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Questions and Answers
Qual è il cuore della struttura di ogni amminoacido?
Qual è il cuore della struttura di ogni amminoacido?
- Gruppo amminico
- Gruppo carbossilico
- Catena laterale R
- Carbonio alfa (correct)
Quale condizione deve essere soddisfatta per tornare alla configurazione iniziale in una proiezione di Fischer dopo aver invertito due sostituenti?
Quale condizione deve essere soddisfatta per tornare alla configurazione iniziale in una proiezione di Fischer dopo aver invertito due sostituenti?
- Effettuare due inversioni (correct)
- Invertire solo il gruppo amminico
- Effettuare tre inversioni
- Effettuare una sola inversione
Gli amminoacidi carichi positivamente sono anche detti:
Gli amminoacidi carichi positivamente sono anche detti:
- Aromatici
- Basici (correct)
- Alifatici
- Acidi
Quale tra le seguenti è una corretta classificazione degli amminoacidi secondo la loro catena laterale?
Quale tra le seguenti è una corretta classificazione degli amminoacidi secondo la loro catena laterale?
Quali sono i due amminoacidi che rientrano nella categoria degli amminoacidi acidi?
Quali sono i due amminoacidi che rientrano nella categoria degli amminoacidi acidi?
Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente gli amminoacidi essenziali?
Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente gli amminoacidi essenziali?
Quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente la relazione tra amminoacidi L e D?
Quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente la relazione tra amminoacidi L e D?
Qual è la caratteristica principale del punto isoelettrico (pI) di un amminoacido?
Qual è la caratteristica principale del punto isoelettrico (pI) di un amminoacido?
Quale delle seguenti condizioni può interrompere la sintesi proteica, anche in presenza di quantità adeguate di altri amminoacidi?
Quale delle seguenti condizioni può interrompere la sintesi proteica, anche in presenza di quantità adeguate di altri amminoacidi?
Qual è la composizione chimica del legame peptidico?
Qual è la composizione chimica del legame peptidico?
Quale struttura proteica è stabilizzata principalmente da legami idrogeno tra atomi dello scheletro polipeptidico?
Quale struttura proteica è stabilizzata principalmente da legami idrogeno tra atomi dello scheletro polipeptidico?
In quale tipo di struttura proteica le interazioni tra i gruppi laterali R degli amminoacidi hanno il ruolo più significativo?
In quale tipo di struttura proteica le interazioni tra i gruppi laterali R degli amminoacidi hanno il ruolo più significativo?
Qual e' la differenza principale tra proteine fibrose e globulari?
Qual e' la differenza principale tra proteine fibrose e globulari?
Qual è la funzione principale dell'emoglobina?
Qual è la funzione principale dell'emoglobina?
Quale componente strutturale è direttamente responsabile del legame dell'ossigeno nell'emoglobina e nella mioglobina?
Quale componente strutturale è direttamente responsabile del legame dell'ossigeno nell'emoglobina e nella mioglobina?
Cos'è un dominio proteico?
Cos'è un dominio proteico?
Quale di queste affermazioni è corretta riguardo alle proteine coniugate?
Quale di queste affermazioni è corretta riguardo alle proteine coniugate?
Quale è la funzione principale delle vitamine nel corpo umano??
Quale è la funzione principale delle vitamine nel corpo umano??
Qual è la principale differenza tra vitamine idrosolubili e liposolubili?
Qual è la principale differenza tra vitamine idrosolubili e liposolubili?
Quale vitamina è essenziale per la vista ed è un precursore della rodopsina?
Quale vitamina è essenziale per la vista ed è un precursore della rodopsina?
Qual è un sintomo caratteristico della carenza di vitamina C (scorbuto)?
Qual è un sintomo caratteristico della carenza di vitamina C (scorbuto)?
Quale coenzima contiene la tiamina (vitamina B1) ed è coinvolto nella decarbossilazione degli alfa-chetoacidi?
Quale coenzima contiene la tiamina (vitamina B1) ed è coinvolto nella decarbossilazione degli alfa-chetoacidi?
Una dieta povera di quale vitamina può causare la pellagra?
Una dieta povera di quale vitamina può causare la pellagra?
A quale processo metabolico è essenziale l'acido pantotenico (vitamina B5)?
A quale processo metabolico è essenziale l'acido pantotenico (vitamina B5)?
Qual è la principale funzione della vitamina D nell'organismo?
Qual è la principale funzione della vitamina D nell'organismo?
Quali sono le fonti principali di vitamina K utilizzabili dall'organismo?
Quali sono le fonti principali di vitamina K utilizzabili dall'organismo?
Qual è una delle principali funzioni della vitamina E (tocoferolo) nell'organismo?
Qual è una delle principali funzioni della vitamina E (tocoferolo) nell'organismo?
Quale di queste vitamine è nota anche come acido ascorbico?
Quale di queste vitamine è nota anche come acido ascorbico?
Quale delle seguenti vitamine è importante per la prevenzione dei difetti del tubo neurale durante la gravidanza?
Quale delle seguenti vitamine è importante per la prevenzione dei difetti del tubo neurale durante la gravidanza?
In quale gruppo di alimenti è più probabile trovare una concentrazione significativa di vitamina B12?
In quale gruppo di alimenti è più probabile trovare una concentrazione significativa di vitamina B12?
Quale vitamina liposolubile ha un ruolo essenziale nella coagulazione del sangue?
Quale vitamina liposolubile ha un ruolo essenziale nella coagulazione del sangue?
Quale vitamina è particolarmente importante per il metabolismo ossidativo e la decarbossilazione dell'acido piruvico?
Quale vitamina è particolarmente importante per il metabolismo ossidativo e la decarbossilazione dell'acido piruvico?
Il colesterolo, a livello della pelle, in seguito all'irradiazione con raggi UV, permette la sintesi endogena di quale vitamina?
Il colesterolo, a livello della pelle, in seguito all'irradiazione con raggi UV, permette la sintesi endogena di quale vitamina?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio la relazione tra un amminoacido e il suo zwitterione?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio la relazione tra un amminoacido e il suo zwitterione?
Quale tra le seguenti è una conseguenza dell'avere un amminoacido essenziale al di sotto dei requisiti minimi nella dieta?
Quale tra le seguenti è una conseguenza dell'avere un amminoacido essenziale al di sotto dei requisiti minimi nella dieta?
Quale affermazione descrive meglio come gli amminoacidi vengono aggiunti durante la sintesi proteica?
Quale affermazione descrive meglio come gli amminoacidi vengono aggiunti durante la sintesi proteica?
Quale ruolo svolgono gli amminoacidi non standard, come l'idrossiprolina e la desmosina, nelle proteine?
Quale ruolo svolgono gli amminoacidi non standard, come l'idrossiprolina e la desmosina, nelle proteine?
Come si influenzano reciprocamente la composizione amminoacidica di una proteina e le sue proprietà chimico-fisiche?
Come si influenzano reciprocamente la composizione amminoacidica di una proteina e le sue proprietà chimico-fisiche?
Qual è il ruolo principale della sequenza amminoacidica nella determinazione della struttura terziaria di una proteina?
Qual è il ruolo principale della sequenza amminoacidica nella determinazione della struttura terziaria di una proteina?
Qual è il significato funzionale dei domini proteici all'interno di una proteina più grande?
Qual è il significato funzionale dei domini proteici all'interno di una proteina più grande?
Cosa comporta la denaturazione di una proteina e quali livelli strutturali sono influenzati?
Cosa comporta la denaturazione di una proteina e quali livelli strutturali sono influenzati?
Quale vitamina liposolubile interviene principalmente nella coagulazione del sangue?
Quale vitamina liposolubile interviene principalmente nella coagulazione del sangue?
In che modo le vitamine supportano le funzioni enzimatiche nel corpo?
In che modo le vitamine supportano le funzioni enzimatiche nel corpo?
Quale ruolo svolge la tiamina (vitamina B1) nel metabolismo energetico?
Quale ruolo svolge la tiamina (vitamina B1) nel metabolismo energetico?
Una carenza di riboflavina (vitamina B2) può influenzare il metabolismo di altre vitamine perché:
Una carenza di riboflavina (vitamina B2) può influenzare il metabolismo di altre vitamine perché:
Perché è importante l'acido folico (vitamina Bc) durante la gravidanza?
Perché è importante l'acido folico (vitamina Bc) durante la gravidanza?
Perché si raccomanda di evitare eccessivi shock termici e il contatto con agenti ossidanti nella conservazione degli alimenti ricchi di vitamina C?
Perché si raccomanda di evitare eccessivi shock termici e il contatto con agenti ossidanti nella conservazione degli alimenti ricchi di vitamina C?
Qual è un modo efficace per preservare la vitamina D negli alimenti durante la cottura?
Qual è un modo efficace per preservare la vitamina D negli alimenti durante la cottura?
Come si differenzia l'azione della vitamina A da quella della vitamina D nel corpo umano?
Come si differenzia l'azione della vitamina A da quella della vitamina D nel corpo umano?
Un individuo che segue una dieta estremamente povera di lipidi potrebbe andare incontro a carenza di vitamina:
Un individuo che segue una dieta estremamente povera di lipidi potrebbe andare incontro a carenza di vitamina:
Come si comportano le vitamine idrosolubili nel nostro corpo?
Come si comportano le vitamine idrosolubili nel nostro corpo?
Quale vitamina è più suscettibile alla distruzione durante il processo di raffinazione dell'olio vegetale?
Quale vitamina è più suscettibile alla distruzione durante il processo di raffinazione dell'olio vegetale?
Cosa succede alla vitamina K prodotta dalla flora batterica intestinale?
Cosa succede alla vitamina K prodotta dalla flora batterica intestinale?
Se un paziente mostra segni di emorragia e ha un tempo di coagulazione prolungato, quale vitamina potrebbe essere carente?
Se un paziente mostra segni di emorragia e ha un tempo di coagulazione prolungato, quale vitamina potrebbe essere carente?
In quali casi l'integrazione di vitamina E è particolarmente raccomandata?
In quali casi l'integrazione di vitamina E è particolarmente raccomandata?
Qual è la conseguenza principale della carenza di retinolo (vitamina A) nell'organismo?
Qual è la conseguenza principale della carenza di retinolo (vitamina A) nell'organismo?
Come la fotosensibilità influisce sul contenuto di piridossina (vitamina B6) negli alimenti?
Come la fotosensibilità influisce sul contenuto di piridossina (vitamina B6) negli alimenti?
Cosa può comportare un eccessivo apporto di vitamina A?
Cosa può comportare un eccessivo apporto di vitamina A?
Cosa comporta l'alterazione a livello dell'organismo della capacità di trasformare colesterolo in colecalciferolo?
Cosa comporta l'alterazione a livello dell'organismo della capacità di trasformare colesterolo in colecalciferolo?
I lattanti allattati al seno hanno spesso bisogno di avere un'integrazione di vitamina K subito dopo la nascita. Perchè?
I lattanti allattati al seno hanno spesso bisogno di avere un'integrazione di vitamina K subito dopo la nascita. Perchè?
Cosa hanno in comune, a livello funzionale, le vitamine liposolubili?
Cosa hanno in comune, a livello funzionale, le vitamine liposolubili?
In quale modo influisce la carenza di un singolo amminoacido essenziale sulla sintesi proteica?
In quale modo influisce la carenza di un singolo amminoacido essenziale sulla sintesi proteica?
Qual è il legame chimico primario che stabilizza la struttura primaria di una proteina?
Qual è il legame chimico primario che stabilizza la struttura primaria di una proteina?
Perché è importante considerare la composizione amminoacidica di una proteina quando si studia la sua funzionalità ?
Perché è importante considerare la composizione amminoacidica di una proteina quando si studia la sua funzionalità ?
Qual è l'importanza delle interazioni non covalenti nella struttura terziaria di una proteina?
Qual è l'importanza delle interazioni non covalenti nella struttura terziaria di una proteina?
Come influisce la presenza di amminoacidi idrofobici sulla struttura di una proteina solubile in acqua?
Come influisce la presenza di amminoacidi idrofobici sulla struttura di una proteina solubile in acqua?
In che modo la degradazione di una proteina influisce sulla sua funzione biologica?
In che modo la degradazione di una proteina influisce sulla sua funzione biologica?
Cosa si intende per struttura quaternaria di una proteina?
Cosa si intende per struttura quaternaria di una proteina?
Come contribuisce la vitamina D alla salute delle ossa?
Come contribuisce la vitamina D alla salute delle ossa?
Perché la vitamina C (acido ascorbico) è considerata un importante antiossidante?
Perché la vitamina C (acido ascorbico) è considerata un importante antiossidante?
In che modo la vitamina K supporta la normale coagulazione del sangue?
In che modo la vitamina K supporta la normale coagulazione del sangue?
Qual è un effetto della carenza di vitamina A (retinolo) sulla vista?
Qual è un effetto della carenza di vitamina A (retinolo) sulla vista?
Quale vitamina liposolubile gioca un ruolo essenziale nel mantenimento della salute degli epiteli?
Quale vitamina liposolubile gioca un ruolo essenziale nel mantenimento della salute degli epiteli?
La vitamina B1 (tiamina) è essenziale, in forma di tiamina pirofosfato, per il metabolismo di quali nutrienti?
La vitamina B1 (tiamina) è essenziale, in forma di tiamina pirofosfato, per il metabolismo di quali nutrienti?
In che modo l'acido pantotenico (vitamina B5) contribuisce al metabolismo energetico?
In che modo l'acido pantotenico (vitamina B5) contribuisce al metabolismo energetico?
Come può la cottura influenzare il contenuto vitaminico degli alimenti?
Come può la cottura influenzare il contenuto vitaminico degli alimenti?
Perché è consigliabile consumare la vitamina C attraverso alimenti freschi e non trasformati?
Perché è consigliabile consumare la vitamina C attraverso alimenti freschi e non trasformati?
Qual è l'importanza biologica delle glicoproteine a livello delle membrane cellulari?
Qual è l'importanza biologica delle glicoproteine a livello delle membrane cellulari?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il ruolo dell'emoglobina nel sangue?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il ruolo dell'emoglobina nel sangue?
Qual è la funzione principale della mioglobina nei muscoli?
Qual è la funzione principale della mioglobina nei muscoli?
Qual è una conseguenza diretta della denaturazione di una proteina?
Qual è una conseguenza diretta della denaturazione di una proteina?
Flashcards
Carbonio alfa
Carbonio alfa
Il carbonio alfa è il centro della struttura degli amminoacidi, con quattro sostituenti: gruppo carbossilico, amminico, idrogeno e catena laterale.
Legame amminoacidico
Legame amminoacidico
Gli amminoacidi si legano per creare catene lineari chiamate peptidi (corte) o proteine (lunghe, >50 unità ).
Amminoacidi alifatici non polari
Amminoacidi alifatici non polari
Gruppo di amminoacidi con catena laterale non polare. Esempi: alanina, valina, leucina.
Amminoacidi polari non carichi
Amminoacidi polari non carichi
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Amminoacidi aromatici
Amminoacidi aromatici
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Amminoacidi carichi positivamente
Amminoacidi carichi positivamente
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Amminoacidi carichi negativamente
Amminoacidi carichi negativamente
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Amminoacidi essenziali
Amminoacidi essenziali
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Legame peptidico
Legame peptidico
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Punto isoelettrico
Punto isoelettrico
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Ornitina
Ornitina
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Struttura primaria (proteine)
Struttura primaria (proteine)
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Struttura secondaria (proteine)
Struttura secondaria (proteine)
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Struttura terziaria (proteine)
Struttura terziaria (proteine)
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Struttura quaternaria (proteine)
Struttura quaternaria (proteine)
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Emoglobina (Hb)
Emoglobina (Hb)
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Gruppo eme
Gruppo eme
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Mioglobina (Mb)
Mioglobina (Mb)
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Vitamine
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Vitamine idrosolubili
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Vitamine liposolubili
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Tiamina (Vitamina B1)
Tiamina (Vitamina B1)
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Riboflavina (Vitamina B2)
Riboflavina (Vitamina B2)
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Niacina (Vitamina B3)
Niacina (Vitamina B3)
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Acido Pantotenico (B5)
Acido Pantotenico (B5)
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Piridossina (B6)
Piridossina (B6)
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Acido Folico (BC)
Acido Folico (BC)
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Acido Ascorbico (C)
Acido Ascorbico (C)
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Biotina (H)
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Retinolo (vitamina A)
Retinolo (vitamina A)
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Colecalciferolo (D)
Colecalciferolo (D)
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Tocoferolo (E)
Tocoferolo (E)
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Vitamina K
Vitamina K
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Study Notes
- Sara Baldelli tiene una lezione sugli amminoacidi all'Università San Raffaele di Roma.
Struttura degli Amminoacidi
- Il carbonio alfa è il nucleo centrale di un amminoacido, legato a quattro sostituenti: un gruppo carbossilico (in alto), un gruppo amminico (a sinistra), un atomo di idrogeno (a destra) e una catena laterale R (in basso).
- La catena laterale R è diversa per ciascun amminoacido.
- Gli amminoacidi si legano tra loro formando catene lineari, chiamate peptidi (corte, <50 unità ) o proteine (>50 unità ).
- Gli amminoacidi possono essere rappresentati con una proiezione di Fischer modificata, con il gruppo amminico a sinistra e il carbossilico a destra.
- La catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso in questa proiezione.
- Invertire due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione; sono necessarie due inversioni per tornare alla configurazione originale.
Tipologie di amminoacidi nelle cellule
- Gli amminoacidi presenti nelle cellule possono essere di tre tipi: prodotti dell'idrolisi delle proteine (αAA proteici o standard; αAA rari o non standard) e metaboliti liberi (AA non proteici).
- Le proteine naturali sono composte esclusivamente da L-amminoacidi.
Famiglie di Amminoacidi
- Ventà amminoacidi costituiscono le proteine e sono codificati nel genoma.
- Gli amminoacidi sono raggruppati in cinque famiglie basate sulla natura della catena laterale: alifatÃci non polari, polari non carichi, aromatici, carichi positivamente (basici) e carichi negativamente (acidi).
Gruppo R Non polare Alifatico
- Gli amminoacidi non polari con gruppo R alifatico includono: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.
Gruppo R Polare Non carico
- Serina, treonina, cisteina, asparagina e glutammina sono amminoacidi polari con gruppi R non carichi.
- La cisteina può formare un legame disolfuro con un'altra cisteina, formando cistina, tramite un processo di ossidazione.
Gruppo R Aromatico
- Fenilalanina, tirosina e triptofano sono amminoacidi con gruppi R aromatici.
- La fenilalanina e il triptofano sono non polari, mentre la tirosina è polare non carica.
Gruppo R Carico Positivamente
- Gli amminoacidi con gruppi R carichi positivamente includono lisina, arginina e istidina.
Gruppo R Carico Negativamente
- Aspartato e glutammato sono amminoacidi con gruppi R carichi negativamente.
Classificazioni aggiuntive degli amminoacidi
- Acidi: glutammato e aspartato (AA monoamminodicarbossilici).
- Basici: arginina e lisina (AA diamminomonocarbossilici), istidina (anello imidazolico).
- Solforati: cisteina e metionina.
- Aromatici: fenilalanina, triptofano e tirosina.
Amminoacido non standard
- Sono derivati da 20 AA standard mediante modificazione chimica post-traduzionale.
- Esempi includono 4-idrossiprolina (presente nel collagene), 5-idrossilisina (presente nel collagene), 6-N-metillisina (presente nella miosina), y-carbossiglutammato (presente nella protrombina) e selenocisteina (presente nella glutatione perossidasi).
- Desmosina è un amminoacido non standard derivato dall'unione di quattro residui di lisina a un anello aromatico, presente nell'elastina.
Amminoacidi Non Proteici
- Ornitina e citrullina sono derivati aminoacidici coinvolti nel ciclo dell'urea.
- β-alanina è un componente dell'acido pantotenico.
Gruppi Ionizzabili
- Tutti gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili: il gruppo carbossilico e il gruppo amminico (o α-imminico per la prolina).
- Questi gruppi sono acidi e basi deboli, quindi non completamente ionizzati; gli amminoacidi sono anfoteriche.
Isomeri D e L
- Quando il gruppo R e quello amminico sono legati al carbonio α esso possiede 4 differenti gruppi funzionali ed è definito stereocentro.
- La molecola presenta attività ottica.
- Gli L-α-amminoacidi sono quelli che compongono tutte le proteine degli esseri viventi e vengono definiti amminoacidi proteogenici.
- I D-α-amminoacidi possono talvolta entrare a far parte delle glicoproteine di alcuni esseri viventi, come accade nei procarioti, ma generalmente hanno funzioni differenti e per tale motivo rientrano nel grande gruppo di amminoacidi non proteinogenici.
- La differenza tra gli amminoacidi L e D è che l'amminoacido L ruota la luce polarizzata piana in senso antiorario (lato sinistro).
- L'amminoacido D è l'enantiomero di un amminoacido che è in grado di ruotare la luce polarizzata piana in senso orario (lato destro). Gli amminoacidi L predominano nei sistemi biologici.
Punto Isoelettrico
- Il valore di pH al quale un amminoacido ha carica netta zero (zwitterione) è detto punto isoelettrico.
- Per amminoacidi senza catene laterali ionizzabili, il pI si calcola come media dei pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico.
Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali
- Gli amminoacidi essenziali devono essere ottenuti attraverso la dieta, mentre quelli non essenziali possono essere sintetizzati dall'organismo.
- Esempio amminoacidi essenziali istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
- Esempio amminoacidi non essenziali alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato, glutammina, glicina, prolina, serina e tirosina.
- L'arginina è non essenziale ma i bambini in crescita devono assumerla con la dieta.
Nutrizione
- Alimenti proteici con amminoacidi essenziali proteine di origine animale (carne, pesce, uova, latte e formaggi).
- Alimenti a basso contenuto sono le proteine di origine vegetale e proteine della farina di mais povere di lisina e triptofano.
- La farina di riso è povera di lisina e treonina.
- La farina di grano è povera di lisina e la farina di soia è povera di metionina.
- L'apporto giornaliero ottimale di proteine per un adulto: circa 1 g di proteine/Kg di peso corporeo.
Legame Peptidico
- Gli amminoacidi si legano tra loro tramite legami peptidici, formando una catena amminoacidica con un'estremità amminoterminale e una carbossiterminale.
Polimeri
- I peptidi sono polimeri di amminoacidi con PM inferiore a 5000 (non più di 40-50 aa - peso molecolare medio di un residuo amminoacidico = 110).
- In natura i peptidi possono provenire dalla degradazione delle proteine oppure trovarsi in forma libera perché svolgono importanti attività biologiche.
- Esempi includono bradichinina (con inibisce le reazioni infiammatorie), ossitocina (con causa la contrazione della muscolatura uterina e la produzione di latte dalle ghiandole mammarie) ed encefaline (con attività oppiacea a livello cerebrale).
- Una catena polipeptidica è caratterizzata da catene laterali variabili e catena principale (ossatura).
- I peptidi hanno una massa da 5500 a 220000 Dalton.
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