Struttura e tipologie di amminoacidi

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Questions and Answers

Qual è il cuore della struttura di ogni amminoacido?

  • Gruppo amminico
  • Gruppo carbossilico
  • Catena laterale R
  • Carbonio alfa (correct)

Quale condizione deve essere soddisfatta per tornare alla configurazione iniziale in una proiezione di Fischer dopo aver invertito due sostituenti?

  • Effettuare due inversioni (correct)
  • Invertire solo il gruppo amminico
  • Effettuare tre inversioni
  • Effettuare una sola inversione

Gli amminoacidi carichi positivamente sono anche detti:

  • Aromatici
  • Basici (correct)
  • Alifatici
  • Acidi

Quale tra le seguenti è una corretta classificazione degli amminoacidi secondo la loro catena laterale?

<p>Acidi, alifatici, polari (A)</p> Signup and view all the answers

Quali sono i due amminoacidi che rientrano nella categoria degli amminoacidi acidi?

<p>Glutammato e aspartato (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente gli amminoacidi essenziali?

<p>Devono essere assunti tramite la dieta (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente la relazione tra amminoacidi L e D?

<p>Sono l'uno l'immagine speculare dell'altro (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica principale del punto isoelettrico (pI) di un amminoacido?

<p>Carica netta uguale a zero (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti condizioni può interrompere la sintesi proteica, anche in presenza di quantità adeguate di altri amminoacidi?

<p>Mancanza di un amminoacido essenziale (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la composizione chimica del legame peptidico?

<p>Un legame ammidico tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico (A)</p> Signup and view all the answers

Quale struttura proteica è stabilizzata principalmente da legami idrogeno tra atomi dello scheletro polipeptidico?

<p>Secondaria (A)</p> Signup and view all the answers

In quale tipo di struttura proteica le interazioni tra i gruppi laterali R degli amminoacidi hanno il ruolo più significativo?

<p>Terziaria (C)</p> Signup and view all the answers

Qual e' la differenza principale tra proteine fibrose e globulari?

<p>Le proteine fibrose hanno funzioni strutturali, mentre le globulari hanno funzioni metaboliche. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dell'emoglobina?

<p>Trasportare ossigeno nel sangue (D)</p> Signup and view all the answers

Quale componente strutturale è direttamente responsabile del legame dell'ossigeno nell'emoglobina e nella mioglobina?

<p>Il gruppo prostetico eme (A)</p> Signup and view all the answers

Cos'è un dominio proteico?

<p>Una parte di una proteina che si ripiega e funziona indipendentemente dal resto della proteina. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale di queste affermazioni è corretta riguardo alle proteine coniugate?

<p>Contengono componenti non amminoacidici. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale è la funzione principale delle vitamine nel corpo umano??

<p>Regolare i processi metabolici e catalizzare reazioni biochimiche (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la principale differenza tra vitamine idrosolubili e liposolubili?

<p>Le vitamine liposolubili richiedono grassi per l'assorbimento, mentre le idrosolubili no. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina è essenziale per la vista ed è un precursore della rodopsina?

<p>Vitamina A (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è un sintomo caratteristico della carenza di vitamina C (scorbuto)?

<p>Gengive sanguinanti (B)</p> Signup and view all the answers

Quale coenzima contiene la tiamina (vitamina B1) ed è coinvolto nella decarbossilazione degli alfa-chetoacidi?

<p>Tiamina pirofosfato (TPP o TDP) (C)</p> Signup and view all the answers

Una dieta povera di quale vitamina può causare la pellagra?

<p>B3 (A)</p> Signup and view all the answers

A quale processo metabolico è essenziale l'acido pantotenico (vitamina B5)?

<p>Formazione del coenzima A (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la principale funzione della vitamina D nell'organismo?

<p>Promuovere l'assorbimento del calcio e del fosforo (D)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le fonti principali di vitamina K utilizzabili dall'organismo?

<p>Verdure verdi e sintesi batterica intestinale (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è una delle principali funzioni della vitamina E (tocoferolo) nell'organismo?

<p>Agire come antiossidante (B)</p> Signup and view all the answers

Quale di queste vitamine è nota anche come acido ascorbico?

<p>Vitamina C (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti vitamine è importante per la prevenzione dei difetti del tubo neurale durante la gravidanza?

<p>Acido folico (Vitamina B9) (B)</p> Signup and view all the answers

In quale gruppo di alimenti è più probabile trovare una concentrazione significativa di vitamina B12?

<p>Prodotti di origine animale (A)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile ha un ruolo essenziale nella coagulazione del sangue?

<p>Vitamina K (B)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina è particolarmente importante per il metabolismo ossidativo e la decarbossilazione dell'acido piruvico?

<p>Vitamina B1 (Tiamina) (C)</p> Signup and view all the answers

Il colesterolo, a livello della pelle, in seguito all'irradiazione con raggi UV, permette la sintesi endogena di quale vitamina?

<p>Vitamina D (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio la relazione tra un amminoacido e il suo zwitterione?

<p>Lo zwitterione è una forma dell'amminoacido con carica netta zero, ma con cariche formali positive e negative separate. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale tra le seguenti è una conseguenza dell'avere un amminoacido essenziale al di sotto dei requisiti minimi nella dieta?

<p>Interruzione della sintesi proteica. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale affermazione descrive meglio come gli amminoacidi vengono aggiunti durante la sintesi proteica?

<p>L'amminoacido viene aggiunto all'estremità C-terminale della catena polipeptidica. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo svolgono gli amminoacidi non standard, come l'idrossiprolina e la desmosina, nelle proteine?

<p>Sono importanti per la stabilità e la funzione di specifiche proteine, come il collagene e l'elastina. (D)</p> Signup and view all the answers

Come si influenzano reciprocamente la composizione amminoacidica di una proteina e le sue proprietà chimico-fisiche?

<p>La composizione amminoacidica influenza direttamente le proprietà chimico-fisiche di una proteina, dato che queste dipendono dalla natura dei singoli amminoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale della sequenza amminoacidica nella determinazione della struttura terziaria di una proteina?

<p>La sequenza determina la struttura terziaria dirigendo il corretto ripiegamento attraverso interazioni tra i gruppi R. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il significato funzionale dei domini proteici all'interno di una proteina più grande?

<p>I domini consentono alla proteina di avere regioni indipendenti con funzioni specializzate. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa comporta la denaturazione di una proteina e quali livelli strutturali sono influenzati?

<p>Perdita della struttura secondaria, terziaria e quaternaria, ma mantenimento della struttura primaria. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile interviene principalmente nella coagulazione del sangue?

<p>Vitamina K (D)</p> Signup and view all the answers

In che modo le vitamine supportano le funzioni enzimatiche nel corpo?

<p>Agiscono come coenzimi o precursori di coenzimi, che sono essenziali per l'attività degli enzimi. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo svolge la tiamina (vitamina B1) nel metabolismo energetico?

<p>È richiesta per la decarbossilazione degli alfa-chetoacidi come il piruvato. (A)</p> Signup and view all the answers

Una carenza di riboflavina (vitamina B2) può influenzare il metabolismo di altre vitamine perché:

<p>Influenza molte reazioni metaboliche che possono coinvolgere anche altre vitamine, portando a uno stato pluricarenziale. (B)</p> Signup and view all the answers

Perché è importante l'acido folico (vitamina Bc) durante la gravidanza?

<p>Per prevenire difetti del tubo neurale nel feto (B)</p> Signup and view all the answers

Perché si raccomanda di evitare eccessivi shock termici e il contatto con agenti ossidanti nella conservazione degli alimenti ricchi di vitamina C?

<p>Per proteggere la vitamina C dalla degradazione, dato che è termolabile e si ossida facilmente. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è un modo efficace per preservare la vitamina D negli alimenti durante la cottura?

<p>Minimizzare i tempi di cottura e la temperatura. (D)</p> Signup and view all the answers

Come si differenzia l'azione della vitamina A da quella della vitamina D nel corpo umano?

<p>La vitamina A supporta la vista, mentre la vitamina D è essenziale per il metabolismo del calcio e la salute delle ossa. (D)</p> Signup and view all the answers

Un individuo che segue una dieta estremamente povera di lipidi potrebbe andare incontro a carenza di vitamina:

<p>Vitamina K (A)</p> Signup and view all the answers

Come si comportano le vitamine idrosolubili nel nostro corpo?

<p>Vengono assorbite, utilizzate e l'eccesso viene eliminato attraverso le urine. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina è più suscettibile alla distruzione durante il processo di raffinazione dell'olio vegetale?

<p>Vitamina E (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa succede alla vitamina K prodotta dalla flora batterica intestinale?

<p>Viene assorbita e contribuisce a soddisfare il fabbisogno giornaliero. (A)</p> Signup and view all the answers

Se un paziente mostra segni di emorragia e ha un tempo di coagulazione prolungato, quale vitamina potrebbe essere carente?

<p>Vitamina K (B)</p> Signup and view all the answers

In quali casi l'integrazione di vitamina E è particolarmente raccomandata?

<p>In caso di elevata assunzione di acidi grassi polinsaturi (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la conseguenza principale della carenza di retinolo (vitamina A) nell'organismo?

<p>Problemi alla vista (B)</p> Signup and view all the answers

Come la fotosensibilità influisce sul contenuto di piridossina (vitamina B6) negli alimenti?

<p>Riduce sensibilmente la concentrazione di vitamina B6 durante la conservazione. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa può comportare un eccessivo apporto di vitamina A?

<p>Ipervitaminosi con danni permanenti a fegato e milza (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa comporta l'alterazione a livello dell'organismo della capacità di trasformare colesterolo in colecalciferolo?

<p>Aumenta il rischio di problemi a livello del metabolismo del calcio (D)</p> Signup and view all the answers

I lattanti allattati al seno hanno spesso bisogno di avere un'integrazione di vitamina K subito dopo la nascita. Perchè?

<p>Sia la B che la C (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa hanno in comune, a livello funzionale, le vitamine liposolubili?

<p>Regolano l'espressione genica a livello cellulare. (D)</p> Signup and view all the answers

In quale modo influisce la carenza di un singolo amminoacido essenziale sulla sintesi proteica?

<p>Si ha una diminuzione della sintesi proteica, dato che l'amminoacido essenziale è necessario. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il legame chimico primario che stabilizza la struttura primaria di una proteina?

<p>Legame peptidico. (C)</p> Signup and view all the answers

Perché è importante considerare la composizione amminoacidica di una proteina quando si studia la sua funzionalità?

<p>Tutte le risposte sono corrette. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza delle interazioni non covalenti nella struttura terziaria di una proteina?

<p>Contribuiscono in modo significativo alla stabilità e alla forma tridimensionale della proteina. (D)</p> Signup and view all the answers

Come influisce la presenza di amminoacidi idrofobici sulla struttura di una proteina solubile in acqua?

<p>Tendono a raggrupparsi all'interno, lontano dall'acqua, stabilizzando la struttura. (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo la degradazione di una proteina influisce sulla sua funzione biologica?

<p>Può alterare la sua struttura tridimensionale, compromettendo la funzione. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per struttura quaternaria di una proteina?

<p>L'organizzazione di più subunità polipeptidiche in un complesso proteico. (C)</p> Signup and view all the answers

Come contribuisce la vitamina D alla salute delle ossa?

<p>Facilita l'assorbimento del calcio e del fosforo, essenziali per la mineralizzazione ossea. (D)</p> Signup and view all the answers

Perché la vitamina C (acido ascorbico) è considerata un importante antiossidante?

<p>Perché neutralizza i radicali liberi, proteggendo le cellule dai danni ossidativi. (B)</p> Signup and view all the answers

In che modo la vitamina K supporta la normale coagulazione del sangue?

<p>E' necessaria per la sintesi epatica dei fattori della coagulazione. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è un effetto della carenza di vitamina A (retinolo) sulla vista?

<p>Difficoltà di adattamento alla luce fioca e, nei casi gravi, cecità notturna. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile gioca un ruolo essenziale nel mantenimento della salute degli epiteli?

<p>Vitamina A (C)</p> Signup and view all the answers

La vitamina B1 (tiamina) è essenziale, in forma di tiamina pirofosfato, per il metabolismo di quali nutrienti?

<p>Glucosio. (B)</p> Signup and view all the answers

In che modo l'acido pantotenico (vitamina B5) contribuisce al metabolismo energetico?

<p>Come componente dei coenzimi che trasportano gruppi acilici. (A)</p> Signup and view all the answers

Come può la cottura influenzare il contenuto vitaminico degli alimenti?

<p>Può ridurre il contenuto vitaminico, in particolare per le vitamine idrosolubili e quelle sensibili al calore. (B)</p> Signup and view all the answers

Perché è consigliabile consumare la vitamina C attraverso alimenti freschi e non trasformati?

<p>Perché la vitamina C è facilmente degradabile da calore, luce e ossidazione. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è l'importanza biologica delle glicoproteine a livello delle membrane cellulari?

<p>Sono importanti per il riconoscimento intercellulare e la coesione dei tessuti (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il ruolo dell'emoglobina nel sangue?

<p>Trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti e contribuisce al trasporto di anidride carbonica. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale della mioglobina nei muscoli?

<p>Servire come riserva di ossigeno, rilasciandolo durante l'attività muscolare intensa. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è una conseguenza diretta della denaturazione di una proteina?

<p>Perdita della sua funzione biologica a causa dell'alterazione della sua struttura tridimensionale. (B)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Carbonio alfa

Il carbonio alfa è il centro della struttura degli amminoacidi, con quattro sostituenti: gruppo carbossilico, amminico, idrogeno e catena laterale.

Legame amminoacidico

Gli amminoacidi si legano per creare catene lineari chiamate peptidi (corte) o proteine (lunghe, >50 unità).

Amminoacidi alifatici non polari

Gruppo di amminoacidi con catena laterale non polare. Esempi: alanina, valina, leucina.

Amminoacidi polari non carichi

Gruppo di amminoacidi. Esempi: serina, treonina, cisteina.

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Amminoacidi aromatici

Gruppo di amminoacidi aromatici. Esempi: fenilalanina, tirosina, triptofano.

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Amminoacidi carichi positivamente

Gruppo di amminoacidi con carica positiva (basica). Esempi: lisina, arginina, istidina.

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Amminoacidi carichi negativamente

Gruppo di amminoacidi con carica negativa (acida). Esempi: acido aspartico, acido glutammico.

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Amminoacidi essenziali

Amminoacidi che il corpo non può sintetizzare e devono essere assunti con la dieta.

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Legame peptidico

Un legame chimico che unisce due amminoacidi, rilasciando una molecola di acqua.

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Punto isoelettrico

Valore di pH al quale un amminoacido ha carica netta zero.

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Ornitina

L'ornitina è un derivato aminoacidico basico, prodotto a partire dall'arginina nel ciclo dell'urea.

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Struttura primaria (proteine)

La struttura primaria è la sequenza lineare di amminoacidi che formano la proteina.

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Struttura secondaria (proteine)

La struttura secondaria descrive le forme locali che la molecola assume grazie ai legami idrogeno.

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Struttura terziaria (proteine)

La struttura terziaria è la forma tridimensionale complessiva della proteina.

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Struttura quaternaria (proteine)

La struttura quaternaria è la combinazione di più subunità proteiche.

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Emoglobina (Hb)

Proteina nei globuli rossi che trasporta ossigeno.

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Gruppo eme

Gruppo prostetico dell'emoglobina necessario peril legame con l'ossigeno.

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Mioglobina (Mb)

Proteina nei muscoli che serve come riserva di ossigeno.

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Vitamine

Molecole organiche necessarie in piccole quantità per la salute.

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Vitamine idrosolubili

Vitamine solubili in acqua, non si accumulano, agiscono da cofattori.

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Vitamine liposolubili

Vitamine solubili nei grassi, si accumulano, comprese A, D, E, K.

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Tiamina (Vitamina B1)

La tiamina (B1) è una vitamina idrosolubile che influisce sul metabolismo ossidativo e ad attivare la decarbossilazione dell'acido piruvico.

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Riboflavina (Vitamina B2)

Coinvolta in reazioni metaboliche e nella regolamentazione di altre vitamine. Un sintomo di carenza è la glossite.

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Niacina (Vitamina B3)

La niacina (B3) ha un ruolo nella respirazione cellulare ed è prodotto a partire dal triptofano. Carenza: Pellagra.

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Acido Pantotenico (B5)

La vit. B5 è ubiquitaria e permette la sintesi degli anticorpi, degli ormoni e reazione metaboliche.

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Piridossina (B6)

La vit. B6 forma il PLP per l'attività enzimatica della glicogeno fosforilasi.

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Acido Folico (BC)

Presente nei vegetali a foglia. Acido p-amminobenzoico. Si presenta attraverso un'anemia macrocita.

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Acido Ascorbico (C)

La vit. C è antiossidante, favorisce l'immunità. Previene lo scorbuto.

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Biotina (H)

Interviene nel metabolismo glucilico. La carenza può portare a dermatiti.

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Retinolo (vitamina A)

Carenza: xeroftalmia, cecità notturna,

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Colecalciferolo (D)

Unita al sole aiuta a fissare il calcio. Carenza può portare al rachitismo.

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Tocoferolo (E)

Carenza è associata ad un assorbimento e trasporto dei lipidi. E' un antiossidante cellulare.

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Vitamina K

Necessita per la sintesi della protrombina (K2). E' necessaria la flora intestinale.

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Study Notes

  • Sara Baldelli tiene una lezione sugli amminoacidi all'Università San Raffaele di Roma.

Struttura degli Amminoacidi

  • Il carbonio alfa è il nucleo centrale di un amminoacido, legato a quattro sostituenti: un gruppo carbossilico (in alto), un gruppo amminico (a sinistra), un atomo di idrogeno (a destra) e una catena laterale R (in basso).
  • La catena laterale R è diversa per ciascun amminoacido.
  • Gli amminoacidi si legano tra loro formando catene lineari, chiamate peptidi (corte, <50 unità) o proteine (>50 unità).
  • Gli amminoacidi possono essere rappresentati con una proiezione di Fischer modificata, con il gruppo amminico a sinistra e il carbossilico a destra.
  • La catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso in questa proiezione.
  • Invertire due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione; sono necessarie due inversioni per tornare alla configurazione originale.

Tipologie di amminoacidi nelle cellule

  • Gli amminoacidi presenti nelle cellule possono essere di tre tipi: prodotti dell'idrolisi delle proteine (αAA proteici o standard; αAA rari o non standard) e metaboliti liberi (AA non proteici).
  • Le proteine naturali sono composte esclusivamente da L-amminoacidi.

Famiglie di Amminoacidi

  • Ventí amminoacidi costituiscono le proteine e sono codificati nel genoma.
  • Gli amminoacidi sono raggruppati in cinque famiglie basate sulla natura della catena laterale: alifatíci non polari, polari non carichi, aromatici, carichi positivamente (basici) e carichi negativamente (acidi).

Gruppo R Non polare Alifatico

  • Gli amminoacidi non polari con gruppo R alifatico includono: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

Gruppo R Polare Non carico

  • Serina, treonina, cisteina, asparagina e glutammina sono amminoacidi polari con gruppi R non carichi.
  • La cisteina può formare un legame disolfuro con un'altra cisteina, formando cistina, tramite un processo di ossidazione.

Gruppo R Aromatico

  • Fenilalanina, tirosina e triptofano sono amminoacidi con gruppi R aromatici.
  • La fenilalanina e il triptofano sono non polari, mentre la tirosina è polare non carica.

Gruppo R Carico Positivamente

  • Gli amminoacidi con gruppi R carichi positivamente includono lisina, arginina e istidina.

Gruppo R Carico Negativamente

  • Aspartato e glutammato sono amminoacidi con gruppi R carichi negativamente.

Classificazioni aggiuntive degli amminoacidi

  • Acidi: glutammato e aspartato (AA monoamminodicarbossilici).
  • Basici: arginina e lisina (AA diamminomonocarbossilici), istidina (anello imidazolico).
  • Solforati: cisteina e metionina.
  • Aromatici: fenilalanina, triptofano e tirosina.

Amminoacido non standard

  • Sono derivati da 20 AA standard mediante modificazione chimica post-traduzionale.
  • Esempi includono 4-idrossiprolina (presente nel collagene), 5-idrossilisina (presente nel collagene), 6-N-metillisina (presente nella miosina), y-carbossiglutammato (presente nella protrombina) e selenocisteina (presente nella glutatione perossidasi).
  • Desmosina è un amminoacido non standard derivato dall'unione di quattro residui di lisina a un anello aromatico, presente nell'elastina.

Amminoacidi Non Proteici

  • Ornitina e citrullina sono derivati aminoacidici coinvolti nel ciclo dell'urea.
  • β-alanina è un componente dell'acido pantotenico.

Gruppi Ionizzabili

  • Tutti gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili: il gruppo carbossilico e il gruppo amminico (o α-imminico per la prolina).
  • Questi gruppi sono acidi e basi deboli, quindi non completamente ionizzati; gli amminoacidi sono anfoteriche.

Isomeri D e L

  • Quando il gruppo R e quello amminico sono legati al carbonio α esso possiede 4 differenti gruppi funzionali ed è definito stereocentro.
  • La molecola presenta attività ottica.
  • Gli L-α-amminoacidi sono quelli che compongono tutte le proteine degli esseri viventi e vengono definiti amminoacidi proteogenici.
  • I D-α-amminoacidi possono talvolta entrare a far parte delle glicoproteine di alcuni esseri viventi, come accade nei procarioti, ma generalmente hanno funzioni differenti e per tale motivo rientrano nel grande gruppo di amminoacidi non proteinogenici.
  • La differenza tra gli amminoacidi L e D è che l'amminoacido L ruota la luce polarizzata piana in senso antiorario (lato sinistro).
  • L'amminoacido D è l'enantiomero di un amminoacido che è in grado di ruotare la luce polarizzata piana in senso orario (lato destro). Gli amminoacidi L predominano nei sistemi biologici.

Punto Isoelettrico

  • Il valore di pH al quale un amminoacido ha carica netta zero (zwitterione) è detto punto isoelettrico.
  • Per amminoacidi senza catene laterali ionizzabili, il pI si calcola come media dei pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico.

Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali

  • Gli amminoacidi essenziali devono essere ottenuti attraverso la dieta, mentre quelli non essenziali possono essere sintetizzati dall'organismo.
  • Esempio amminoacidi essenziali istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
  • Esempio amminoacidi non essenziali alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato, glutammina, glicina, prolina, serina e tirosina.
  • L'arginina è non essenziale ma i bambini in crescita devono assumerla con la dieta.

Nutrizione

  • Alimenti proteici con amminoacidi essenziali proteine di origine animale (carne, pesce, uova, latte e formaggi).
  • Alimenti a basso contenuto sono le proteine di origine vegetale e proteine della farina di mais povere di lisina e triptofano.
  • La farina di riso è povera di lisina e treonina.
  • La farina di grano è povera di lisina e la farina di soia è povera di metionina.
  • L'apporto giornaliero ottimale di proteine per un adulto: circa 1 g di proteine/Kg di peso corporeo.

Legame Peptidico

  • Gli amminoacidi si legano tra loro tramite legami peptidici, formando una catena amminoacidica con un'estremità amminoterminale e una carbossiterminale.

Polimeri

  • I peptidi sono polimeri di amminoacidi con PM inferiore a 5000 (non più di 40-50 aa - peso molecolare medio di un residuo amminoacidico = 110).
  • In natura i peptidi possono provenire dalla degradazione delle proteine oppure trovarsi in forma libera perché svolgono importanti attività biologiche.
  • Esempi includono bradichinina (con inibisce le reazioni infiammatorie), ossitocina (con causa la contrazione della muscolatura uterina e la produzione di latte dalle ghiandole mammarie) ed encefaline (con attività oppiacea a livello cerebrale).
  • Una catena polipeptidica è caratterizzata da catene laterali variabili e catena principale (ossatura).
  • I peptidi hanno una massa da 5500 a 220000 Dalton.

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