Struktur dan Sifat Enzim

Struktur dan Sifat Enzim

• Enzim adalah biokatalisator yang mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi tidak ikut bereaksi dan terbentuk kembali setelah reaksi.
• Enzim menurunkan energi aktivasi yang dibutuhkan dalam reaksi kimia.

Komponen Struktur Enzim

• Enzim terdiri dari apoenzim dan holoenzim.
• Apoenzim merupakan penyusun utama enzim, yang merupakan bagian aktif enzim yang tersusun atas protein yang tidak stabil dan mudah berubah.
• Holoenzim memiliki gugus non protein yang membantu menjaga fungsi enzim agar tetap stabil dan normal.
• Gugus non protein pada holoenzim terdiri dari:
  • Kofaktor, yang berupa ion logam.
  • Koenzim, yang berupa molekul organik nonprotein.

Struktur Enzim (Holoenzim)

• Enzim atau holoenzim tersusun atas bagian protein dan non protein.
• Bagian protein disebut apoenzim.
• Bagian non protein disebut kofaktor.
• Kofaktor dapat berupa ion logam seperti Cu, Mg, K, Fe, dan Na.
• Koenzim berupa bahan organik, contohnya adalah vitamin B.

Perbedaan Kofaktor dan Koenzim

• Kofaktor adalah ion logam atau molekul organik kecil yang bukan berasal dari protein enzim, contohnya ion magnesium (Mg^2+) atau ion seng (Zn^2+).
• Koenzim adalah molekul organik kompleks yang berasal dari vitamin atau senyawa lain yang diperlukan untuk fungsi enzim, contohnya koenzim A, NAD^+, atau FAD.
• Kofaktor bekerja dengan membantu enzim dalam katalisis reaksi, memfasilitasi pengikatan substrat atau transfer elektron, dan seringkali terlibat dalam reaksi redoks.
• Koenzim berperan dalam transfer gugus fungsi atau elektron antara substrat dalam reaksi enzimatis, berpartisipasi langsung dalam reaksi atau mengalami perubahan yang terlibat dalam siklus reaksi enzimatis.
• Enzim memerlukan kofaktor dan koenzim untuk berfungsi optimal.
• Kofaktor dan koenzim bekerja sama membentuk kompleks enzim-kofaktor atau enzim-koenzim.

Contoh Kofaktor dan Koenzim

• Contoh kofaktor adalah ion magnesium (Mg^2+).
  • Magnesium dibutuhkan enzim yang mengkatalisis reaksi, di mana substratnya membutuhkan ion magnesium.
  • Ion magnesium berperan mengikat substrat dan membentuk kompleks enzim-substrat sehingga reaksi lebih mudah terjadi.
  • Ion magnesium tidak berubah secara kimiawi dan dapat digunakan kembali oleh enzim untuk reaksi berikutnya.
• Contoh koenzim adalah NAD^+.
  • Koenzim NAD^+ mentransfer elektron dari suatu molekul ke molekul lain dalam reaksi.
  • Koenzim NAD^+ bekerja dengan berinteraksi dengan enzim dan substrat, membentuk kompleks enzim-koenzim-substrat untuk memungkinkan transfer elektron terjadi.
  • NAD^+ diubah menjadi NADH setelah mengambil elektron dari substrat, dan NADH dapat dilepaskan dari enzim untuk berpartisipasi dalam reaksi berikutnya.
• Kofaktor membantu reaksi memfasilitasi pengikatan substrat, sedangkan koenzim berpartisipasi langsung dengan membawa atau mentransfer gugus fungsi atau elektron.

Contoh Penggunaan NAD^+ dan Mg^2+ dalam Reaksi Biokimia

• NAD^+ digunakan dalam reaksi oksidasi-reduksi (redoks) di dalam sel.
  • Dalam siklus Krebs (siklus asam sitrat) yang terjadi di dalam mitokondria sel, NAD^+ mengambil dua elektron dan satu proton dari suatu molekul, membentuk NADH.
  • Proses ini penting dalam produksi energi seluler.
• Mg^2+ berperan sebagai kofaktor dalam enzim yang mengkatalisis reaksi yang melibatkan transfer fosfat, seperti dalam reaksi fosforilasi substrat pada glikolisis.
  • Dalam reaksi enzim ATPase, Mg^2+ membantu pemecahan ikatan fosfat di ATP (adenosin trifosfat), melepaskan energi yang dibutuhkan dalam proses seluler.
• NAD^+ dan Mg^2+ penting dalam membantu enzim melakukan reaksi yang diperlukan untuk proses seluler. NAD^+ berperan sebagai koenzim yang membawa elektron.

Reaksi Pemecahan Pati Menjadi Glukosa

• Beberapa ikatan akan putus tanpa adanya enzim, tetapi prosesnya sangat lambat.
• Penambahan enzim (E) dapat mempercepat reaksi sehingga pemutusan ikatan terjadi sangat cepat.

Sifat Enzim

• Enzim penting dalam metabolisme dan memiliki sifat-sifat berikut:
  • Kerja enzim bersifat spesifik/khusus. Satu enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat.
  • Enzim bekerja pada suhu tertentu.
  • Enzim bekerja pada derajat keasaman (pH) tertentu.
  • Kerja enzim dapat bolak-balik, yaitu dapat memecah atau membentuk substrat dari penyusunnya.

Cara Kerja Enzim

• Terdapat dua teori mengenai cara kerja enzim, yaitu teori lock and key (kunci dan anak kunci) oleh Emil Fischer dan teori induced fit (induksi pas) oleh Daniel Kashland.

Teori Lock and Key (Kunci dan Anak Kunci)

• Cara kerja enzim mirip dengan mekanisme kunci dan anak kunci.
• Enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang memiliki sisi aktif.
• Substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya.

Teori Induced Fit (Induksi Pas)

• Enzim melakukan penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan substrat.
• Peningkatan kecocokan ini bertujuan meningkatkan kecocokan substrat dan membuat ikatan enzim substrat lebih reaktif.

Hasil Akhir (Produk)

• Jika sel menghasilkan produk lebih banyak dari yang dibutuhkan, produk yang berlebih dapat menghambat kerja enzim.
• Ini dikenal sebagai feedback inhibitor.
• Jika produk yang berlebih habis digunakan, kerja enzim akan kembali normal.
• Mekanisme ini mencegah sel menghabiskan sumber molekul yang berguna menjadi produk yang tidak dibutuhkan dan sangat penting dalam proses metabolisme.

Konsentrasi Enzim

• Pada reaksi dengan konsentrasi enzim yang jauh lebih sedikit daripada substrat, penambahan enzim akan meningkatkan laju reaksi.
• Peningkatan laju reaksi ini terjadi secara linier.
• Jika konsentrasi enzim dan substrat sudah seimbang, laju reaksi akan relatif konstan.

Faktor Penghambat

• Kerja enzim dipengaruhi oleh zat inhibitor, yang menghambat kerja enzim.
• Ada dua jenis inhibitor:
  • Inhibitor kompetitif.
  • Inhibitor nonkompetitif.
• Inhibitor kompetitif berikatan pada tempat aktif enzim, sehingga substrat tidak bisa berikatan dengan enzim.
• Inhibitor nonkompetitif tidak berikatan pada tempat aktif, tetapi menyebabkan perubahan pada tempat aktif sehingga substrat tidak bisa berikatan dengan enzim.

Sistem Kerja Enzim

• Enzim memiliki sisi aktif, yaitu tempat terjadinya reaksi dengan substrat.
• Sisi aktif sebuah enzim bersifat spesifik terhadap substrat.
• Bentuk dan lingkungan kimiawi dalam sisi aktif memungkinkan reaksi kimia dapat berlangsung dengan jauh lebih mudah.
• Energi aktivasi diperlukan dalam suatu reaksi kimiawi.
• Peningkatan temperatur dapat mempercepat gerak molekul dan mempercepat reaksi, tetapi sistem biologis sangat sensitif terhadap kenaikan temperatur.
• Enzim menciptakan jalur (pathway) baru untuk terjadinya suatu reaksi dengan membentuk kompleks enzim-substrat dan menurunkan energi aktivasi.

Model Mekanisme Kerja Enzim

• Enzim merupakan katalis yang bekerja spesifik.
• Terdapat dua model mekanisme kerja enzim:

Lock and Key (Kunci dan Anak Kunci)

• Adanya kesesuaian antara sisi aktif enzim dan bentuk ruang substrat menyebabkan reaksi katalisis terjadi.
• Molekul substrat yang relatif kecil cocok dengan sisi aktif enzim.
• Substrat (kunci) masuk ke dalam sisi aktif enzim (gembok), sehingga terjadi kompleks enzim-substrat.

Induced Fit (Induksi Pas)

• Penyempurnaan dari Lock and Key Model.
• Sisi aktif enzim pada mulanya belum sesuai dengan bentuk substrat, tetapi setelah substrat menempel pada bagian tertentu dari sisi aktif, sisi aktif akan menginduksi untuk menyesuaikan bentuknya dengan substrat.

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

• Suhu
• PH
• Konsentrasi Substrat
• Inhibitor
• Hasil Akhir Substrat

Suhu

• Pada reaksi enzimatis, laju reaksi meningkat seiring kenaikan suhu hingga suhu optimal tercapai.
• Di atas suhu optimal, laju reaksi akan turun drastis.
• Suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein, rusaknya struktur, dan terbukanya lipatan-lipatan 3D protein enzim.
• Terjadi perubahan dalam konfigurasi situs aktif, mengakibatkan kehilangan sifat katalitik.
• Laju reaksi meningkat seiring kenikan suhu (sebelum Topt tercapai). Di atas Topt terjadi penurunan tajam dari laju reaksi karena denaturasi termal.
• Enzim dibuat dari protein sehingga dipengaruhi oleh suhu.
• Tumbukan antara enzim dan substrat tejadi dengan kecepatan yang paling tinggi pada suhu optimal.
• Pada suhu jauh di atas suhu optimal, enzim dapat mengalami terdenaturasi, mengubah bentuk, struktur, dan fungsinya.
• Jika suhu jauh dibawaj suhu optimal, enzim tidak aktif tetapi tidak rusak.
• Enzim bekerja secara optimal pada 35-40°C pada manusia.
• Sebagian besar enzim akan tidak aktif pada suhu pemanasan ± 60 derajat Celcius.
• Enzim bakteri yang hidup di air panas memiliki optimal kerja pada 70°C.

PH

• PH mempengaruhi ionisasi gugus amino di situs aktif yang dapat memengaruhi denaturasi, perubahan dalam bentuk enzim, dan penurunan sifat katalitik.
• Enzim memiliki PH optimal untuk efesiensi yang paling efektif untuk reaksi.
• Mikroba toleran terhadap suhu dan PH yang kemudian diturunkan ke enzim turunannya.

Konsentrasi Substrat

• Saat sisi aktif belum mencapai tingkat jenuh, kenaikan konsentrasi substrat akan seiring dengan laju reaksi enzimatis.
• Ada masa dimana penambahan tidak lagi berpengaruh terhadap laju reaksi.
• Situs aktif ditempati, enzim jenuh, dan laju reaksi maksimum tercapai.
• Laju tidak bisa meningkat meskipun substrat yang ditambahkan banyak.
• Km menggambarkan konstanta Michaelis-Menten sebagai ukuran afinitas yang dimiliki enzim untuk substratnya.

Inhibitor

• Inhibitor adalah zat yang apat mengganggu kemampuan enzim mengkatalisasi sutau reaksi.
• Ada dua jenis inhibisi reversible:
  • Competitive
  • Non-competitive
• Inhibisi Irreversible disebabkan oleh pembentukan ikatan kovalen yang kuat antara inhibitor dan asam amino pada enzim.

Competitive Inhibition

• Bersaing dengan substrat yang menuju ke sisi aktif enzim.
• Struktur molekul inhibitor mirip dengan sturktur molekul substrat sehingga dpaat masuk sisi aktif.
• Jika situs aktif ditempati molekul inhibitor, kompleks enzim-substrat akan terbentuk (EI).
• Vm tetap, Km naik (afinitas enzim terhadap substrat menurun).

Noncompetitive Inhibition

• Bertindak dengan mengikat bagian enzim slain sisi aktif.
• Tidak mengurangi afinitas enzim pada substrat (Km tetap), tetapi meenguangi laju pembentukan produk (Vm tturun).
• Dapat berikatan dengan kompleks [EI] atau enzim bebas [E].
• Vm turun, Km tetap.
• Produk tidak terbentuk maksimal karena adanya ihibitor non-kompetitif.
• Vmax tidak tercapai, dan nilai Km tidak berubah.