Quiz sur la diversité des protéines et des acides aminés

Diversité des protéines et acides aminés

1. L'insuline humaine est produite en injectant le gène de l'insuline dans une bactérie, éliminant ainsi les problèmes de rejet. Cela permet de produire des doses d'insuline adaptées aux patients.

2. La production d'aspartame, un édulcorant, à partir d'asparagine lié à une arginine est possible, bien que le rendement industriel soit médiocre, à environ 50%.

3. Le génome humain contient environ 300 000 gènes, mais il faut entre 300 000 et 10 000 000 de protéines pour faire fonctionner le corps humain.

4. Seulement 200 000 structures de protéines sont connues à haute résolution, dont 45 000 sont non redondantes, sur un total de 227 339 950 séquences connues.

5. Les protéines membranaires, essentielles car représentant 25-30% du génome, posent un défi car seules 4900 structures (redondantes et non redondantes) sont connues.

6. Les processus de séquençage des protéines par rayons X et RMN sont lents et difficiles, avec une extrême diversité de structures et d'activités.

7. Les protéines fonctionnent rarement seules et peuvent avoir jusqu'à une dizaine de partenaires, ce qui signifie qu'il y a environ 100 000 000 d'interactions à déterminer entre 10 000 000 de protéines.

8. La bioinformatique est cruciale pour étudier les réseaux d'interactions des protéines, appelés l'interactome.

9. La génération de diversité au niveau des protéines est due aux épissages alternatifs, aux modifications post-traductionnelles et à la diversité des acides aminés.

10. Les acides aminés L et D, présents dans les protéines, permettent de différencier chaque acide aminé grâce à leur chaine latérale.

11. Les acides aminés interagissent de manière spécifique en fonction du pH de leur environnement, modifiant leur charge électrique.

12. Le pH physiologique est généralement de 7,4, mais peut varier dans des compartiments cellulaires spécifiques, tels que les lysosomes avec un pH de 3.

Régulation du pH et structure des protéines

1. Importance des pH neutres ou acides dans une cellule, avec des pKa spécifiques pour certains acides aminés.
2. Impossibilité de changer la charge de l'Arginine dans une cellule en raison de son pKa.
3. Incompatibilité de certaines structures, comme la proline et la glycine, avec les hélices alpha.
4. Signification de l'hydrophobicité dans le repliement des protéines et la formation d'un cœur hydrophobe.
5. Effet de l'hydrophobie sur l'interaction avec l'eau et la minimisation de l'entropie.
6. Changements de structure des protéines en fonction de l'hydrophobicité de la membrane cellulaire.
7. Importance des résidus d'acides aminés et des groupements ionisables pour la charge des protéines.
8. Phénomène des zwitterions pour les acides aminés au pH physiologique.
9. Impact du pH sur la charge des acides aminés et leur interaction avec l'environnement.
10. Effet du volume, de la charge et de l'hydrophobicité sur la spécificité des sérine protéases.
11. Explication des mécanismes de clivage des protéines par les sérine protéases en fonction de la charge, de la taille et de l'hydrophobicité.
12. Changements de charge et de structure des protéines en fonction du pH, notamment lors de l'endocytose et des variations de pH intracellulaire.

Quiz sur la diversité des protéines et des acides aminés, abordant la production d'insuline, la structure des protéines, les défis de la recherche, les interactions protéiques, la bioinformatique et la génération de diversité protéique. Testez vos connaissances sur les protéines et les acides aminés!