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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el efecto de un inhibidor competitivo sobre la cinética enzimática?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el efecto de un inhibidor competitivo sobre la cinética enzimática?
- Aumenta tanto la $V_{max}$ como la $K_m$
- Disminuye tanto la $V_{max}$ como la $K_m$.
- Disminuye la $V_{max}$ sin afectar la $K_m$.
- Aumenta la $K_m$ sin afectar la $V_{max}$. (correct)
Un inhibidor irreversible forma enlaces no covalentes con la enzima, lo que permite que la inhibición se revierta fácilmente al aumentar la concentración del sustrato.
Un inhibidor irreversible forma enlaces no covalentes con la enzima, lo que permite que la inhibición se revierta fácilmente al aumentar la concentración del sustrato.
False (B)
¿Qué tipo de inhibición enzimática se caracteriza por la unión del inhibidor solo al complejo enzima-sustrato, lo que disminuye tanto la $V_{max}$ como la $K_m$?
¿Qué tipo de inhibición enzimática se caracteriza por la unión del inhibidor solo al complejo enzima-sustrato, lo que disminuye tanto la $V_{max}$ como la $K_m$?
Inhibición acompetitiva
En la regulación alostérica, un modulador __________ estabiliza la forma activa de una enzima, incrementando su afinidad por el sustrato.
En la regulación alostérica, un modulador __________ estabiliza la forma activa de una enzima, incrementando su afinidad por el sustrato.
Empareja las siguientes estrategias de regulación enzimática con su mecanismo principal:
Empareja las siguientes estrategias de regulación enzimática con su mecanismo principal:
¿Cuál de los siguientes procesos describe el mecanismo de acción de la ubiquitina en la regulación enzimática?
¿Cuál de los siguientes procesos describe el mecanismo de acción de la ubiquitina en la regulación enzimática?
La regulación por retroalimentación negativa en las vías metabólicas implica que el producto final de la vía inhibe la enzima inicial, aumentando así la producción del producto.
La regulación por retroalimentación negativa en las vías metabólicas implica que el producto final de la vía inhibe la enzima inicial, aumentando así la producción del producto.
¿Qué modificación covalente inhibe la toxina colérica?
¿Qué modificación covalente inhibe la toxina colérica?
La activación de un zimógeno implica típicamente la ______ de enlaces peptídicos, lo que resulta en un cambio conformacional que revela el sitio activo de la enzima.
La activación de un zimógeno implica típicamente la ______ de enlaces peptídicos, lo que resulta en un cambio conformacional que revela el sitio activo de la enzima.
Empareja los siguientes zimógenos con sus enzimas activas correspondientes:
Empareja los siguientes zimógenos con sus enzimas activas correspondientes:
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe con precisión la función de una enzima reguladora principal en una vía metabólica?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe con precisión la función de una enzima reguladora principal en una vía metabólica?
Las enzimas constitutivas son aquellas cuya concentración varía significativamente en respuesta a señales ambientales.
Las enzimas constitutivas son aquellas cuya concentración varía significativamente en respuesta a señales ambientales.
¿Cuál es el efecto de aumentar la concentración de una enzima ([E]) en la velocidad de una reacción enzimática, manteniendo constantes todos los demás factores?
¿Cuál es el efecto de aumentar la concentración de una enzima ([E]) en la velocidad de una reacción enzimática, manteniendo constantes todos los demás factores?
La velocidad de degradación de las enzimas en una célula puede ser regulada en respuesta a ______, lo que permite a la célula ajustar su composición enzimática según sea necesario.
La velocidad de degradación de las enzimas en una célula puede ser regulada en respuesta a ______, lo que permite a la célula ajustar su composición enzimática según sea necesario.
Asocie los siguientes términos relacionados con la inhibición enzimática con sus definiciones correctas:
Asocie los siguientes términos relacionados con la inhibición enzimática con sus definiciones correctas:
En la inhibición no competitiva, ¿cómo afecta el inhibidor a la enzima?
En la inhibición no competitiva, ¿cómo afecta el inhibidor a la enzima?
Un inhibidor alostérico siempre disminuye la actividad de una enzima.
Un inhibidor alostérico siempre disminuye la actividad de una enzima.
¿Qué tipo de regulación enzimática implica la adición o eliminación reversible de un grupo fosfato a una enzima?
¿Qué tipo de regulación enzimática implica la adición o eliminación reversible de un grupo fosfato a una enzima?
En la regulación alostérica por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica a menudo actúa como un ______ de una enzima que cataliza una reacción anterior en la misma vía.
En la regulación alostérica por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica a menudo actúa como un ______ de una enzima que cataliza una reacción anterior en la misma vía.
Relaciona el tipo de enzima con su forma de regulación principal.
Relaciona el tipo de enzima con su forma de regulación principal.
¿Cuál es el efecto principal de la inhibición competitiva sobre la Vmax y la Km de una enzima?
¿Cuál es el efecto principal de la inhibición competitiva sobre la Vmax y la Km de una enzima?
La inhibición no competitiva puede superarse aumentando la concentración del sustrato.
La inhibición no competitiva puede superarse aumentando la concentración del sustrato.
¿Qué término describe un precursor enzimático inactivo que se activa mediante una alteración proteolítica?
¿Qué término describe un precursor enzimático inactivo que se activa mediante una alteración proteolítica?
La ______ es una modificación covalente común que regula la actividad enzimática añadiendo un grupo fosfato a un residuo de aminoácido.
La ______ es una modificación covalente común que regula la actividad enzimática añadiendo un grupo fosfato a un residuo de aminoácido.
Coincide con la clasificación del inhibidor con su efecto en la Km y Vmax de una enzima
Coincide con la clasificación del inhibidor con su efecto en la Km y Vmax de una enzima
¿Qué estrategia de regulación implica la síntesis de una enzima solo cuando es necesaria?
¿Qué estrategia de regulación implica la síntesis de una enzima solo cuando es necesaria?
La degradación de enzimas es irreversible y no puede regularse en respuesta a señales.
La degradación de enzimas es irreversible y no puede regularse en respuesta a señales.
¿Qué sitio además del sitio activo es un sitio de unión para moléculas reguladoras de una enzima alostérica?
¿Qué sitio además del sitio activo es un sitio de unión para moléculas reguladoras de una enzima alostérica?
Para múltiples reacciones secuenciales, el producto final de una reacción puede ______ la enzima al inicio del proceso para regular la velocidad de reacción.
Para múltiples reacciones secuenciales, el producto final de una reacción puede ______ la enzima al inicio del proceso para regular la velocidad de reacción.
Coincida con las siguientes modificaciones con los nombres de enzimas involucradas en ellas.
Coincida con las siguientes modificaciones con los nombres de enzimas involucradas en ellas.
¿Qué papel desempeña la ubiquitina en la regulación de las enzimas?
¿Qué papel desempeña la ubiquitina en la regulación de las enzimas?
Una enzima siempre se activa fosforilación.
Una enzima siempre se activa fosforilación.
Nombrar un tipo de enzima secretada en forma inactiva y que requiere activación proteolítica.
Nombrar un tipo de enzima secretada en forma inactiva y que requiere activación proteolítica.
Cuando una molécula distinta del sustrato se une a una enzima y aumenta su actividad, se conoce como ______.
Cuando una molécula distinta del sustrato se une a una enzima y aumenta su actividad, se conoce como ______.
Unir la declaración con el objetivo: Regular la Actividad Enzimática
Unir la declaración con el objetivo: Regular la Actividad Enzimática
¿Cuál es la diferencia clave entre los inhibidores competitivos y no competitivos en la regulación enzimática?
¿Cuál es la diferencia clave entre los inhibidores competitivos y no competitivos en la regulación enzimática?
La regulación alostérica siempre da como resultado un aumento en la actividad enzimática.
La regulación alostérica siempre da como resultado un aumento en la actividad enzimática.
¿Cuál es la función de la ubiquitina en la regulación enzimática?
¿Cuál es la función de la ubiquitina en la regulación enzimática?
Un ______, también conocido como proenzima, es un precursor enzimático inactivo que necesita una alteración bioquímica (como una reacción de hidrólisis) para volverse una enzima activa.
Un ______, también conocido como proenzima, es un precursor enzimático inactivo que necesita una alteración bioquímica (como una reacción de hidrólisis) para volverse una enzima activa.
Clasificar la descripción con el nombre del tipo de regulación con el que más se asocia
Clasificar la descripción con el nombre del tipo de regulación con el que más se asocia
Flashcards
¿Qué es la ubiquitina?
¿Qué es la ubiquitina?
Es una proteína cuya función es etiquetar las proteínas celulares que deben ser destruidas.
¿Qué son los inhibidores reversibles?
¿Qué son los inhibidores reversibles?
Enzimas que establecen un equilibrio con la enzima libre o complejo enzima-sustrato mediante enlaces no covalentes.
¿Qué es un inhibidor irreversible?
¿Qué es un inhibidor irreversible?
Inhibidor que modifica químicamente una enzima e interfiere de manera irreversible con la enzima.
¿Qué es la inhibición competitiva?
¿Qué es la inhibición competitiva?
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¿Qué es inhibición no competitiva?
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¿Qué es la inhibición acompetitiva?
¿Qué es la inhibición acompetitiva?
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¿Qué es una enzima reguladora principal?
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¿Qué es la inducción enzimática?
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¿Qué es la represión enzimática?
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¿Qué es el recambio de proteínas?
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¿Qué es la regulación alostérica?
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¿Qué es la retroalimentación negativa?
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¿Union covalente a ligandos?
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¿Qué son los zimógenos?
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Study Notes
Regulación de la actividad enzimática
- La regulación de la actividad enzimática se puede lograr a través de diferentes mecanismos, como la inhibición reversible e irreversible, la regulación alostérica, la modificación covalente y los zimógenos.
Inhibición
- Los inhibidores reversibles establecen un equilibrio con la enzima libre o con el complejo enzima-sustrato a través de enlaces no covalentes.
- Los inhibidores irreversibles modifican la enzima químicamente.
- Hay diferentes tipos de inhibición reversible que incluyen la inhibición competitiva y no competitiva.
- La inhibición competitiva se produce cuando el inhibidor compite con el sustrato para unirse al sitio activo de la enzima, impidiendo la unión del sustrato.
- En la curva de reacción enzimática, la enzima normal muestra una tasa de reacción más alta en comparación con la enzima inhibida competitivamente.
- La unión del sustrato está bloqueada en la inhibición competitiva.
- En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo, pero la reacción está bloqueada.
Inhibición de proteasa
- Los inhibidores de proteasa se usan como inhibidores en terapias.
- Los inhibidores de proteasa (IP) inhiben la proteasa del virus de VIH impidiendo la replicación de este virus.
Tipos de inhibidores enzimáticos
- Inhibición competitiva: El inhibidor se une al sitio catalítico específico de la enzima, compitiendo con el sustrato. Es reversible por el sustrato.
- Efecto cinético: Vmax no se ve alterado, pero Km aumenta, lo que indica que se necesita más sustrato para alcanzar la mitad de la actividad máxima.
- Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a la enzima (E) o al complejo enzima-sustrato (ES) fuera del sitio catalítico, sin alterar el sitio de unión. El complejo ESI no forma producto y no puede ser revertido por el sustrato.
- Efecto cinético: Vmax disminuye proporcionalmente a la concentración del inhibidor, mientras que Km no se altera.
- Inhibición acompetitiva: El inhibidor se une solo al complejo ES en un sitio diferente al catalítico y no puede ser revertido por el sustrato.
- Efecto cinético: Tanto Vmax aparente como Km disminuyen.
Inhibición alostérica
- La inhibición alostérica se produce cuando un inhibidor se une a un sitio alostérico de la enzima, alterando la forma y la actividad de la enzima.
- La activación alostérica se produce cuando un activador se une a un sitio alostérico de la enzima, mejorando su actividad.
Intervención reguladora
- La enzima reguladora principal es la que cataliza la reacción más lenta de la ruta metabólica y determina la velocidad con la que se lleva a cabo la ruta metabólica.
- El cuerpo regula las enzimas con el objetivo de conservar la energía, mantener un estado celular ordenado y responder a variaciones ambientales.
Estrategias de regulación enzimática
- Control de la cantidad de enzimas: La velocidad de la reacción aumenta al aumentar la cantidad de enzimas.
- Regulación por degradación de enzimas: La velocidad de degradación de las enzimas puede ser regulada en respuesta a señales.
- Regulación alostérica: Es propia de enzimas alostéricas, donde compuestos reguladores se unen a la enzima fuera del sitio activo (moduladores alostéricos). La unión alostérica puede ser positiva (activación) o negativa (inhibición).
- Unión covalente de ligandos: Implica la unión de un ligando a la enzima a través de un enlace covalente, lo que modifica las propiedades de la enzima.
Control de la cantidad de enzimas
- Las enzimas pueden ser reguladas, donde la señal puede provocar la inducción o la represión de una síntesis enzimática, o constitutivas, donde la enzima posee concentraciones constantes
- Al aumentar la concentración de la enzima ([E]), existe una mayor posibilidad de formación del complejo ES, lo que aumenta la velocidad de la reacción.
- La cantidad de enzimas en el organismo se encuentran en un estado de equilibrio dinámico, donde se sintetizan y se degradan constantemente.
Tipos de regulación alostérica
- Inhibición por producto.
- Control por retroalimentación (retroalimentación negativa).
- Encrucijada metabólica.
- Moduladores que funcionan activando o inhibiendo la actividad.
- La isocitrato deshidrogenasa, por ejemplo, es activada por el citrato, el NAD+ y el ADP, mientras que es inhibida por el NADH y el ATP.
- Las enzimas alostéricas son proteínas con múltiples subunidades y sitios activos, presentan cooperatividad de unión del sustrato (homoalosterismo) y regulación por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo).
Unión covalente a ligandos
- Un ligando aporta un grupo funcional que modifica las propiedades de la enzima.
- Modificación reversible involucra
- Metilación, donde la enzima se une a un S-adenosil-metionina para formar Enzima-CH3.
- ADP-ribosilación, donde una toxina colérica, toxina pertúsica o ADP-ribosiltransferasa se unen para formar Enzima-ADP-ribosa.
- Acetilación, donde al unirse la HAT se forma Colina-CH3CO -> Acetilcolina.
- Modificaciones lipídicas como CDKpalmitoilación: regula el ciclo celular
- Fosforilación/desfosforilación : Una kinasa se une a la enzima con ATP para formar Enzima-Fosfato, luego la fosfatasa se une con Pi
Zimógenos
- Los zimógenos (o proenzimas) son enzimas inactivas que se activan mediante la ruptura de enlaces peptídicos, lo que provoca un cambio conformacional. Una enzima en forma inactiva no tiene su estructura correcta (primaria o tercearia) por lo que se almacena para su uso posterior.
- Este proceso no requiere ATP y es irreversible.
- El ejemplo de este proceso son las enzimas proteolíticas del estómago y páncreas y el sistema de coagulación de la sangre.
- Algunos zimógenos son el proinsulina, el quimotripsinógeno, el pepsinógeno, el tripsinógeno, el fibrinógeno y la protrombina.
- La activación de zimógenos se lleva a cabo mediante la ruptura proteolítica.
- La activación del quimotripsinogeno implica la activación de enlaces disulfuro unidos, por ejemplo, una serie de rupturas darán lugar a la enzima quimotripsina, con sus enlaces disulfuros manteniendo la estructura unida.
- La eliminación de una cadena polipeptídica de la proinsulina produce la forma activa de insulina.
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