Proteínas y Aminoácidos
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Questions and Answers

¿Qué función cumplen los residuos de aminoácidos en la cadena de proteínas?

Los residuos de aminoácidos forman los eslabones de la cadena peptídica, contribuyendo a la estructura y función de las proteínas.

¿Qué limita la rotación en el plano de la amida de los aminoácidos?

La rotación está limitada por las cadenas laterales unidas al carbono alfa, que dificultan el giro.

¿Cómo se representan los residuos amino y carboxilo en una cadena de aminoácidos?

Se representa el residuo amino libre a la izquierda y el residuo carboxilo libre a la derecha.

¿Qué son las cadenas laterales en el contexto de los aminoácidos?

<p>Las cadenas laterales son grupos químicos que se extienden desde los átomos de carbono en la cadena de aminoácidos.</p> Signup and view all the answers

¿Qué importancia tiene la orientación de los planos de la amida en las proteínas?

<p>La orientación de los planos afecta los ángulos entre los residuos de aminoácidos, impactando la estructura tridimensional de la proteína.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se estabiliza la estructura de los enlaces peptídicos en una cadena polipeptídica?

<p>La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de aminoácidos de diferentes segmentos de la cadena.</p> Signup and view all the answers

Si una hélice tiene 54 nm de longitud, ¿qué se puede inferir sobre el número de aminoácidos que contiene?

<p>La hélice contendrá aproximadamente entre 18 y 20 aminoácidos, según el tamaño de cada uno.</p> Signup and view all the answers

¿Cuántas proteínas diferentes se podrían construir a partir de 100 aminoácidos utilizando 20 aminoácidos proteicos?

<p>Se podrían construir $20^{100}$ proteínas diferentes.</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica distingue a la hélice del colágeno en comparación con otras hélices polipeptídicas?

<p>La hélice del colágeno está formada por tres cadenas peptídicas que se arrollan entre sí.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se representan las hélices y las secuencias con estructura beta en diagramas estructurales de proteínas?

<p>Las hélices se representan como tales, mientras que las estructuras beta se muestran con flechas que indican el sentido N-C.</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles son las estructuras supersecundarias en las proteínas globulares?

<p>Son agrupaciones de a-hélices y estructuras beta que se combinan para formar conformaciones más complejas.</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipos de estructura secundaria son las más comunes en proteínas?

<p>Las estructuras más comunes son las hélices alfa y las estructuras beta.</p> Signup and view all the answers

¿Qué indica la dirección de las flechas en la representación de estructuras beta?

<p>La dirección de las flechas indica el sentido de la secuencia de aminoácidos, desde el extremo N-terminado al extremo C-terminado.</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles son las interacciones no covalentes principales que pueden establecerse entre las cadenas laterales de aminoácidos?

<p>Las interacciones principales son los puentes de hidrógeno, interacciones de van der Waals, interacciones electrostáticas y las interacciones hidrofóbicas.</p> Signup and view all the answers

¿Qué rol juegan los puentes de hidrógeno en la estructura de las proteínas?

<p>Los puentes de hidrógeno actúan como fuerzas intermoleculares que estabilizan la estructura secundaria de las proteínas al permitir interacciones entre grupos funcionales.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo contribuyen las interacciones hidrofóbicas a la estructura terciaria de una proteína?

<p>Las interacciones hidrofóbicas contribuyen al plegamiento de la cadena polipeptídica, evitando la exposición de los grupos hidrofóbicos al entorno acuoso, lo que ayuda a estabilizar la estructura terciaria.</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipos de grupos químicos pueden participar en interacciones de van der Waals y cómo se caracterizan?

<p>Los grupos no cargados pueden participar en interacciones de van der Waals, que son muy débiles y dependen de desplazamientos electrónicos temporales.</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácidos son mencionados como capaces de formar puentes de hidrógeno a través de sus grupos funcionales?

<p>Se mencionan la asparagina, la glutamina, la serina y la treonina por sus grupos funcionales que pueden actuar como donadores y aceptores de hidrógeno.</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el componente principal del grupo hemo responsable de la adsorción de oxígeno?

<p>El átomo de hierro.</p> Signup and view all the answers

¿Por qué los aminoácidos apolares tienden a interaccionar entre sí en lugar de con el agua?

<p>Los aminoácidos apolares tienden a interaccionar entre sí para evitar el contacto con el agua, ya que el agua es un medio polar.</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel desempeñan las proteínas de reserva en el organismo?

<p>Almacenan aminoácidos para el crecimiento y la reparación de estructuras.</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica de los grupos apolares los hace incapaces de interaccionar con el agua?

<p>Los grupos apolares carecen de carga eléctrica, lo que les impide interactuar con el agua, que es polar.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se relacionan las enzimas con los ligandos?

<p>Las enzimas se unen a un ligando llamado sustrato y catalizan su transformación química.</p> Signup and view all the answers

¿Qué influencia tienen los dobles enlaces conjugados en las proteínas que contienen el grupo hemo?

<p>Explican el color rojo de estas proteínas.</p> Signup and view all the answers

¿Qué es un puente disulfuro y cómo se forma?

<p>Un puente disulfuro es un enlace covalente que se forma entre dos residuos de cisteína mediante la oxidación de sus grupos tioles.</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el proceso químico que lleva a la formación de un puente disulfuro?

<p>El proceso implica la oxidación de dos grupos tioles en cisteínas: R-SH + R'-SH → R-S-S-R'.</p> Signup and view all the answers

¿Qué función tienen las proteínas reguladoras en las células?

<p>Interaccionan con ligandos para activar procesos celulares específicos.</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la importancia de la interacción específica entre las proteínas y sus ligandos?

<p>Es fundamental para el desempeño de la función biológica de la proteína.</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel juegan las interacciones no covalentes en la estructura de las proteínas?

<p>Las interacciones no covalentes, como las interacciones hidrofóbicas, son clave para determinar la conformación y estabilidad de las proteínas.</p> Signup and view all the answers

¿Qué son los residuos de cisteína y por qué son significativos en la bioquímica?

<p>Los residuos de cisteína son aminoácidos que contienen azufre y son significativos debido a su capacidad para formar puentes disulfuro.</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedades de interés derivan de la estructura de las proteínas?

<p>Las propiedades relacionadas con su función biológica y su capacidad de interacción.</p> Signup and view all the answers

¿Qué se entiende por 'proteínas activas' según el texto?

<p>Son aquellas que desempeñan múltiples funciones biológicas en el organismo.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo afecta el entorno acuoso a las interacciones entre los aminoácidos apolares?

<p>El entorno acuoso provoca que los aminoácidos apolares se reúnan entre sí para minimizar la exposición al agua.</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la importancia de las interacciones entre grupos apolares para las proteínas?

<p>Las interacciones entre grupos apolares son cruciales para la formación de la estructura tridimensional de las proteínas.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo afecta el pH del medio a la carga eléctrica neta de las proteínas?

<p>El pH del medio determina la ionización de los aminoácidos en las proteínas, alterando así su carga eléctrica neta.</p> Signup and view all the answers

¿Qué diferencia hay entre las proteínas estructurales y globulares en términos de solubilidad?

<p>Las proteínas estructurales son generalmente insolubles en agua, mientras que las globulares son solubles debido a su configuración hidrofílica en la superficie.</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de la presencia de aminoácidos polares y apolares en la solubilidad de una proteína?

<p>Una mayor proporción de aminoácidos polares aumenta la solubilidad de la proteína en agua, a diferencia de los apolares que la reducen.</p> Signup and view all the answers

Define el 'punto isoeléctrico' en el contexto de las proteínas.

<p>El punto isoeléctrico es el pH en el que una proteína tiene carga eléctrica neta cero, lo que afecta su solubilidad.</p> Signup and view all the answers

¿Qué importancia tienen las cadenas laterales de los aminoácidos en la formación de estructuras proteicas?

<p>Las cadenas laterales afectan la interacción y el plegamiento de las proteínas, determinando su estructura y función.</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Residuos de aminoácidos

Moléculas que se unen para formar una cadena polipeptídica, con cadenas laterales como ramificaciones.

Plano de la amida

Plano que contiene los cuatro átomos involucrados en el enlace peptídico (C, O, N, H).

Enfoque de representación de polipéptidos

En la representación de polipéptidos, se indica el residuo amino libre a la izquierda y el carboxilo libre a la derecha.

Rotación de los planos de la amida

Los planos de la amida pueden rotar, pero no de forma completamente libre, afectada por cadenas laterales de los aminoácidos.

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Estructura de los Polipéptidos

Los polipéptidos adquieren una estructura de planos sucesivos que forman ángulos variables y que dan lugar a las cadenas laterales químicas de los aminoácidos.

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Interacciones no covalentes entre aminoácidos

Fuerzas débiles entre cadenas laterales de aminoácidos que estabilizan la estructura de las proteínas, incluyendo puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, de van der Waals e hidrofóbicas.

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Puentes de hidrógeno

Atracción entre un átomo de hidrógeno con carga parcial positiva y un átomo electronegativo (como oxígeno o nitrógeno), cruciales para la estructura secundaria y terciaria de las proteínas.

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Interacciones electrostáticas

Fuerzas de atracción o repulsión entre grupos con carga opuesta (iones) en las cadenas laterales de los aminoácidos.

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Interacciones de Van der Waals

Atracciones débiles entre grupos químicos no cargados, pero que se polarizan temporalmente.

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Interacciones hidrofóbicas

La tendencia de las moléculas hidrofóbicas a agruparse en un ambiente acuoso, influenciando la estructura tridimensional de las proteínas.

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Enlaces Peptídicos

Conexiones químicas entre aminoácidos adyacentes en una proteína.

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Estructura Secundaria (Zig-zag)

Formación espacial de una secuencia de aminoácidos determinada por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.

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Puentes de Hidrógeno

Atracción débil entre átomos de hidrógeno y átomos electronegativos (como oxígeno o nitrógeno).

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Hélice a (alfa)

Estructura secundaria en forma de hélice donde los aminoácidos se disponen en espiral.

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Estructura supersecundaria

Combinación de estructuras secundarias (como hélices alfa y hojas beta) que forman un motivo específico dentro de una proteína.

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Colágeno

Proteína estructural abundante en tejido conectivo, con una estructura helicoidal triple.

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Proteínas de 100 aminoácidos

El número posible de proteínas diferentes que pueden formarse con 100 aminoácidos y 20 tipos de aminoácidos.

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Número de Aminoácidos en Hélice (54 nm)

Cantidad de aminoácidos que conforman una hélice que mide 54 nm.

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Número de Vueltas en Hélice (54 nm)

Número de veces que la hélice se enrolla a lo largo de la longitud especificada.

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Interacciones hidrofóbicas de aminoácidos

Los aminoácidos apolares tienden a agruparse entre sí para evitar el contacto con el agua, ocultándose de ella.

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Puente disulfuro

Enlace covalente que se forma entre dos residuos de cisteína, mediante la oxidación de sus grupos tiol.

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Aminoácidos apolares

Aminoácidos con cadenas laterales sin carga eléctrica y que no interactúan con el agua.

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Importancia de interacciones no covalentes

Contribuyen a la estructura tridimensional de las proteínas y la estabilidad de las mismas.

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Oxidación de tioles

Proceso donde dos grupos tiol reaccionan para formar un enlace disulfuro.

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Punto isoeléctrico de las proteínas

El pH al cual una proteína tiene carga neta cero.

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Solubilidad de las proteínas en agua

Depende del balance entre aminoácidos polares e apolares en la proteína.

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Aminoácidos ionizables

Aminoácidos con cadenas laterales que pueden ganar o perder protones, alterando su carga según el pH.

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Proteínas globulares

Proteínas con forma esférica, generalmente solubles en agua.

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Proteínas fibrilares

Proteínas con forma alargada, generalmente insolubles en agua.

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pH y carga eléctrica de las proteínas

El pH del medio afecta la carga eléctrica neta de la proteína.

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Grupo hemo

Grupo químico que contiene hierro y está presente en algunas proteínas, responsable del color rojo y de la capacidad de absorber oxígeno.

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Doble enlace conjugado

Serie de enlaces dobles alternados en una molécula, responsable de las propiedades ópticas, como el color.

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Proteínas

Macromoléculas importantes que realizan diversas funciones en el organismo

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Enzimas

Proteínas que catalizan reacciones químicas en el organismo.

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Proteínas reguladoras

Proteínas que controlan procesos celulares en el organismo.

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Ligando

Molécula que se une a una proteína para que esta pueda realizar su función.

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Estructura de las proteínas

Organización de la cadena polipeptídica de una proteína, que afecta a sus características y función.

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Color rojo de las proteínas

Resultado de dobles enlaces conjugados y la presencia de hierro en el grupo hemo.

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Proteína activa

Tipo de proteína que para desempeñar su función precisa interactuar con otro elemento (ligando).

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Almacen de Aminoácidos

Componentes de reserva de aminoácidos esenciales que el organismo utiliza durante el crecimiento o reparación de estructuras.

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Study Notes

Proteínas

  • Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células.
  • Constituyen aproximadamente la mitad del peso seco de muchos organismos.
  • Se expresan mayoritariamente a partir de la información genética.
  • Existen miles de proteínas con funciones diversas, incluyendo enzimas, transportadoras, reguladoras, contráctiles e inmunoglobulinas.
  • Están compuestas por 20 aminoácidos básicos.
  • La variabilidad de las proteínas se define por la secuencia de estos aminoácidos.
  • Pueden unirse a otros compuestos para formar moléculas complejas.
  • El análisis de proteínas en la sangre es crucial en el diagnóstico clínico.
  • La concentración de ciertas proteínas en sangre puede variar dentro de límites específicos en personas sanas.

Aminoácidos

  • Son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas.
  • La hidrólisis de las proteínas produce aminoácidos.
  • Tienen un grupo ácido carboxílico (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
  • La fórmula general de un aminoácido incluye un carbono central (α) unido a un H, un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral (R).
  • La cadena lateral (R) varía, lo que distingue los 20 tipos diferentes de aminoácidos.
  • Pueden clasificarse en distintas categorías según las características de su cadena lateral.

Péptidos

  • Se forman por la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
  • La unión se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido siguiente.
  • Los dipéptidos son la unión de dos aminoácidos.
  • Tripéptidos son la unión de tres aminoácidos.
  • Oligopéptidos son unión de un número moderado de aminoácidos.
  • Polipéptidos son la unión de muchos aminoácidos.

Estructura de las proteínas

  • Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
  • Estructura secundaria: Disposición espacial de la cadena polipeptídica, como hélice α o lámina β. Se estabiliza por puentes de hidrógeno.
  • Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional complejo de la cadena polipeptídica. Se estabiliza por interacciones entre los aminoácidos como puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas e interacciones electrostáticas.
  • Estructura cuaternaria: Organización de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional.

Propiedades de las proteínas

  • Especificidad: Las proteínas tienen una forma y estructura que permite interaccionar con moléculas específicas, como sustratos de enzimas o ligandos.
  • Solubilidad: Muchas proteínas son solubles en agua, en función de la naturaleza de sus aminoácidos (polares / no polares).
  • Comportamiento ácido-base: Las proteínas muestran un comportamiento ácido-base debido a los grupos amino y carboxilo ionizables presentes en algunos aminoácidos.
  • Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional nativa de una proteína, generalmente irreversible. Pueden ser inducidas por factores como el calor extremo, cambios de pH y ciertos compuestos químicos.

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Description

Este cuestionario explora la importancia de las proteínas y los aminoácidos en los organismos vivos. Aprenderás sobre la constitución, funciones, y el papel de las proteínas en el diagnóstico clínico. Además, descubrirás la estructura básica de los aminoácidos y su relación con las proteínas.

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