Tema 4 : Proteïnes

Generalitats

• Les proteïnes són macromolècules orgàniques formades per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen, i, en alguns casos, sofre.
• Són les macromolècules més abundants a les cèl·lules.
• Són molt diverses, amb funcions diferents.
• Es formulen a partir de 20 aminoàcids (AA).
• Cada proteïna és una cadena llarga d'aminoàcids.
• La seva síntesi es duu a terme als ribosomes, amb informació procedent del DNA a través del mRNA.

Aminoàcids

• Són les unitats bàsiques de les proteïnes.
• Es connecten per enllaços covalents.
• La combinació dels 20 AA possibles genera una gran diversitat de proteïnes: enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els AA representen un 15% del pes sec d'una cèl·lula.
• Estan formats per un grup carboxil (-COOH), un grup amino (-NH2) i una cadena lateral (grup R) que determina les seves propietats químiques.
• El nom de molts AA prové de la font on es van aïllar (ex: Asparagina - Espàrrec, Glutamat - Gluten, Tirosina - formatge, Glicina - gust dolç).
• S'escriuen amb un codi de tres lletres o una lletra.

Isomeria

• La majoria dels AA tenen un carboni α asimètric (quiral) on s'uneixen el grup carboxil i el grup amino.
• Existeixen enantiòmers D i L depenent de la posició del NH3+, amb activitat òptica diferent.
• L'estrucutra L és la que forma part de les proteïnes (enzims = estereoespecífics).
• Algunes formes D es troben a la paret bacteriana i són dianes d'antibiòtics.
• Alguns antibiòtics contenen D-aminoàcids.

Classificació dels AA

• Els 20 AA es classifiquen segons el seu residu R, que determina l'estructura 3D de la proteïna.
• A pH fisiològic (7.4) es poden establir 5 grups d'AA depenent del grup R:
  • Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics): Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina (BCAA), Prolina.
  • Grups R polars, sense càrrega neta. (hidròfils): Asparagina, Glutamina, Cisteïna (ponts di-sufre, estabilitat a E3D. Insulina).
  • Grups R polars amb càrrega positiva (+): Lisina, Arginina, Histidina.
  • Grups R polars amb càrrega negativa (-): Aspartat, Glutamat.
  • Grups R apolars aromàtics (hidrofòbics): Fenilalanina, Triptòfan.

Aminoàcids modificats

• Són AA diferents dels 20 AA proteinogènics estàndard.
• Es formen per modificacions químiques dels 20 AA primaris.
• Exemples:
  • 4-Hidroxiprolina (paret de les cèl·lules vegetals i al col·lagen).
  • 5-Hidroxilisina (teixit connectiu dels animals).
  • 6-N-Metillisina (Miosina).
  • Selenocisteïna (algunes proteïnes).

Acció com a àcids i bases

• Els AA en dissolució aquosa formen ions dipolars anomenats zwitterions (ió híbrid).
• Aquest zwitterió pot actuar com a àcid-base.
• Els AA són substàncies anfòteres (ió híbrid).
• La corba de titulació dels AA mostra els seus dos pKa: un del grup carboxílic i un del grup amino.
• El punt isoelèctric (pI) és el pH al qual la càrrega neta de l'AA és 0.
• El pI d'un AA permet determinar la seva càrrega neta a qualsevol pH.

Punt Isoelèctric (pI)

• Si pH>pI, la càrrega neta és negativa.
• Si pH=pI, la càrrega neta és 0.
• Si pH<pI, la càrrega neta és positiva.

Proteïnes - Generalitats (I)

• Les proteïnes són els principis immediats orgànics formats per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen (a vegades, sofre).
• Són les macromolècules més abundants a les cèl·lules.
• Existeixen moltes proteïnes diferents amb funcions diverses.
• Estan formades per cadenes llargues d’aminoàcids.
• La seva síntesi es realitza als ribosomes, seguint les instruccions del DNA a través del mRNA.
• Són les molècules que representen la manifestació de la informació genètica.

Aminoàcids

• Els aminoàcids són les subunitats bàsiques de les proteïnes que s’uneixen per enllaç covalent.
• Hi ha 20 aminoàcids diferents.
• La combinació dels 20 aminoàcids permet la creació d’una gran quantitat de proteïnes diferents, com ara enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els aminoàcids constitueixen un 15% del pes sec d'una cèl·lula.

Estructura dels aminoàcids

• Estan formats per un grup carboxíl (-COOH) i un grup amino (-NH2) i cadenes laterals anomenades grups R que els confereixen propietats químiques diferencials.
• Molts dels noms dels aminoàcids provenen de la font on van ser aïllats:
  • Asparagina – Espàrrec
  • Glutamat – Gluten
  • Tirosina – Formatge (tyros en grec)
  • Glicina – Gust dolç
• Els aminoàcids s’escriuen amb un codi de tres lletres i una lletra.
• El grup R és el que varia entre els diferents aminoàcids.

Isomeria

• Els aminoàcids tenen isomeria òptica.
• Tots els aminoàcids, excepte la Glicina, tenen un carboni alfa (asimètric o quiral) on s'uneixen el grup carboxil i amino.
• Existeixen enantiòmers D i L en funció de la posició del grup NH3+ i tenen diferent activitat òptica.
• Els aminoàcids que formen part d’una proteïna són sempre de la forma L (els enzims són estereoespecífics).
• Algunes formes D formen part de la paret bacteriana en algunes bactèries i són diana en la cerca d’antibiòtics.
• Alguns antibiòtics contenen D-aminoàcids.

Classificació dels aminoàcids

• Els 20 aminoàcids es classifiquen en funció del residu R, que condiciona l'estructura 3D de la proteïna.
• A pH fisiològic (7.4) es poden establir 5 grups d'aminoàcids depenent del grup R:
  • Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics).
  • Grups R polars, sense càrrega neta.
  • Grups R polars amb càrrega positiva.
  • Grups R polars amb càrrega negativa.
  • Grups R apolars aromàtics (hidrofòbics).

Aminoàcids amb cadenes laterals apolars alifàtiques i aromàtiques:

• Són hidrofòbics.
  • Glicina, cadena lateral –H, és l'aminoàcid més senzill.
  • R hidrocarbonada (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina són els BCAA).
  • R aromàtica (Prolina, Fenilalanina, Triptòfan).
  • R Tioèter, conté S (Metionina, la majoria de proteïnes comencen amb Met).

Aminoàcids amb cadena lateral polar, sense càrrega neta:

• Són hidrofílics i formen ponts d’hidrogen.
  • Tenen un grup amida a la cadena lateral (Asparagina i Glutamina).
  • Asparagina és l’aminoàcid d’unió als sucres (N-glicosilacions).
  • Grup SH (tiol) unit al grup metil (Cisteïnes - pont di-sulfur, estabilitat a l'estructura 3D. Insulina).

Aminoàcids amb cadenes laterals carregades a pH fisiològic:

• Són hidròfils.
  • Aminoàcids amb càrrega positiva (+) (Lisina, Arginina i Histidina): tenen un o més grup amino a la cadena lateral.
  • Aminoàcids amb càrrega negativa (-) (Aspartat, Glutamat): tenen un grup carboxil a la cadena lateral.

Aminoàcids modificats:

• Diferents dels 20 aminoàcids proteinogènics o estàndards.
• Apareixen per modificacions químiques dels 20 aminoàcids primaris.
  • 4-Hidroxiprolina, ha incorporat un OH a la posició 4 (paret de les cèl·lules vegetals i al col·làgena).
  • 5-Hidroxilisina, OH a la posició 5, es troba al col·làgena, teixit connectiu dels animals.
  • 6-N-Metillisina. Forma part de la miosina.
  • Selenocisteina. Forma part d’algunes proteïnes.

Els aminoàcids com a àcids i bases pH

• En dissolució aquosa, els aminoàcids formen ions dipolars anomenats zwitterió (de l'alemany, "ió híbrid").
• Aquest zwitterió pot actuar com a àcid-base.
• Els aminoàcids són substàncies anfòteres (ió híbrid).

Corba de Titulació dels aminoàcids

• Els aminoàcids tenen dos pKa, un del grup carboxílic i un del grup amino.
• Cada aminoàcid té un pH al qual la seva càrrega és 0 (igual de + que -), és el seu pI= punt isoelèctric.
• Conèixer el pI d’un aminoàcid permet saber la càrrega neta d’aquest aminoàcid a qualsevol pH.
  • Si pH>pI, la càrrega neta és negativa.
  • Si pH=pI, la càrrega neta és 0.
  • Si pH<pI, la càrrega neta és positiva.

Proteïnes: Generalitats (I)

• Les proteïnes són compostos orgànics formats per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen, i en alguns casos per sofre.
• Són les macromolècules més abundants en les cèl·lules i existeixen moltes proteïnes diferents amb funcions diverses.
• Les proteïnes estan formades per cadenes llargues d'aminoàcids, que són les seves subunitats bàsiques.
• Hi ha 20 aminoàcids diferents que es combinen per formar una gran varietat de proteïnes, com ara enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els aminoàcids constitueixen un 15% del pes sec d'una cèl·lula.
• Cada aminoàcid té un grup carboxil (-COOH), un grup amino (-NH2) i una cadena lateral anomenada grup R, que determina les seves propietats químiques.
• La combinació diferent dels 20 aminoàcids permet la creació de proteïnes amb estructures i funcions úniques.

Isomeria dels Aminoàcids

• Tots els aminoàcids, excepte la Glicina, tenen un carboni alfa asimètric (quiral) on s'uneixen el grup carboxil i el grup amino.
• Això dona lloc a dos enantiòmers, D i L, segons la posició del grup amino.
• Aquests enantiòmers tenen diferent activitat òptica.
• Els aminoàcids que formen part de les proteïnes són de la forma L.
• Les formes D d'alguns aminoàcids es troben en algunes bactèries i en alguns antibiòtics, com a part de la paret cel·lular o com a components del propi antibiòtic.

Classificació dels Aminoàcids

• Els 20 aminoàcids es classifiquen en 5 grups depenent del grup R i de les seves propietats a pH fisiològic (7,4).
• Els grups R poden ser apolars alifàtics, apolars aromàtics, polars sense càrrega neta, polars amb càrrega positiva o polars amb càrrega negativa.

Grups R Apolars Alifàtics

• Són hidrofòbics i la seva cadena lateral és d'hidrocarburs.
• Inclouen la Glicina, que és l'aminoàcid més senzill, amb un grup R que consta simplement d'un àtom d'hidrogen.
• També hi ha la Alanina, Valina, Leucina i Isoleucina, que s'anomenen BCAA (aminoàcids de cadena ramificada).

Grups R Apolars Aromàtics

• Són hidrofòbics i la seva cadena lateral conté un anell aromàtic.
• Inclouen la Prolina, Fenilalanina i Triptòfan.

Grups R Polars Sense Càrrega Neta

• Són hidrofílics i poden formar ponts d'hidrogen.
• Inclouen la Asparagina i Glutamina, que tenen un grup amida en la seva cadena lateral, i la Cisteïna, que té un grup SH (tiol) unit a un grup metil.

Grups R Polars Amb Càrrega Positiva

• Són hidrofílics i tenen un o més grups amino en la seva cadena lateral.
• Inclouen la Lisina, Arginina i Histidina.

Grups R Polars Amb Càrrega Negativa

• Són hidrofílics i tenen un grup carboxil en la seva cadena lateral.
• Inclouen l'Aspartat i Glutamat.

Aminoàcids Modificats

• Els aminoàcids modificats són diferents dels 20 aminoàcids proteinogènics estàndards.
• Es formen per modificacions químiques dels 20 aminoàcids primaris i tenen funcions específiques.
• Alguns exemples són la 4-Hidroxiprolina, la 5-Hidroxilisina i la 6-N-Metillisina que es troben en col·lagen i altres proteïnes.
• La Selenocisteïna és un aminoàcid modificat que es troba en algunes proteïnes.

Propietats Acido-Bàsiques dels Aminoàcids

• Els aminoàcids en dissolució aquosa formen ions dipolars anomenats zwitterions.
• Aquests zwitterions poden actuar com a àcids o com a bases, depenent del pH del medi.
• Per tant, els aminoàcids són substàncies anfòteres.
• Els aminoàcids tenen dos pKa, un per al grup carboxil i un per al grup amino.
• El pI (punt isoelèctric) és el pH al qual la càrrega neta de l'aminoàcid és 0.
• Si el pH és més alt que el pI, la càrrega neta de l'aminoàcid és negativa. Si el pH és més baix que el pI la càrrega neta de l'aminoàcid és positiva.
• Si el pH és igual al pI la càrrega neta de l'aminoàcid és 0.

Proteïnes: Generalitats (I)

• Les proteïnes són principis immediats orgànics formats per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen (i en alguns casos sofre)
• Són les macromolècules més abundants a les cèl·lules. Hi ha moltes proteïnes diferents amb funcions diferents..
• Les proteïnes estan formades per cadenes llargues d’aminoàcids.
• S’elaboren als ribosomes a partir de la informació del DNA a través del mRNA
• Els aminoàcids (AÀ) són les unitats bàsiques de les proteïnes. S’uneixen mitjançant enllaços covalents
• Hi ha 20 aminoàcids diferents. La combinació dels 20 AÀ genera una gran quantitat de proteïnes amb funcions com a enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els aminoàcids constitueixen un 15% del pes sec d’una cèl·lula.
• L’estructura dels aminoàcids es caracteritza per un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2) i una cadena lateral, anomenada grup R, que els confereix les propietats químiques diferencials
• Molts dels noms dels AA provenen de la font d’on van ser aïllats: asparagina (espàrrecs), glutamat (gluten), tirosina (formatge), glicina (gust dolç).
• Els AA s’escriuen amb un codi de tres lletres o una sola lletra. El grup R és el que varia entre els diferents AÀ.
• Els AA tenen isomèria òptica. Tots els aminoàcids excepte la glicina, tenen un Cα assimètric (o quiral) on s’uneixen el grup carboxil i el grup amino.
• Existeixen dos enantiòmers, D i L, segons la posició del NH3+. Els enantiòmers tenen diferent activitat òptica.
• Els AA que formen part d’una proteïna són majoritàriament de la forma L. Els enzims són estereoespecífics.
• Algunes formes D formen part de la paret bacteriana en algunes bactèries i són dianes en la cerca d’antibiòtics. També alguns antibiòtics contenen D-aminoàcids.

Classificació dels AA

• La classificació dels 20 AÀ depèn del residu R que determina l’estructura 3D de la proteïna
• A pH fisiològic (7.4), es poden establir 5 grups d’AA depenent del grup R:
  • Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics)
  • Grups R polars sense càrrega neta.
  • Grups R polars amb càrrega positiva.
  • Grups R polars amb càrrega negativa.
  • Grups R apolars aromàtics (hidrofòbics)

AA amb cadenes laterals apolars alifàtiques i aromàtiques:

• Els AA amb cadenes laterals apolars alifàtiques i aromàtiques són hidrofòbics
• Glicina, amb una cadena lateral –H, és l’AA més simple.
• R hidrocarbonada (alànina, valina, leucina, isoleucina; són els BCAA)
• R aromàtica (prolina, fenilalanina, triptòfan)
• R tioèter, conté S (metionina, la majoria de proteïnes comencen amb Met)

AA amb cadena lateral polar sense càrrega neta:

• Els aa amb cadena lateral polar sense càrrega neta són hidrofílics i formen ponts d’hidrogen
• Tenen un grup amida a la cadena lateral (asparagina i glutamina)
• Asparagina, l’AA d’unió als sucres (N-glicosilacions).
• Tenen un grup SH (tiol) unit al grup metil (cisteïna, pont di-sulfur, estabilitat a l’estructura 3D, insulina)

AA amb cadenes laterals carregades a pH fisiològic:

• Els AA amb cadenes laterals carregades a pH fisiològic són hidròfils.
• AA amb càrrega positiva (+) (lisina, arginina, i histidina): tenen un o més grups amino a la cadena lateral
• AA amb càrrega negativa (-) (aspartat, glutamat): tenen un grup carboxil a la cadena terminal

Aminoàcids modificats:

• Els AA modificats són diferents dels 20 AA proteinogènics o estàndards.
• Són el resultat de modificacions químiques dels 20 AA primaris.
• 4-Hidroxiprolina: ha incorporat un OH a la posició 4 (paret de les cèl·lules vegetals i al col·làgena).
• 5-Hidroxilisina: OH a la posició 5, es troba al col·lagen, teixit connectiu dels animals.
• 6-N-Metillisina: forma part de la miosina.
• Selenocisteina: forma part d’algunes proteïnes.

Els AA com a àcids i bases (pH):

• Els AA en dissolució aquosa formen ions dipolars anomenats zwitterions (del alemany, ió híbrid).
• Aquest zwitterió pot actuar com a àcid-base.
• Els AA són substàncies anfotères (ió híbrid).

Corba de Titulació dels AA:

• Els AA tenen dos pKa (un del grup carboxílic i un del grup amino).
• Els diferents aminoàcids tenen un pH al qual la seva càrrega és 0 (igual de + que de -), aquest pH és el seu pI (punt isoelèctric).
• Conèixer el pI d’un AA ens permet saber la càrrega neta d’aquell AA a un pH qualsevol.
• Si pH > pI, la càrrega neta és negativa.
• Si pH = pI, la càrrega neta és 0.
• Si pH < pI, la càrrega neta és positiva.

Generalitats de les Proteïnes

• Les proteïnes són principis immediats orgànics formats per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O) i nitrogen (N), i ocasionalment sofre (S)
• Són les macromolècules més abundants de les cèl·lules, amb diverses estructures i funcions
• Estan formades per llargues cadenes d'aminoàcids, sintetitzades als ribosomes a partir de la informació genètica del DNA
• 20 aminoàcids diferents constitueixen les unitats bàsiques de les proteïnes
• La combinació d'aquests 20 aminoàcids crea una gran varietat de proteïnes amb funcions específiques, com ara enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els aminoàcids representen aproximadament el 15% del pes sec d'una cèl·lula
• La informació genètica es manifesta a través de les proteïnes

Estructura dels Aminoàcids

• Són molècules orgàniques que contenen un grup carboxil (-COOH), un grup amino (-NH2) i una cadena lateral variable anomenada "grup R"
• El grup R confereix a cada aminoàcid propietats químiques específiques
• Els noms de molts aminoàcids provenen de la font original d'on van ser aïllats, per exemple: asparagina (espàrrec), glutamat (gluten), tirosina (formatge), glicina (gust dolç)
• Cada aminoàcid es pot representar amb un codi de tres lletres o d'una sola lletra

Isomeria dels Aminoàcids

• La majoria dels aminoàcids, excepte la glicina, presenten un carboni alfa (Cα asymmetric) que actua com a centre quiral, ja que s'uneixen a ell el grup carboxil i amino.
• Els enantiòmers D i L dels aminoàcids tenen diferent activitat òptica
• Només els aminoàcids de la forma L s'incorporen a les proteïnes, ja que els enzims són esteroespecífics.
• Les formes D dels aminoàcids es troben en algunes bactèries i constitueixen components de la paret bacteriana, sent dianes per a la recerca d'antibiòtics
• Alguns antibiòtics també contenen D-aminoàcids

Classificació dels Aminoàcids

• Els 20 aminoàcids es poden classificar segons el seu grup R, que determina l'estructura 3D de la proteïna
• A pH fisiològic (7.4) es poden distingir cincs grups d'aminoàcids:
• Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics): Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina (BCAA), Prolina.
• Grups R polars, sense càrrega neta: Serina, Treonina, Cisteïna, Asparagina, Glutamina.
• Grups R polars amb càrrega positiva: Lisina, Arginina, Histidina.
• Grups R polars amb càrrega negativa: Aspartat, Glutamat.
• Grups R apolars aromàtics (hidrofòbics): Fenilalanina, Triptòfan.

Aminoàcids Modificats

• Hi ha aminoàcids modificats que no pertanyen als 20 aminoàcids proteinogènics estàndards
• Aquests aminoàcids resulten de modificacions químiques dels aminoàcids primaris
• Exemples d'aminoàcids modificats:
• 4-Hidroxiprolina: Present a la paret de les cèl·lules vegetals i al col·lagen.
• 5-Hidroxilisina: Es troba al col·lagen, teixit connectiu dels animals.
• 6-N-Metillisina: Forma part de la miosina.
• Selenocisteïna: Present en algunes proteïnes.

Comportament dels Aminoàcids com a Àcids i Bases

• En dissolució aquosa, els aminoàcids adopten un comportament amfòter o zwitterió (ió híbrid)
• Aquest zwitterió pot actuar com a àcid o base, segons el pH del medi
• Els aminoàcids presenten dos pKa, un pel grup carboxílic i un pel grup amino
• Cada aminoàcid té un pH característic anomenat punt isoelèctric (pI)
• El pI representa el pH al qual la càrrega neta de l'aminoàcid és zero (càrrega positiva = càrrega negativa)
• Coneixent el pI d'un aminoàcid, es pot determinar la seva càrrega neta a un determinat pH del medi:
• Si pH < pI: la càrrega neta és positiva
• Si pH = pI: la càrrega neta és zero
• Si pH > pI: la càrrega neta és negativa

Corba de Titulció

• La corba de titulció d'un aminoàcid representa el canvi de pH en funció de la quantitat d'àcid o base afegits.
• A través de la corba de titulació es poden determinar els pKa i el pI de l'aminoàcid.

Proteïnes: Generalitats (I)

• Les proteïnes són principis immediats orgànics formats per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O) i nitrogen (N), i algunes poden contenir sofre (S).
• Són les macromolècules més abundants a les cèl·lules i existeixen moltes proteïnes diferents amb funcions variades.
• Estan formades per una sèrie d'aminoàcids units per enllaços covalents.
• Els aminoàcids són les subunitats bàsiques de les proteïnes.
• Hi ha 20 aminoàcids diferents.
• La combinació dels 20 aminoàcids proporciona una gran varietat de proteïnes amb funcions específiques, com ara enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els aminoàcids representen aproximadament el 15% del pes sec d'una cèl·lula.

Estructura dels Aminoàcids

• Un aminoàcid està format per un grup carboxíl (-COOH), un grup amino (-NH2) i una cadena lateral anomenada grup R.
• El grup R determina les propietats químiques específiques de cada aminoàcid.

Isomeria

• Els aminoàcids, excepte la glicina, posseeixen un carboni α asimètric (quiral) on s'uneixen els grups carboxil i amino.
• Això dóna lloc a dos enantiòmers: D i L, que tenen diferent activitat òptica.
• Els aminoàcids que formen part de les proteïnes són de la forma L.
• Els enzims, com a catalitzadors biològics, són estereoespecífics, és a dir, només reconeixen i interactuen amb una forma específica dels seus substrats.

Estereoisòmers D

• Alguns aminoàcids D formen part de la paret bacteriana de determinades bactèries.
• Aquests aminoàcids D són dianes potencials per a la recerca d'antibiòtics.
• Alguns antibiòtics contenen D-aminoàcids.

Classificació dels Aminoàcids

• Els 20 aminoàcids es classifiquen segons el grup R, que influeix en l'estructura tridimensional de la proteïna.
• A pH fisiològic (7.4), els aminoàcids es poden dividir en 5 grups:

Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics)

• Glicina, amb cadena lateral –H, és l'aminoàcid més senzill.
• Alanina, Valina, Leucina i Isoleucina són els aminoàcids de cadena ramificada (BCAA).

Grups R polar, sense càrrega neta

• Asparagina i Glutamina tenen un grup amida a la cadena lateral.
• L'asparagina pot unir-se als sucres (N-glicosilacions).
• Cisteïna té un grup SH (tiol) unit a un grup metil.
• Les cisteïnes formen ponts di-sulfur que estabilitzen l'estructura tridimensional de les proteïnes,com per exemple, la insulina.

Grups R polars amb càrrega positiva

• Lisina, Arginina i Histidina tenen un o més grups amino a la cadena lateral.

Grups R polars amb càrrega negativa

• Aspartat i Glutamat tenen un grup carboxil a la cadena lateral.

Grups R apolars aromàtics (hidrofòbics)

• Prolina, Fenilalanina i Triptòfan tenen un anells aromatics a la cadena lateral.
• Metionina, amb un grup tioèter (conté S), és un aminoàcid important ja que la majoria de proteïnes comencen amb la metionina.

Aminoàcids modificats

• Hi ha aminoàcids modificats que no pertanyen als 20 aminoàcids proteinogènics estàndards.
• Aquests aminoàcids sorgeixen per modificacions químiques dels 20 aminoàcids primaris.
• 4-Hidroxiprolina (col·lagen) i 5-Hidroxilisina (col·lagen).
• 6-N-Metillisina (miosina)
• Selenocisteïna (part de algunes proteïnes)

Propietats àcido-bàsiques dels aminoàcids

• En solució aquosa, els aminoàcids formen ions dipolars anomenats zwiterio (ió híbrid).
• Aquest zwitterió té la capacitat d'actuar com a àcid o com a base.
• Els aminoàcids són substàncies anfòteres.

Corba de titració dels aminoàcids

• Cada aminoàcid té dos pKa: un del grup carboxílic i un del grup amino.
• El punt isoelèctric (pI) d'un aminoàcid és el pH al qual la seva càrrega neta és 0 (igual nombre de càrregues positives que negatives).
• El coneixement del pI d'un aminoàcid permet determinar la seva càrrega neta a qualsevol pH.
• Si pH>pI, la càrrega neta és negativa.
• Si pH=pI, la càrrega neta és 0.
• Si pH<pI, la càrrega neta és positiva.

Proteïnes - Generalitats (I)

• Les proteïnes són principis immediats orgànics formats per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen (algunes inclouen sofre).
• Són les macromolècules més abundants a les cèl·lules.
• Existeixen moltes proteïnes diferents, cadascuna amb una funció específica.
• Les proteïnes estan formades per cadenes llargues d’aminoàcids.
• Els aminoàcids són la subunitat bàsica de les proteïnes.
• S’uneixen per enllaç covalent.
• Hi ha 20 aminoàcids diferents.
• La combinació dels 20 aminoàcids permet la formació d'una gran varietat de proteïnes: enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc.
• Els aminoàcids constitueixen el 15% del pes en sec d'una cèl·lula.
• Els aminoàcids tenen un grup carboxíl (-COOH) i un grup amino (-NH2), així com una cadena lateral anomenada grup R.
• El grup R confereix propietats químiques diferencials a cada aminoàcid.
• Molts dels noms dels aminoàcids provenen de la font on es van aïllar: asparagina (espàrrec), glutamat (gluten), tirosina (formatge), glicina (gust dolç).
• Els aminoàcids s'escriuen amb un codi de tres lletres i una lletra.
• El grup R és el que varia entre els diferents aminoàcids.

Isomeria

• La majoria dels aminoàcids, excepte la glicina, tenen un carboni α asimètric o quiral al qual s’uneixen el grup carboxíl i el grup amino.
• Aquesta característica els permet presentar enantiòmers: D i L.
• La forma L és la que s'utilitza per a la síntesi de proteïnes.
• Són estereoisòmers, és a dir, que tenen la mateixa fórmula molecular però diferent disposició espacial.
• Tenen diferent activitat òptica.
• Els enzims són estereoespecífics, per la qual cosa només reconeixen i s'uneixen a L-aminoàcids.

Estereoisòmers D

• Alguns estereoisòmers D formen part de la paret bacteriana de determinades bactèries.
• Aquests són objectiu dels antibiòtics.
• Alguns antibiòtics contenen D-aminoàcids.

Classificació dels aminoàcids

• Els 20 aminoàcids es classifiquen segons el seu grup R, que determina l'estructura 3D de la proteïna.
• A pH fisiològic (7.4) es poden establir 5 grups d’AA depenent del seu grup R:
  • Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics).
  • Grups R polars, sense càrrega neta.
  • Grups R polars amb càrrega positiva.
  • Grups R polars amb càrrega negativa.
  • Grups R apolars aromàtics (hidrofòbics).

Aminoàcids amb cadenes laterals apolars alifàtiques i aromàtiques:

• Hidrofòbics.
• Glicina, cadena lateral –H, és l’aminoàcid més senzill.
• R hidrocarbonada (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina són els BCAA).
• R aromàtica (Prolina, Fenilalanina, Triptòfan).
• R Tioèter, conté S (Metionina, la majoria de proteïnes comencen amb Met).

Aminoàcids amb cadena lateral polar, sense càrrega neta:

• Hidrofílids.
• Formen ponts d’hidrogen.
• Tenen un grup amida en la cadena lateral (Asparagina i Glutamina).
• Asparagina, l’aminoàcid d’unió als sucres (N-glicosilacions).
• Grup SH (tiol) unit al grup metil (Cisteïnes - pont di-Sulfur, estabilitat a E3D. Insulina).

Aminoàcids amb cadenes laterals carregades a pH fisiològic:

• Hidròfils.
• Aminoàcids amb càrrega positiva (+) (Lisina, Arginina i Histidina): tenen un o més grups amino a la cadena lateral.
• Aminoàcids amb càrrega negativa (-) (Aspartat, Glutamat): tenen un grup carboxil a la cadena terminal.

Aminoàcids modificats:

• Diferents dels 20 aminoàcids proteinogènics.
• Apareixen per modificacions químiques dels 20 aminoàcids primaris.
• 4-Hidroxiprolina ha incorporat un OH a la posició 4 (paret de les cèl·lules vegetals i al col·lagen).
• 5-Hidroxilisina, OH a la posició 5, es troba al col·lagen, teixit connectiu dels animals.
• 6-N-Metillisina. Forma part de la Miosina.
• Selenocisteïna. Forma part d'algunes proteïnes.

### Els aminoàcids actuen com a àcids i bases:

• En dissolució aquosa formen ions dipolars anomenats Zwitterió (ió híbrid).
• Aquest zwitterió pot actuar com a àcid-base.
• Els aminoàcids són substàncies anfòteres (ió híbrid).

Corba de Titulació dels aminoàcids:

• Els aminoàcids tenen dos pKa: un del grup carboxílic i un del grup amino.
• Els diferents aminoàcids tenen un pH a qual la seva càrrega és 0 (igual de + que -), aquest és el seu pI = punt isoelèctric.

### Conèixer el pI d'un aminoàcid:

• Permet saber la càrrega neta d'aquell aminoàcid a un pH qualsevol.
• Si pH > pI, la càrrega neta és negativa.
• Si pH = pI, la càrrega neta és 0.
• Si pH < pI, la càrrega neta és positiva.

Explora les característiques i funcions de les proteïnes i els aminoàcids en les cèl·lules. Entén com aquestes macromolècules són fonamentals per a la vida i la seva diversitat. Aprèn sobre la síntesi de proteïnes i la importància dels 20 aminoàcids en la seva formació.