Proteínas y Aminoácidos

Los residuos de aminoácidos forman los eslabones de la cadena peptídica, contribuyendo a la estructura y función de las proteínas.

La rotación está limitada por las cadenas laterales unidas al carbono alfa, que dificultan el giro.

Se representa el residuo amino libre a la izquierda y el residuo carboxilo libre a la derecha.

<p>Las cadenas laterales son grupos químicos que se extienden desde los átomos de carbono en la cadena de aminoácidos.</p> Signup and view all the answers

<p>La orientación de los planos afecta los ángulos entre los residuos de aminoácidos, impactando la estructura tridimensional de la proteína.</p> Signup and view all the answers

<p>La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de aminoácidos de diferentes segmentos de la cadena.</p> Signup and view all the answers

<p>La hélice contendrá aproximadamente entre 18 y 20 aminoácidos, según el tamaño de cada uno.</p> Signup and view all the answers

<p>Se podrían construir $20^{100}$ proteínas diferentes.</p> Signup and view all the answers

<p>La hélice del colágeno está formada por tres cadenas peptídicas que se arrollan entre sí.</p> Signup and view all the answers

<p>Las hélices se representan como tales, mientras que las estructuras beta se muestran con flechas que indican el sentido N-C.</p> Signup and view all the answers

<p>Son agrupaciones de a-hélices y estructuras beta que se combinan para formar conformaciones más complejas.</p> Signup and view all the answers

<p>Las estructuras más comunes son las hélices alfa y las estructuras beta.</p> Signup and view all the answers

<p>La dirección de las flechas indica el sentido de la secuencia de aminoácidos, desde el extremo N-terminado al extremo C-terminado.</p> Signup and view all the answers

<p>Las interacciones principales son los puentes de hidrógeno, interacciones de van der Waals, interacciones electrostáticas y las interacciones hidrofóbicas.</p> Signup and view all the answers

<p>Los puentes de hidrógeno actúan como fuerzas intermoleculares que estabilizan la estructura secundaria de las proteínas al permitir interacciones entre grupos funcionales.</p> Signup and view all the answers

<p>Las interacciones hidrofóbicas contribuyen al plegamiento de la cadena polipeptídica, evitando la exposición de los grupos hidrofóbicos al entorno acuoso, lo que ayuda a estabilizar la estructura terciaria.</p> Signup and view all the answers

<p>Los grupos no cargados pueden participar en interacciones de van der Waals, que son muy débiles y dependen de desplazamientos electrónicos temporales.</p> Signup and view all the answers

<p>Se mencionan la asparagina, la glutamina, la serina y la treonina por sus grupos funcionales que pueden actuar como donadores y aceptores de hidrógeno.</p> Signup and view all the answers

<p>El átomo de hierro.</p> Signup and view all the answers

<p>Los aminoácidos apolares tienden a interaccionar entre sí para evitar el contacto con el agua, ya que el agua es un medio polar.</p> Signup and view all the answers

<p>Almacenan aminoácidos para el crecimiento y la reparación de estructuras.</p> Signup and view all the answers

<p>Los grupos apolares carecen de carga eléctrica, lo que les impide interactuar con el agua, que es polar.</p> Signup and view all the answers

<p>Las enzimas se unen a un ligando llamado sustrato y catalizan su transformación química.</p> Signup and view all the answers

<p>Explican el color rojo de estas proteínas.</p> Signup and view all the answers

<p>Un puente disulfuro es un enlace covalente que se forma entre dos residuos de cisteína mediante la oxidación de sus grupos tioles.</p> Signup and view all the answers

<p>El proceso implica la oxidación de dos grupos tioles en cisteínas: R-SH + R'-SH → R-S-S-R'.</p> Signup and view all the answers

<p>Interaccionan con ligandos para activar procesos celulares específicos.</p> Signup and view all the answers

<p>Es fundamental para el desempeño de la función biológica de la proteína.</p> Signup and view all the answers

<p>Las interacciones no covalentes, como las interacciones hidrofóbicas, son clave para determinar la conformación y estabilidad de las proteínas.</p> Signup and view all the answers

<p>Los residuos de cisteína son aminoácidos que contienen azufre y son significativos debido a su capacidad para formar puentes disulfuro.</p> Signup and view all the answers

<p>Las propiedades relacionadas con su función biológica y su capacidad de interacción.</p> Signup and view all the answers

<p>Son aquellas que desempeñan múltiples funciones biológicas en el organismo.</p> Signup and view all the answers

<p>El entorno acuoso provoca que los aminoácidos apolares se reúnan entre sí para minimizar la exposición al agua.</p> Signup and view all the answers

<p>Las interacciones entre grupos apolares son cruciales para la formación de la estructura tridimensional de las proteínas.</p> Signup and view all the answers

<p>El pH del medio determina la ionización de los aminoácidos en las proteínas, alterando así su carga eléctrica neta.</p> Signup and view all the answers

<p>Las proteínas estructurales son generalmente insolubles en agua, mientras que las globulares son solubles debido a su configuración hidrofílica en la superficie.</p> Signup and view all the answers

<p>Una mayor proporción de aminoácidos polares aumenta la solubilidad de la proteína en agua, a diferencia de los apolares que la reducen.</p> Signup and view all the answers

<p>El punto isoeléctrico es el pH en el que una proteína tiene carga eléctrica neta cero, lo que afecta su solubilidad.</p> Signup and view all the answers

<p>Las cadenas laterales afectan la interacción y el plegamiento de las proteínas, determinando su estructura y función.</p> Signup and view all the answers