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These are notes on biology covering topics such as scientific methods, the ethics of science, cell characteristics, cellular structures, and the evolution of life. Specifically, there are notes on the cell, cells, and life processes.

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# BIOLOGIA 1 ## Metodi scientifici, desto di Galileo Galilei - **Osservazione di un fenomeno** - Formulazione di ipotesi - Esperimenti per verificare l'ipotesi - Analisi dei risultati - Ipotesi NON confermata (ferm. non più ipotesi) - Hp confermata (vengono eseguiti più esperimenti d...

# BIOLOGIA 1 ## Metodi scientifici, desto di Galileo Galilei - **Osservazione di un fenomeno** - Formulazione di ipotesi - Esperimenti per verificare l'ipotesi - Analisi dei risultati - Ipotesi NON confermata (ferm. non più ipotesi) - Hp confermata (vengono eseguiti più esperimenti da parte di altri scienziati) - Formulazione di una teoria - Sviluppo di un modello (il quadro complessivo delle scienze rivelate) - Necessitano di controlli, positivi e negativi - Si valuta solo la variabile sperimentale, le altre si tangono costanti, variabili controllate ## ETICA DELLA SCIENZA 1. Esperimenti rigoros, veritieri 2. Risultati della ricerca sono di dominio pubblico 3. Le implicazioni vanno spiegate chiaramente. ## La tecnologia è importante per lo sviluppo della scienza. ## Il progresso viene dalla diversity. ## Caratteristiche dei viventi: - Origine comune, ma estrema diversity - Sono composti da cellule - Tutti - ma i virus ## CARATTERISTICHE DELLE CELLULE 1. Tutte le stesse biomolecole: DNA (contiene il codice genetico), RNA, proteine, carboidrati, lipidi... 2. Sono dotate di membrana per separarle dall'ambiente circostante (mantiene l'ordine interno) 3. Usano l'energia e controllano entrata di nutrienti e uscita di scarti. Il metabolismo 4. Si adattano a ciò che accade dentro e attorno a loro 5. Si dividono e sono risultato di una divisione cellulare 6. La vita è una catena ininterrotta ## LA CELLULA È L'UNITÀ BASE DELLA VITA (Teoria cellulare) Servono strumenti tecnologici per studiarle: - Gli olandesi (1580 sviluppano le lenti) - Hooke e van Leeuwenhoek, i primi microscopisti (1600) - A Schwann si deve la teoria cellulare (1800) ## MICROSCOPIO La risoluzione dipende: - dalla radiazione di luce che viene sparata verso la lente - ha energia - dall'apertura angolare: fisica della lente - lunghezza d'onda - indice di rifrazione: fisico del campione - Limite di risoluzione: capacità di percepire 2 punti come separati - (occhio umano 200nm) Il microscopio ottico aumenta di max 500 volte quello che vede l'occhio umano (0,1 mm) ## IL CAMPIONE viene preparato in modo da essere presente su un vetrino. Tissuto offertato, sottile a sufficienza che la luce possa attraversarlo - Si utilizza un MICROTOMO per sezionare. Il campione viene fissato, colorato e indurito (in una resina per tagliarlo) - Vi sono colorazioni diverse: - l'ematossilina-eosina è la colorazione standard per i tessuti - per i vegetali, dove è presente, si usa una colorazione diversa, colorazione di Massen ## Come si è evoluta la vita? - Formazione Terra (4,5 Mld anni): solo energia, no vita - Formazione idrosfera (4,2 Mld anni): formazione di molecole complesse organiche - Chimica prebiotica (4,0 Mld): - RNA world (3,8 Mld): molecole organiche, senza l'esistenza di cellule, vi erano molecode capaci di reazioni e riprodursi - Da mondo abiotico a mondo bidico, senza l'esistenza di cellule, vi erano molecole capaci di reazioni e riprodursi - Fotosintesi e Batteri (3,7 Mld) - Momento in cui il C organico entra negli esseri viventi - Ossigeno nell'atmosfera organismi che lo usono per vivere (eucarioti (2 Mld)) - Complicazione dei viventi, multicellularità (1,2 Mld) - I fossili più antichi sono del Cambriano (600 Mld) ## Organismi che riescono a vivere fuori dall'acqua (400 Mld) → prime scimmie (60 Mld) → noi (200 K) ## Come ha inizio la vita? Non è noto, esperimenti suggeriscono possibilità per sintesi abiotica di biomolecole RNA può aver fatto sia da molecola replicante che da molecola attiva (es: ribozima), svantaggi: RNA troppo instabile e reattivo ## Come si originano i polimeri? Non è noto, ma se i nucleici si autoorganizzassero e probabilmente avrebbero usato substrato inorganico per farlo ## LE PRIME CELLULE Vivevano in ambienti sicuri e stabili con diversi gradi di salinità, esposte allo ice -*stromatoliti* (str. di calcio) → risultato di fossili, biofilm di batteri - Formato ambiente protetto per lo sviluppo di nuove caratteristiche, selezione ## Evoluzione darwiniana della vita → 3 punti chiave: - Riproduzione (nell'ambiente, dove le condizioni possono variare) - Variazione (del materiale genetico, ind. diversi) - Selezione (indiv. diversi che si adattano meglio all'ambiente e genetics & progenie) ## La diversificazione della vita - Stabilibile grazie ai fossili. - Dobabili grazie a elementi come $ ^{14} C / ^{12} C$. - Inizia nel Cambriano (600 Mm anni) - Cause: - Movimenti terre emerse e migrazione e separazione. - Il cambiamento dell'ambiente - Il cambiamento del clima: ciò di speciazione e estinzione (non siamo in un momento di raffreddamento) ## Gerarchia dell'organizzatore vivente = livelli dinamici - Livello chimico - Livello cellulare - Tessuto - Organo - Sistema di organi - Organismo - Popolazione (arg dello stesso specie) - Comunità (specie diverse che vivono nello stesso ambiente) - Ecosistema (comunità insiem all'ambiente non vivente) - Biosfera (Pianeta Terra e l'insieme delle comunità) Non comprendiamo l'origine vita (no fossili), ma sappiamo che le cellule: - Rispondono alle leggi dell'universo - Hanno base molecolare e chimica - Hanno base molecolare e chimica - Hanno base molecolare e chimica - comprendono reazioni complesse. - sono composte di molecole ## Caratteristiche degli elementi - Sono 25 elementi (non più svoldivisibili), unione di 2 a + elem. da un composto - Solo 4 (C, H, O, N) costituiscono l'86% della materia vivente, gli altri 27 sono oligoelementi - Carboidrati e lipidi - Proteine - Acidi nucleici + sali minerali molto importanti ## ACQUA - Molecola essenziale alla vita: è il solvente per la + parte delle reazioni nella cellula - Forma legami a idrogeno - È un dipolo (δ+, δ-) - Stati dell'acqua: coesione e tensione superficiale - Alto colore specifico (per aumentare la T di 1°C) - È un accumulatore di energia, che poi rilascia lentamente. - L'acqua è un accumulatore di energia, che poi rilascia lentamente. - Elevato calore di evaporazione (Q di calore che 1 gr. di liquido assorbe per diventare gas) - Evaporando si raffredda la sup. sottostante ## Soluzioni L'acqua è alla base delle soluzioni - **Acidi e basi:** - Acqua leggera tendenza a ionizzarsi (H₂O → H⁺ + OH⁻) - Sost. espresse di _acidi_ nell'acqua neutra [H⁺] = [OH⁻] = 10⁻⁷M => [H⁺] [OH⁻]= 10⁻¹⁴ - pH = -log [H⁺] = -(-7) = 7 (uguale pOH) - In soluzioni [H⁺] [OH⁻]= 10⁻¹⁴ - Su un'usheri costante (omeostasi) è correlato - **Tampone:** mantenimento dei parametri interni - Sost. tampone, sostanze che permettono all'ambiente acquoso di non variare di pH troppo repentinamente. - Si trovano in vari liquidi biologici (sangue → pH deve rimanere tra 7 e 7,8) - **Reazioni di polimerizzazione:** - Favorisce la depolimerizzazione grazie a reazioni di condensazione (monomeri nucleici, peptidi formano dimeri, trimeri, polimeri - Favorisce le depolimerizzazioni grazie a reazioni di idrolisi, polimeri vengono scissi in monomeri. ## Precursori inorganici Piccole molecole organiche Macromolecole - Nucleosidi - Nucleotidi - Amminoacidi - Proteine - Glicerolo - Acidi grassi - Steroidi - Lipidi - Glucosio altri monosaccaridi - Polisaccaridi ## ACIDI NUCLEICI - Sono polimeri formati da catene lineari di nucleotidi - Zucchero + base + gruppo fosfato - Nucleoside - pirimidine: anello singolo (C,T,U) - purine: anello doppio (A, G) I nucleotidi nel DNA hanno il desossiribosio come zucchero e A, G, T, C come basi Nel RNA c' è il ribosio e A, G, U, C come basi Differenza tra ribosio e desossiribosio è il gruppo in posizione 2, che è H per desossi (meno reattivo) e OH per ribosio (+ attivo) - Entrombi zuccheri pentosi e anello - Formazione dei filamenti (singolo RNA, doppio DNA) → legame fosfodiesterico tra i nucleotidi - 5' e 3' le due estremità - Sono chiamate in modo diverso - La catena ha come struttura: gruppo fosfato - ribosio - gr. fosfato - ribosio Vari enzimi possono lavorare per formare questo legame ## DNA Struttura: doppia elica - Le basi azotate sono "affacciate" all'interno dell'elica - Complementari - Solco maggiore e solco minore - si formano 2 solchi dove l'elica è piegata: - successione tra S.M e S.M - ambiparallelo all'altro (uno 3'-5', uno 5'-3') - filamento che si forma tra le altre 2 - Legami a idrogeno che si formano tra le 2 o 3 di gli anelli delle basi azotate - ossature formate dai gr. fosfato e zuccheri - Quando si parla di sequenza del DNA si considerano solo le basi azotate. - Portano le informazioni James Watson e Francis Crick - primo modello ster. del DNA - primo risult. dello studio di R. Frankline e Maurice Wilkins - La cristalbgrafia a Raggi X ## Esperimenti per capire che è il DNA la molecola portatrice delle informazioni ereditarie - *FRIGARICK GRIFFITH* (1928) streptococcus pneumoniae, dimostra che ce un principio trasformante ereditabile. ## -(1844) DNASI vs Proteasi → Degradazione DNA e proteina con DNasi e proteasi - Due composizioni diverse - Si iniettano nel topo, - Dove è rimasta la proteina → topo vive - Dove è rimasto il DNA → topo muore ## -(1952) Esp. di MERSHEY e CHASS - Usano un virus, batteriofago T2, per det. quale tra DNA e proteine sarebbe entrato nell'escherichia coli - *marchiato P-32* - *marchiato S-35* ## REPLICAZIONE DEL DNA L'enzima che aggiunge i nuovi filamenti si chiama DNA polimerasi: DNA dipendente, perché usa uno stampo di DNA - 1° Srotolare: filamenti, elicosi - topoisomerasi si occupa di tenerli aperti e impedisce la creazione di svolgimenti - 2° filamenti separati fanno da stampo, copiati da inneschi o RNA detti primer - 3° La DNA polimerasi aggiunge i filamenti da 5' → 3' - filamento continuo (leading strand) - filamento discontinuo (lagging strand): - DNA primasi - Primer e RNA - Frammenti di okazaki - Sigillare il tutto: DNA ligasi ## ESPERIMENTO DI MESELSON - STAHL - La replicazione del DNA è semi-conservativa Hanno cresciuto batteri in una coltura con azoto pesante (radioattivo), riproduzione - Poi hanno cambiato terreno di coltura con azoto leggero, ottengono 4 generazioni. - Ogni generazione dimezza la quantità di azoto pesante, perché rimane solo, dopo riproduzione, un'elica vecchia e si forma una nuova composta da azoto leggero. ## Per riprodurre velocemente il DNA, amplificare il DNA che si ha, è stato inventata la tecnica della PCR (polymerase chain reaction) ## Flusso info. genetica - Replicare DNA - Trascrizione DNA → RNA - Traduzione RNA → proteina ## TRASCRIZIONE - RINA polimerasi scorre lungo il filamento e dient. sito di inizio - Organizza il processo di trascrizione - Regola il promotore che organizza il processo di trascrizione - La RINA polimerasi accede al templato e inizia la trascrizione, usando i ribonucleotidi che portano le basi A, G, U, C e lo zucchero RIBOSIO e non il desossiribosio - Regione del terminatore → dove la polimerasi si stacca, finisce la trascrizione - Open reading frame (ORF) ## organizzazione di un gene semplice, es: batteri: Se il gene è più complesso - Vi sono numerosi fattori trascrizionali che agiscono in modo combinatorio - Trascriz. stimolata a grandi distanze - Trascriz. regolata a livello epigenetico Dato che il DNA è impacchettato, le strutture che regolano la trascrizione potrebbero essere molto lontane. ## Sono presenti gli introni- parti che l'RNA polimerasi trascrive ma vengono eliminati prima del trascritto. - Ciò che finisce nel trascritto si chiamano esoni - Sequenze UTR vengono trascritte ## SPLICING ## Il trascrizioni del filamento e la regolazione di esso avviene nel NUCLEO, ## La traduzione avviene nel CITOPLASMA RNA: filamento singolo, a volte impiegato a formare stems o loop - Usa uracile al posto delle timine. - Molto instabile, non plastico ## Tipi di RNA: ci sono RNA per le proteine e non per le proteine - mRNA, tRNA, rRNA - Trasportano l'anticodone e l'aminoacido (sost. per fare le proteine) - I tRNA regolano l'espressione genica: - per i batteri - Coli - Una parte del ribosoma ## RT-PCR - Tecnica come la PCR per amplificare l'RNA in DNA usando l'enzima retrotrascrizione ottenuto dai RETROVIRUS, che hanno l'RNA come codice genetico - 1° passaggio: trasformo l'RNA in DNA - Ottengo cDNA (DNA complementare) - 2°: replico il cDNA e dico tanti filamenti, amplifico il cDNA ## PROTEINE - Catene polimeriche di amminoacidi - Funzioni: amminoacidi diversi daranno proteine con strutture diverse (es: scbsha e miosina) - Le proteine sono fatte di catene di AMMINOACIDI - N-terminale **H** **_H_** **_N_** GRUPPO AMINICO **_H_** - _C_ GRUPPO CARBONILICO **_C_** - **_H_** - C-terminale - Con R che è la parte variabile ## IL LEGAME PEPTIDICO lega due amminoacidi tra loro **H** **H** **H** **_H_** - **_N_** - **_C_** - **_C_** - **_O_** **R** **H** **_H_** - **_N_** - **_C_** - **_C_** - **_O_** **R** **H₂O** - Reazione di condensazione, catalizzata dai ribosoma ## STRUTTURA DELLE PROTEINE **PRIMARIA**: avvero la sequenza di AA che compongono la prot. - Solitamente si parte con la metionina ## SECONDARIA: Disposizione nello spazio - α-elica - si ripiega su se steso - il crteno si piega formando legami H tra atomi vicini della catena - specie di elico - Foglietto β - Legami H tra atomi vicini della catena - speci di elico. - Legame tra gruppi R all'esterno del' elico ## Vi sono anche zone non strutturate, tra le varie zone α-elici e β-foglietto ## Scalolando la protrina lo st pro' far tornare in forma lineare ## TERZIARIA: Unione di moduli: - primari di struttura secondaria - α-elici + β-foglietto - Le interazioni gruppi R determinano - la struttura tridimensionale (strutture tridimensionali definite) - il Folding conferisce stato stabile e funzionale ## QUATERNARIA: associazione di subunità (monomeri) identici o meno - è propria del complesso proteico - Grazie alle strutt. così complesse vi è molto varietà ## Diversità: - *genetica* ## Proteine possono essere: - *purificate* (isolando le str. lineare) - *denaturate* (sualdando la str. lineare) ## SDS protein Elettroforesi - Per: separare le proteine dopo averla denaturate, in base alla carica e al peso Vengono attratti dal polo negativo (-) - Quele più leggere migrano di più di quelle pesanti ## Non tutte le proteine si ripiegano da sole, alcune hanno bisogno delle chaperonine - *Proteine che formano gabbie dove si inserisce la proteina da ripiegare e favoriscono questa azione* - *Contribuiscono ad apportare modifiche post-traduzionali* - *Controllano la qualità del ripiegamento* ## LA SINTESI PROTEICA (3 Fasi: inizio, allungamento, terminazione) - Opera del ribosoma diviso in 2 parti (subunità: minore e maggiore) - Si attacca nella regione codificante dall'MRNA - Il ribosoma shifts tra le varie tripletto (codici), e fa entrare il tRNA (nel sito A) con l'anticodone corrispondente - Porta anche gli amminoacidi che si legano con il legame peptidico (sito P) - Alla fine, il ribosoma, traslando, fa uscire il tRNA (ormai privo di amminoacido) dal sito E ## RIBOSOMI: - Sono presenti in tutti i tipi di cellule, sia procariotiche che eucariotiche - 70s - 80s coefficiente di sedimentazione - Utilizzo la forza centrifuga - ciò che è più pesante va a fondo, ciò che è più leggero rimane in superficie ## Con cellule eucaristiche trovo in fondo al pellet (tubo) i nuclei (pesanti), più in sup. i ribosomi (leggeri) ## La centrifugazione, pur avvenire a notazioni al secondo diverse, secondo di uno che bisogna separare ## TRANSFER RNA: ha estremità 5' e 3', ho struttura tridimensionale - dei loop - Lega l'amminoacido all'estremità 3', ogni amminoacido è associato a det. anticodone - Gli anticodone leggere per complement. la tripletta di lettura (codici) dell'mRNA ## Sintesi proteica avviene nel citoplasma - Proteine di memb., hanno segnali per rimanere riesen al RER ## 2 tipi di traduzione: - Con ribosomi liberi nel citoplasma - Con ribosomi sulla superficie del RER ## MICROSCOPIO ELETTRONICO A TRASMISSIONE (TEM) - Funziona a fasci di elettroni, veicolati all'interno di un tubo vuoto con delle lenti (magneti) che montano gli elettroni ed evitano che si disperdano. ## RISOLUZIONE: 0.2 nm (è molto piccola) - Il campione viene preparato in modo diverso da quello ottico: - Viene fissato - Deve essere incluso in una resina o congelato - Si fa affettare (fette molto sottili {più dell'occhio} sono mm) - Le sezioni si adagiano su una griglia di metallo (corrisponde al vetrino) - Si fa l'ombreggiatura con polvere di metallo ## CODICE GENETICO - Si basa sulle 4 basi azotate e le triplette = 64 codoni - 1 di inizio e 3 di terminazione (AUG) - Dall'esperimento di Nirenberg e Matthaei - Per ogni amminoacido esistono 1 o più triplette, 3 triplette codificano per il codone di stop e non per AA. ## Il codice genetico é degenerato: - Ste molto contro delle prime 2 basi, poco conto dell'ultimo. - È universale - La degenerazione: può portare - a delle varianti o polimorfismi - Mutazioni frameshift (aggiunta o delezione di un singolo copy di basi nel DNA - Mutazioni frameshift (aggiunta o delezione di un singolo copy di basi nel DNA - quelle presenti in popolazioni sono - Delezioni di basi nel DNA - mutazioni frameshift - aggiunta di uno o singol copy di basi nel DNA - possono essere benigni, di incerta signific. o patologiche - es: Anemia Falciforme (variazione singolo AA nell'emoglobina {Glu - Val}) - le 2 emoglobine sono distinguibili, - Con gel elettroforetico, per diversa carica - Gli **anticorpi**: proteine complesse, costituite da regione costante e regione variabile {dove sito di legame per anticorpi} - Hanno un sito di legame che si è evoluto per fare interazioni con altre proteine. - Di solito solo nell'organismo di origine, es. proteine dei virus - Possono essere usati per "riconoscere" altre proteine, tramite complementarietà. ## Analisi di immuno-blotting (Western blotting): - (Roof. di proteine, tramite elettroforesi, su un memb. ) - Riconoscimento di una proteina operato da specifico anticorpo. - Usando un anticorpo secondario, coniugato un enzima o un fluoroforo permette la visualizzazione delle prot. ## Analisi di immunofluorescenza: - Proteine all'interno di un sezione di un campione, fissato e permeabilizzato - Riconoscimento di una proteina operato da specifico anticorpo. - Usando un secondo anticorpo, coniugato un enzima o un fluoroforo permette la visualizzazione delle prot. ## Analisi al microscopio a fluorescenza ha: - 2 filtri, filtro di eccitazione e filtro di emissione - Lascia passare lung. d'onda che all'attività fluorescente - Luce ricer di rad. blu e v.v. - Lascia passare solo luce con fluorescenza. ## COMPOSTI FLUORESCENTI - Capacità di legare e aggiungere molecole del complesso - Dotati di strutture o fluorofori che emettono quando eccitate da un laser - Si riescono ad inserire nei solchi delle catene del DNA - Analisi di fluorescenza in vivo - Una tecnica nuova sfrutta proteine fluorescenti - presenti in diversi organismi viventi - **es: DNA (DAPI)** - Si è stato analizzato il filamento di DNA che codifica per quelle proteine - la sequenza di DNA viene fusa insieme a ciò che vi interessa - es: emoglobina, aggiungo la sequenza di GAP - es: l'emoglobina sarà fluorescente - es: pesci a topi fluorescenti ## LIPIDI - Idrocarburi insolubili in acqua, crea legami covalenti, polari - Non hanno bisogno di polimerizzazione - Si strutturano come facce lipidiche - Diversi tipi: grassi, oli, cere, vitamine, fosfolipidi, steroidi, carotenoidi - Ci sono cellule dedicate alla conservazione di lipidi ## Acidi grassi: - Besta acil idrofila (O), catena lineare idrofoba (C) a vario lunghezza. - *saturI* ogni C è saturo di idrogeni, esterno rettilinea - Di solito molto compatto - Possono essere solidi a T ambiente (burro) - *insaturi* si formano dei doppi legami che piegano la struttura - Semprecheltanimet sono solidi - Di solito, o T ambiente, sono liquidi (olio) ## Digliceridi: il glicerolo lega 2 catene di acidi grassi - il C rimanente si lega ad altro ## Fosfolipidi: un digliceride, unità base delle membrane - le cade sono idrofobe - Devono avere diversi tipi di besta, per poter legare altre cade di acidi grassi ## Trigliceridi: il glicerolo lega 3 catene di acidi grassi - Completa esterificazione - Principali campi di oli e grassi ## Colesterolo: - Classe degli steroli - Testa polare, struttura ad anello, catena idrocarburica - S. legami tra i fosfolipidi delle membrane - Le rende più fluide - formiscono piattaforme per complessi di memb. - Da essa derivano: ormoni steroidei - Struttura ciclica nel 'mel le ## Carotenoidi: pigmenti che assorbono la luce - derivano da esterificazione di un alcool e di un acido grassco - Sono leggere, poco densi e molto idrofobiche - Funzioni: - Protezione - Conferire lucentezza e impermeabilità a piume e peli ## Metabolismo delle biomolecole - Sono prodotto del metabolismo cellulare - Le vie metaboliche sono composte da enzimi che catalizzano reazioni in successione - Le reazioni metaboliche possono scindere mol. comp. in + semplici liber. E - es: assemblare mol. semplici in + complessi - energia si trasforma (somme di energie distrugge) - I principi termodinamici - In fisica, E. per comp. un lavoro - In chimica, E. per produrre cambiamento nac. in chim. pot, in E cinetica meccanica - Il disordine tende ad aumentare (entropia) - In biologia, si produce en. non pari utilizzabile (entropia) - la somma di E. libera e entropia = entalpis ## ENZIMI - Prot. evolute per favorire reazioni biochimiche - Scelgono substrati e reagenti per farti diventare prodotti - Aumentano nel sito attivo la *velocità di incontro dei reagenti*, con l'angolo giusto, per il *tempo giusto* - In un ambiente protettoe famo avvenire reazioni che avvengono spontaneamente - Sono riutilizzabili - Quarano in serie in molte vie metaboliche - Le reazioni inverse sono catalizzate da enzimi diversi - Funzioni: Abbassano l'energia di attivazione, ΔG Δmore uguale le reazioni è favorita. - Reazioni metaboliche sono regobbili: - *Lo regolando se, gli enzimi si attivato o inibito* (nel *controllo allosterico*) - *Se modificano la forma dell' enzima* - (es: Attivatori allosterici si legano e modificano la forma dell'enzima). - *Diversificazione delle reazioni, enzimatiche ha permesso evoluzione di grandi soltam. metabolici* ## ORIGINE DELLA VITA - LUCA (Last Universal Common Ancestor) - LECA (Last Eukarya Common Ancestor) - Batteri - Eucarioti - Archaeobatteri - P. simbiossi - LECA - mitocondri - endosimbiosi - LUCA - ORIGINE DELLA VITA ## EVOLUZIONE - *convergente: struttura simili con origini diverse, evolte per rispolto dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse organizzazione, strutture diverse can affinano diverse, evolte per risposte dello stesso amb, diverse* - *divergente: strutture diverse con origine comune, evolte come risposta a ambi diversi*. ## ORGANIZZAZIONE CELLULAR - Le cellule eucariotiche hanno evoluto la compartimentalizzare - Nelle cellule procariotiche il citoplasma é uno spazio continuo, senza organelli - Procarioti divisi dagli eucarioti 3 Mld anni fa. - Lo si sono poi suddivisi in batteri e archea ## PROCARIOTI - Solitamente organismi unicellulari - Colonizzano tantissimi ambienti (estrema diversita) - Possono: - vivere in presenza di ossigeno (aerobi) - in assenza di ossigeno (anaerobi) - Possono: - avere geni molto piccoli o relativamente grandi - Batteri patogeni (categoria che comprende i batteri pericolosi per l'uomo) - obbligoti - *cellule - fermentazione (riproduzione)* - La parete cellulare è formata da peptidoglicani (solo nei batteri, no Archea) - A secondo del tipo si distinguono in: - Gram+ - Gram- - Vita libera e patogeni ## Diversità della patogenicità è det. dallo parete - Gli antibiotici interferiscono con sintesi peptidoglicano => gli eucarioti non hanno parete - gli antibiotici sono conosciuti come veleno per i batteri ## Strutture particolari dei batteri. - filamenti assioli (batteri che ruotano come cappuccio) - nelle spirochete (coromandi) - movimento elicoidole - Flagello batterico (diverso da quello eucariotico) costituito - da microtubuli - nello strato esterno della cellula - I batteri che lo hanno sono spesso causativi di linfatiche. - Membrana, rete prot. specifiche e strutture di flagell. prot. proteiche - presenti in molti patogeni - Altravers memb. e parete cellulare, slimentandosi da en protonici - I batteri teorema + altri batten unicellulari, da filminti, a fosi in singoli (es: cimobottori) - - A volte possono avere lasi daur vincoli da flussi e ritrasno colaline sime. ## Biofilm: colonie formate da diversi tipi di batteri, come cocchi, bacilli e bolt. a chiama - formombre a contatto con la sup. salido le cell depositano sost. gelakonoso che introppola altre cellule - si rende resist. agli antibiotici - al sistem immunitario - a condizioni avverse ## CELLULA EUCARIOTICA - Compartimentazione ## MEMBRANA PLASMATICA - Fosfolipid distribuiti asimmetricamente - Variano a seconda dei diversi tipi di membrane - Presenta il colesterolo e proteine di membrana - Transmembrana - Ancorate alla membrana - Periferiche - *Carboidrati di membrana* glicositazione - proteggono memb. e funzionalizza interazione sulla sup. ## Funzioni: - *Conberno e barriera permeabile* - *Organizzazione * e *localizzazione dei funstore* - *Processi di trasports:* - Diffusione baso su diff. semplice - Regola forma delle cellule - Diffusione facilit

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