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Questions and Answers
¿Qué tipo de reacciones catalizan las oxidorreductasas?
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¿Cuál de las siguientes enzimas es un ejemplo de liasas?
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Las transferasas participan en la transferencia de qué tipo de grupos?
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¿Cuál es la función principal de las hidrolasas?
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Las isomerasas se involucran principalmente en qué tipo de reacciones?
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Las ligasas utilizan qué tipo de moléculas para catalizar reacciones?
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¿Cuál de las siguientes enzimas se considera una hidrolasa?
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¿Qué tipo de reacción catalizan las liasas?
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¿Cuál de los siguientes premios Nobel se relaciona con la demostración de que las enzimas pueden ser proteínas puras?
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¿Qué nombre se le da comúnmente a las enzimas según el sustrato que actúan?
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¿Quién fue el primero en cristalizar la enzima ureasa?
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¿Qué contribución importante realizó David Chilton Phillips en 1965?
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¿Cuál es el rango de tamaños que pueden presentar las enzimas?
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¿Qué tipo de reacción produce la DNA polimerasa?
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¿Qué descubrió James B. Sumner en 1926 sobre las enzimas?
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¿Qué afirmación sobre las proteínas y las enzimas era defendida por Richard Willstätter?
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¿Qué define a una holoenzima?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe correctamente a las coenzimas?
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¿Qué función cumplen las vitaminas como la riboflavina en relación a las coenzimas?
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¿Cómo se clasifican las enzimas según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular?
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¿Qué indica la primera cifra en el código EC de una enzima?
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¿Cuál de los siguientes compuestos es transportado por el grupo acetilo?
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¿Qué nombre corresponde a la enzima que actúa sobre la lactosa?
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¿Cuál es la función principal de los inhibidores enzimáticos?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?
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¿Qué influencia tiene la temperatura en la actividad enzimática?
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¿Quién acuñó el término 'enzima' y en qué año?
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¿Qué descubrió Eduard Buchner acerca de las levaduras?
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¿Qué son los cofactores en relación a las enzimas?
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¿Qué proceso catalizado por las enzimas fue estudiado por Louis Pasteur?
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¿Cuál es un uso comercial de las enzimas mencionado?
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¿De dónde proviene el término 'enzima' etimológicamente?
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¿Cuál es una de las formas en que las enzimas reducen la energía de activación?
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¿Qué ocurre con la velocidad de reacción de una enzima cuando la temperatura se eleva demasiado?
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¿Cuál es el efecto de la entropía en la catálisis enzimática?
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¿Cómo se forma un complejo intermedio en la catálisis enzimática?
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¿Qué tipo de entorno favorece mejor la estabilización del estado de transición por parte de las enzimas?
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¿Cuál es la principal limitación para el incremento de la velocidad de reacción a altas temperaturas?
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¿Cuál es el resultado de la reducción de la energía de activación en una reacción enzimática?
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¿Qué efecto tiene el estado de transición sobre la energía de activación en una reacción enzimática?
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¿Cuál es la principal modificación que Koshland sugiere al modelo de la llave-cerradura?
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¿Qué ocurre con la cadena aminoacídica en el sitio activo de una enzima durante la interacción con el sustrato?
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Los cambios conformacionales en las enzimas son relevantes en el mantenimiento de qué tipo de estructura?
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¿Qué se entiende por dinámica interna de las enzimas?
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¿Qué tipos de movimientos pueden ocurrir dentro de una enzima durante el proceso de catálisis?
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¿Qué aspecto de la dinámica interna de las enzimas aún no está claramente determinado?
¿Qué aspecto de la dinámica interna de las enzimas aún no está claramente determinado?
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¿Cómo pueden los nuevos avances sobre la dinámica de las enzimas influir en el desarrollo de nuevos fármacos?
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¿Cuál es un efecto secundario de la interacción del sustrato con la enzima en términos de forma?
¿Cuál es un efecto secundario de la interacción del sustrato con la enzima en términos de forma?
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Study Notes
Enzimas
- Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, acelerando la velocidad de reacción.
- Generalmente son proteicas, pero también algunas son de ARN (ribozimas).
- No afectan el equilibrio de la reacción, solo aceleran la velocidad, siempre que sea energéticamente posible.
- En las reacciones enzimáticas, las enzimas actúan sobre sustratos, convirtiéndolos en productos diferentes.
- Casi todos los procesos celulares requieren enzimas para funcionar a tasas significativas.
- Las enzimas son altamente selectivas con sus sustratos y su velocidad solo aumenta con ciertas reacciones.
- El conjunto de enzimas en una célula determina su metabolismo.
- La presencia de enzimas depende de la regulación de la expresión génica.
- Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, permitiendo que ésta transcurra a mayor velocidad, pero no modifican el equilibrio.
- Muchas reacciones se llevan a cabo a escalas de millones de veces más rápidas con enzimas que sin ellas.
- Las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan ni alteran su equilibrio químico.
- Existen gran diversidad de enzimas que catalizan cerca de 4000 reacciones bioquímicas.
- No todas las enzimas son proteínas, algunas moléculas de ARN (p.ej., la subunidad 16S de los ribosomas) tienen la capacidad de catalizar reacciones.
- Algunas moléculas sintéticas también actúan como enzimas.
- La actividad de las enzimas puede verse afectada por otras moléculas (inhibidores e inactivadores) y por factores físico-químicos como temperatura y pH.
- Muchas enzimas tienen usos comerciales (p.ej., síntesis de antibióticos, productos de limpieza domésticos, elaboración de alimentos, producción de biocombustibles).
- Desde finales del siglo XVIII y principios del XIX se conocía la digestión de la carne y la conversión del almidón en azúcar.
- En 1878, Wilhelm Kühne acuñó el término "enzima" para describir la actividad de catalizar reacciones.
- En 1897, Eduard Buchner demostró la fermentación del azúcar sin células vivas. Las enzimas suelen ser nombradas de acuerdo a la reacción que producen o al sustrato que actúan sobre él.
- En 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa es una proteína pura y la cristalizó.
- En 1937, Sumner también cristalizó la enzima catalasa.
- John Howard Northrop, Wendell Meredith Stanley, recibieron el Premio Nobel de Química en 1946 por su trabajo sobre enzimas digestivas.
- En 1965, David Chilton Phillips resolvió la estructura de la lisozima, abriendo el campo de la biología estructural.
- Las enzimas generalmente son proteínas globulares, variando en tamaño desde 62 aminoácidos a más de 2500.
- La actividad enzimática viene determinada por su estructura tridimensional.
- Una pequeña parte de la enzima (3-4 aminoácidos) está involucrada en la catálisis (centro activo).
- Algunos sitios en la enzima pueden unirse a cofactores o moléculas pequeñas.
- Contienen sitio activo con residuos especifico para la reacción,
- Tienen estructura cuaternaria, lo que permite la unión de diferentes subunidades.
- La mayoría de las proteínas pueden desnaturalizarse con temperaturas altas, pH extremo y compuestos (p.ej., SDS). La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.
- Las enzimas son generalmente muy específicas del tipo de reacción que catalizan y del sustrato (ajuste llave-cerradura o encaje inducido).
- Algunas enzimas presentan especificidad estereo, regio o quimio.
- Muchas enzimas involucran en la replicación y expresión del genoma.
- Las enzimas pueden acelerar reacciones químicas estableciendo un ambiente óptimo para que la reacción se lleve a cabo.
- Hay distintos modelos que explican la catálisis enzimática. Los cambios conformacionales de las enzimas son importantes para su función.
- Sitios alostéricos de las enzimas permiten la unión a distintos moduladores.
- Las enzimas se clasifican en siete clases y tienen códigos numéricos.
- Algunos ejemplos de aplicaciones industriales de las enzimas son la producción de azucares, elaboración de cerveza, jugos de frutas, industria láctea, etc
Cofactores y coenzimas
- Algunas enzimas necesitan cofactores (compuestos inorgánicos o orgánicos) para funcionar correctamente.
- Los cofactores inorgánicos pueden ser iones metálicos o complejos ferrosulfurosos.
- Los cofactores orgánicos pueden ser grupos prostéticos (unidos firmemente a la enzima) o coenzimas (transfieren grupos funcionales entre enzimas).
- Coenzimas como NADH, NADPH y el adenosín trifosfato (ATP) son ejemplos de coenzimas.
- Ejemplos de cofactores son el zinc en la anhidrasa carbónica, la flavina y el grupo hemo.
- Apoenzimas son las enzimas sin cofactores unidas, necesitando un cofactor para ser Holoenzima.
Clasificación de enzimas
- Las enzimas se clasifican de acuerdo a las reacciones que catalizan según la comisión de enzimas EC..
Aplicaciones industriales de las enzimas
- Su uso en la producción de alimentos, bebidas, y otros productos.
- Se utilizan en procesos de producción industriales, como la elaboración de alimentos, bebidas, productos de limpieza, etc.
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Description
Este cuestionario explora el papel y las funciones de las enzimas en las reacciones químicas. Aprenderás sobre su estructura, mecanismos de acción y la importancia que tienen en los procesos celulares. Ideal para estudiantes de biología y química que deseen profundizar en este tema.
