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Study Notes

La metilación del ADN implica la adición de un grupo metilo (CH3) a una molécula de ADN.
Este proceso ocurre principalmente en la posición 5 de una citosina dentro de una secuencia CpG.
La metilación del ADN desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica, el desarrollo y la estabilidad del genoma.
La enzima ADN metiltransferasa (DNMT) es responsable de agregar grupos metilo a las citosinas en secuencias CpG.
La metilación de los promotores de los genes silencia su expresión.
La metilación del ADN está involucrada en el control del desarrollo embrionario y la impronta genética.

La histonmetiltransferasa (HMT) agrega grupos metilo a residuos de lisina y arginina en histonas.
La metilación de H3K9 suprime la transcripción, resultando en cromatina compacta.
La metilación de H3K4 activa la transcripción, abriendo la cromatina.

La desmetilación activa es realizada por las desmetilasas.
Este proceso reactiva genes silenciados, permitiendo su expresión en respuesta a estímulos.
La pérdida de metilación en regiones críticas puede activar oncogenes.

La metilación aberrante está relacionada con enfermedades como el cáncer, donde se hipermetilan genes supresores de tumores.
Desórdenes neurológicos, como el síndrome de Rett, están asociados con mutaciones en proteínas relacionadas con la metilación.
Las estrategias epigenéticas, como los inhibidores de DNMT y HDAC, se utilizan en tratamientos contra el cáncer.

La ubiquitinación es un proceso celular fundamental que implica la unión covalente de una pequeña proteína llamada ubiquitina a una proteína objetivo.
La ubiquitinación es catalizada por una secuencia de tres enzimas: E1 (enzima activadora de ubiquitina), E2 (enzima conjugadora de ubiquitina) y E3 (ligasa de ubiquitina).
La función principal de la ubiquitinación es marcar proteínas para su degradación en el proteasoma.

Degradación de proteínas: las proteínas mal plegadas o dañadas son marcadas por ubiquitina y degradadas en el proteasoma.
Regulación de la actividad proteica: la ubiquitinación puede regular la actividad de algunas proteínas sin degradarlas.
Control de localización: la ubiquitinación puede dirigir proteínas a diferentes compartimentos celulares.

Las proteínas marcadas con varias moléculas de ubiquitina forman una cadena de poliubiquitina.
Estas proteínas son reconocidas por el proteasoma, una estructura que descompone las proteínas en sus aminoácidos.
La degradación de proteínas ubiquitinadas es esencial para el reciclaje de proteínas y la regulación de procesos celulares.