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Metilación del ADN

• La metilación del ADN implica la adición de un grupo metilo (CH3) a una molécula de ADN.
• Este proceso ocurre principalmente en la posición 5 de una citosina dentro de una secuencia CpG.
• La metilación del ADN desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica, el desarrollo y la estabilidad del genoma.
• La enzima ADN metiltransferasa (DNMT) es responsable de agregar grupos metilo a las citosinas en secuencias CpG.
• La metilación de los promotores de los genes silencia su expresión.
• La metilación del ADN está involucrada en el control del desarrollo embrionario y la impronta genética.

Metilación de Histonas

• La histonmetiltransferasa (HMT) agrega grupos metilo a residuos de lisina y arginina en histonas.
• La metilación de H3K9 suprime la transcripción, resultando en cromatina compacta.
• La metilación de H3K4 activa la transcripción, abriendo la cromatina.

Desmetilación del ADN

• La desmetilación activa es realizada por las desmetilasas.
• Este proceso reactiva genes silenciados, permitiendo su expresión en respuesta a estímulos.
• La pérdida de metilación en regiones críticas puede activar oncogenes.

Implicaciones de la Metilación en la Salud

• La metilación aberrante está relacionada con enfermedades como el cáncer, donde se hipermetilan genes supresores de tumores.
• Desórdenes neurológicos, como el síndrome de Rett, están asociados con mutaciones en proteínas relacionadas con la metilación.
• Las estrategias epigenéticas, como los inhibidores de DNMT y HDAC, se utilizan en tratamientos contra el cáncer.

Ubiquitinación

• La ubiquitinación es un proceso celular fundamental que implica la unión covalente de una pequeña proteína llamada ubiquitina a una proteína objetivo.
• La ubiquitinación es catalizada por una secuencia de tres enzimas: E1 (enzima activadora de ubiquitina), E2 (enzima conjugadora de ubiquitina) y E3 (ligasa de ubiquitina).
• La función principal de la ubiquitinación es marcar proteínas para su degradación en el proteasoma.

Funciones de la Ubiquitinación

• Degradación de proteínas: las proteínas mal plegadas o dañadas son marcadas por ubiquitina y degradadas en el proteasoma.
• Regulación de la actividad proteica: la ubiquitinación puede regular la actividad de algunas proteínas sin degradarlas.
• Control de localización: la ubiquitinación puede dirigir proteínas a diferentes compartimentos celulares.

Degradación de Proteínas Ubiquitinadas

• Las proteínas marcadas con varias moléculas de ubiquitina forman una cadena de poliubiquitina.
• Estas proteínas son reconocidas por el proteasoma, una estructura que descompone las proteínas en sus aminoácidos.
• La degradación de proteínas ubiquitinadas es esencial para el reciclaje de proteínas y la regulación de procesos celulares.