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Questions and Answers
Il pKa del gruppo amminico è uguale a 2.
Il pKa del gruppo amminico è uguale a 2.
False
A pH bassi prevalgono delle cariche negative.
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False
Nella forma zwitterionica la carica netta è sempre positiva.
Nella forma zwitterionica la carica netta è sempre positiva.
False
Il punto isoelettrico è il valore di pH in cui la somma algebrica delle cariche presenti è sempre positiva.
Il punto isoelettrico è il valore di pH in cui la somma algebrica delle cariche presenti è sempre positiva.
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Gli amminoacidi che hanno R carico positivamente sono solo la lisina e l’istidina.
Gli amminoacidi che hanno R carico positivamente sono solo la lisina e l’istidina.
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Tutti gli amminoacidi hanno solo due gruppi che possono assumere carica.
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Il gruppo carbossilico diventa NH3+ quando protona.
Il gruppo carbossilico diventa NH3+ quando protona.
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Il punto isoelettrico è sempre uguale a 7.
Il punto isoelettrico è sempre uguale a 7.
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Nella struttura terziaria la stabilizzazione avviene solo tramite interazioni deboli non covalenti.
Nella struttura terziaria la stabilizzazione avviene solo tramite interazioni deboli non covalenti.
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La stabilità della struttura quaternaria è conferita solo dalle forze di van der Waals.
La stabilità della struttura quaternaria è conferita solo dalle forze di van der Waals.
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Il ponte disolfuro è un esempio di legame covalente.
Il ponte disolfuro è un esempio di legame covalente.
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La sequenza di amminoacidi determina solo la struttura secondaria.
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L'esperimento di Christian Anfinsen ha permesso di evidenziare la stabilità della struttura quaternaria.
L'esperimento di Christian Anfinsen ha permesso di evidenziare la stabilità della struttura quaternaria.
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La ribonucleasi è un enzima costituito da due catene polipeptidiche.
La ribonucleasi è un enzima costituito da due catene polipeptidiche.
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I legami idrogeno sono esclusivi della struttura secondaria.
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Le interazioni ioniche sono importanti solo per la struttura quaternaria.
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Il punto isoelettrico di un amminoacido dipende solo dal valore di pKa del gruppo carbossilico.
Il punto isoelettrico di un amminoacido dipende solo dal valore di pKa del gruppo carbossilico.
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Gli amminoacidi con catena laterale non ionizzabile hanno un punto isoelettrico che è la media aritmetica dei valori di pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico.
Gli amminoacidi con catena laterale non ionizzabile hanno un punto isoelettrico che è la media aritmetica dei valori di pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico.
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La lisina è un amminoacido con catena laterale ionizzabile negativamente.
La lisina è un amminoacido con catena laterale ionizzabile negativamente.
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Il gruppo amminico di un amminoacido è nella forma NH3+ a pH molto basso.
Il gruppo amminico di un amminoacido è nella forma NH3+ a pH molto basso.
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La catena laterale dell'istidina può diventare carica negativamente.
La catena laterale dell'istidina può diventare carica negativamente.
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Il gruppo carbossilico è il primo a deprotonare aumentando il pH.
Il gruppo carbossilico è il primo a deprotonare aumentando il pH.
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Il pKa della catena laterale dell'istidina è uguale a 2,34.
Il pKa della catena laterale dell'istidina è uguale a 2,34.
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Gli amminoacidi con catena laterale ionizzabile possono essere considerati triprotici.
Gli amminoacidi con catena laterale ionizzabile possono essere considerati triprotici.
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Le conformazioni verso cui gli amminoacidi tendono sono assolute.
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La struttura primaria delle proteine è caratterizzata da ripiegamenti e anse.
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La struttura quaternaria delle proteine è caratterizzata da una sola unità proteica costituente.
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I foglietti β sono strutture secondarie che si verificano in tutte le proteine.
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Le strutture supersecondarie sono caratterizzate da ripiegamenti della catena polipeptidica che permettono la formazione delle strutture secondarie.
Le strutture supersecondarie sono caratterizzate da ripiegamenti della catena polipeptidica che permettono la formazione delle strutture secondarie.
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La struttura secondaria delle proteine è influenzata dalle limitazioni di tipo conformazionale.
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Il morbo della mucca pazza è causato dall'errato ripiegamento di una porzione di una proteina.
Il morbo della mucca pazza è causato dall'errato ripiegamento di una porzione di una proteina.
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I loop sono strutture secondarie che si verificano quando la catena polipeptidica è allineata in modo parallelo.
I loop sono strutture secondarie che si verificano quando la catena polipeptidica è allineata in modo parallelo.
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La denaturazione dell'enzima comporta la formazione di ponti disolfuro.
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La struttura terziaria della proteina è contenuta nella struttura primaria.
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La forma di catena libera della proteina è funzionale.
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La rimozione di un solo agente denaturante è sufficiente per permettere la riorganizzazione corretta della proteina.
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I chaperoni sono proteine che aiutano la formazione di aggregati proteici.
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La struttura primaria della proteina determina la struttura terziaria.
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La denaturazione della proteina comporta la rottura di tutte le interazioni di tipo debole non covalente.
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La proteina denaturata può riorganizzarsi spontaneamente nella sua struttura iniziale.
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Study Notes
Proprietà degli amminoacidi
- Il pKa del gruppo carbossilico si localizza intorno a valori di pH uguali a 2, mentre quello del gruppo amminico si trova a pH molto più alti, nell'intorno di 9.
- A pH molto bassi prevale la carica positiva, mentre a pH molto alti prevale la carica negativa.
- Nella forma zwitterionica, la carica tende a zero.
Punto isoelettrico (PI)
- Il punto isoelettrico è il valore di pH in corrispondenza del quale la somma algebrica delle cariche presenti va perfettamente a zero.
- A pH diverso dal punto isoelettrico, si hanno cariche positive o negative che aumentano di intensità man mano che ci si allontana dal punto isoelettrico.
Determinazione del punto isoelettrico degli amminoacidi
- Tutti gli amminoacidi hanno due gruppi che possono assumere carica: il gruppo amminico e il gruppo carbossilico.
- Alcuni amminoacidi hanno anche una catena laterale che può assumere carica (ad esempio, lisina, arginina, istidina e acido aspartico).
- Il punto isoelettrico si trova nel valore medio tra i valori di pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico.
Struttura delle proteine
- Le proteine hanno varie strutture: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
- La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi che compongono la proteina.
- La struttura secondaria si riferisce alle configurazioni locali della catena polipeptidica, come ad esempio gli α-eli e i β-foglietti.
- La struttura terziaria è la struttura tridimensionale della proteina, che risulta dalla interazione dei residui di amminoacidi.
- La struttura quaternaria è la struttura delle proteine formate da più di una catena polipeptidica.
Esperimento di Christian Anfinsen
- L'esperimento dimostrò che la sequenza di amminoacidi determina la struttura terziaria della proteina e che la struttura terziaria è l'elemento determinante della funzionalità.
- La stabilità della struttura terziaria è conferita da un mix di interazioni diverse, come legami idrogeno, forze di van der Waals, interazioni idrofobiche e interazioni ioniche.
Chaperoni
- I chaperoni sono proteine che aiutano le catene polipeptidiche a organizzarsi correttamente nella loro struttura terziaria e quaternaria, bloccando la formazione di aggregati proteici con struttura scorretta.
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Description
Descrizione delle proprietà chimiche degli amminoacidi, inclusi i valori di pH e le cariche elettriche. Quiz per verificare la conoscenza delle proprietà chimiche degli amminoacidi.
