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Questions and Answers
Quali legami sono responsabili della stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
Quali legami sono responsabili della stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
- Entrambi legami covalenti e non covalenti (correct)
- Nessuno dei precedenti
- Solo legami non covalenti
- Solo legami covalenti
Quale tipo di interazione si instaura tra amminoacidi con catena apolare?
Quale tipo di interazione si instaura tra amminoacidi con catena apolare?
- Interazioni ioniche
- Interazioni idrofobiche (correct)
- Ponte disolfuro
- Legami idrogeno
Quale tipo di legame è importante nell'emoglobina?
Quale tipo di legame è importante nell'emoglobina?
- Legami idrogeno
- Legami ionici
- Ponti salini (correct)
- Ponte disolfuro
Cosa determina la struttura tridimensionale di una proteina?
Cosa determina la struttura tridimensionale di una proteina?
Quale tipo di proteina presenta residui idrofobici sulla superficie?
Quale tipo di proteina presenta residui idrofobici sulla superficie?
Qual è il rapporto tra struttura e sequenza delle proteine?
Qual è il rapporto tra struttura e sequenza delle proteine?
Quale tipo di legame si forma tra due residui di cisteina?
Quale tipo di legame si forma tra due residui di cisteina?
Quale tipo di proteina deve interagire con l'acqua?
Quale tipo di proteina deve interagire con l'acqua?
Cos'è un motivo nella struttura terziaria delle proteine?
Cos'è un motivo nella struttura terziaria delle proteine?
Cosa sono gli alfa-loop-alfa?
Cosa sono gli alfa-loop-alfa?
Cosa rappresenta la struttura super secondaria dell'avvolgimento avvolto?
Cosa rappresenta la struttura super secondaria dell'avvolgimento avvolto?
Che cos'è un dominio nella struttura terziaria delle proteine?
Che cos'è un dominio nella struttura terziaria delle proteine?
Qual è la caratteristica principale di un motivo?
Qual è la caratteristica principale di un motivo?
Cosa rappresenta la Figura 10?
Cosa rappresenta la Figura 10?
Cosa sono gli elementi di struttura secondaria?
Cosa sono gli elementi di struttura secondaria?
Cosa rappresenta la Figura 11?
Cosa rappresenta la Figura 11?
Qual è la funzione biologica importante delle zone di random coil?
Qual è la funzione biologica importante delle zone di random coil?
Che tipo di legami sono coinvolti nella struttura secondaria?
Che tipo di legami sono coinvolti nella struttura secondaria?
Quale è la struttura secondaria in cui il backbone si avvolge attorno ad un asse immaginario?
Quale è la struttura secondaria in cui il backbone si avvolge attorno ad un asse immaginario?
Che tipo di amminoacidi sono presenti nelle proteine eucariotiche?
Che tipo di amminoacidi sono presenti nelle proteine eucariotiche?
Quale è la condizione per cui la struttura secondaria è stabilizzata?
Quale è la condizione per cui la struttura secondaria è stabilizzata?
Quale è la funzione della struttura secondaria?
Quale è la funzione della struttura secondaria?
Qual è la distanza tra gli amminoacidi che stabilizzano la struttura secondaria?
Qual è la distanza tra gli amminoacidi che stabilizzano la struttura secondaria?
Quale è la conformazione 'preferita' dell'alfa-elica nelle proteine eucariotiche?
Quale è la conformazione 'preferita' dell'alfa-elica nelle proteine eucariotiche?
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Study Notes
Strutture Secondarie
- Le strutture secondarie principali sono l'alfa-elica, i foglietti beta e i ripiegamenti beta.
- Ci sono anche zone senza una struttura secondaria regolare, chiamate random coil, che hanno funzioni biologiche importanti.
Alfa-Elica
- L'alfa-elica è una struttura elicoidale in cui il backbone si avvolge attorno ad un asse immaginario e le catene laterali sporgono al di fuori.
- È stabilizzata da legami idrogeno tra l'ossigeno carbonilico di un amminoacido e l'azoto amminico di un amminoacido a tre residui di distanza.
- Nelle proteine eucariotiche, la conformazione "preferita" è l'alfa elica destrorsa.
Struttura Terziaria
- La struttura terziaria è stabilizzata principalmente da legami non covalenti, come ponti idrogeno, legami ionici e interazioni idrofobiche.
- Le interazioni che si stabiliscono nella struttura nativa coinvolgono segmenti della catena polipeptidica che non sono necessariamente vicini nello spazio.
- La struttura nativa è anche stabilizzata da legami covalenti, come ponti disolfuro.
Struttura e Funzione
- La struttura tridimensionale è fondamentale per la funzione della proteina.
- La struttura è determinata dall'ambiente in cui la proteina si trova.
- Ad esempio, una proteina citoplasmatica ha residui idrofilici sulla superficie per interagire con l'acqua, mentre una proteina di membrana ha residui idrofobici per interagire con l'ambiente lipidico.
Motivi e Domini
- Un motivo è un'associazione caratteristica di particolari elementi di struttura secondaria.
- Esempi di motivi includono l'alfa-loop-alfa e la struttura super secondaria (coiled coil).
- Un dominio è una parte di una catena polipeptidica che si ripiega in una struttura stabile e spesso rappresenta un'unità funzionale.
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