1ère S SVT Enzymes : Cours Complet PDF
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Ce cours de biologie fournit une introduction aux enzymes, leurs propriétés et comment elles fonctionnent dans les systèmes vivants. Il explore leur rôle dans le métabolisme cellulaire, leur sensibilité à l'environnement et leur double spécificité de substrat et d'action, illustrant des exemples concrets.
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Thème 1 : La terre dans l’Univers, la vie et l’organisation du vivant A. Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 2 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques Nous avons vu que les protéines étaient produites grâce à la transcription puis à la traducti...
Thème 1 : La terre dans l’Univers, la vie et l’organisation du vivant A. Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 2 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques Nous avons vu que les protéines étaient produites grâce à la transcription puis à la traduction. Après leur production, les protéines vont acquérir leur forme tridimensionnelle (3D) pour devenir active. Certaines protéines sont des enzymes. Ces dernières jouent un rôle important dans les cellules. I- Le rôle des enzymes dans le métabolisme cellulaire A. Les enzymes sont des biocatalyseurs : activité 1 Une enzyme ou catalyseur biologique ou biocatalyseur est une protéine qui présente les propriétés suivantes : - Elle intervient en accélérant la transformation chimique d’un substrat en produit - Elle accélère (catalyse) les réactions qui se font habituellement à des vitesses très lentes. - Elle agit à très faible concentration. - Elle est retrouvée intacte après la réaction chimique et elle n’intervient pas dans l’équation bilan. - Elle agit rapidement (durée de la réaction 10-3 sec). En 1 seconde, une enzyme peut donc catalyser la transformation de mille molécules. B. Ces biocatalyseurs sont sensibles à l’environnement L’action des enzymes est variable selon l’environnement. La plupart des enzymes (comme l’amylase) a un fonctionnement maximal pour une température de 37°C et un pH=7 : il s’agit des conditions optimales (température optimale ou pH optimal). Néanmoins, certaines enzymes peuvent fonctionner à des conditions différentes et mêmes parfois extrêmes (Taq Polymérase fonctionnant à 72°C, Pepsine fonctionnant à pH2). Activité de quelques enzymes digestives en fonction du Les Principaux organes du tube digestif et leurs pH du milieu conditions de pH et de température Remarques : Pepsine = enzyme gastrique Trypsine = enzymes de l’intestin grêle Thème 1A-Chapitre 2- SVT- Première spécifique Page 1 Remarques : Les enzymes sont inactives à basse température mais retrouvent leurs propriétés si la température redevient convenable : l’inactivation à O°C est réversible. Par contre, elles sont dénaturées à la chaleur et perdent définitivement leurs propriétés : l’inactivation dans ce cas est irréversible. II. La double spécificité de la catalyse enzymatique A- Leur activité est liée à leur configuration spatiale : activité 2 + exercice 1 Les enzymes sont des protéines de forme généralement Complexe enzyme substrat (carboxypeptidase et son substrat) : globulaire. Si on modifie la configuration spatiale d’une enzyme, en la chauffant par exemple, elle ne peut plus jouer son rôle. La structure tridimensionnelle de l’enzyme est donc importante pour sa fonction. On note une complémentarité de forme entre une partie de la molécule de substrat et une zone de l’enzyme appelée le site actif, une sorte de « loge » dans laquelle se fixe transitoirement le substrat. Le site actif se compose de quelques acides aminés : - Certains sont impliqués dans la reconnaissance et la fixation temporaire du substrat : zone de fixation. Cette reconnaissance se fait par complémentarité de forme : on parle de modèle « clé-serrure ». C’est donc la forme du site actif qui conditionne la spécificité de substrat. - D’autres sont impliqués dans la réaction catalytique : zone catalytique Ce sont les acides aminés de cette zone catalytique qui vont permettre la réaction chimique [E] + [S] [ES] [E] + [P] Rq : l’enzyme retrouve son état initial qui transformera le substrat en produit. Lorsqu’une mutation affecte ces acides aminés, le substrat peut encore se fixer au site actif mais il ne pourra pas être transformé en produit. La vitesse maximale de la réaction est donc atteinte lorsque toutes les molécules d’enzyme ont fixé le substrat. On dit que l’enzyme est saturée. Thème 1A-Chapitre 2- SVT- Première spécifique Page 2 Ainsi, les enzymes permettent d’accélérer spécifiquement les réactions biologiques pour les rendre compatibles avec le fonctionnement des êtres vivants. Les enzymes sont sensibles à l’environnement et peuvent également subir des mutations, ce qui modifie leur fonctionnement. B- Une double spécificité : activité 3 + exercice 2 1- Spécificité de substrat Le substrat est la molécule sur laquelle une enzyme agit. Chaque enzyme agit spécifiquement sur un substrat donné. Par exemple, l’amylase agit sur l’amidon mais ne peut hydrolyser (dégrader) d’autres molécules proches comme le glycogène. La spécificité d’une enzyme pour un substrat donné suggère une reconnaissance du substrat et la présence d’un site de fixation. 2-Spécificité d’action Sur un substrat donné, une enzyme a une action définie : elle catalyse une réaction chimique précise. Par exemple, l’amylase catalyse l’hydrolyse de l’amidon, c’est-à-dire qu’elle accélère le découpage par l’eau de l’amidon en molécules plus petites (du maltose, constitué de 2 glucoses). Ex. : l’amylase salivaire catalyse des hydrolyses (coupure des liaisons chimiques à l’aide de la molécule d’eau) mais pas des oxydations ou des décarboxylations etc…On dit donc que c’est une hydrolase. Plusieurs enzymes différentes peuvent toutefois agir sur le même substrat. Ex : l’ADN Polymérase et l’hélicase agissent sur l’ADN mais elles n’ont pas la même action. Remarque : Cette double spécificité est utilisée pour nommer les enzymes. Le suffixe « –ase » désigne une enzyme et le préfixe de l’enzyme désigne la plupart du temps le substrat : l’amylase catalyse l’hydrolyse de l’amidon, la saccharase celle du saccharose, la cellulase celle de la cellulose. La spécificité d’action permet de les classer dans des catégories. Par ex. l’amylase qui réalise des hydrolyses peut être classée dans la catégorie des hydrolases (qui dissocient par l’action de l’eau). L’ADN polymérase qui permet la synthèse d’ADN lors de la réplication ou l’ARN polymérase qui permet la synthèse de l’ARN pm lors de la transcription sont des synthétases. Thème 1A-Chapitre 2- SVT- Première spécifique Page 3 C. Vitesse de réaction et concentrations optimales : exercices 3 et 4 L’activité d’une enzyme s’évalue en mesurant la vitesse de la réaction catalysée. Au cours d’une réaction enzymatique, la quantité de substrat diminue au fur et à mesure de son déroulement, tandis que celle du (ou des) produit(s) augmente. Quelle que soit la concentration en substrat, on constate toujours que cette vitesse diminue au cours du temps : c’est au début de la réaction que la vitesse est la plus rapide. On appelle cette vitesse de début de réaction la vitesse initiale Vi. L’étude de l’activité enzymatique se fait donc à partir de cette vitesse initiale Vi de début de réaction mesurée soit par la vitesse de disparition du substrat soit par la vitesse d’apparition du produit. La vitesse initiale correspond à la valeur absolue de la pente du vecteur tangent à la courbe d’origine. Evolution de la concentration en produit d’une réaction On voit ici que pour la réaction enzymatique enzymatique au cours du temps selon trois correspondant à la concentration la plus élevée en concentrations en substrat (concentration en enzyme enzyme S3, la pente la plus forte est bien celle qui constante) correspond au début de la réaction. On voit aussi ici que la vitesse initiale la plus importante (qui correspond donc à la pente à l’origine la plus importante) correspond à la réaction enzymatique avec une concentration S3 en substrat. A partir de ces différentes vitesses initiales, on peut alors tracer la courbe de la vitesse de la réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat (voir ci-dessous) La vitesse de la réaction varie selon plusieurs paramètres : La concentration en substrat : plus elle est forte, plus la La concentration en enzyme : plus les enzymes vitesse de réaction est importante. sont nombreuses, plus elles peuvent réaliser un Vi = f[S] montre une courbe qui présente un plateau à grand nombre de réaction et plus la vitesse est partir d’une certaine concentration en substrat élevée. À importante. partir de ce moment, la vitesse de la réaction enzymatique est proche de la vitesse maximale (Vimax). A partir de cette valeur, il y a saturation de l’enzyme. Il faut donc des quantités raisonnables (équilibre) d’enzyme et de substrat pour que la réaction ait lieu convenablement. La saturation des enzymes permet de suggérer l’existence d’un complexe ENZYME – SUBSTRAT. Thème 1A-Chapitre 2- SVT- Première spécifique Page 4 L’activité catalytique d’une enzyme nécessite sa fixation temporaire sur le substrat. Une fois le complexe formé, la réaction chimique démarre. A la fin de la réaction le complexe se dissocie et les produits formés sont libérés. L’enzyme n’intervient donc pas dans la réaction et elle travaille à faible concentration mais très rapidement. III- L’équipement enzymatique est lié au génome Les enzymes étant des protéines, la séquence polypeptidique (nombre et ordre d’enchaînement d’acides aminés) est déterminée génétiquement. L’équipement enzymatique d’une cellule est donc sous le contrôle de l’expression de l’information génétique. Des cellules spécialisées appartenant à des tissus aux fonctionnalités différentes ne présentent pas les mêmes contenus enzymatiques : les enzymes constituent donc un marqueur de la spécialisation cellulaire. Toute mutation entraînant la substitution, la perte, l’ajout d’un (ou plusieurs acides aminés) peut avoir des répercussions à un degré variable sur la configuration spatiale de l’enzyme et donc sur ses propriétés : - Si la mutation concerne un acide aminé extérieur au site actif, la structure tertiaire de l’enzyme peut être légèrement modifiée et son activité peut être conservée. - Si la mutation concerne l’un des acides aminés du site actif, généralement l’activité de l’enzyme peut être ralentie ou même stoppée. Parfois, le substrat peut être fixé mais la catalyse n’aura pas lieu (activité 3 : cas de la carboxypeptidase). Thème 1A-Chapitre 2- SVT- Première spécifique Page 5