Química de Enzimas
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Questions and Answers

¿Qué tipo de reacciones catalizan las oxidorreductasas?

  • Reacciones de transferencia de grupos funcionales
  • Reacciones de síntesis
  • Reacciones de hidrólisis
  • Reacciones de oxidorreducción (correct)

¿Cuál de las siguientes enzimas es un ejemplo de liasas?

  • Esterasas
  • Deshidrogenasas
  • Carboxilasas
  • Descarboxilasas (correct)

Las transferasas participan en la transferencia de qué tipo de grupos?

  • Doble enlaces
  • Grupos amino
  • Grupos funcionales (correct)
  • Monómeros

¿Cuál es la función principal de las hidrolasas?

<p>Catalizar reacciones de hidrólisis (D)</p> Signup and view all the answers

Las isomerasas se involucran principalmente en qué tipo de reacciones?

<p>Cambio de posición de grupos en moléculas (A)</p> Signup and view all the answers

Las ligasas utilizan qué tipo de moléculas para catalizar reacciones?

<p>Moléculas de alto valor energético (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes enzimas se considera una hidrolasa?

<p>Esterasas (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de reacción catalizan las liasas?

<p>Reacciones de eliminación o adición de grupos (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes premios Nobel se relaciona con la demostración de que las enzimas pueden ser proteínas puras?

<p>James B. Sumner (B), Wendell Meredith Stanley (C), John Howard Northrop (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué nombre se le da comúnmente a las enzimas según el sustrato que actúan?

<p>Enzimas de tipo -asa (B)</p> Signup and view all the answers

¿Quién fue el primero en cristalizar la enzima ureasa?

<p>James B. Sumner (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué contribución importante realizó David Chilton Phillips en 1965?

<p>Resolvió la estructura de lisozimas (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el rango de tamaños que pueden presentar las enzimas?

<p>Desde 62 hasta 2500 aminoácidos (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de reacción produce la DNA polimerasa?

<p>Polimerización (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué descubrió James B. Sumner en 1926 sobre las enzimas?

<p>Las enzimas pueden ser proteínas puras (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué afirmación sobre las proteínas y las enzimas era defendida por Richard Willstätter?

<p>Las proteínas son solo transportes para enzimas. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué define a una holoenzima?

<p>Es un complejo enzimático con todas las subunidades necesarias. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones describe correctamente a las coenzimas?

<p>Son moléculas orgánicas que transportan grupos químicos entre enzimas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función cumplen las vitaminas como la riboflavina en relación a las coenzimas?

<p>Actúan como coenzimas en reacciones metabólicas. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se clasifican las enzimas según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular?

<p>Con un código que indica el tipo de reacción y los sustratos. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué indica la primera cifra en el código EC de una enzima?

<p>El tipo de reacción que cataliza. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes compuestos es transportado por el grupo acetilo?

<p>Coenzima A (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué nombre corresponde a la enzima que actúa sobre la lactosa?

<p>Lactasa (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de los inhibidores enzimáticos?

<p>Disminuir o impedir la actividad de las enzimas (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?

<p>Las enzimas pueden ser utilizadas infinitamente sin perder su actividad. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué influencia tiene la temperatura en la actividad enzimática?

<p>Puede afectar el rendimiento de la enzima (A)</p> Signup and view all the answers

¿Quién acuñó el término 'enzima' y en qué año?

<p>Wilhelm Kühne en 1878 (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué descubrió Eduard Buchner acerca de las levaduras?

<p>La fermentación puede ocurrir sin células vivientes (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué son los cofactores en relación a las enzimas?

<p>Moléculas necesarias para la actividad enzimática (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proceso catalizado por las enzimas fue estudiado por Louis Pasteur?

<p>La fermentación del azúcar en alcohol (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es un uso comercial de las enzimas mencionado?

<p>Síntesis de antibióticos (B)</p> Signup and view all the answers

¿De dónde proviene el término 'enzima' etimológicamente?

<p>Del griego 'ενζυμον', que significa 'en levadura' (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las formas en que las enzimas reducen la energía de activación?

<p>Orientando correctamente los sustratos (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con la velocidad de reacción de una enzima cuando la temperatura se eleva demasiado?

<p>Se reduce debido a cambios en su conformación (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de la entropía en la catálisis enzimática?

<p>Desestabiliza el estado basal (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se forma un complejo intermedio en la catálisis enzimática?

<p>Reaccionando la enzima temporalmente con el sustrato (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de entorno favorece mejor la estabilización del estado de transición por parte de las enzimas?

<p>Un ambiente polar relativamente fijado (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal limitación para el incremento de la velocidad de reacción a altas temperaturas?

<p>La denaturación de la enzima (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el resultado de la reducción de la energía de activación en una reacción enzimática?

<p>La reacción puede llevarse a cabo más rápidamente (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene el estado de transición sobre la energía de activación en una reacción enzimática?

<p>Estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía necesaria (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal modificación que Koshland sugiere al modelo de la llave-cerradura?

<p>El sitio activo de las enzimas es flexible y puede cambiar su conformación. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con la cadena aminoacídica en el sitio activo de una enzima durante la interacción con el sustrato?

<p>Se moldea en posiciones precisas para facilitar la catálisis. (A)</p> Signup and view all the answers

Los cambios conformacionales en las enzimas son relevantes en el mantenimiento de qué tipo de estructura?

<p>Estructura cuaternaria de complejos multiméricos. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por dinámica interna de las enzimas?

<p>El movimiento de diferentes partes de la enzima, desde residuos individuales hasta dominios proteicos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipos de movimientos pueden ocurrir dentro de una enzima durante el proceso de catálisis?

<p>Movimientos a pequeña escala o grandes y lentos. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aspecto de la dinámica interna de las enzimas aún no está claramente determinado?

<p>Si estos movimientos aceleran o no los pasos químicos en las reacciones catalíticas. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo pueden los nuevos avances sobre la dinámica de las enzimas influir en el desarrollo de nuevos fármacos?

<p>Ofreciendo una mejor comprensión de los efectos alostéricos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es un efecto secundario de la interacción del sustrato con la enzima en términos de forma?

<p>El sustrato cambia ligeramente de forma para encajar en el sitio activo. (D)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Definición de enzimas

Las enzimas son moléculas que aceleran las reacciones químicas en organismos vivos.

Descubrimiento de Buchner

El químico alemán Eduard Buchner descubrió que las enzimas podían funcionar fuera de las células vivas, un hallazgo que revolucionó la bioquímica.

Nomenclatura de enzimas

La mayoría de las enzimas se nombran de acuerdo a la reacción que catalizan, con el sufijo '-asa'. Por ejemplo, la lactasa rompe la lactosa.

Demostración de Sumner

En 1926, James B. Sumner demostró que la ureasa era una proteína pura, proporcionando evidencia de que las enzimas eran proteínas.

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Cristalización de enzimas

John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley cristalizaron la pepsina, la tripsina y la quimotripsina, estableciendo definitivamente que las enzimas son proteínas.

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Estructura de la lisozima

La cristalografía de rayos X reveló la estructura tridimensional de la lisozima, una enzima que digiere las bacterias.

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Estructura de las enzimas

Las enzimas son generalmente proteínas globulares con diferentes tamaños, desde pequeñas hasta grandes y complejas.

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Ejemplos de tamaños de enzimas

La 4-oxalocrotonato tautomerasa es una enzima pequeña (con 62 aminoácidos), mientras que la sintasa de ácidos grasos es mucho más grande (con 2500 aminoácidos).

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Inhibidores y activadores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o bloquean la actividad de las enzimas, mientras que los activadores aumentan su actividad.

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Cofactores enzimáticos

Muchas enzimas requieren cofactores para funcionar correctamente. Los cofactores pueden ser iones metálicos u otras moléculas orgánicas.

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Factores que afectan la actividad enzimática

Las enzimas son sensibles a la temperatura, el pH, la concentración del sustrato y de la enzima, y otros factores físico-químicos. Estos factores pueden afectar su actividad.

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Importancia de las enzimas

La actividad enzimática afecta a procesos vitales como la digestión, la respiración, la reproducción y la síntesis de proteínas.

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Aplicaciones industriales de las enzimas

Las enzimas se utilizan en diversas industrias, como la producción de alimentos, medicamentos, productos de limpieza, biocombustibles, entre otros.

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Origen del término "enzima"

El término "enzima" proviene del griego "en zyme", que significa "en levadura". Originalmente, se asoció con la fermentación de azúcar en alcohol por levaduras.

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Historia del descubrimiento de las enzimas

Los científicos estudiaron la fermentación del azúcar en alcohol por levaduras, atribuyendo la actividad a un "fermento" presente en las células vivas. A finales del siglo XIX, se demostró que los extractos de células de levadura podían fermentar azúcar sin la presencia de células vivas, identificando así a la enzima responsable.

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Modelo del encaje inducido

Modelo de la interacción enzima-sustrato que sugiere que el sitio activo de la enzima puede cambiar su forma para adaptarse al sustrato, como un guante que se ajusta a la mano.

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Adaptación del sitio activo

La cadena de aminoácidos que conforma el sitio activo de la enzima se adapta al sustrato, creando una unión precisa y facilitando la reacción enzimática.

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Cambio conformacional

Un cambio en la estructura tridimensional de una proteína, que puede ser causada por la unión de un ligando, como un sustrato en una enzima.

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Dinámica interna de las proteínas

El movimiento de las diferentes partes de una proteína, desde residuos individuales de aminoácidos hasta dominios proteicos enteros, a diferentes escalas de tiempo.

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Importancia de los movimientos en la catálisis

Los movimientos de las proteínas, como las vibraciones pequeñas y rápidas o los cambios grandes y lentos, pueden influir en su función catalítica, como la unión y liberación de sustratos.

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Cambios conformacionales y estructura cuaternaria

Los cambios conformacionales en las proteínas pueden influir en la formación y la estabilidad de complejos multiméricos, que pueden contener múltiples subunidades proteicas.

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Holoenzima

Una enzima completa que contiene todas las subunidades necesarias para su actividad catalítica.

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Factores que influyen en la dinámica interna

La dinámica interna de las proteínas puede ser influenciada por factores como la temperatura, el pH y la unión de ligandos, lo que afecta su función.

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Coenzimas

Moléculas orgánicas pequeñas que transportan grupos químicos entre enzimas.

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Implicaciones en el desarrollo de fármacos

La comprensión de la dinámica interna de las proteínas es crucial para el desarrollo de nuevos fármacos, ya que los fármacos pueden interactuar con las proteínas a nivel molecular y afectar su movimiento.

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Vitaminas (en el contexto de coenzimas)

Compuestos orgánicos esenciales que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse de la dieta.

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Clasificación de Enzimas (EC)

Un sistema de clasificación para enzimas que utiliza un código numérico de cuatro dígitos (EC).

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Primer Dígito EC

El primer dígito en el sistema de clasificación EC define el tipo de reacción que cataliza la enzima.

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Enzimas Óxido-reductasas

Las enzimas transfieren electrones entre moléculas.

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EC 1.18.1.2

El código EC para una enzima que transfiere electrones entre ferredoxina y NADPH.

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Reducción de la Energía de Activación

Las enzimas pueden reducir la energía de activación de una reacción al estabilizar el estado de transición. Esto se logra al forzar la conformación del sustrato para que se parezca al estado de transición, lo que reduce la energía necesaria para que ocurra la reacción.

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Estabilización del Estado de Transición

Las enzimas pueden reducir la energía del estado de transición sin afectar la forma del sustrato. Esto se logra creando un microambiente con una distribución de carga óptima para estabilizar el estado de transición.

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Ruta Alternativa

Las enzimas pueden acelerar las reacciones al proporcionar una ruta alternativa mediante la formación de un complejo intermedio enzima-sustrato (ES). Este complejo ofrece una trayectoria más fácil para la reacción que no sería posible sin la enzima.

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Orientación de los Sustratos

Las enzimas pueden acelerar las reacciones al orientar correctamente los sustratos. Esto aumenta la probabilidad de que los sustratos se encuentren en la posición adecuada para que la reacción ocurra.

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Efecto de la Temperatura

La temperatura afecta la velocidad de reacción de las enzimas. Un aumento moderado de temperatura acelera la reacción, pero un aumento excesivo puede desnaturalizar la enzima, reduciendo su actividad.

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Catalizadores Biológicos

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos. Sin embargo, las enzimas no afectan el equilibrio de la reacción; solo modifican la velocidad a la que se alcanza el equilibrio.

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Entropía en la Catálisis

La entropía en una reacción enzimática se refiere a la medida del desorden o aleatoriedad del sistema. Una disminución de la entropía puede contribuir a la catálisis ya que el estado de transición se vuelve más ordenado y estable.

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Estabilización del Estado de Transición

La capacidad de una enzima para estabilizar el estado de transición es fundamental para su actividad catalítica. Esto implica comprender cómo las enzimas se unen al estado de transición de manera más fuerte que al sustrato o al producto.

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Oxidorreductasas (EC 1)

Las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción, donde los electrones se transfieren entre un donador y un receptor.

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Transferasas (EC 2)

Las enzimas que transfieren grupos funcionales, como grupos metilo o fosfato, de una molécula a otra.

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Hidrolasas (EC 3)

Las enzimas que rompen enlaces usando agua, como en la digestión de alimentos.

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Liasas (EC 4)

Las enzimas que añaden o eliminan grupos pequeños como agua, dióxido de carbono o amoníaco.

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Isomerasas (EC 5)

Las enzimas que convierten una molécula en su isómero, cambiando la posición de un grupo o creando un enantiómero.

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Ligasas (EC 6)

Las enzimas que unen dos moléculas usando energía del ATP.

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Clasificación de Enzimas por Número de EC

Las enzimas se clasifican en siete clases principales, cada una con un número de EC (Número de la Comisión de Enzimas) específico.

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Study Notes

Enzimas

  • Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, acelerando la velocidad de reacción.
  • Generalmente son proteicas, pero también algunas son de ARN (ribozimas).
  • No afectan el equilibrio de la reacción, solo aceleran la velocidad, siempre que sea energéticamente posible.
  • En las reacciones enzimáticas, las enzimas actúan sobre sustratos, convirtiéndolos en productos diferentes.
  • Casi todos los procesos celulares requieren enzimas para funcionar a tasas significativas.
  • Las enzimas son altamente selectivas con sus sustratos y su velocidad solo aumenta con ciertas reacciones.
  • El conjunto de enzimas en una célula determina su metabolismo.
  • La presencia de enzimas depende de la regulación de la expresión génica.
  • Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, permitiendo que ésta transcurra a mayor velocidad, pero no modifican el equilibrio.
  • Muchas reacciones se llevan a cabo a escalas de millones de veces más rápidas con enzimas que sin ellas.
  • Las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan ni alteran su equilibrio químico.
  • Existen gran diversidad de enzimas que catalizan cerca de 4000 reacciones bioquímicas.
  • No todas las enzimas son proteínas, algunas moléculas de ARN (p.ej., la subunidad 16S de los ribosomas) tienen la capacidad de catalizar reacciones.
  • Algunas moléculas sintéticas también actúan como enzimas.
  • La actividad de las enzimas puede verse afectada por otras moléculas (inhibidores e inactivadores) y por factores físico-químicos como temperatura y pH.
  • Muchas enzimas tienen usos comerciales (p.ej., síntesis de antibióticos, productos de limpieza domésticos, elaboración de alimentos, producción de biocombustibles).
  • Desde finales del siglo XVIII y principios del XIX se conocía la digestión de la carne y la conversión del almidón en azúcar.
  • En 1878, Wilhelm Kühne acuñó el término "enzima" para describir la actividad de catalizar reacciones.
  • En 1897, Eduard Buchner demostró la fermentación del azúcar sin células vivas. Las enzimas suelen ser nombradas de acuerdo a la reacción que producen o al sustrato que actúan sobre él.
  • En 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa es una proteína pura y la cristalizó.
  • En 1937, Sumner también cristalizó la enzima catalasa.
  • John Howard Northrop, Wendell Meredith Stanley, recibieron el Premio Nobel de Química en 1946 por su trabajo sobre enzimas digestivas.
  • En 1965, David Chilton Phillips resolvió la estructura de la lisozima, abriendo el campo de la biología estructural.
  • Las enzimas generalmente son proteínas globulares, variando en tamaño desde 62 aminoácidos a más de 2500.
  • La actividad enzimática viene determinada por su estructura tridimensional.
  • Una pequeña parte de la enzima (3-4 aminoácidos) está involucrada en la catálisis (centro activo).
  • Algunos sitios en la enzima pueden unirse a cofactores o moléculas pequeñas.
  • Contienen sitio activo con residuos especifico para la reacción,
  • Tienen estructura cuaternaria, lo que permite la unión de diferentes subunidades.
  • La mayoría de las proteínas pueden desnaturalizarse con temperaturas altas, pH extremo y compuestos (p.ej., SDS). La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.
  • Las enzimas son generalmente muy específicas del tipo de reacción que catalizan y del sustrato (ajuste llave-cerradura o encaje inducido).
  • Algunas enzimas presentan especificidad estereo, regio o quimio.
  • Muchas enzimas involucran en la replicación y expresión del genoma.
  • Las enzimas pueden acelerar reacciones químicas estableciendo un ambiente óptimo para que la reacción se lleve a cabo.
  • Hay distintos modelos que explican la catálisis enzimática. Los cambios conformacionales de las enzimas son importantes para su función.
  • Sitios alostéricos de las enzimas permiten la unión a distintos moduladores.
  • Las enzimas se clasifican en siete clases y tienen códigos numéricos.
  • Algunos ejemplos de aplicaciones industriales de las enzimas son la producción de azucares, elaboración de cerveza, jugos de frutas, industria láctea, etc

Cofactores y coenzimas

  • Algunas enzimas necesitan cofactores (compuestos inorgánicos o orgánicos) para funcionar correctamente.
  • Los cofactores inorgánicos pueden ser iones metálicos o complejos ferrosulfurosos.
  • Los cofactores orgánicos pueden ser grupos prostéticos (unidos firmemente a la enzima) o coenzimas (transfieren grupos funcionales entre enzimas).
  • Coenzimas como NADH, NADPH y el adenosín trifosfato (ATP) son ejemplos de coenzimas.
  • Ejemplos de cofactores son el zinc en la anhidrasa carbónica, la flavina y el grupo hemo.
  • Apoenzimas son las enzimas sin cofactores unidas, necesitando un cofactor para ser Holoenzima.

Clasificación de enzimas

  • Las enzimas se clasifican de acuerdo a las reacciones que catalizan según la comisión de enzimas EC..

Aplicaciones industriales de las enzimas

  • Su uso en la producción de alimentos, bebidas, y otros productos.
  • Se utilizan en procesos de producción industriales, como la elaboración de alimentos, bebidas, productos de limpieza, etc.

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Description

Este cuestionario explora el papel y las funciones de las enzimas en las reacciones químicas. Aprenderás sobre su estructura, mecanismos de acción y la importancia que tienen en los procesos celulares. Ideal para estudiantes de biología y química que deseen profundizar en este tema.

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