Biochimica PDF - 2024/2025

Disciplina di Biochimica - Prof. Gotte - 2024/2025 LA STRUTTURA DELL'ATOMO E LE PROPRIETA’ PERIODICHE DEGLI ELEMENTI La natura dell'atomo: ​ La Materia -> è fatta di atomi, ossia entità finite (ben precise) e chimicamente più piccole. ​ L'atomo -> particella c...

Disciplina di Biochimica - Prof. Gotte - 2024/2025 LA STRUTTURA DELL'ATOMO E LE PROPRIETA’ PERIODICHE DEGLI ELEMENTI La natura dell'atomo: ​ La Materia -> è fatta di atomi, ossia entità finite (ben precise) e chimicamente più piccole. ​ L'atomo -> particella composta da un nucleo (composto da protoni e neutroni, detti per tal motivo nucleoni) + elettroni, che vi girano intorno al nucleo Protone -> particella avente una massa uguale a circa un'unità di massa atomica unitaria (U.M.A) e possiede una carica positiva (+) Neutrone -> particella con massa circa 1 u e non possiede alcuna carica (= neutro), hanno lo scopo di stabilizzare gli atomi Elettrone -> particella con carica opposta al portone, ossia possiede una carica negativa (-), e possiede una massa molto + piccola rispetto al protone e al neutrone (pari a 1/1837 u) Per definire gli atomi, si definiscono 2 numeri: 1.​ A = numero di massa -> indica la somma dei protoni + neutroni (numero di nucleoni) = Z + N 2.​ Z = numero atomico -> indica il numero dei protoni contenuti nel nucleo di un atomo La massa di un atomo è determinata dal nucleo dell'atomo stesso, dato che la massa degli elettroni è trascurabile. Inoltre, in un atomo neutro, si ha lo stesso numero di protoni e di elettroni, ad ex. se il numero atomico di un elemento è 5, allora nel nucleo di quest'atomo vi sono 5 protoni e intorno al nucleo 5 elettroni. Come i protoni, anche i neutroni hanno massa 1, si può risalire anche al numero di neutroni presenti nello stesso nucleo. Esempio: Se la massa di un elemento è 11 e Z è 5. -​ Protoni = 5 -​ Elettroni= 5 -​ Neutroni = 11 - 5= 6 L'atomo più semplice -> atomo di Idrogeno (H) -> ha un numero atomico 1 e numero di massa 1 Isotopi: = sono atomi di uno stesso elemento aventi lo stesso numero atomico (Z), ma diverso numero di massa (A). Ad ex. in natura esistono l'elemento del Cloro (Cl) possiede due tipi di atomi diversi, ma entrambi con uno stesso numero di protoni. Si hanno: 1.​ atomo di Cl con massa 35,5 e n° protoni di 17 2.​ atomo di Cl con massa 37 e n° protoni di 17 Importante -> l'elemento del Carbonio ( C ) possiede 3 isotopi, che si possono trovare in natura, con numero atomico 6 e sono: 1.​ isotopo con massa 12 (12C) -> è quello più diffuso in natura (98,8%), molto importante perché U.M.A/ u (l'Unità di Massa Atomica)usa come unità di massa come riferimento per calcolare il peso atomico di un elemento 1/12 della massa dell'isotopo 12C e corrisponde a 1.660566 ×10-27 kg (o circa 1.660566 ×10-24 g) e 1 dalton (Da) = 1.660566 ×10-27 kg 2.​ isotopo con massa 13 (13C) -> presente in natura circa 1,1 % 3.​ isotopo con massa 14 (14C) Mole: = numero senza dimensioni fisiche, corrisponde al numero di particelle che è pari al Numero di Avogadro (6,022 x 10-23) - è il numero di atomi presenti in 12 g di Carbonio 12. -> inoltre, è una grandezza adimensionale e vale come unità di misura per tutte le specie chimiche. 1 mole = numero di Avogadro 1 MOLE = 12 gr/ 12 u.m.a = 6,022 x 10-23 particelle di isotopo di 12C Molarità: = il modo più usato e comune per esprimere la concentrazione di una sostanza in soluzione -> M (moli/Litri) Configurazione elettronica: Dal punto di vista chimico, l'elettrone riveste un ruolo fondamentale e molto importante, in quanto determina la specifica posizione degli elementi nella tavola periodica, in base appunto alla natura e al comportamento di queste particelle. -> lo studio dell'elettrone ha iniziato a prendere piega soprattutto dalla fine ‘700 e inizio ‘800, in particolar modo il fisico britannico Thomson notato una particella a bassa temperatura può emettere elettroni e che si possono notare nella lastra fotografica. Poi -> il fisico statunitense Millikan -> riuscì a misurare la carica elettrica dell'elettrone -> il fisico e matematico francese De Broglie -> nota che gli elettroni hanno un comportamento ondulatorio (sinusoide), oltre a quello corpuscolare, simile ai fotoni (particella legata alla radiazione elettromagnetica - particelle della luce). Energia -> E = hv Il dualismo onda-corpuscolo caratterizza tutta la materia allo stato atomico-molecolare ed è alla base del PRINCIPIO DI INDETERMINAZIONE DI HEISENBERG (secondo cui non è possibile conoscere la posizione e la velocità contemporaneamente dell'elettrone, ossia non è possibile conoscere l'orbita dell'elettrone). Si introduce pertanto il concetto di Orbitale (rappresentazione fisica di un’equazione matematica), descritto dalla funzione d'ondaΨ, tramite cui viene descritta la probabilità di trovare l'elettrone. La funzione di orbitale -> contiene 3 numeri quantici, sono tutti n° interi (in ogni orbitale ci possono stare max 2 elettroni con i spin opposti -> - o + 1/2)): 1.​ n -> numero quantico principale che indica l'energia dell'elettrone in quella orbitale (numeri interi da 1 a infinito volendo, anche se arriva fino a 7 in realtà) 2.​ l -> numero quantico secondario o azimutale e indica la forma fisica dell'orbitale, ossia la distribuzione di probabilità nello spazio (è limitato da n, parte da 0, 1, 2 … fino a n-1) esempio: n= 1, mentre l= 0 3.​ m -> numero quantico magnetico che dà il numero di diverse orientazioni che un orbitale può adottare (può assumere tutti i valori tra - l e + l, compreso lo zero) Regole per la Configurazione Elettronica: -> si intende le regole di riempimento degli elettroni delle orbitali: 1.​ Il Principio del Aufbau descrive come si riempiono progressivamente gli orbitali atomici con gli elettroni disponendosi in ordine crescente (tramite la regola della diagonale), seguendo 3 specifiche regole: 2.​ Il Principio di Esclusione di Pauli -> secondo cui un orbitale può contenere un numero massimo di 2 elettroni. Se un orbitale contiene 2 elettroni, questi devono avere un diverso numero quantico di spin (+½ o -½). Un orbitale può essere anche vuoto oppure contenere un solo elettrone spaiato. Nel progressivo riempimento degli orbitali, l'elettrone va ad occupare l'orbitale disponibile avente più bassa energia. 3.​ Regola di Hund/ Regola della massima molteplicità -> se si hanno più orbitali con la stessa energia, detti “orbitali degeneri”, e quindi tendono sempre a occuparne il più possibile dando luogo a orbitali semioccupati, in cui si dispongono con spin paralleli (e quindi in orbitali diversi) Ogni livello energetico (o guscio) è costituito da dei sottolivelli (o sottogusci), che differiscono uno dall'altro per il loro arrangiamento spaziale. Si hanno diversi orbitali e si denominano: Valore di l -> 0 1 2 3 4 5 Tipo di orbitale -> s p d f g h n= 1 l= 0 m= 0 1s n= 2 l=0, 1 m= 0, ±1 2s 2p n= 3 l= 0, 1, 2 m= 0, ±1, ±2 3s 3p 3d Esempio: Primo livello -> vi c'è per esempio l'elettrone dell'Idrogeno, il quale, infatti è 1s e quindi ha un solo un elettrone. Se n=2 -> abbiamo due situazioni possibili, ma una differente dall'altra, nonostante sia lo stesso livello energetico, vi sono due sottolivelli differenti (2s e 2p). p.s -> L'energia all'interno di uno strato cresce al crescere del valore di L Con l'aumentare del numero quantico principale l'energia dei sottolivelli, e quindi anche la distanza dal nucleo, variano in maniera più complessa. Inoltre, l'orbitale 1s è il più vicino al nucleo Orbitali fondamentali degli elementi da sapere absolutely: 1) Idrogeno (H) -> ha solo 1 elettrone, quindi occupa il primo livello energetico. La cui configurazione elettronica: 1s1 Orbitali occupati: 1s 2) Elio (He) -> ha 2 elettroni, che occupano completamente il primo livello energetico. La cui configurazione elettronica: 1s2 Orbitali occupati: 1s 3) Fluoro (F) -> ha 9 elettroni e occupa fino al secondo livello energetico, includendo sia 2s che 2p. La cui configurazione elettronica: 1s2 2s2 2p5 Orbitali occupati: 1s, 2s, 2p 4) Carbonio (C) -> ha 6 elettroni, quindi riempie fino al secondo livello, ma con due elettroni nel 2p. La cui configurazione elettronica: 1s2 2s2 2p2 Orbitali occupati: 1s, 2s, 2p 5) Fosforo (P) -> ha 15 elettroni, quindi riempie fino al terzo livello energetico, con elettroni nei sottolivelli 3s e 3p. La cui configurazione elettronica: 1s2 2s2 2p6 3s2 3p3 Orbitali occupati: 1s, 2s, 2p, 3s, 3p Tavola Periodica degli Elementi: In essa sono racchiusi ogni elemento chimico, al quale viene attribuito un determinato nome e simbolo! -> Gli elementi sono ordinati da SINISTRA A DESTRA Ogni Riga viene chiamata periodo, mentre ogni Colonna è detta gruppo (in tali colonne gli elementi sono dotati di proprietà simili). Gli elementi dello stesso gruppo hanno stessa configurazione elettronica esterna (ossia lo stesso livello energetico esterno - livello o guscio di valenza, che contengono i cosiddetti elettroni di valenza) Ad esempio -> L’idrogeno corrisponde a 1s1, quindi vede: ➔​ Orbitale -> s ➔​ Livello di valenza -> 1 ➔​ Elettrone di valenza -> 1 In totale, la tabella periodica, divisa in 4 blocchi (s, d, p, f) è caratterizzata da 7 periodi (corrispondono ai 7 livelli energetici), i quali sono indicati con numeri arabi, mentre i gruppi, in totale 18, sono indicati con i numeri romani e con lettera A e B. I Gruppi, infatti, si suddividono in 2 sottogruppi: ❖​ Gruppo A -> corrisponde a un insieme di 8 gruppi, presenta i cosiddetti “Elementi Rappresentativi” ❖​ Gruppo B -> corrisponde a un insieme di 10 gruppi, presenta i cosiddetti “Elementi di Transizione” Inoltre, si sviluppano 2 importanti concetti, ossia: 1)​ Affinità Elettronica (AE) -> corrisponde all’energia che si libera quando un atomo neutro acquista un elettrone (aumenta lungo i periodi e diminuisce lungo i gruppi), ad esempio il Fluoro si tratta dell’elemento che possiede più affinità elettronica (in alto a destra con valore 4 di elettronegatività). Misurata in Volt 2)​ Elettronegativà -> si tratta delle tendenza dell’atomo ad attirare a sé gli elettroni di legame, si misura tramite una scala da 0 a 4 (aumenta lungo i periodi e diminuisce lungo i gruppi); ad esempio l’elemento più elettronegativo è il Fluoro (circa 4), invece l’elemento meno elettronegativo è il Cesio (0,7) Parlando degli elementi …. ​ I Gas Nobili -> si trovano nell'ultima colonna (gruppo 18°), sono sotto forma di stato gassoso, essi sono molto stabili, tale che la loro energia è bassa e quindi non reagiscono, hanno abbastanza elettroni da chiudere il guscio elettronico (ossia 8). -> Inoltre, non possiedono elettronegatività (pari a 0, essendo che hanno tutti gli elettroni) ​ Nella tavola periodica, gli elementi più elettronegativi si trovano nella parte in alto a destra, mentre quelli meno elettronegativi sono nella parte in basso a sinistra (gli elementi in basso a sinistra tendono ad avere una minore capacità di attrarre elettroni). ​ Il Fluoro, sebbene sia il più elettronegativo, è raro in natura. Il secondo elemento più elettronegativo è l'Ossigeno, che è invece molto abbondante (con un valore di elettronegatività pari a 3). -> L'ossigeno tende ad attrarre elettroni e, in questo processo, avvengono due fenomeni opposti: ➔​ Riduzione -> l'Ossigeno acquista elettroni, riducendo il suo stato di ossidazione da 0 a -2 ➔​ Ossidazione -> l’Ossigeno funge da ossidante, ossia strappa elettroni a un altro elemento (che viene ossidato) ​ Dalla parte sinistra della tavola, spostandosi dall'Idrogeno al Francio, si osserva una forte diminuzione dell'elettronegatività (fino al 50% in meno). Invece, tra il Fluoro (F) e l'Astato (At), pur trovandosi nello stesso gruppo, le differenze di elettronegatività sono meno marcate! Regola dell’Ottetto (o regola del Gas Nobile): Si tratta di una regola, la quale afferma che gli atomi, nella formazione di legami, tende a raggiungere una configurazione completa (quindi con 8 elettroni di valenza), grazie a: ​ Condivisione di elettroni (in questo modo si forma un legame covalente) ​ Perdita o Acquisto di elettroni (in questo modo si forma un legame ionico) In pratica, se un elemento non possiede alcun elettrone di sé, può riceverne grazie alla condizione o allo scambio! -> Si chiama anche Regola del Gas Nobile -> dato che tale regola equivale alla configurazione esterna di questi elementi (in senso orario). Orbitali e Legami: Il legame chimico tra 2 elementi implica che gli elettroni coinvolti nel legame siano condivisi tra i 2 atomi. -> Tuttavia, non è possibile determinare con esattezza la posizione degli elettroni. Si può solo calcolare la probabilità di trovarli in una specifica regione dello spazio, che è descritta da un orbitale molecolare. Si vede come esempio classico -> la molecola di idrogeno (H₂), in cui gli orbitali atomici dei 2 atomi di idrogeno si sovrappongono, formando un orbitale condiviso che lega i 2 atomi. Questo concetto è alla base della Teoria del legame di valenza. Secondo questa teoria, il legame chimico si forma grazie alla sovrapposizione degli orbitali atomici, con gli elettroni di legame che risultano condivisi e distribuiti nello spazio in modo da massimizzare la stabilità della molecola. -> Gli atomi reagiscono tra loro per creare molecole con lo scopo di raggiungere una configurazione elettronica stabile, ossia completare il guscio di valenza. Questo porta alla formazione del legame chimico, il quale può essere influenzato dalla polarizzazione. Perciò, si crea così il legame chimico! -> (si crea quando due molecole mettono in comune una coppia di elettroni). La condivisione di 2 elettroni tra 2 atomi può dar luogo a un legame chimico che risulta bilanciato o sbilanciato, a seconda della differenza di elettronegatività tra gli elementi coinvolti. Ne è un esempio -> il Cloruro di Sodio (NaCl). Secondo cui: ➔​ Il sodio (Na) -> cede completamente un elettrone al Cloro (Cl), formando uno ione positivo (Na⁺, catione). ➔​ Il cloro (Cl) -> è molto più elettronegativo rispetto al Sodio, e perciò acquista quell'elettrone, diventando così uno ione negativo (Cl⁻, anione). La differenza di elettronegatività tra Sodio e Cloro è così marcata che il legame è completamente sbilanciato verso il Cloro (formazione di legame ionico). Si hanno diversi tipi di Legami Chimici: 1)​ Legame Covalente Puro (o Omopolare) -> si tratta di un legame, in cui si condividono una coppia di elettroni con la stessa elettronegatività, in questo modo gli elettroni sono condivisi in modo equo (come nel caso del legame tra 2 atomi di Idrogeno H - H) 2)​ Legame Covalente Polare -> si tratta di un legame, in cui viene condivisa una coppia di elettroni che hanno una differente elettronegatività, ma non abbastanza da creare un legame ionico. Perciò, uno dei 2 atomi attrarrà gli elettroni più fortemente, creando una polarizzazione del legame (H ((δ⁺)) - Cl(δ⁻))  3)​ Legame Ionico (no covalente) -> si tratta di un legame, in cui viene condivisa una coppia di elettroni tra 2 atomi con elevata differenza di elettronegatività (superiore a 1,7), con formazione di 2 ioni con carica elettrica opposta Perciò, si parla di Legame Covalente, quando 2 atomi con elettronegatività uguale o simile (solitamente si ha una differenza inferiore a 1,7) mettono in comune 1 o più elettroni spaiati in modo da raggiungere l’ottetto e formare, quindi, una configurazione elettronica stabile. I legami covalenti possono essere di diverso tipo, in base al numero di doppietti di legame condivisi e si hanno: ​ Legame Covalente Semplice -> formato da una coppia di elettroni condivisa (formato da un legame σ) - consiste nel legame più forte e stabile ​ Legame Covalente Doppio -> formato da 2 coppie condivise (formato da un legame σ e un legame π) ​ Legame Covalente Triplo -> formato da 3 coppie condivise (formato da un legame σ e 2 legami π)) Successivamente, si presentano i cosiddetti Orbitali Molecolari, i quali, quando si forma un legame covalente, si sovrappongono creando questo tipo di orbitale. Se ne hanno di 2 tipi: 1)​ Se la sovrapposizione è FRONTALE/ assiale -> si forma un legame covalente σ (sigma), formato da un orbitale che circonda l’asse dei 2 nuclei 2)​ Se la sovrapposizione è LATERALE -> si forma un legame covalente π (pi-greco), formato da 2 lobi su un piano, il quale contiene questa asse che congiunge i 2 nuclei Inoltre, si forma un dipolo elettrico -> ossia, una grandezza vettoriale che possiede un modulo, una direzione e un verso! Il Legame a Idrogeno: -> MOLTO IMPORTANTE (anche nelle biomolecole) Corrisponde a uno dei principali legami intermolecolari, ossia forze attrattive molto più deboli (anche se il legame a H è il più forte tra tali legami intermolecolari). Si tratta di un’interazione elettrostatica tra un atomo di Idrogeno legato, tramite legame covalente, a un atomo molto elettronegativo. Perciò, è un tipo speciale di interazione che fornisce una forza di coesione aggiuntiva tra le molecole. Questa forza è particolarmente importante nei composti in cui l'idrogeno è legato a elementi leggeri e altamente elettronegativi come azoto (N), ossigeno (O) e fluoro (F), appartenenti rispettivamente ai gruppi VA, VIA e VIIA della tavola periodica. Questa coesione supplementare spiega perché i composti come NH₃ (ammoniaca), H₂O (acqua) e HF (acido fluoridrico) hanno temperature di ebollizione (Teb) molto più elevate rispetto a quelle previste in base al loro peso molecolare. -> In genere, la temperatura di ebollizione aumenta con il peso molecolare all'interno dello stesso gruppo. Tuttavia, per queste molecole specifiche, il legame a idrogeno rompe questa regola, rendendole più resistenti alla separazione delle molecole. -> Il fatto che molecole come NH₃, H₂O e HF siano più altobollenti del previsto è legato all’elevata elettronegatività degli elementi N (azoto), O (ossigeno) e F (fluoro) rispetto all’idrogeno (H). Nei legami H-N, H-O e H-F, l’idrogeno assume una parziale carica positiva (Hδ⁺) a causa della polarità del legame. Questo "quasi-protone" (Hδ⁺) è in grado di attrarre la nuvola elettronica degli atomi N, O o F di molecole vicine, instaurando un legame a idrogeno. Il legame a Idrogeno, funziona come "ponte" tra molecole (legame a ponte Idrogeno)​ -> Corrisponde a una sorta di interazione a 3: 1)​ Un atomo di idrogeno (H) parzialmente positivo (Hδ⁺) 2)​ Un atomo altamente elettronegativo (N, O, o F) della sua molecola 3)​ Un altro atomo altamente elettronegativo (N, O, o F) di una molecola adiacente Questa interazione può propagarsi, creando una rete di legami che conferisce coesione e stabilità alla struttura macroscopica della sostanza. Ciò, ad esempio, accade nella molecola dell’acqua H₂O! Il ponte a Idrogeno si può trovare sia negli elementi chimici che nelle biomolecole: ❖​ Acqua (H₂O) -> presenta legami a idrogeno (ponti-H), intesi come legami intermolecolari che si formano tra molecole d'acqua. Questi legami sono responsabili di molte delle proprietà uniche dell'acqua, come l'elevata tensione superficiale e il punto di ebollizione relativamente alto. ❖​ Proteine -> presenta legami a idrogeno (ponti-H), tuttavia, a differenza dell’H2O si formano intramolecolari all'interno della stessa proteina. Questi legami sono fondamentali per mantenere la struttura secondaria delle proteine. Si hanno 2 principali strutture secondarie delle proteine, le cui sono: 1)​ Alfa elica -> struttura elicoidale stabilizzata dai legami a idrogeno lungo la stessa catena polipeptidica 2)​ Foglietto beta -> struttura piatta formata da catene polipeptidiche parallele o antiparallele, stabilizzata dai legami a idrogeno Ibridazione: -> il comportamento del Carbonio Molte molecole, incluse quelle dei sistemi biologici, presentano doppietti elettronici delocalizzati, un fenomeno tipico della chimica del carbonio.​ Delocalizzazione e ibridazione sono due "strategie" che permettono a un composto di minimizzare la propria energia, rendendolo più stabile. Per Ibridazione si intende un processo che consente di ridurre le repulsioni elettroniche. -> Questo avviene disponendo gli elettroni del guscio più esterno il più lontano possibile tra loro.​ Ad esempio, il carbonio forma orbitali degeneri (equivalenti in energia) in base al numero di legami covalenti che crea come nel Metano. -> Nel metano (CH4), il carbonio forma 4 legami covalenti. Questi legami derivano dall'ibridazione sp³, dove l'orbitale s si "fonde" con 3 orbitali p, in tal modo si ottengono così 4 orbitali equivalenti sp³, ciascuno con 25% di carattere s e 75% di carattere p. I 4 elettroni del guscio esterno del carbonio diventano perfettamente equivalenti e si dispongono in una configurazione tetraedrica, con angoli di 109°. Questa disposizione minimizza le repulsioni elettroniche. Vari tipi di Ibridazione: ➔​ Ibridazione sp3: per creare questi nuovi orbitali ibridi si ha una sorta “fusione” tra gli orbitali s (1) e p (3) e quindi la formazione di 4 orbitali degeneri sp3, aventi ciascuno il 25% di carattere s e 75% di carattere p. -> In questo modo i 4 elettroni del guscio più esterno (n = 2) del Carbonio diventano perfettamente equivalenti, si dispongono lungo un tetraedro, a 109° l’uno dall’altro e possono far formare al Carbonio stesso 4 legami identici tra loro. ➔​ Ibridazione sp2: può essere anche incompleta e riguardare l’orbitale s (1) e solo 2 orbitali p con la formazione di 3 orbitali degeneri sp2, aventi ciascuno circa il 33% di carattere s e 66% di carattere p. Il 4° orbitale rimarrà di tipo p e solo 3 dei 4 elettroni del guscio più esterno (n = 2) del Carbonio diventano perfettamente equivalenti, disponendosi a triangolo a 120°, mentre uno (p) rimarrà ad una energia lievemente superiore. Perciò, si dice che il Carbonio rimane con un grado di insaturazione. ➔​ Ibridazione sp: si forma un orbitale, composta da s (1) e p(1), creando un angolo di 180° I Composti sono specifiche combinazioni di elementi e si classificano come molecolari o ionici: ❖​ Molecole -> raggruppamento di atomi legati, definito, distinto ed elettricamente neutro ❖​ Ioni -> atomo o raggruppamento di atomi, carico positivamente o negativamente Per rappresentare la formula molecolare viene utilizzata la cosiddetta formula di Lewis (o formula di struttura), in questo modo sono rappresentati gli atomi con i loro rispettivi simboli chimici e i segmenti (= legami) mostrano quali atomi sono legati fra loro. -> Questo tipo di rappresentazione dice ben poco della forma tridimensionale della molecola, ma in compenso è compatta e facile da scrivere. Quando il carbonio si lega con altri elementi (ad esempio H, O, o N), forma nuovi composti chimici, ma rimane sempre un atomo di carbonio (non cambia la sua natura di elemento chimico). Classificazione dei composti organici con i rispettivi gruppi funzionali: Innanzitutto, si hanno i cosiddetti Idrocarburi, i quali sono i composti organici più semplici, si tratta di composti binari costituiti da Carbonio e Idrogeno. Essi si possono distinguere in: ​ Idrocarburi Alifatici -> sono tutte quelle catene più semplici e non possiedono legami a elettroni delocalizzati ​ Idrocarburi Aromatici -> presentano una struttura ad anello tipica del benzene (si alterano i legami semplici e doppi di Carbonio) e possiedono legami a elettroni delocalizzati A loro volta, gli Idrocarburi Alifatici si suddividono in: ❖​ Saturi -> hanno solo legami semplici (C - C) di ibridazione sp3 -> ALCANI ❖​ Insaturi -> contengono uno o più legami multipli -> ALCHENI (legami di ibridazione sp2 e contengono uno o più legami doppi) e ALCHINI (legami di ibridazione sp e contengono uno o più legami tripli) Inoltre, si possono avere altri gruppi funzionali, i quali per esempio si formano tra Carbonio e Ossigeno: ​ Alcoli (R-OH) ​ Etere (R-O-R) ​ Aldeide ​ Chetone ​ Acidi Carbossilici (R-COOH) ​ Esteri ​ Anidridi Gli Esteri -> sono composti derivati dagli Acidi Carbossilici (acidi + alcoli) Gli Anidridi -> sono composti, anch’essi derivati dagli Acidi Carbossilici, nel quale si condensano 2 acidi. In particolar modo, essi sono composti ad alta energia che tendono a riprendersi H2O e staccare le 2 funzioni acide che “stanno male” unite tra loro. Perciò => E anidride > E estere Gli Idrocarburi Aromatici: Tutti gli idrocarburi aromatici sono derivati dal Benzene (C6H6). Il Benzene è un ibrido di risonanza. Infatti, si parla di Risonanza quando una molecola può essere rappresentata da 2 o più strutture che differiscono unicamente per la posizione degli elettroni. Le strutture rappresentate sono dette “forme limite”. Nel benzene, i doppi legami sono coniugati (sono dotati di grande stabilità e l’anello aromatico conferisce un carattere idrofobico). I Composti Eterociclici: I composti eterociclici (aromatici o alifatici), mostrano una struttura ciclica in cui sono presenti uno o più atomi diversi dal Carbonio. Sono presenti all'interno di alcune molecole naturali (basi azotate, alcuni aminoacidi, vitamine) Le Basi Azotate: Le basi azotate prendono il loro nome dal fatto che contengono una quantità significativa di atomi di Azoto (N). -> L’Azoto possiede un carattere basico, poiché ha una coppia di elettroni liberi che può accettare un protone. In questo modo, può comportarsi in modo simile all'ammoniaca (NH₃), che agisce come una base. Proprio grazie al carattere basico dell'azoto, alcune basi azotate possono strappare un protone (H⁺) dall'acqua, contribuendo a reazioni di equilibrio acido-base. I Nucleotidi: I nucleotidi svolgono diverse funzioni essenziali nei sistemi biologici: 1)​ Componenti strutturali degli acidi nucleici (DNA e RNA) 2)​ Trasportatori di energia chimica, come l'ATP (adenosina trifosfato) 3)​ Cofattori enzimatici, ad esempio NAD (nicotinammide adenina dinucleotide) e FAD (flavina adenina dinucleotide) 4)​ Secondi messaggeri, come il cAMP (adenosina monofosfato ciclico) Struttura di un Nucleotide: Un nucleotide è composto da: ​ Base azotata: ➔​ Puriniche (struttura a due anelli condensati): Adenina (A) e Guanina (G). ➔​ Pirimidiniche (struttura a singolo anello): Citosina (C), Timina (T, nel DNA), e Uracile (U, nell'RNA) ​ Zucchero pentoso (ribosio o desossiribosio) -> il ribosio è uno zucchero a 5 atomi di Carbonio (il 5° atomo di carbonio si trova al di fuori dell'anello ciclico) ​ Gruppo fosfato -> possono essere uno o più gruppi fosfato legati al nucleotide p.s -> Il carbonio dell'anello del ribosio (C1') si lega alla base azotata tramite un legame N-glicosidico, che unisce lo zucchero alla base azotata Il DNA: Si tratta di una molecola particolarmente stabile grazie a: ​ Basi azotate idrofobiche (escludono il contatto con H2O) ​ Legame a Idrogeno tra i gruppi funzionali più importanti (complementari) ​ Impilamento delle basi ​ Interazioni elettrostatiche della superficie esterna con cationi bivalenti o istoni La struttura del DNA a doppia elica è stata scoperta nel 1953 da James Watson, Francis Crick e Maurice Wilkins, grazie al contributo fondamentale delle immagini a raggi X realizzate da Rosalind Franklin. -> Questa scoperta rappresenta uno dei più grandi traguardi della biologia molecolare. Osservando il DNA dall'alto, si ottiene una vista assiale della molecola. -> Da questa prospettiva, è evidente come le basi azotate seguano la rotazione elicoidale del DNA e si dispongano in modo ordinato, formando un impilamento stabile (stacking) che contribuisce alla stabilità strutturale della doppia elica. -> Inoltre, tale scoperta evidenzia come il DNA sia caratterizzato da una struttura tridimensionale, ossia a forma di doppia elica, i cui 2 filamenti sono uniti da legami a idrogeno tra le basi azotate. Le Basi Azotate del DNA: Si dividono, innanzitutto, in 2 gruppi: ❖​ Basi Pirimidiniche (o Pirimidine) -> derivano dalle eterociclico pirimidina e sono Uracile (U), Timina (T) e Citosina (C) ❖​ Basi Puriniche (o Purine) -> derivano dalle eterociclo purina e sono Adenina (A) e Guanina (G) -> Inoltre, non si appaiono in modo casuale, bensì l’appaiamento DEVE essere tra una purina (2 anelli) e una pirimidina (un anello)! A tal proposito, le basi appaiate sono COMPLEMENTARI! ➔​ Adenina + Timina -> A + T (tramite 2 legami a Idrogeno) ➔​ Guanina + Citosina -> G + C (tramite 3 legami a Idrogeno) Isomeria Ottica: Si dicono “Isomeri” 2 o più composti aventi la stessa formula bruta, ma diversa formula di struttura o diversa disposizione spaziale degli atomi. -> Un atomo di carbonio si definisce asimmetrico quando è legato a 4 sostituenti diversi. Questo atomo crea un centro chirale nella molecola. Una molecola chirale non possiede un centro di simmetria e non può essere sovrapposta alla sua immagine speculare, proprio come accade con le mani destra e sinistra. Si hanno diversi tipi di Isomeri: ❖​ ISOMERIA STRUTTURALE, di cui se ne hanno 3 tipi: 1)​ Isomeria di Catena -> fa riferimento alla forma della catena carboniosa; ossia hanno stessa formula bruta, ma diversa formula di struttura 2)​ Isomeria di Posizione -> sono composti con stessa formula bruta, ma diversa posizione nella catena di un sostituente 3)​ Isomeria di Gruppo Funzionale -> sono composti con stessa formula bruta, a diverso gruppo funzionale ❖​ ISOMERIA STEREOISOMERIA (atomi legati tra loro allo stesso modo, ma disposti in maniera differente nello spazio), se ne hanno 3 tipi principali: 1)​ Isomeria Conformazionale -> si differenziano per l’orientamento spaziale relativo dei gruppi di atomi (si trasformano per rotazione) 2)​ Isomeria Ottica (o enantiomeri) -> sono composti con stessa immagine speculare, ma non sovrapponibili 3)​ Diastereoisomeria -> sono coloro che non possiedono una stessa immagine speculare uno dell’altro p.s -> Quando una molecola presenta un centro asimmetrico, può esistere in 2 forme diverse chiamate enantiomeri o isomeri ottici. Gli enantiomeri sono immagini speculari non sovrapponibili tra loro, simili a una mano destra e una sinistra. -> è detta chirale una molecola non sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle 3 dimensioni. Al contrario, una molecola sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle 3 dimensioni (tramite rotazioni e traslazioni) è detta achirale. Gli aminoacidi sono molecole chirali, il che significa che possono esistere in 2 forme speculari non sovrapponibili, chiamate enantiomeri: la forma L- e la forma D-. -> Nelle proteine, gli aminoacidi presenti sono esclusivamente nella forma L-! Inoltre, gli aminoacidi contengono gruppi ionizzabili, quindi la loro forma ionica varia in base al pH dell’ambiente. Questa caratteristica consente loro di comportarsi sia come acidi che come basi, rendendoli anfoteri e quindi TAMPONI. Il pH: Si tratta di una misura della [H3O+] espressa in scala logaritmica, ossia: pH = -log [H3O+] Il pH dell’acqua pura a 25° C, la cui concentrazione di ioni [H3O+] è 1 x 10-7 , perciò… pH = - Log (1 x 10-7) = 7 La misura del pH ci dice se la soluzione è acida, basica o neutra! ➔​ Il pH dell’H2O pura è 7 ➔​ Il pH delle soluzioni acide è 7 -> Il valore di pH dei fluidi biologici è molto importante! La concentrazione di ioni H3O+ influenza infatti numerosi processi, dal legame dell’ossigeno all’emoglobina al corretto funzionamento degli enzimi! Secondo Lewis, Acidi e Basi: ​ Acido -> specie chimica che può accettare un doppietto di elettroni non condivisi ​ Base -> specie chimica che può donare un doppietto di elettroni non condivisi Durante la neutralizzazione di un acido con una base si forma un legame covalente, in cui un doppietto elettronico viene donato da una specie chiamata nucleofilo (donatore di elettroni) a un'altra specie chiamata elettrofilo (accettore di elettroni). Le Proteine: Le proteine sono macromolecole di peso molecolare compreso tra 5000 e 1.000.000 daltons costituite da un certo numero di aminoacidi legati tra loro e in modo covalente in sequenze lineari caratteristiche. -> Gli aminoacidi si differenziano in base alla struttura della catena laterale; gli aminoacidi che compongono le proteine sono solamente 20 e sono tutti nella forma L-! I 20 aminoacidi si dividono in tre principali categorie: ❖​ Catene laterali polari -> interagiscono facilmente con l'acqua grazie alla loro affinità per le molecole polari ❖​ Catene laterali apolari -> tendono a posizionarsi all'interno della proteina, lontano dall'acqua, per minimizzare il contatto con l'ambiente acquoso. Gli aminoacidi con anelli aromatici (ad esempio fenilalanina, tirosina e triptofano) appartengono a questa categoria e sono anch'essi apolari ❖​ Catene laterali cariche o ionizzabili -> possono comportarsi come acidi o basi e interagire con altre molecole attraverso cariche elettriche Come si formano le proteine? Le proteine si formano grazie all’interazione tra il gruppo amminico di un aminoacido e il gruppo carbossilico di un altro. -> Questo processo porta alla formazione di un legame peptidico, che unisce gli aminoacidi in catene, creando polipeptidi e infine proteine. Ogni proteina contiene un unico gruppo amminico libero e un unico gruppo carbossilico libero! Il legame peptidico è rigido e planare, poiché presenta un parziale carattere di doppio legame, che limita la libertà di rotazione attorno a questo legame. -> Questo tipo di legame si forma tra 2 aminoacidi, risultando nella formazione di un dipeptide o, se continuato, di una lunga catena che costituisce un polipeptide. Le strutture delle proteine si suddividono in vari livelli e ogni livello strutturale ha una funzione specifica. -> La struttura di una proteina determina la sua funzione biologica e limita il numero delle conformazioni che la catena polipeptidica può assumere. I gruppi R (catene laterali) degli aminoacidi sono disposti in modo da trovarsi su lati opposti rispetto allo scheletro carbonioso della catena polipeptidica, influenzando così la forma finale della proteina e le sue interazioni con altre molecole. -> I diversi livelli strutturali delle proteine sono: ❖​ STRUTTURA PRIMARIA -> sequenza aminoacidica lungo la proteina, si tratta di quella più semplice tra tutte, si tratta della sequenza esatta degli aminoacidi (e quindi anche la loro esatta posizione). Essa parte dall’estremità N-terminale ed è determinata dal codice genetico e si basa sul legame covalente fra gli aminoacidi ❖​ STRUTTURA SECONDARIA -> ripiegamento locale dello scheletro carbonioso (stabilizzata principalmente da legami H), può essere: ➔​ α elica -> si tratta di una disposizione strutturale rettilinea (i diversi tratti peptidici sono affiancati) ➔​ β-foglietto -> si tratta di una disposizione piatta e regolare (avvolgimento del filamento peptidico) ❖​ STRUTTURA TERZIARIA -> disposizione nello spazio dell’intera catena polipeptidica (stabilizzata da interazioni idrofobiche, legami H, interazioni elettrostatiche, ponti disolfurici). ❖​ STRUTTURA QUATERNARIA -> non è tipica di tutte le proteine, bensì tipica di quelle proteine che sono formate da più subunità (ossia formate da più catene polipeptidiche!) p. s -> La struttura secondaria, terziaria e quaternaria dipendono tutte dalla struttura primaria e si basano su interazioni deboli non covalenti (come ad esempio i legami idrogeno, interazioni idrofobiche …) Proteine Fibrose: Sono proteine, poche di per sé, ma sono molto presenti nel nostro organismo! Esse hanno una forma allungata con funzione strutturale (elasticità e resistenza, infatti sono resistenti alla tensione (non è solubile in H2O) -> Presente per lo più in struttura secondaria α elica, e sono più rare invece in struttura secondaria β-foglietto. Ad esempio: Cheratina Elastina e Collagene Non esiste in struttura terziaria Si possono trovare nei capelli, nella lana, nello strato più esterno della pelle e nelle unghie! Inoltre, le eliche formano superavvolgimenti stabilizzati da interazioni idrofobiche, ossia il protofilamento. -> La struttura del protofilamento è stabilizzata da ponti disolfuro! Esempi di Proteine Fibrose: 1)​ Fibroina della Seta -> si tratta di una proteina prodotta da insetti, larve e ragni. Vede come conformazione β, ricca di residui di Ala e Gly; inoltre è dotata di resistenza e compattezza! -> La flessibilità è dovuta alla stabilizzazione mediante interazioni idrofobiche (e non ponti S-S come nella cheratina.) 2)​ Collagene -> è presente per il 25% del totale delle proteine del corpo umano (infatti si trova nella matrice extracellulare, nel tessuto connettivo, nelle ossa …) e vede come principale funzione, quella di sostegno (in quanto proteina strutturale) -> Essa è caratterizzata da una tripla elica destrorsa formata da 3 eliche sinistrorse (tropocollagene) e da una conformazione ordinata della fibra di collagene! Patologie del Collagene: ​ Osteogenesis imperfecta -> mutazioni genetiche a carico delle catene polipeptidiche, produzione di collagene anomalo e conseguente fragilità ossea ​ Sindromi di Ehlers-Danlos -> alterazioni a carico degli enzimi coinvolti nel processo di maturazione del collagene (in particolare del collagene di tipo III, componente delle arterie) con fenotipi diversi ​ Scorbuto -> dovuto alla carenza di vitamina C, avviene: la destabilizzazione del collagene, lesioni epidermiche, fragilità capillare, difficoltà di cicatrizzazione delle ferite! Proteine Globulari: Questo tipo di proteine comprende una serie di peptidi che, nel loro stato nativo, sono compatte molecole sferoidali (solubili in H2O). Si tratta di una proteina a forma globulare, spesso sono catene ripiegate (dotate di una struttura terziaria o quaternaria) e svolgono principalmente la funzione di catalizzatore e di trasporto. Ne sono ad esempio gli enzimi, gli ormoni e le proteine di trasporto (sono comprese anche l’actina e la miosina, costituenti della fibra muscolare) -> La localizzazione dei residui (ossia catene di 20 amminoacidi) varia a seconda della polarità della catena laterale: ➔​ I residui non polari -> sono solitamente all'interno della proteina, fuori dal contatto con il solvente acquoso ➔​ I residui carichi -> sono solitamente localizzati sulla superficie in contratto con il solvente ➔​ I residui polari non carichi -> sono solitamente sulla superficie, ma a volte si localizzano all’interno (quando si trovano all’interno sono sempre impegnati in legami a Idrogeno) Le proteine hanno diverse funzioni biologiche: ​ Enzimi -> le proteine più varie e specializzate sono quelle con attività catalitica ​ Proteine di Trasporto -> legano e trasportano specifiche molecole o ioni da un organo all’altro ​ Proteine di Riserva -> costituiscono depositi di sostanze ​ Proteine Contrattili (o Motili) -> conferiscono alle cellule e ai microrganismi la capacità di contrarsi, di cambiare forma e di spostarsi nell’ambiente (Actina e Miosina) ​ Proteine Strutturali -> servono come supporto sotto forma di filamenti, cavi o foglietti per dare forza e protezione alle strutture biologiche ​ Proteine di Difesa -> difendono gli organismi dall’invasione da parte di altre specie o li proteggono da eventuali danni (Anticorpi) ​ Proteine Regolatrici -> servono a regolare le attività cellulari e fisiologiche Inoltre, vi esistono proteine che si legano all’Ossigeno (Mioglobina ed Emoglobina) ❖​ Mioglobina -> si tratta di una proteina che lega l’Ossigeno (lega un gruppo eme) ed è presente in tutti i mammiferi (in particolar modo nel tessuto muscolare). Prevede un'unica catena polipeptidica formata da 153 amminoacidi e prevalentemente è caratterizzata da una struttura ad α elica. In pratica, si tratta di una proteina di deposito di Ossigeno ❖​ Emoglobina -> si tratta della proteina più abbondante presente nel sangue ed ha la funzione di trasportare l’Ossigeno dai polmoni ai tessuti e viceversa. E’ formata da 4 catene polipeptidiche (2 catene α di 141 aminoacidi e 2 catene β di 146 aminoacidi). I 2 dimeri interagiscono tra loro mediante ponti salini e legami a Idrogeno. Inoltre, ciascuna subunità lega un gruppo eme! Al centro del gruppo eme -> si trova un atomo di Ferro, il quale si lega all'azoto tramite un legame dativo, e successivamente si lega all'Ossigeno (in questo modo l’emoglobina si lega all’Ossigeno!). p.s -> La Mioglobina ha 1 solo globulo di eme, mentre l’Emoglobina ne ha 4 di globuli di eme La curva di saturazione per l'Ossigeno di Emoglobina (Hb) e Mioglobina (Mb) evidenzia che la Mioglobina ha una maggiore affinità per l'Ossigeno rispetto all'Emoglobina. 1)​ La curva di saturazione della Mioglobina è di tipo iperbolico (ossia avviene in modo non cooperativo, ovvero che il legame di una molecola non influenza significativamente il legame delle altre), mentre quella dell'Emoglobina è di tipo sigmoide (riflette un comportamento cooperativo, in cui il legame di una molecola influenza positivamente o negativamente il legame delle successive molecole) 2)​ L'Emoglobina lega l'Ossigeno in modo efficiente nei polmoni e lo rilascia nei tessuti, adattandosi alle diverse esigenze di ossigenazione 3)​ Il legame dell'Ossigeno all'Emoglobina avviene in modo cooperativo, attraverso una transizione conformazionale dalla forma T (tensiva - bassa affinità) alla forma R (rilassata - alta affinità). -> Questo comportamento cooperativo rende l'Emoglobina una proteina allosterica, ovvero una proteina in cui il legame di una molecola (come l'ossigeno) in una regione influenza conformazionalmente altre regioni distanti della proteina. 4)​ Questa cooperatività è mediata da modificazioni conformazionali all'interfaccia tra i 2 dimeri alfa-beta che compongono la struttura quaternaria dell'Emoglobina -> In sintesi, la Mioglobina, grazie alla sua curva iperbolica, è ideale per immagazzinare ossigeno, mentre l'Emoglobina, con la sua curva sigmoide e il comportamento cooperativo, è perfetta per il trasporto e il rilascio controllato di ossigeno nei tessuti. Il Primo Effettore Allosterico dell’Emoglobina: L’OSSIGENO Il legame con l'Ossigeno porta alla rottura di alcuni dei legami a Idrogeno e dei ponti salini che stabilizzano i 2 dimeri alpha-beta e porta, anche, ad una conformazione in cui le catene polipeptidiche hanno una maggiore libertà di movimento (nello stato di Riposo). Come Conseguenze si vede che lo stato R (rilassato) facilita il legame degli Ossigeni successivi al primo, riducendo la difficoltà con cui si legano alle altre 3 subunità (aumentando dell’affinità per l’Ossigeno). ​ I Fattori che influenzano l'affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno includono: ​ Ioni H⁺ e CO₂ -> questi diminuiscono l'affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno perché stabilizzano la forma deossigenata (T). Questo fenomeno è noto come effetto Bohr, che descrive l'influenza reciproca tra l'Ossigeno e il legame di H⁺ e CO₂ all'Emoglobina (trasporto indiretto) ​ BPG (2,3-bisfosfoglicerato) -> riduce l'affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno, favorendo il rilascio di Ossigeno nei tessuti. ➔​ Permette all'emoglobina di rilasciare circa il 40% dell'ossigeno a livello dei capillari ➔​ Ha un ruolo importante nell'adattamento dell’organismo all'altitudine: quando si è in alta quota, il BPG viene prodotto in quantità maggiori per migliorare l'ossigenazione dei tessuti, aumentando la quantità di Ossigeno rilasciata p.s -> La CO₂ può legarsi direttamente ai gruppi N-terminali delle catene dell'Emoglobina, formando composti chiamati carbammati. Questo è un meccanismo di trasporto diretto della CO₂: ❖​ Nei tessuti -> la reazione procede verso destra, favorendo la formazione di carbammati per trasportare la CO₂ prodotta dal metabolismo ❖​ Nei polmoni -> la reazione procede verso sinistra, permettendo la liberazione della CO₂, che viene eliminata con la respirazione L'emoglobina del nascituro è diversa da quella dell'adulto, adattata per ottimizzare il trasferimento di Ossigeno dalla madre al feto. -> Quindi, l’emoglobina fetale possiede un’affinità per l’Ossigeno più elevata di quella materna (perché quella fetale lega meno efficientemente il BPG)! perché quella fetale lega meno efficientemente il BPG. Infatti, l’Emoglobina Fetale (HbF): ​ Nel feto, l'Emoglobina è composta da 2 catene alfa e 2 catene gamma ​ Le catene gamma sono simili a quelle beta presenti nell'adulto, ma differiscono in alcuni dettagli importanti. Ad esempio, in una posizione specifica (143), il feto ha una serina invece di un istidina ​ Questa differenza fa sì che l'emoglobina fetale (HbF) si leghi meno al BPG (2,3-bisfosfoglicerato), una molecola che riduce l'affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno -> Di conseguenza, l'HbF ha una maggiore affinità per l'Ossigeno rispetto all'Emoglobina adulta, permettendo al feto di "rubare" l'Ossigeno dal sangue materno Mentre, l’Emoglobina Adulta (HbA): ​ Nell'adulto, l'Emoglobina è composta da 2 catene alfa e 2 catene beta ​ Questa forma si lega più facilmente al BPG, il che riduce l'affinità per l'Ossigeno, favorendo il rilascio di Ossigeno ai tessuti Possibili Conseguenze -> poiché il feto prende ossigeno dalla madre, il suo corpo deve lavorare di più per compensare questa perdita, e in alcuni casi la madre può soffrire di anemia durante la gravidanza. Varianti dell’Emoglobina -> possibili mutazioni: ​ Superficie Esterna ​ Sito Attivo ​ Struttura terziaria (instabilità) ​ Struttura quaternaria (proprietà allosteriche) ​ Anemia a Cellule Falciforme (HbS) -> si tratta di una malattia genetica dovuta alla sostituzione del Glu- β6 in Val. Essa porta all’aggregazione delle molecole di emoglobina S nella forma deossigenata. Gli Enzimi: Innanzitutto, sono proteine globulari deputate a velocizzare le reazioni chimiche, infatti vengono anche chiamate “catalizzatore biologico”. Gli enzimi si combinano in modo specifico con il substrato (molecola sulla quale l’enzima agisce), aumentando la velocità della reazione! -> Esse modificano la velocità, abbassando l'energia di attivazione (energia che si crea nel formare un complesso attivato, ossia un aggregato di atomi in cui si rompono vecchi legami e se ne formano nuovi e tutto ciò avviene all’interno di un sito attivo, ossia un’area specifica dell’enzima), generando così vie di reazione alternative. In ogni modo, gli enzimi non modificano l'equilibrio della reazione catalizzata e non vengono modificati nel corso della reazione (ad esempio non sono in grado di far avvenire reazioni non spontanee) - fanno solo in modo che lo stato di equilibrio di una reazione venga raggiunto più rapidamente -> Per attivare i reagenti, devono superare una "linea", quando si urtano le molecole! I principali fattori che influenzano l’attività enzimatica sono: ​ pH ​ Temperatura ​ Concentrazione di substrato Esistono diverse Classi di Enzimi, in totale 6 (terminano con -asi): 1)​ Ossidoreduttasi -> catalizzano delle reazioni di ossidoriduzione 2)​ Transferasi -> catalizzano il trasferimento di gruppi contenente C, N o P 3)​ Idrolasi -> catalizzano la scissione del legami mediante l’addizione di H2O (molto importante in quanto scinde il legame peptidico) 4)​ Liasi -> catalizzano la scissione dei legami C-C, C-S e di certi C-N 5)​ Isomerasi -> catalizzano la racemizzazione di isomeri ottici o geometrici 6)​ Ligasi -> catalizzano la formazione di legami tra Carbonio e O, S o N; accoppiata all’idrolisi di fosfati ad alta energia Inoltre, si ha uno specifico gruppo di enzimi che si chiamano Serina-proteasi: Sono enzimi proteolitici di varia natura caratterizzati dalla presenza di uno specifico residuo di Serina essenziale per la catalisi. Nella “Triade Catalitica” sono: ​ Tripsina -> residui carichi positivamente (Lys, Arg) ​ Chimotripsina -> residui idrofobici aromatici (Phe, Trp) ​ Elastasi -> piccoli residui neutri (Gly, Ala) Essi sono enzimi digestivi sintetizzati dal Pancreas e secreti nel Duodeno. -> Tutti catalizzano l'idrolisi dei legami peptidici, ma hanno differente specificità di substrato. Le Vitamine: Sono composti organici necessari per le normali funzioni dell'organismo, ma che l'organismo NON è in grado di sintetizzare. Le vitamine si dividono in 2 gruppi: 1)​ Idrosolubili (quindi si sciolgono bene in H2O) -> Vitamina non del complesso B (Vitamina C) e Vitamina del complesso B 2)​ Liposolubili (non si sciolgono bene in H2O, ma nei grassi) -> sono Vitamina A, Vitamina D, Vitamina K e Vitamina E Vitamina A: (o Retinolo) Fonti -> olio di fegato di pesce, uova, latte, vegetali Funzione -> visione (cofattore dei recettori della retina); accrescimento e differenziazione degli epiteli (modalità ancora sconosciute) Carenza -> Xeroftalmia (secchezza dell’occhio); cecità alla luce crepuscolare; ritardo nell’accrescimento Vitamina D: (colecalciferolo, ergocalciferolo) Fonti -> si forma nella pelle per fotolisi del 7-deidrocolesterolo Funzione -> ormone che agisce a livello di intestino, ossa, rene e pancreas per mantenere la concentrazione fisiologica di Calcio e di Fosfato nel sangue Carenza -> rachitismo nei bambini, osteomalacia negli adulti (mancata calcificazione delle ossa) Vitamina E: (α-tocoferolo) Fonti -> vegetali e oli vegetali Funzione -> azione antiossidante potenziata dal Selenio in particolare nei confronti dei lipidi della membrana plasmatica Carenza -> sterilità, fragilità degli eritrociti, anemia emolitica Vitamina K: (naftochinone/metachinone) Fonti -> vegetali, soprattutto cavoli, spinaci e pomodori Azione -> essenziale per la coagulazione Carenza -> carente fisiologicamente nel neonato perchè la placenta è scarsamente permeabile a questa vitamina p.s -> L’antivitamina K ha la funzione di attenuare il processo coagulativo (trattamento per la trombosi) Vitamina C: (acido ascorbico) Fonti -> frutta e verdura fresca in particolare agrumi, fragole, pomodori e kiwi Funzione -> cofattore della prolina ossidasi, necessaria per la corretta sintesi del collagene; è coinvolto nel mantenimento dei tessuti e nella guarigione delle ferite. -> Ha azione antiossidante ed è coinvolto nell’assorbimento del Ferro Carenza -> scorbuto, che si manifesta come fragilità capillare, piorrea, ritardo di cicatrizzazione. Vitamine del Complesso B: Esplicano la loro azione solo dopo essere state trasformate nell’organismo nei corrispondenti coenzimi. -> In caso di carenza di una di queste vitamine, le alterazioni derivano dall’alterazione delle vie metaboliche nelle quali sono coinvolte. Ad esempio -> ​ Riboflavina (B2) -> si trasforma nel coenzima di FMN e FAD ​ Nicotinamide (PP) -> si trasforma nel coenzima NAD e NADP ​ Piridossina (B6) -> si trasforma nel coenzima Piridossal Fosfato Il Metabolismo: Si tratta della somma di tutte le trasformazioni chimiche che avvengono nell'organismo. Le vie metaboliche si suddividono in: ​ Vie Degradative (cataboliche) -> processi che scompongono molecole complesse in molecole più semplici, liberando energia ​ Vie Biosintetiche (anaboliche) -> processi che sintetizzano molecole complesse a partire da molecole più semplici, richiedendo energia Queste due vie sono distinte per 2 motivi principali: 1)​ Direzionalità energetica -> una via può essere esoergonica (rilascio di energia) solo in una direzione; il percorso inverso, invece, è endoergonico (richiede energia) 2)​ Regolazione separata -> le vie devono essere regolate indipendentemente per prevenire cicli futili, poiché consumerebbero energia senza alcun beneficio metabolico Fasi del Metabolismo: Il metabolismo energetico può essere suddiviso in 3 stadi principali: 1.​ Primo stadio -> le macromolecole (ad esempio, carboidrati, lipidi e proteine) vengono scisse in molecole più semplici, come monosaccaridi, acidi grassi e amminoacidi 2.​ Secondo stadio -> le molecole semplici vengono ulteriormente scisse in un prodotto finale comune: l’acetil-CoA, una molecola centrale nel metabolismo energetico. 3.​ Terzo stadio -> l'acetil-CoA entra nel ciclo dell'acido citrico (o ciclo di Krebs), dove viene degradato in anidride carbonica (CO₂), acqua (H₂O) e ammoniaca (NH₃), con il rilascio di energia utilizzata per la sintesi di ATP I Carboidrati: Sono uno delle principali biomolecole e sono dei composti ternari contenenti: 1)​ Carbonio 2)​ Ossigeno 3)​ Idrogeno Vedono come formula in generale Cn(H2O)n -> Contengono uno o più atomi di Carbonio, asimmetrici e quindi sono presenti in natura sotto forma di vari isomeri (anomeri, epimeri). All’interno della loro composizione, si possono trovare vari gruppi alcolici e un gruppo aldeidico (esoso - ribosio, glucosio, galattosio) o chetonico (pentoso - fruttosio). In base alla loro struttura, possono essere: ❖​ Monosaccaridi -> non possono essere idrolizzati a zuccheri più semplici (un solo zucchero legato). I più importanti sono il Glucosio e il Galattosio (aldoesoso) e il Fruttosio (aldopentoso) - esistono prevalentemente in forma ciclica ❖​ Disaccaridi -> per idrolisi, si hanno 2 molecole di monosaccaridi (2 zuccheri legati) - composti da un legame O-glicosidico (gruppo ossidrilico di uno zucchero che reagisce con il Carbonio Anomerico di un altro zucchero) e può essere α o β. I più importanti sono ad esempio: ➔​ Saccarosio = Glucosio + Fruttosio ➔​ Lattosio = Glucosio + Galattosio ➔​ Maltosio (da Amido) = Glucosio + Glucosio ➔​ Cellobiosio (da Cellulosa) = Glucosio + Glucosio ❖​ Polisaccaridi -> per idrolisi si hanno un elevato numero di monosaccaridi (più zuccheri legati). Sono polimeri ad alto peso molecolare formati da numerose unità di monosaccaridi e si distinguono in omopolisaccaridi ed eteropolisaccaridi.  Essi vedono come principali funzioni: 1)​ Riserva di Energia -> polisaccaridi di riserva 2)​ Strutturali -> costituiscono la membrana e parete cellulare -> polisaccaridi strutturali I Polisaccaridi con funzione di Riserva Energetica sono: ​ AMIDO -> polisaccaride di riserva delle cellule vegetali e si tratta di un polimero α -glucosio unite da legame glicosidico (α 1 -> 4). -> Formato da Amilosio + Amilopectina (ramificazioni) ​ GLICOGENO -> polisaccaride di riserva delle cellule animali, in particolar modo nel fegato e nel muscolo scheletrico ed anch’esso è polimero α -glucosio, unite da legame glicosidico (α 1 -> 4) con ramificazioni (α 1 -> 6) Mentre, i Polisaccaridi con funzione strutturale sono: ​ CELLULOSA -> polimero β - glucosio a catena lineare ed è il principale costituenti delle pareti cellulari delle piante ​ CHITINA -> costituisce, invece, le pareti cellulari dei funghi ed l'esoscheletro degli insetti e crostacei ​ GAG -> presente nei tessuti animali (ad esempio anticoagulante del sangue) Digestione dei Carboidrati: La digestione dei carboidrati coinvolge diverse fasi e processi enzimatici che portano alla trasformazione delle macromolecole in composti più semplici e assimilabili. Si hanno appunto diverse fasi: 1)​ Primo stadio -> Scissione delle macromolecole Si ha una scissione delle macromolecole in molecole più semplici! ➔​ La digestione dei carboidrati inizia nella bocca grazie all'azione dell'α-amilasi salivare, un enzima che scompone l'amido e il glicogeno in maltosio e destrine (la saliva avvia il processo, ma l'enzima perde efficacia nello stomaco a causa del pH acido) ➔​ Ulteriore digestione: nell'intestino tenue, l'α-amilasi pancreatica continua la scissione dei carboidrati complessi. Successivamente, disaccaridi e oligosaccaridi vengono idrolizzati in monosaccaridi (ad esempio, glucosio, fruttosio e galattosio) dagli enzimi della mucosa intestinale, come maltasi, lattasi e saccarasi. ➔​ Assorbimento e trasporto da parte delle cellule della mucosa intestinale (I monosaccaridi vengono assorbiti dalle cellule della mucosa intestinale attraverso specifici trasportatori di membrana e trasportati al fegato per il metabolismo. Nel fegato, gli epatociti svolgono un ruolo chiave nella gestione e distribuzione del glucosio)  ➔​ Il glucosio entra nelle cellule tramite i cosiddetti “trasportatori di glucosio”, attraverso la membrana plasmatica, noti come GLUT. Alcuni sono sempre presenti nella membrana, altri vengono trasferiti sulla membrana dall'insulina 2)​ Fosforilazione del glucosio: un meccanismo di intrappolamento ➔​ L'ingresso del glucosio nella cellula è reversibile, ma una volta fosforilato a glucosio-6-fosfato (G6P), tramite l'enzima esochinasi, il processo diventa praticamente irreversibile (questa reazione, essendo endoergonica, consuma energia sotto forma di ATP) ➔​ La fosforilazione del glucosio lo "intrappola" all'interno della cellula, impedendone la diffusione e garantendo il suo utilizzo nei processi metabolici cellulari ➔​ Il glucosio può essere fosforilato in 6 sia dall’Esochinasi che dalla Glucochinasi (entrambi sono isoenzimi): ❖​ La Glucochinasi -> consente al fegato di rispondere alle variazioni della glicemia del sangue. Si tratta di un enzima inducibile, dato che la sua quantità aumenta in risposta al segnale dell'insulina! ❖​ L’esochinasi -> è un enzima costitutivo, ossia un enzima che viene prodotto costantemente dalla cellula ➔​ Il fegato possiede la glucoso-6-fosfatasi che catalizza la defosforilazione del glucosio per poterlo rilasciare ad altri tessuti Glicolisi -> Lisi del Glucosio: Essa vede come fase iniziale quella della fosforilazione del glucosio! Per glicolisi si tratta di un processo metabolico, che avviene all’interno del citoplasma della cellula, e si intende l’insieme di una serie di reazioni attraverso le quali il glucosio viene demolito a piruvato (avviene in tutte le cellule, dai batteri agli organismi pluricellulari), con produzione di energia sotto forma di ATP e NADH -> Essa avviene in una serie di 10 reazioni, alcune fortemente regolate! Le 10 Fasi sono le seguenti: 1)​ Esochinasi (regolata) -> fosforila il glucosio a glucosio-6-fosfato (G6P) utilizzando una molecola di ATP. Si tratta del passo essenziale per intrappolare il glucosio all'interno della cellula. 2)​ Fosfoesoso isomerasi -> converte il G6P in fruttosio-6-fosfato (F-6P), preparandolo per ulteriori modifiche. 3)​ Fosfofruttochinasi - 1 (fortemente regolata) -> fosforila il F6P a fruttosio-1,6-bisfosfato (F-1,6-BP), consumando un'altra molecola di ATP. -> È il punto di controllo principale della glicolisi ed è regolata da metaboliti come ATP e AMP. 4)​ Aldolasi -> scinde il F-1,6-BP in due triosi fosfati: gliceraldeide-3-fosfato (G3P) e diidrossiacetone fosfato (DHAP)  5)​ Trioso fosfato isomerasi (“l’enzima perfetto”) -> converte il DHAP in G3P, permettendo che entrambe le molecole derivino dalla stessa via metabolica 6)​ Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi -> ossidazione del G3P in 1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG), con riduzione del NAD⁺ a NADH 7)​ Fosfoglicerato chinasi -> trasferisce un gruppo fosfato dal 1,3-BPG all'ADP, formando ATP e 3-fosfoglicerato. -> Questo è il primo esempio di sintesi diretta di ATP nella glicolisi (fosforilazione a livello del substrato) 8)​ Fosfoglicerato mutasi -> trasforma il 3-fosfoglicerato in 2-fosfoglicerato, spostando il gruppo fosfato 9)​ Enolasi -> converte il 2-fosfoglicerato in fosfoenolpiruvato (PEP), una molecola ad alta energia 10)​ Piruvato chinasi (regolata) -> trasferisce un gruppo fosfato dal PEP all'ADP, producendo ATP e piruvato. -> Questo passo è regolato e rappresenta la fase finale della glicolisi. Successivamente, si possono avere 2 processi: ❖​ In Assenza di Ossigeno (anaerobiosi) -> l’organismo viene ridotto tramite il processo di Fermentazione ❖​ In Presenza di Ossigeno (aerobiosi) -> l’organismo viene ossidato a CO2, durante la Respirazione Cellulare -> comprende anche il Ciclo di Krebs Fermentazione: In assenza di Ossigeno, le cellule ricorrono alla Fermentazione, ossia processo che avviene nel citoplasma, in cui il piruvato viene convertito in sostanze differenti: ​ Fermentazione Alcolica -> il piruvato viene convertito in alcol etilico -> Ciò ad esempio avviene con i lieviti (funghi) e altri organismi fermentati ​ Fermentazione Lattica -> il piruvato viene convertito in acido lattico -> Ciò viene operata da alcuni batteri del latte che trasformano il lattosio in acido lattico ed è il processo sfruttato per la produzione di yogurt e latticini. Tutto ciò avviene anche nei muscoli, quando non si ha abbastanza ossigeno da produrre ATP con la respirazione Il Ciclo di Krebs (o ciclo di acido citrico): Si tratta di una serie ciclica di reazioni, a cui ogni giro completo si forma 1 molecola di ATP, 3 molecole di NADH e 1 molecola di FADH2. A differenza della Glicolisi (la quale avviene nel citosol), il Ciclo di Krebs avviene nei mitocondri (matrice mitocondriale). -> Il complesso del piruvato deidrogenasi catalizza la decarbossilazione ossidativa del piruvato nella matrice mitocondriale. Durante questa reazione irreversibile, il gruppo carbossilico del piruvato viene rimosso sotto forma di anidride carbonica (CO₂). -> I 2 atomi di carbonio rimanenti vengono ossidati e trasformati in un gruppo acetile, che si lega al Coenzima A, formando l'acetil-CoA Questa molecola rappresenta il substrato di ingresso per il ciclo di Krebs. Funzioni principali del Ciclo dell’Acido Citrico: 1)​ Ossidazione completa dell’acetil-CoA a CO2 2)​ Conservazione dell’energia sotto forma di ATP, NADH e FADH2 3)​ Gli intermedi del ciclo sono utilizzati come precursori in numerose vie biosintetiche