‪ ψ‬برای صفحات ‪ β‬ناهمسو به ترتیب برابر‬ ‫‪ -140‬و ‪ +135‬و برای صفحات ‪ β‬همسو ‪ -120‬و ‪ +110‬میباشد‪.‬‬ ‫برای مثال ابریشم و تار عنکبوت پروتئینهایی رشتهای هستند که‬ ‫تنها از صفحات ‪ β‬تشکیل شدهاند‪.‬‬ ‫در این شکل ساختار یک پروتئین که در آن مارپیچ ‪ ،α‬صفحات ‪ β‬موازی ناهمسو و یک پیوند‬ ‫دیسولفیدی قابل مشاهده میباشد‪:‬‬ ‫صفحات ‪ β‬موازی ناهمسو معموال توسط قطعات کوتاهی که منجر به تغییر جهت زنجیره‬ ‫میشوند‪ ،‬به هم وصل میشوند‪.‬این تغییر جهت معموال توسط ‪ 4‬آمینواسید صورت میگیرد که‬ ‫دو تا از آنها همواره گالیسین و پرولین بوده و به آن ‪ β-turn‬گفته میشود‪.‬‬ ‫‪ :Random coil‬معموال بخشهایی از هر پروتئین را در هیچ‬ ‫کدام از ساختارهای دوم نمیتوان قرار داد‪.‬این بخشها در هر‬ ‫پروتئینی شکل خاص خود را دارند‪ ،‬مانند ساختار اول یا دوم‬ ‫منظم نیستند و در پروتئینهای مختلف تکرار نمی شوند که‬ ‫به آنها ‪ random coil‬گفته میشود‪.‬کمتر از ‪ %30‬بیشتر‬ ‫پروتئینها به صورت ‪ random coil‬هستند‪.‬‬ ‫ساختار سوم‬ ‫در پروتئینهای کروی برخالف پروتئینهای رشتهای‪ ،‬زنجیره پلیپپتیدی روی خود پیچ و تاب خورده و ساختارهای فشردهای را میسازد‪.‬‬ ‫به همین دلیل ساختار سوم منحصرا در مورد پروتئینهای کروی مطرح میشود و در مورد تابخوردگی مولکول پروتئین و وضعیت قرار‬ ‫گرفتن ساختارهای منظم دوم و نیز ‪ random coil‬نسبت به یکدیگر صحبت میکند‪.‬نحوه ایجاد این ساختار به گونهای است که ریشههای‬ ‫آبگریز در درون مولکول جمع و فشرده میشوند و ریشههای باردار در سطح بیرونی مولکول قرار میگیرند‪.‬‬ ‫طرز پیچ و تاب خوردن مولکول بر حسب نوع ریشههای تشکیل دهنده هر پروتئین متفاوت است و میتوان برای هر پروتئینی یک ساختار‬ ‫سوم اختصاصی در نظر گرفت‪.‬عالوه بر پیوندهای هیدروژنی که در پایداری ساختارهای دوم شرکت میکنند‪ ،‬