Tema 7 : Química dels Enzims

Les enzims són catalitzadors biològics que acceleren les reaccions químiques en els organismes vius.

Els enzims redueixen l'energia d'activació necessària per iniciar una reacció, permetent que aquesta ocorri més ràpidament.

La temperatura, el pH i la concentració de substrat afecten l'activitat dels enzims. Per exemple, la majoria dels enzims humans funcionen millor a 37°C.

Cada enzim té una forma específica que s'adapta només a determinats substrats. Aquesta especificitat garanteix que l'enzim catalitza la reacció correcta.

Algunes enzims necessiten molècules addicionals (cofactors) per funcionar correctament. Aquests cofactors poden ser ions metàl·lics o vitamines.

La nomenclatura d'un enzim s'obté afegint el sufix "ASA" al nom de la reacció que catalitza.

La Comissió d'Enzims (EC) classifica els enzims segons la reacció que catalitzen.

Aquest grup d'enzims catalitza reaccions d'oxidació-reducció, on es transfereixen electrons.

Aquest grup d'enzims catalitza la transferència de grups funcionals, com ara grups metil o fosfat.

Aquest grup d'enzims catalitza reaccions d'hidròlisi, on s'afegeix aigua a un enllaç per a trencar-lo.

Aquest grup d'enzims catalitza l'addició o eliminació de grups a enllaços dobles, formant o trencant dobles enllaços.

Aquest grup d'enzims catalitza la formació d'un nou enllaç entre dues molècules, utilitzant energia de l'ATP.

La majoria dels enzims són proteïnes, però algunes excepcions com els ribozims són ARN.

La seva estructura pot ser monomèrica (una sola subunitat) o oligomèrica (múltiples subunitats).

L’activitat d'un enzim depèn de la seva conformació nativa, és a dir, la seva forma tridimensional correcta.

Els enzims s'ubiquen en compartiments cel·lulars com el citoplasma, el nucli o les mitocondris.

Els enzims augmenten la velocitat de les reaccions bioquímiques entre 10^6 i 10^17 vegades.

Cada enzim actua sobre un o pocs substrats específics i catalitza una reacció determinada.

En aquest mecanisme, dos substrats (S1 i S2) s'uneixen a l'enzim en un ordre específic: primer S1, després S2.

L'enzim catalitza el primer substrat, alliberant un producte modificat. Només llavors s'uneix al segon substrat.

Són substàncies que s'uneixen als enzims i redueixen la seva activitat.

Aquest tipus d'inhibidors actua al lloc actiu, competint amb el substrat.

Els inhibidors no competitius s'uneixen a un altre lloc de l'enzim i canvien la seva forma, afectant l'activitat.

L'inhibidor només s'uneix al complex enzim-substrat, reduint la seva activitat.

Aquest tipus d'inhibidors s'uneixen fortament a l'enzim i el inactiven permanentment.

L'inhibidor competitiu augmenta la constant de Michaelis (Km), mentre que la velocitat màxima (Vmax) es manté constant.

El complex enzim-substrat (ES) és la unió transitòria entre un enzim i el seu substrat. Aquest complex permet a l'enzim realitzar la catàlisi.

L'especificitat enzimàtica es refereix a la capacitat dels enzims d'unir-se específicament a un o uns pocs substrats. Aquesta especificitat es deu a la forma única del lloc actiu de l'enzim.

Les interaccions no covalents, com els ponts d'hidrogen i les interaccions hidrofòbiques, són crucials per a la formació del complex ES. Aquestes interaccions es trenquen un cop acabada la reacció.

La formació de l'ES redueix l'entropia, augmentant la probabilitat que els substrats siguin orientats correctament per reaccionar.

Els enzims poden afavorir la distorsió dels substrats per a afavorir la reacció. Aquesta distorsió pot incloure un canvi en l'angle d'enllaç o en la longitud d'enllaç.

La catàlisi enzimàtica inclou diferents mecanismes, com la disminució de l'entropia, la formació de ponts d'hidrogen i la distorsió del substrat. Aquests mecanismes redueixen l'energia d'activació.

Els enzims poden alterar l'ambient químic local al voltant del substrat, com per exemple, reduint l'acidesa o augmentant la concentració de protons.

Els enzims poden orientar els substrats de manera que augmenti la probabilitat de col·lisió i, per tant, la reacció.

Els enzims són catalitzadors biològics que acceleren les reaccions químiques en els organismes vius, però la seva activitat es pot saturar.

En una concentració d'enzim constant, a major concentració de substrat, major serà la velocitat de la reacció.

La Km és una constant que representa la concentració de substrat a la qual la velocitat de la reacció és la meitat de la velocitat màxima.

La Km és una constant que representa la concentració de substrat a la qual la velocitat de la reacció és la meitat de la velocitat màxima.

La Km és una constant que representa la concentració de substrat a la qual la velocitat de la reacció és la meitat de la velocitat màxima.

La kcat és el nombre de molècules de substrat que un enzim converteix en producte per molècula d'enzim per unitat de temps.

L'eficiència catalítica d'un enzim està quantificada pel quocient entre la seva constant de dissociació (E-P) i la seva constant d'associació (E-S).

Un enzim amb una Km alta té menys afinitat pel substrat, per tant, és menys eficient.

Els enzims covalent catalitzen reaccions químiques mitjançant un canvi en la seva estructura covalent.

En la catàlisi àcid-base, la transferència de protons (H⁺) entre l'enzim i el substrat facilita reaccions com les d'oxidació-reducció.