Structures des Acides Aminés
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Questions and Answers

Comment sont classées les protéines selon la forme?

  • Fibreuses (correct)
  • Globulaires (correct)
  • Solubles (correct)

    • Quel est l'objectif général de la description des protides?

    Décrire les protides et leur fonction

    Citez deux objectifs spécifiques liés aux protéines.

    1. Citer les différentes classifications des protéines
    2. Décrire les différents types de structures des protéines
    3. Citer les différentes fonctions des protéines

    La protéine principale du tissu conjonctif est le ___.

    <p>collagène</p> Signup and view all the answers

    Les protéines fibreuses sont insolubles.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Quel est le poids moléculaire de l'insuline?

    <p>5700</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle du glutathion dans le corps humain?

    <p>Intervention dans le processus d’oxydo-réduction, protection de la vitamine C et des sites actifs des enzymes à –SH, protection de la forme fer ferreux des hématies</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de l'insuline dans le corps?

    <p>Sécrétée par les cellules β de Langerhans pour contrôler la glycémie</p> Signup and view all the answers

    Le glucagon est une hormone hyperglycémiante.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet de l'ocytocine sur le corps?

    <p>Agit sur la contraction des muscles lisses en particulier l’utérus lors de l’accouchement.</p> Signup and view all the answers

    Quelle hormone agit sur le rein en provoquant la rétention d'eau?

    <p>Vasopressin</p> Signup and view all the answers

    Qui vend plusieurs kilos/an d'ocytocine?

    <p>Les deux</p> Signup and view all the answers

    Quelle hormone stimule la production de thyréostimuline par l'hypophyse?

    <p>Thyrotropin Releasing Factor</p> Signup and view all the answers

    Les enképhalines agissent sur les mêmes récepteurs que les opiacés.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Qu'est-ce que la chiralité des acides aminés?

    <p>La chiralité est liée à la présence d'un carbone asymétrique ayant 4 substituants différents. Cela donne aux acides aminés la propriété de pouvoir se présenter sous formes Dextrogyre (+) ou Lévogyre (-).</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé est capable d'émettre de la fluorescence?

    <p>Tryptophane</p> Signup and view all the answers

    Les acides aminés neutres ont une propriété amphotère.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Le pH pour lequel la charge positive est égale à la charge négative d'un acide aminé est appelé le pH __________.

    <p>isoélectrique</p> Signup and view all the answers

    Que signifie la cristallisation des acides aminés?

    <p>La cristallisation des acides aminés est le processus de formation de cristaux par les acides aminés, bien que la plupart se décomposent avant la fonte des cristaux.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de l'histamine dans le corps humain?

    <p>Phénomènes allergiques, vasodilatation artérielle, contraction des muscles lisses, sécrétion du suc gastrique, neurotransmetteur</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de la sérotonine dans l'organisme?

    <p>Vasoconstricteur, neurotransmetteur</p> Signup and view all the answers

    En quoi consiste le rôle de la noradrénaline dans le système nerveux?

    <p>Médiateur chimique du système nerveux sympathique, neurotransmetteur</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de l'adrénaline dans l'organisme?

    <p>Hormone de la médullo-surrénale, vasoconstricteur, neurotransmetteur</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de l'acide amino-butyrique dans le corps humain?

    <p>Rôle dans le sommeil</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction principale de la β-Alanine dans l'organisme?

    <p>Constitution du coenzyme A et de plusieurs peptides</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction de l'élastine dans le corps?

    <p>Donner de l'élasticité aux tissus</p> Signup and view all the answers

    Que transforme le fibrinogène sous l'action de la thrombine?

    <p>Fibrine</p> Signup and view all the answers

    Les protéines musculaires sont responsables des contractions musculaires.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Quelle protéine est responsable du transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le sang? Hém___________

    <p>hémoglobine</p> Signup and view all the answers

    Associez les types de protéines aux descriptions suivantes:

    <p>Myosine = Protéine musculaire impliquée dans les contractions musculaires Hémoglobine = Protéine de transport responsable du transport de l'oxygène et du CO2 Immunoglobulines = Protéines de défense de l'organisme Fibrinogène = Protéine plasmatique responsable de la coagulation</p> Signup and view all the answers

    Quel est le processus qui consiste en la destruction des structures tridimensionnelles de la protéine tout en respectant sa structure primaire?

    <p>Dénaturation des protéines</p> Signup and view all the answers

    Quels sont quelques-uns des agents dénaturants qui peuvent être utilisés pour dénaturer les protéines? (Sélectionnez tout ce qui s'applique)

    <p>Urée</p> Signup and view all the answers

    Quel type de protéines est le principal matériau de construction chez les Vertébrés?

    <p>Protéines structurales</p> Signup and view all the answers

    La kératine est totalement soluble dans l'eau.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    La présente dans les fibres élastiques est appelée ________.

    <p>élastine</p> Signup and view all the answers

    Dans la structure primaire des protéines, qu'est-ce qui détermine les propriétés morphologiques et les rôles fonctionnels de la protéine?

    <p>Séquence d’AA (acides aminés)</p> Signup and view all the answers

    Quel changement spécifique dans la séquence des acides aminés de l'insuline est observé entre différentes espèces?

    <p>Changement au niveau des positions 8, 9 et 10</p> Signup and view all the answers

    Les liaisons hydrogène stabilisent la structure secondaire des protéines.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Quel type de structure protéique est caractérisé par une hélice serrée avec des radicaux à l'extérieur de l'hélice?

    <p>Hélice alpha</p> Signup and view all the answers

    Les liaisons _________ entre les radicaux des acides aminés peuvent créer une attraction entre charges de signes différents.

    <p>hydrophobes</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Structure des Acides Aminés

    Introduction

    • Les acides aminés (AA) sont des unités monomériques pour diverses biosynthèses dans l'organisme
    • Ils ont divers rôles (fonction structurale, hormonale, catalytique, transmission nerveuse, régulation de la croissance cellulaire, etc.)
    • Les AA protéinogènes (21 AA) sont incorporés dans les peptides et protéines
    • Les AA impliqués dans des voies métaboliques (ornithine, citrulline, méthyl-histidine, homocystéine, homosérine, etc.)

    Structure de Base

    • Les acides aminés ont une structure de base commune avec un groupement carboxylique et un groupement amine liés au même carbone α
    • La plus fréquemment rencontrée est la forme ionisée
    • Selon le pH, la forme majeure change (forme cationique à pH 1, forme zwitterionique à pH 7 et forme anionique à pH 11)

    Classification

    • Dépendant de la nature du radical R
    • Acides aminés neutres (AA aliphatiques et hydroxylés): radical R ni fonction amine ni fonction carboxyle
    • Acides aminés acides (ASP, GLU): radical R portant une fonction carboxyle
    • Acides aminés basiques (Lys, Arg, His): radical R portant une fonction amine

    Acides Aminés Neutres

    • Glycine (Gly ou G): radical hydrogène, AA non essentiel
    • Alanine (Ala ou A): radical méthyle, AA non essentiel
    • Valine (Val ou V): radical isopropyle, AA essentiel
    • Leucine (Leu ou L): radical isobutyle, AA essentiel
    • Isoleucine (Ile ou I): radical isobutyle ramifié, AA essentiel
    • Sérine (Ser ou S): radical alcool primaire, site de phosphorylation
    • Thréonine (Thr ou T): radical alcool secondaire, AA essentiel
    • Cystéine (Cys ou C): radical thiol, AA non essentiel, forme des ponts disulfures
    • Méthionine (Met ou M): radical thioéther, AA essentiel, précurseur métabolique de la S-adénosyl méthionine
    • Phénylalanine (Phe ou F): radical noyau benzénique, AA essentiel
    • Tyrosine (Tyr ou Y): radical noyau benzénique hydroxylé, AA non essentiel
    • Tryptophane (Trp ou W): radical noyau indole, AA essentiel
    • Proline (Pro ou P): noyau pyrrolidine, AA essentiel

    Acides Aminés Acides

    • Aspartate (Asp ou D): radical 1 chaînon carboné et 1 carboxyle, AA non essentiel
    • Glutamate (Glu ou E): radical 2 chaînons carbonés et 1 carboxyle, AA non essentiel
    • Asparagine (Asn ou N): dérivé de l'ASP, AA non essentiel
    • Glutamine (Gln ou Q): dérivé de la GLU, AA non essentiel

    Acides Aminés Basiques

    • Lysine (Lys ou K): radical formé de 4 chaînons carbonés et une fonction amine, AA essentiel
    • Arginine (Arg ou R): radical formé de groupement amidine, AA essentiel
    • Histidine (His ou H): radical formé d'1 chaînon carboné et d'un noyau imidazole, AA essentiel

    Propriétés Physiques des Acides Aminés

    • Configuration: AA de la série L et D (stéréoisomérie)
    • Pouvoir rotatoire: propriété optique de déviation de la lumière polarisée
    • Solubilité dans l'eau: très variable mais la plupart étant solubles dans l'eau
    • Propriété spectrale d'absorption dans l'UV: absorption pour les AA aromatiques, avec un pic à 280nm pour le TRP
    • Fluorescence: émission d'une fluorescence à 348nm après soumission à un rayonnement à 278nm uniquement pour le TRP
    • Ionisation fonction du milieu: chaque AA ayant un pH pour lequel charge positive égale charge négative (pH isoélectrique ou pI)
    • Amphotérie: présence concomitante d'une fonction acide et amine (basique) dans un AA### Acides aminés polaires ionisables
    • Chargés négativement à pH neutre : acide aspartique, acide glutamique
    • Chargés positivement à pH neutre : lysine, arginine, histidine

    Propriétés physiques

    • Selon la polarité :
      • Apolaires : alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine, tryptophane, proline
    • Le groupement R est à l'origine de la propriété de chaque acide aminé
      • Acides aminés basiques : stabilisation des conformations spécifiques des protéines
      • Acides aminés chargés négativement : rôle de relais de charge transportant les charges à travers de grandes distances
      • Groupement alcool de la sérine et thioalcool de la cystéine : nucléophile

    Propriétés chimiques

    • Formation d'amide :
      • Par liaison entre –COOH d'un acide aminé avec le groupement aminé d'un autre acide aminé
      • Liaison peptidique liant les acides aminés entre eux, très stable (hydrolyse nécessitant HCl 6N, 110°C, 24h)
    • Décarboxylation :
      • Formation d'amines après décarboxylation, dont certaines ont un rôle biologique important
      • Exemples : histidine/histamine, tryptophane/tryptamine - sérotonine, tyrosine/tyramine - noradrenaline - adrénaline, acide glutamique/acide amino-butyrique, acide aspartique/β-alanine

    Rôles biologiques

    • Rôle de l'histamine :
      • Phénomènes allergiques
      • Vasodilatation artérielle
      • Contraction des muscles lisses
      • Sécrétion du suc gastrique
      • Neurotransmetteur
    • Rôle de la sérotonine :
      • Vasoconstricteur
      • Neurotransmetteur
    • Rôle de la noradrenaline :
      • Médiateur chimique du système nerveux sympathique
      • Neurotransmetteur
    • Rôle de l'adrénaline :
      • Hormone de la médullo-surrénale
      • Vasoconstricteur
      • Neurotransmetteur
    • Rôle de l'acide amino-butyrique :
      • Rôle dans le sommeil
    • Rôle du β-alanine :
      • Rôle dans la constitution du coenzyme A et de plusieurs peptides

    Autres propriétés chimiques

    • Estérification par une fonction alcool :
      • Protection de la fonction carboxylique lors de la synthèse des peptides
    • Formation de chlorure d'acides en présence de pentachlorure de phosphore :
      • Formation d'alcool par réduction de la fonction carboxylique
    • Désamination :
      • Formation d'un acide α-cétonique
    • Addition de carbonyle à la fonction amine :
      • Réactions réversibles de la fonction amine avec les aldéhydes pour former la base de Schiff
    • Réaction d'arylation de la fonction amine :
      • Réaction ayant permis à Sanger d'étudier la structure primaire des peptides et protéines
    • Acylation de la fonction amine :
      • Réaction avec le chlorure de dansyle, stable et fluorescent, ayant permis de mieux étudier la structure primaire
    • Carbamylation de la fonction amine :
      • Réaction avec le phénylisothiocyanate à un pH à 9, donnant des composés absorbant dans l'ultraviolet, facilement séparable par chromatographie
      • Libération d'un acide aminé et reste du peptide amputé de son acide aminé N-terminal### PROPRIÉTÉS CHIMIQUES DES ACIDES AMINÉS
    • Réaction de diazotation avec l'oxyde nitreux
    • Réactions de transamination :
      • Transfert direct d'une fonction amine sur un acide cétonique
      • Intervention des transaminases ou amino-transférases

    RÔLES BIOLOGIQUES DES ACIDES AMINÉS

    • Rôle structural :
      • Structure de base des protéines et peptides
      • Création de ponts inter-chaînes et intra-chaînes par le groupement thiol de la cystéine
    • Acides aminés essentiels (8) :
      • Ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme
      • Apport obligatoire par l'alimentation
      • Si absence, apparition de troubles graves pouvant être létaux
    • Seuls une vingtaine d'acides aminés entrent dans la formation des protéines (acides aminés protéinogènes)
    • Les autres : acides aminés non protéinogènes

    ROLES BIOLOGIQUES DES ACIDES AMINÉS

    • Rôle de tampon du pH sanguin :
      • Empêche les variations du pH sanguin (7,35 – 7,42)
      • Capture des ions H+ si acidification du milieu
      • Capture des ions OH-/ libération de l'ion H+ de la fonction COOH si alcalinisation du milieu
    • Rôle énergétique
    • Rôle métabolique (précurseur de molécules d'intérêt biologique ou intermédiaires métaboliques)

    LES PEPTIDES

    • Définition : formés par des acides aminés liés par une liaison peptidique
    • Lecture d'un peptide :
      • Extrémité N-terminale : acide aminé porteur d'une amine libre –NH2
      • Extrémité C-terminale : acide aminé porteur d'un carboxyle libre –COOH
      • Lecture d'un peptide à partir de l'extrémité –NH2 (numérotation de gauche à droite)
    • Méthodes d'hydrolyse des peptides :
      • Méthodes chimiques (bromure de cyanogène, hydroxylamine, etc.)
      • Méthodes enzymatiques (trypsine, chymotrypsine, etc.)

    PROPRIÉTÉS DES PEPTIDES

    • Solubilité dans l'eau en fonction de la richesse en acides aminés hydrophiles
    • Charge en fonction des charges des groupements ionisables des chaînes latérales des acides aminés
    • Propriétés de migration sur un champ électrique
    • Absorption dans l'UV si contenant un acide aminé aromatique

    LES PRINCIPAUX PEPTIDES

    • Glutathion :
      • Séquence en acides aminés très importante
      • Rôle dans le processus d'oxydo-réduction
      • Protection de la vitamine C
      • Protection des sites actifs des enzymes à –SH
    • Insuline :
      • Poids moléculaire de 5700
      • Glycopeptide dont la structure comporte 2 chaînes
      • Rôle : hormone hypoglycémiante
    • Glucagon :
      • Hormone polypeptidique pancréatique, hyperglycémiante
      • Structure monocaténaire (=1 chaîne), formée de 29 acides aminés
    • Hormones hypophysaires :
      • Ocytocine : rôle dans la contraction utérine
      • Vasopressine ou ADH (hormone anti-diurétique) : diminution de l'excrétion d'eau dans les urines
      • Nonapeptides (9 acides aminés), même structure, sauf pour les acides aminés en position 2 et 7
    • Autres :
      • ACTH (adreno-cortico-trophin hormone) : stimulation de la sécrétion des corticostéroïdes par le cortex surrénalien
      • Enképhalines : neuropeptides endogènes découverts par Hughes et Kosterlitz en 1975
      • Thyrotropin Releasing Factor : peptide produit par les cellules de l'hypothalamus qui stimule la production de thyroïdienne par l'hypophyse

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    Découvrez les acides aminés et leur structure, y compris les peptides et les protéines. Comprendre les concepts clés de la structure des acides aminés.

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