Protéines et enzymes - A24 - Sciences de La nature - Automne 2024 - HIVER 2025 - PDF

101-SN1-RE Sciences de La nature Gaëlle RAMDINE Automne 2024 - HIVER 2025 1  - PARTIE I - LES PROTÉINES Campbell et Reece (2020)- Chapitre 5 : pages 82-92 ; Chapitre 8 : pages 174-178. 2 III.1 - Structure des pr...

101-SN1-RE Sciences de La nature Gaëlle RAMDINE Automne 2024 - HIVER 2025 1  - PARTIE I - LES PROTÉINES Campbell et Reece (2020)- Chapitre 5 : pages 82-92 ; Chapitre 8 : pages 174-178. 2 III.1 - Structure des protéines III.2 - Rôles des protéines III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes III.4 - Exercices RG- SN1 3 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Les protéines sont des molécules formées de : C, H, O, N et parfois de S. Le monomère : l’acide aminé est l’élément constitutif des polymères (protéines, polypeptides, oligopeptides et dipeptides). polaire Il existe 20 acides aminés qui ne diffèrent que par leur radical. 20 radicaux différents Propriétés chimiques différentes (non polaires, polaires et chargés). Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.14, p.85 ; Fig.5.15, p.86 ; Tableau récapitulatif, p.99. 4 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Les polymères se forment par une succession de réactions de déshydratation entre les acides aminés, ce qui amène à la formation de liaisons peptidiques. peptidique tirslamy lipaison Lr synthèse il faut mettre les2groupementsenface Les polymères diffèrent par le nombre, le type, la séquence des acides aminés. l'ordre Les polymères s’organisent dans l’espace de façon unique, et ce, en fonction des propriétés chimiques des acides aminés (radicaux) qui les composent. Quand ils adoptent une forme tridimensionnelle (3D) unique, les protéines deviennent fonctionnelles. Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.14, p.85 ; Fig.5.15, p.86 ; Tableau récapitulatif, p.99. 5 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Parmi les polymères on distingue les : Dipeptides : 2 acides aminés. Tripeptide : 3 acides aminés. Oligopeptide : 4 - 9 acides aminés. Polypeptide : chaîne de 10 et + acides aminés. Non replié linéaire Protéines : chaîne de 10 et + acides aminés (100 à 10 000 acides aminés repliés (3D) ayant une fonction spécifique. fibrose kystique Dans la cellule, les protéines sont formées à partir de l’ADN lors d’un processus appelé synthèse des protéines (chapitre 17), qui fait intervenir un bon nombre d’organites cellulaires et une molécule intermédiaire : l’ARN. acidesaminésvientde l'alimentation L’ADN détermine l’enchaînement des acides aminés. Toutes les protéines ont au moins trois niveaux d’organisation structurale (degrés de repliement). Certaines protéines en ont un quatrième. Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.14, p.85 ; Fig.5.15, p.86 ; Tableau récapitulatif, p.99 ; Fig.17.4, p.374. 6 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Niveaux d’organisation à Ü Plusiersstatue Structure quaternaire tertiaire Kde non obligatoire fonctionnent Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.14, p.85 ; Fig.5.15, p.86 ; Tableau récapitulatif, p.99 ; Fig.17.4, p.374. 7 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Niveaux d’organisation Structure primaire Enchainement linéaire d’acides aminés déterminé par l’ADN et caractérisé par : nombre, type et séquence des acides aminés. Est-ce que ces deux polypeptides sont identiques ? Non 0m structure et Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.18, p.88-89 ; Tableau récapitulatif, p.99. 8 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Niveaux d’organisation deux en mmtemps Structure secondaire Certains segments de la structure primaire s’enroulement (hélice ) ou se plient (feuillet plissé ß) de façon répétitive. Chacune de ces structures est favorisée par la présence de certains acides aminés dans la séquence du polypeptide. liaisonfaibledonctt lesliaisonsdesradicaux Ï La structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène qui se font le long de la chaîne polypeptidique entre : l’oxygène ( -) du groupement carboxyle d’un acide aminé et l’hydrogène ( +) du groupement amine d’un autre acide aminé. Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.18, p.88-89 ; Tableau récapitulatif, p.99. 9 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Niveaux d’organisation Structure tertiaire Correspond à la forme tridimensionnelle (3D) de la protéine. Elle est stabilisée majoritairement par des liaisons faibles, certes nombreuses, entre les radicaux de certains acides aminés du polypeptide, mais aussi par des liaisons covalentes Plie souffe fortes et différentes interactions entre ceux-ci. Hüphile Ouïe La protéine n’est pleinement fonctionnelle que lorsque sa structure 3D finale est atteinte. Tout changement dans la structure 3D de la protéine peut altérer sa fonction. On observe : Liaisons hydrogène : entre l’hydrogène ( +) d’un radical polaire et l’oxygène ( -) d’un autre radical polaire. Liaisons ioniques : entre un radical chargé négativement et un radical chargé positivement. Interactions hydrophobes : les radicaux hydrophobes se rassemblent au cœur de la molécule pour s’isoler de l’eau et se maintiennent ensemble par des forces de Van der Waals (faibles forces électrostatiques qui attirent les molécules neutres les unes vers les autres). Liaisons covalentes fortes : ponts disulfures (-S-S-) entre deux cystéines (radical avec Portfolio P 19 un groupement thiol – SH). Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.18, p.88-89 ; Tableau récapitulatif, p.99. 10 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Niveaux d’organisation Structure quaternaire Pasobligatoire Ex l'hémoglobine Seules les protéines formées de deux ou plusieurs polypeptides ont une structure quaternaire. Chaque polypeptide correspond à une sous-unité qui interagit avec sa voisine. Dans la structure quaternaire, les sous-unités sont maintenues entre elles par des liaisons hydrogène et des forces de Van der Waals. A si le quaternaire est brise fonctionne Ce quatrième niveau n’est pas systématique. Elle ne ÎN Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.18, p.88-89 ; Tableau récapitulatif, p.99. 11 III - LES PROTÉINES III.1 - Structure des protéines Dénaturation La structure des protéines est très sensible aux variations de facteurs physico-chimiques tels que la température (chaleur), le pH, les traitements chimiques, la concentration en sels, … si tempaugmentetrppendantba detemps protéinese fonctionnelle Eséâtre Si une protéine n’est pas dans des conditions optimales, elle risque de perdre sa forme, c’est-à-dire sa structure tridimensionnelle (3D) et donc sa fonctionnalité. On parle alors de dénaturation. passerleferpour lisser sdénature laproteinedescheveux La dénaturation a lieu lorsque les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les interactions hydrophobes sont perturbées. Dans certaines conditions (basse température), elle est juste inactivée. structure gardesadétails àcertains prèsmaisn'estpas garde les liaisonspeptidiques active hypothermie Si une protéine reste dissoute et ne perd pas sa structure primaire, elle peut se renaturer (retrouver sa forme et sa fonction) lorsque les conditions reviennent à la normale. Si en revanche la protéine précipite, la dénaturation sera irréversible et la protéine ne retrouvera pas sa fonction. Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.18, p.88-89 ; Tableau récapitulatif, p.99. 12 III.1 - Structure des protéines III.2 - Rôles des protéines III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes III.4 - Exercices RG- SN1 13 III - LES PROTÉINES III.2 - Rôles des protéines Protéine fonctionnelle Molécule de forme unique. tertiairerater Constituée d’un ou plusieurs polypeptides entortillés, enroulés, pliés. Stabilisée par des liaisons et des interactions intramoléculaires. Structure 3D dont la conformation est déterminée par la séquence d’acides aminés. Globulaire ou fibreuse. kératine CHR Fonctionnalité dépend de : Structure unique. Capacité à se lier à une autre molécule. Rôles A La quasi-totalité des fonctions cellulaires dépend des protéines. Structure (collagène) Catalyseurs (enzymes) Soutien (kératine) Communication (hormones) insuline Mouvement (actine) Défense (anticorps) … Transport (hémoglobine) Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.13, p.83 ; Tableau récapitulatif, p.99. 14 III - LES PROTÉINES III.2 - Rôles des protéines actine 5 assure la contraction Protéines (fibreuses) qui assurent le mouvement fmyosin mouvement Protéines qui servent à l’entreposage des acides aminés sourcesd'acides aminésquiva stimulerla synthèsedeprotéine volume Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.13, p.83 ; Tableau récapitulatif, p.99. 15 III - LES PROTÉINES III.2 - Rôles des protéines Protéines structurelles (fibreuses) qui permettent le soutien des tissus en consommer neserten rien car elle sontdécomposer enacides aminés Protéines (globulaires) qui servent à la défense de l’organisme Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.13, p.83 ; Tableau récapitulatif, p.99. 16 III - LES PROTÉINES III.2 - Rôles des protéines Protéines qui participent à la régulation des activités cellulaires et du métabolisme Transmission de messages chimiques (hormones ou neurotransmetteurs) afin de coordonner les activités de l’organisme. Détection et réaction à ces messages chimiques grâce à des protéines réceptrices. Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.13, p.83 ; Tableau récapitulatif, p.99. 17 III - LES PROTÉINES III.2 - Rôles des protéines Protéines (globulaires) qui permettent le transport de substances à travers la membrane plasmique ou au sein de l’organisme. Cf TR Protéines de régulation du pH (albumine) Protéines de gestion des protéines (protéines chaperon) Chaponine 7 Soutientpendant le repliement Protéines (globulaires) qui permettent d’augmenter la vitesse des réactions chimiques (catalyser). 3D Par s'assurer 2/3 des protéines sont des enzymes. au tt va bien Indispensable à la vie. s'ily a pas decatalyseur lenteset l'organs tes Remarque Le nom des enzymes se termine par le suffixe -ase. Le nom des protéines se termine par le suffixe -ine. Campbell et Reece (2020), Chapitre 5, p.82-92 ; Fig.5.13, p.83 ; Tableau récapitulatif, p.99. 18 III.1 - Structure des protéines III.2 - Rôles des protéines III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes III.4 - Exercices A RG- SN1 19 III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Fonctionnement des enzymes Les enzymes catalysent des réactions chimiques et (augmentent la vitesse), tout en restant intactes. f r Mode d’action des enzymes Elles diminuent le niveau d’énergie nécessaire pour activer ttlesenzymes une réaction chimique. Elles fonctionnent à la température vite du corps. réactionse fait Fonctionnement des enzymes Synthe Principe serrure-clé. On parle de spécificité enzyme- pardéshy substrat. métaphore laclefd'unemaison réactitingmff doitmatchak laserrure Particularités des enzymes le site actifdoitavoir toutes la âforme al le substrat 60 Certaines nécessitent un cofacteur (molécule inorganique: Fe, Zn, Mg) ou un coenzyme (molécule organique: vitamine) pour fonctionner. C'est Pour Campbell et Reece (2020), quenous celaChapitre consommons desvitamines 8, p.157-178 ; Concept 8.4, p.167-174. 20 III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Fonctionnement des enzymes le site actif Peutcharger untoutpetit Peu deforme Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.4, p.167-174 ; Fig.8.14 et Fig.8.15, p.170. 21 III - LES PROTÉINES III.4 - Fonctionnement et régulation des enzymes Fonctionnement des enzymes les D impliquent les enzymespeuvent être ne synthèse ou unedégradation Identifiez : substrat Produit Enzyme Molécule d’eau enzyme Produits prod Substrats Répondez aux questions suivantes : 1. Ho Comment s’appelle cette réaction chimique où il y a bris d’une molécule en y insérant une molécule d’eau ?Hydro 2. Quel est le nom de la liaison qui réunit les deux monomères dans la molécule de maltose ? liaison glycosidique 3. Qu’arrive-t-il à l’enzyme une fois la réaction terminée ? Intacte On peut donc représenter une réaction enzymatique à l’aide d’une équation. Maltose H2o glucose Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.4, p.167-174. 22 III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Fonctionnement des enzymes Les enzymes sont des protéines de type globulaire dont le niveau d’organisation est généralement quaternaire. Si les conditions (pH, T°C, [sels] …) ne leur sont pas favorables, elles risquent de se dénaturer ou de s’inactiver, et donc, de ne plus fonctionner normalement. unegamme Chaque enzyme a des conditions optimales (température et pH) dans lesquelles sa forme active est favorisée. 1 fièvre protéine estdénaturée Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.4, p.167-174 ; Fig.8.16, p.173. 23 III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Régulation des enzymes L’activité de l’enzyme peut être affectée par certaines substances chimiques : pourqu'une cellulefot bien il IIIIIIIII Des inhibiteurs enzymatiques sont susceptibles de bloquer ou de ralentir l’activité de l’enzyme de façon sélective. EEnnibitarmatch Des activateurs allostériques, en stabilisant la forme active de l’enzyme, peuvent au contraire, favoriser le garde l'enzyme dans les fonctionnement de celle-ci. conditions les L’inhibition peut être : optimales pour le fct Inhibition des enzymes Irréversible : si des liaisons covalentes entre l’inhibiteur et l’enzyme se forment. l'enzymen'estplus utilisable etelleseraproba Réversible : si des liaisons covalentes entre l’inhibiteur et l’enzyme se forment (cas le plus fréquent). détron NNN faible liaisonhydgehe dont Un inhibiteur compétitif (imitateur analogue au substrat) se lie au site actif et bloque ainsi l’accès au véritable de ressemble beausubstrat cas on substrat. L’augmentation de la concentration en substrat peut contrer ce type d’inhibition, car la [substrat] > leprae pourrait [inhibiteur compétitif]. pour contrer cela il faut augmenter ÊTE la concentration de substrat Épabable Un inhibiteur non compétitif (ou allostérique) se lie ailleurs que sur le site actif, ce qui déforme l’enzyme. L’e site actif ainsi déformés est moins (ou plus du tout) efficace pour se lier au substrat. Il peut aussi stabiliser une forme inactive de l’enzyme. ÎÎ whoa à Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.4, p.167-174. 24 III - LES PROTÉINES deformaffmaser Émane III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Régulation des enzymes Inhibition des enzymes Identifiez : Enzyme Inhibiteur compétitif Substrats Inhibiteur non compétitif Site actif substrat substrat sabsta g f siteactif Siteactif ïë siteactif d d Inhibiteur I Enzyme Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178non competitifluZyne ; Concept 8.4, p.167-174 ; Fig.8.17, p.173. enzyme 25 III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Régulation des enzymes Activation des enzymes L’activité de l’enzyme peut être affectée par des activateurs allostériques, qui en stabilisant la forme active de l’enzyme, peuvent au contraire, favoriser le fonctionnement de celle-ci. forme active fonctionnelle doncl'activateur garde l'enzymedans Sameilleure forme Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.5, p.174-176 ; Fig.8.19, p.175. 26 III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Régulation des enzymes L’activité enzymatique d’une cellule doit être coordonnée et régulée correctement afin de gérer son métabolisme avec précision et rapidité. ï Ainsi, les réactions biochimiques sont souvent organisées en voies métaboliques dans lesquelles : ÉgMahiPIE ü Un substrat de départ subit plusieurs transformations successives. Chaque réaction est catalysée par une enzyme spécifique. sioncentriguérongggiI Le principal mécanisme de régulation des voies métaboliques est la rétro-inhibition. ls Ex Dpourraitstimulerproductyn La rétro-inhibition (compétitive ou non) ralentit ou ferme une voie métabolique en faisant intervenir le produit final sur une enzyme de la voie métabolique. Pa travail sur une des enzyme de la voie métabolique Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.5, p.174-176 ; Fig. p.158 ; Fig.8.20, p.176. tibet III - LES PROTÉINES Régulation des enzymes III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes voie métabolique acideaminé Quand le produit final est peu concentré : Peu de rétro-inhibition. L’enzyme est active et la voie métabolique reste ouverte. substratdel'enzyme 2 Substratdel'engnez 1. L’isoleucine est un inhibiteur de l’enzyme 1. De quel type d’inhibiteur s’agit-il ?non com nes'installe dansce pa sàiteau 2. À la suite de cette liaison, qu’arrive-t-il la concentration du substrat ? À celle du produit ? elleaugmente 4 Car elle n'est diminue utilisée Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.5, p.174-176 ; Fig. p.158 ; Fig.8.20, p.176. III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Régulation des enzymes Quand le produit final est très concentré : Beaucoup de rétro-inhibition L’enzyme est inactive et la voie est ralentie ou fermée. I inhibition non compétitive Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.5, p.174-176 ; Fig. p.158 ; Fig.8.20, p.176. III - LES PROTÉINES III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes Régulation des enzymes Le schéma représente une voie métabolique ramifiée. La ligne rouge pointillée représente une rétro-inhibition. sus IL Êuriez 1. Quel est le substrat de l’enzyme 2 ? 2. Quel est le produit de l’enzyme 3 ? Prefab 3. Imaginons une cellule qui est dans un milieu où la Juriez molécule D est très abondante. Qu’arrivera-t-il à la SibagdeDIba voie métabolique ? det donc Eva retroinhiberenzyme3 BetCuntêteprodun en abondance Campbell et Reece (2020), Chapitre 8, p.157-178 ; Concept 8.5, p.174-176 ; Fig. p.158 ; Fig.8.20, p.176. III.1 - Structure des protéines III.2 - Rôles des protéines III.3 - Fonctionnement et régulation des enzymes III.4 - Exercices RG- SN1 31