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Questions and Answers
¿Cuál es la función principal de la peptidasa señal en el RER?
¿Qué ocurre con la región proteica que queda detrás de la secuencia de parada de la transferencia?
¿Cuál es la función de las glucosidasas en el proceso de glucosilación en el RER?
¿Qué papel desempeñan las chaperonas en el RER?
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¿Qué compuesto es utilizado para la transferencia del oligosacárido de 14 residuos en el RER?
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¿Qué sucede después de la eliminación de las dos primeras moléculas de glucosa del oligosacárido?
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¿Cuál de las siguientes enzimas es un ejemplo de chaperona en el RER?
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¿Cuál es el resultado de la correcta formación de la estructura tridimensional de una proteína?
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¿Cuál es la función principal de la glucosa 6-fosfatasa en el metabolismo?
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¿Qué función tienen las bombas Ca2+ ATPasas en el REL?
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¿En qué parte del aparato de Golgi ocurre la maduración de proteínas?
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¿Qué tipo de enzimas se encuentran en la cisterna Medial del Golgi?
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¿Cuál de las siguientes funciones no es realizada por el REL?
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¿Cuál es la respuesta celular que se activa ante la presencia de proteínas mal plegadas?
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¿Qué rol desempeña la chaperona BiP en el retículo endoplásmico?
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¿Cuál es la función principal del retículo endoplásmico liso?
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¿Qué compuestos se forman a partir del ácido fosfatídico en el citoplasma?
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¿Qué enzimas se agrupan en la familia de citocromos P450?
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¿Cuál es el resultado de la acción de las escramblasas en el retículo endoplásmico liso?
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¿Qué ocurre con las proteínas que no logran plegarse correctamente?
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En condiciones de estrés en el hepatocito, ¿qué organelo se desarrolla significativamente?
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¿Cuál es la vía de comunicación del Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) al Aparato de Golgi?
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Los lisosomas secundarios se forman a partir de:
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¿Qué tipo de digestión intracelular se refiere a la digestión de componentes provenientes del exterior celular?
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¿Cuál es el marcador universal de los lisosomas?
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Las vesículas de secreción que reponen la membrana plasmática provienen del:
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¿Cuál es una característica de los lisosomas primarios?
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¿Qué tipo de digestión permite a la célula digerir sus propios gránulos de secreción?
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¿Qué función tienen las proteínas transportadoras en los lisosomas?
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¿Cuál es el principal propósito del ácido siálico en las macromoléculas procesadas en el Aparato de Golgi?
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¿Qué tipo de glucosilación ocurre exclusivamente en el Aparato de Golgi?
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¿Cuál es la función del marcador manosa-6-fosfato (M6P) en las proteínas?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe el destino de las proteínas del Aparato de Golgi?
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¿Qué ocurre con la pre-proinsulina tras su traducción en el RER?
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¿Cuál es una de las características de los complejos glucosilados en el Aparato de Golgi?
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¿Cómo se procesan las hormonas y neurotransmisores en el Aparato de Golgi?
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¿Cuál es el significado de las vesículas revestidas de clatrina que emergen del TGN?
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Study Notes
Localización y Orientación de Proteínas en el RER
- Algunas proteínas, además del péptido señal en el dominio N-terminal, poseen una secuencia de parada de la transferencia en una región interna.
- La proteína continúa traduciéndose, pero la región que queda por detrás de la secuencia de parada de la transferencia queda orientada hacia el lado citoplasmático.
Glucosilación de Proteínas en el RER
- Las proteínas glucosiladas en el RER sufren una transferencia de un oligosacárido de 14 residuos.
- Se forma en el lado citosólico de la membrana del RER mediante la actividad de enzimas sobre un lípido llamado dolicol-difosfato.
- Tras la transferencia del oligosacárido se produce una eliminación de algunos azúcares:
- Un residuo de glucosa.
- Dos de glucosa.
- Uno de manosa.
- Posteriormente será modificado en el Aparato de Golgi.
Plegamiento de Proteínas en el RER
- El RER cuenta con la participación de enzimas y chaperonas para un correcto plegamiento de proteínas:
- Enzimas, como la isomerasa de puentes disulfuro.
- Chaperonas como la BiP, la calnexina (proteína de membrana) y la calreticulina (soluble).
- Tras la eliminación de las dos primeras moléculas de glucosa del oligosacárido, las proteínas del RER se unen a calreticulina, que favorece el plegamiento y elimina el tercer residuo de glucosa.
- La proteína es reconocida por sensores de plegamiento:
- Correctamente plegada y continúa su ruta normal.
- Incorrectamente plegada y sea reglucosilada para volver a ser reconocida por la calreticulina e intentar de nuevo el plegamiento.
- La falta de plegamiento no se puede resolver y se degrada.
Degradación de Proteínas
- Situaciones de estrés celular desencadenan la respuesta celular UPR (respuesta ante proteínas mal plegadas).
- La chaperona BiP actúa como sensor del estado general del plegamiento proteico, induciendo la UPR.
Retículo Endoplasmatico Liso
- No presenta ribosomas.
- Los elementos membranosos son fundamentalmente túbulos.
- Posee una composición distinta de la membrana (mayor porcentaje de lípidos).
- Sus funciones están relacionadas principalmente con la síntesis de lípidos y derivados lipídicos.
Síntesis de Lípidos
- Dos ácidos grasos unidos a coenzima A (CoA) se unen al glicerol 3-fosfato, formando el ácido fosfatídico, que se inserta en la membrana del REL.
- Una fosfatasa convierte el ácido fosfatídico en diacilglicerol (DAG).
- Se produce la unión de los grupos de cabeza polares al DAG, formándose la fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina y fosfatidilserina.
- Las enzimas llamadas escrablasas redistribuyen los lípidos en ambas hemimembranas.
Detoxificación de Sustancias Liposolubles
- En los hepatocitos, cuando hay altas dosis de sustancias tóxicas, se observa un REL muy desarrollado con presencia de enzimas detoxificantes: Familia de los citocromos P450.
- La actividad de estas enzimas incluye oxidación, hidrólisis o reducción de las sustancias que tienen que ser modificadas químicamente para reducir su toxicidad.
Participación en el Metabolismo del Glucógeno
- En el lado citosólico de la membrana del REL se encuentra la enzima glucosa 6-fosfatasa, que hidroliza la glucosa-6-fosfato produciendo glucosa libre.
Almacenamiento de Calcio
- El REL posee bombas Ca2+ ATPasas que introducen Ca2+ en su interior en contra de gradiente.
- El REL actúa como reservorio intracelular de Ca2+.
Aparato de Golgi
- Está muy desarrollado en células productoras de glucoproteínas y proteoglucanos.
Maduración de Proteínas
- La maduración proteica está polarizada hacia la cara Trans del Golgi :
- CGN (Cis-Golgi Network): Enzimas que transfieren grupos fosfato.
- Cisterna Cis: Enzimas que eliminan residuos de manosa.
- Cisternas Mediales: Se añade N-acetilglucosamina.
- Cisternas Trans: Galactosa y ácido siálico.
- TGN (Trans-Golgi Network): Enzimas que transfieren grupos sulfato.
Glucosilación en el Aparato de Golgi
- Se eliminan algunos de sus radicales glucídicos y se añaden otros, se clasifican en grupos:
- Ricos en manosa.
- Contienen manosa y N-acetilglucosamina.
- Complejos.
- Híbridos.
O-Glucosilación
- Se unen azúcares a un grupo OH de los aminoácidos.
- Da lugar a cadenas cortas de azúcares.
Marcaje Enzimas Lisosómicas
- La manosa-6-fosfato (M6P) constituye un marcaje de las proteínas cuyo destino es el lisosoma.
- Las hidrolasas lisosómicas marcadas son reconocidas por receptores de M6P presentes en el TGN.
Distribución de Macromoléculas
- El aparato de Golgi es un compartimento clasificador del cual emergen vesículas con diferentes destinos celulares:
- Destinadas a la membrana plasmática.
- Expulsadas al exterior.
- Proteínas residentes del Aparato de Golgi.
- Destinadas a lisosomas.
Fragmentación y Condensación
- Algunas hormonas y neurotransmisores son sintetizados en forma inactiva y deben sufrir fragmentaciones para ser funcionales.
Tráfico Vesicular y Formación de Vesículas de Secreción
- Vías de comunicación:
- Del RER al Aparato de Golgi: COP II.
- Del Aparato de Golgi al RER: COP I.
- A través del Golgi:
- Transporte vesicular.
- Progresión de las cisternas.
- Del Aparato de Golgi a la membrana plasmática:
- Reponer la membrana pérdida.
- Vía secretora constitutiva.
- Vía secretora regulada.
Transporte del Aparato de Golgi a la Membrana
- Vía Secretora Constitutiva: Se libera continuamente hacia el exterior.
- Vía secretora regulada: Requiere una señal específica para su liberación.
Lisosomas
- Tipos de lisosomas:
- Primarios: No han digerido nada.
- Secundarios: Se forman de la unión con los endosomas tardíos.
- Son especialmente abundantes en células con función fagocítica: leucocitos polimorfonucleares, macrófagos, osteoclastos.
- Contienen 40 tipos de enzimas hidrolasas ácidas.
- PH en su interior es de 5.0.
- MARCADOR UNIVERSAL DE LOS LISOSOMAS: FOSFATASA ÁCIDA.
- Contiene proteínas transportadoras (transportar al citosol).
Tipos de Digestión Intracelular:
- Heterofagia: Los sustratos que se digieren provienen del exterior celular.
- Autofagia: Digestión de los propios componentes celulares.
- Crinofagia: Digestión de los propios gránulos de secreción.
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Description
Este cuestionario trata sobre la localización, glucosilación y plegamiento de proteínas en el retículo endoplasmático rugoso (RER). A través de diversas preguntas, se examinan los procesos de transferencia de proteínas y los cambios que sufren antes de llegar al Aparato de Golgi. Es fundamental para entender la biología celular y la síntesis de proteínas.
