Podcast
Questions and Answers
Ce tip de enzime sunt majoritatea enzimelor?
Ce tip de enzime sunt majoritatea enzimelor?
Enzimele consumă substanțe chimice în timpul reacției.
Enzimele consumă substanțe chimice în timpul reacției.
False
Care este denumirea pentru partea proteică a enzimelor heteroprotein?
Care este denumirea pentru partea proteică a enzimelor heteroprotein?
apoenzimă
Enzimele __________ își schimbă conformația pentru a se potrivi cu substratul.
Enzimele __________ își schimbă conformația pentru a se potrivi cu substratul.
Signup and view all the answers
Asociază tipul de enzime cu caracteristicile lor corespunzătoare:
Asociază tipul de enzime cu caracteristicile lor corespunzătoare:
Signup and view all the answers
Care dintre următorii compuși este un coenzim?
Care dintre următorii compuși este un coenzim?
Signup and view all the answers
Modelul Fischer descrie o interacțiune rigida între substrat și enzime.
Modelul Fischer descrie o interacțiune rigida între substrat și enzime.
Signup and view all the answers
Ce tip de enzime catalizează reacții de transfer, oxidoreducere și hidroliză?
Ce tip de enzime catalizează reacții de transfer, oxidoreducere și hidroliză?
Signup and view all the answers
Care este pH-ul optim pentru majoritatea enzimelor?
Care este pH-ul optim pentru majoritatea enzimelor?
Signup and view all the answers
Inhibitorii competitivi afectează Vmax-ul enzimelor.
Inhibitorii competitivi afectează Vmax-ul enzimelor.
Signup and view all the answers
Cum se numește relația dintre concentrația substratului și viteza reacției pentru enzimele Michealiane?
Cum se numește relația dintre concentrația substratului și viteza reacției pentru enzimele Michealiane?
Signup and view all the answers
Un inhibitor care se leagă covalent de site-ul activ al enzimei se numește _______.
Un inhibitor care se leagă covalent de site-ul activ al enzimei se numește _______.
Signup and view all the answers
Ce se întâmplă cu enzima sub influența pH-urilor extreme?
Ce se întâmplă cu enzima sub influența pH-urilor extreme?
Signup and view all the answers
Enzimele allostere au o formă de graf sigmoidală pentru viteza reacției în funcție de concentrația substratului.
Enzimele allostere au o formă de graf sigmoidală pentru viteza reacției în funcție de concentrația substratului.
Signup and view all the answers
Potrivește tipurile de inhibitori cu descrierea corespunzătoare:
Potrivește tipurile de inhibitori cu descrierea corespunzătoare:
Signup and view all the answers
KM mare indică o _______ a enzimei pentru substrat.
KM mare indică o _______ a enzimei pentru substrat.
Signup and view all the answers
Ce funcție are antitrombin III?
Ce funcție are antitrombin III?
Signup and view all the answers
Enzimele plasmatice funcționale sunt sintetizate în principal de pancreas.
Enzimele plasmatice funcționale sunt sintetizate în principal de pancreas.
Signup and view all the answers
Care este primul product al reacției catalizate de lactat dehidrogenază?
Care este primul product al reacției catalizate de lactat dehidrogenază?
Signup and view all the answers
LDH5 este concentrat în ____________.
LDH5 este concentrat în ____________.
Signup and view all the answers
Care dintre următoarele enzime este un exemplu de enzimă non-funcțională plasmatica?
Care dintre următoarele enzime este un exemplu de enzimă non-funcțională plasmatica?
Signup and view all the answers
Potriviți isoenzimele LDH cu țesuturile unde se regăsesc:
Potriviți isoenzimele LDH cu țesuturile unde se regăsesc:
Signup and view all the answers
Creatina kinază catalizează reacția irreversibilă dintre creatină și fosfat de creatină.
Creatina kinază catalizează reacția irreversibilă dintre creatină și fosfat de creatină.
Signup and view all the answers
Activitatea enzimatică este de obicei măsurată în ____________.
Activitatea enzimatică este de obicei măsurată în ____________.
Signup and view all the answers
Ce tip de enzime acționează doar asupra unui singur substrat?
Ce tip de enzime acționează doar asupra unui singur substrat?
Signup and view all the answers
Enzimele inductibile au o rată de sinteză mai mică decât rata de degradare.
Enzimele inductibile au o rată de sinteză mai mică decât rata de degradare.
Signup and view all the answers
Care este temperatura optimă la care majoritatea enzimelor își ating maximul de activitate?
Care este temperatura optimă la care majoritatea enzimelor își ating maximul de activitate?
Signup and view all the answers
O enzimă care transformă un micromol de substrat pe minut se numește activitate unitate (UI) în condiții ____.
O enzimă care transformă un micromol de substrat pe minut se numește activitate unitate (UI) în condiții ____.
Signup and view all the answers
Potrivește tipurile de reglare a activității enzimatice cu explicațiile corespunzătoare:
Potrivește tipurile de reglare a activității enzimatice cu explicațiile corespunzătoare:
Signup and view all the answers
Ce se întâmplă cu activitatea enzimelor pe măsură ce concentrația substratului crește, până la un anumit punct?
Ce se întâmplă cu activitatea enzimelor pe măsură ce concentrația substratului crește, până la un anumit punct?
Signup and view all the answers
Q10 se referă la coeficientul de temperatură care măsoară scăderea ratei reacției pentru fiecare creștere de 10°C.
Q10 se referă la coeficientul de temperatură care măsoară scăderea ratei reacției pentru fiecare creștere de 10°C.
Signup and view all the answers
Ce tip de enzime se activează prin cleavarea proteolitică a proenzimelor inactive?
Ce tip de enzime se activează prin cleavarea proteolitică a proenzimelor inactive?
Signup and view all the answers
Study Notes
Structura Enzimelor
- Enzimele sunt compuși care accelerează reacțiile chimice în organisme vii.
- Majoritatea enzimelor sunt proteine, unele fiind heteroproteine.
- Enzimele cu structură proteică pură sunt rare (ex. chimotripsină, lizozim).
- Enzimele heteroproteice sunt compuse din apoenzimă (parte proteică) și cofactor (poate fi coenzimă sau grupare prostetică).
- Cofactorii pot fi compuși organici neproteici (legate slab), sau grupare prostetică (legate puternic).
- Centrul activ este o regiune a enzimei cu formă specifică pentru legarea substratului.
- Legarea substratului se realizează prin interactiuni chimice și geometrice.
- Exista două modele: modelul „lacăt-cheie“ (rigid) și modelul „mână în mănușă“ (flexibil).
- Enzimele oligomere au mai multe subunități cu centre de legare.
- Cooperarea între subunități permite legarea substratului chiar dacă centrele active sunt depărtate.
- Izoenzimele sunt variante structurale ale aceleiași enzime, dar cu structură, masă moleculară și afinitate față de substrat diferită.
Proprietăți Comune Enzime - Catalizatori Anorganici
- Enzimele, precum catalizatorii anorganici, nu modifică echilibrul reacției, doar accelerează atingerea echilibrului.
- Necesită concentrații mici.
Proprietăți Caracteristice Enzimelor
-
Specificitate:
- Specificitatea de reacție implică catalizarea unui tip anume de reacție (ex. transfer, oxidare, reducere).
- Specificitatea de substrat:
- Absoluta: enzima acționează doar asupra unui substrat.
- Largă: enzima acționează asupra unui tip de legătură chimică.
- Specificitatea stereochimică: acționează asupra unui anumit enantiomer sau izomer geometric
-
Reglarea cantității și eficienței enzimatice
- Enzimele constitutive au concentrație constantă, degradarea lor fiind la fel de rapidă ca sinteza.
- Enzimele inductibile au o rată de sinteză mai mare decât rata de degradare; substratul acționează ca inductor.
- Enzimele represibile au o rată de sinteză mai mică decât rata de degradare; produsul reacției acționează ca represor.
Reglarea Activității Enzimelor
- Majoritatea enzimelor metabolice nu sunt saturate, deci activitatea poate fi crescută prin concentrația substratului.
- Produsul de reacție poate deveni un inhibitor.
- Activitatea unora este strans legata de modificarea conformațională prin (fosforilare/defosforilare).
- Proenzimele (zimogeni) sunt activate prin proteoliza, o modificare ireversibilă.
Cinetica Michaelis-Menten A Reacțiunilor Enzimatice
- Eficiența enzimei se evaluează prin viteza și cantitatea de enzimă. Unitatea internațională (UI) măsoară transformarea substratului pe minut la condiții standard
- Cinetica enzimatice studiază viteza reacției în funcție de concentratia substratului, concentrația enzimei, temperatura, pH-ul și inhibitori.
Influența Temperaturii și pH-ului
- Viteza maximă a reacției corespunde temperaturii optime (de obicei 37°C pentru organismele umane).
- Modificări semnificative ale temperaturii pot determina modificarea vitezei de reacție.
- pH-ul optim influențează viteza, și este caracteristic mediului în care se face reacția.
Influența Concentrației Substratului
- La concentrații mici de substrat, viteza reacției crește proporțional cu concentrația substratului.
- La concentrații mari, viteza atinge o valoare maximă, având un grafic de tip hiperbolă.
- Constante Michaelis-Menten (KM) indică afinitatea enzimei către substrat.
Influența Inhibitorilor
- Inhibitorii sunt compuși care scad activitatea enzimelor.
- Inhibiția ireversibilă implică legarea covalentă a inhibitorului la enzimă.
- Inhibiția reversibilă implică legarea slabă a inhibitorului la enzimă, tipuri: competitivă (se aga la centrul activ) și necompetitivă (se aga in altă parte decat centrul activ).
Enzime Plasmatice
- Clasificarea enzimelor plasmatice
- Enzime plasmatice funcționale: sintetizate de ficat, cum ar fi LCAT (lecitin-colesterol aciltransferază) sau coagulare.
- Enzime plasmatice nefuncționale: din celulele și țesuturi, reflectă diverse stări patologice.
- Activitatea enzimelor plasmatice indică funcționalitatea unui organ (ficat, plămâni sau inimă).
Studying That Suits You
Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.
Related Documents
Description
Acest quiz se concentrează pe structura și funcția enzimelor. Vei învăța despre compoziția proteinelor enzimatice, modelele de legare a substratului și importanța cofactorilor. Testează-ți cunoștințele despre enzime și rolul lor în organism.
