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Principios Clave

• La función proteíca se puede comprender mediante el estudio de proteínas que enlazan oxígeno, proteínas del sistema inmunológico y proteínas musculares.
• Las proteínas no presentan una estructura rígida, sino que deben ser flexibles para cumplir su función.
• Muchas proteínas se enlazan a ligandos, que son pequeñas moléculas como oxígeno, calcio u hormonas.
• El enlace de un ligando puede modificar la conformación de la proteína, lo que a su vez puede alterar su capacidad para enlazarse a otros ligandos.

Mioglobina

• Es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica.
• Contiene un grupo hemo, que le permite enlazarse al oxígeno de forma reversible.
• Las propiedades del grupo hemo dentro de la globina difieren de las del grupo hemo libre.
• El enlace del oxígeno a la mioglobina se describe cuantitativamente mediante una función hiperbólica.

Hemoglobina

• Es un tetrámero compuesto por dos cadenas α y dos cadenas β.
• Cada subunidad contiene un grupo prostético hemo capaz de enlazar una molécula de oxígeno.
• Exhibe cooperatividad positiva debido a alteraciones en las interacciones no covalentes entre aminoácidos en subunidades adyacentes.
• Se enlaza también a iones de H+ y CO2, que son productos del proceso respiratorio.
• Los iones H+ se enlazan a residuos de aminoácidos que estabilizan la forma deoxi de la hemoglobina.
• El CO2 se enlaza a residuos amino, formando carbaminohemoglobina.
• El enlace de H+ y CO2 facilita la liberación de oxígeno de la hemoglobina hacia los tejidos.
• En los pulmones, la liberación de H+ y CO2 incrementa la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
• Una molécula de 2,3-bifosfoglicerato se enlaza a la hemoglobina en su cavidad central, interactuando con cargas negativas de BPG y aminoácidos + en la cavidad central.
• El BPG estabiliza la forma deoxi de la hemoglobina.

Anemia Falciforme

• Se origina por una secuencia de aminoácidos diferente en la hemoglobina.
• Es causada por una mutación recesiva.
• Un residuo de valina sustituye a glutámico en la posición 6 de las dos cadenas β.
• La hemoglobina S tiene dos cargas negativas menos que la hemoglobina A.
• Esto crea un punto hidrofóbico.

Sistema Inmunológico

• El sistema inmune de los vertebrados protege el organismo mediante interacciones específicas entre las células blancas.
• También protege por medio de sus proteínas asociadas y las moléculas extrañas al organismo.
• Los linfocitos T producen proteínas receptoras y los linfocitos B producen inmunoglobulinas (Ig).
• Las proteínas MHC se encuentran en todas las células.
• Cuando se detecta un virus, bacteria u otro invasor, la respuesta inmunológica coordina la proliferación de células B y T específicas y sus proteínas para combatir la invasión.
• Las inmunoglobulinas son las proteínas producidas por las células B.
• Su forma, flexibilidad y combinación de regiones variables y conservadas les permite reconocer un número casi infinito de antígenos.

Miosina y Actina

• Los principios de flexibilidad proteica e interacciones proteína-proteína se demuestran en los cambios conformacionales cíclicos durante la contracción muscular.
• Las proteínas miosina y actina se organizan en filamentos gruesos y finos.
• Estos filamentos se ordenan en sarcómeros, que son la unidad repetitiva de las miofibrillas.
• Múltiples miofibrillas forman una fibra muscular, contribuyendo al músculo esquelético.
• El deslizamiento de los filamentos gruesos de miosina sobre los filamentos finos de actina, coordinado por impulsos nerviosos, resulta en la contracción del músculo.