Proceso de Gelatinización del Almidón
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Questions and Answers

¿Cuál es el objetivo principal del proceso de gelatinización del almidón?

  • Producción de dextrinas
  • Aumentar la viscosidad del almidón gelatinizado (correct)
  • Reducir la accesibilidad de las enzimas
  • Acelerar la cristalización del almidón

¿A qué temperatura comienza el proceso de gelatinización del almidón?

  • 20-30ºC
  • 20-50ºC (correct)
  • 60-70ºC
  • 50-60ºC

¿Qué efecto tiene la temperatura sobre el proceso de isomerización?

  • Acelera la hidrólisis del almidón
  • No tiene efecto en la producción de enzimas
  • Varía según el equilibrio entre proceso y estabilidad enzimática (correct)
  • Aumenta la producción de fructosa

¿Qué compuestos se producen tras la sacarificación del almidón?

<p>Dextrinas y maltosa (A)</p> Signup and view all the answers

Durante la gelatinización, ¿qué ocurre con los gránulos de almidón?

<p>Se hinchan y rompen (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlaces se encuentran en la amilopectina además de los alfa 1-4?

<p>Alfa 1-6 (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de las ramificaciones en la amilopectina?

<p>Se producen cada 20 o 30 glucosas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué estructura forman las cadenas de almidón al asociarse?

<p>Una doble hélice (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se organizan las moléculas de amilopectina y amilosa en los gránulos de almidón?

<p>En capas radiales (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué compuestos pueden variar en contenido según las materias primas que contienen almidón?

<p>Polisacáridos no amiláceos y ceniza (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de la alfa-amilasa en la hidrólisis del almidón?

<p>Genera dextrinas (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los gránulos de almidón es correcta?

<p>Contienen amilopectina en una estructura radial. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué characteristic de los almidones puede ajustar sus propiedades fisicoquímicas?

<p>El proceso de eliminación de compuestos (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué temperatura se utiliza en el reactor de flujo pistón para evitar la contaminación microbiana?

<p>7ºC (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes enzimas se utiliza como método de conservación de la leche?

<p>Lactoperoxidasa (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una propiedad del sistema lactoperoxidasa-tiocianato?

<p>Posee actividad antimicrobiana (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enzima se menciona como parte del sistema natural en la leche que transforma el tiocianato?

<p>Peroxidasa (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de inmovilización se considera más adecuada para la lactasa en la producción industrial?

<p>Partículas de nylon a pH 6,5-7 (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es un problema asociado al uso de un reactor de flujo pistón para la hidrólisis de lactosa?

<p>Contaminación microbiana (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sustancia se añade en el sistema lactoperoxidasa para activar la reacción de conservación?

<p>H2O2 (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles son las formas de inmovilización mencionadas para las enzimas en la producción de leche?

<p>Vidrio poroso y partículas de nylon (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de la lisozima en la leche?

<p>Hidrólisis del enlace β-1,4 de la pared celular bacteriana (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de bacteria es especialmente combatida por la lisozima en el proceso de elaboración del queso?

<p>Clostridium tyrobutiricum (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene el NaCl sobre la actividad de la lisozima?

<p>Inhibe su actividad (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta respecto a las caseínas en la leche?

<p>Las caseínas se agrupan formando micelas (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de caseína tiene la mayor abundancia en la leche?

<p>Alpha-caseína (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué provoca la hinchazón tardía en el queso?

<p>Actividad de bacterias ácido butíricas (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué características de las caseínas afectan su estructura en micelas?

<p>Distribución de aminoácidos y afinidad por el calcio (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes compuestos no se encuentra en el lactosuero?

<p>Grasas (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal función de la proteólisis en la maduración de la carne?

<p>Degradar las moléculas proteicas de alto peso molecular (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué limitación tiene la maduración natural de la carne?

<p>Necesita mucho tiempo para ser efectiva (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes proteasas es adecuada para ablandar carne en un proceso térmico previo?

<p>Bromelaína (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de dejar madurar la carne de forma natural durante más tiempo?

<p>Mejora la textura de la carne (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el sustrato ideal para la papaína durante la maduración de la carne?

<p>Proteínas miofibrilares (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de dureza sienten los consumidores al masticar carne?

<p>Dureza primaria (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteasa se utiliza comúnmente para romper las fibras musculares en la industria cárnica?

<p>Proteasas vegetales (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué factores determinan la dureza de la carne al tirarla?

<p>La cantidad de colágeno presente (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de la conjugación covalente de caseínas y globulinas de soja con ovomucinas?

<p>Aumenta la actividad emulsificante. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácidos se añaden a caseínas/proteína de soja para corregir deficiencias nutritivas?

<p>Met y Lys. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Dónde se lleva a cabo la hidrólisis del enlace Glu-Lys?

<p>En el intestino. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con la transglutaminasa en productos lácteos?

<p>No se encuentra presente. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enfermedad podría surgir a partir de altas concentraciones de Glu-Lys?

<p>Enfermedad hepática. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se activa la transglutaminasa en los alimentos cocinados?

<p>A través de un aumento de temperatura. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel tiene el caseinato en la unión de piezas de carne?

<p>Funciona como un pegamento. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede al utilizar transglutaminasa sin la adición de sal y fosfatos?

<p>Se obtienen productos sanos y bajos en sal. (C)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Gelatinización del Almidón

Proceso que implica calentar una suspensión de almidón en agua fría para romper los gránulos y hacer accesibles las amilosa y amilopectina a las enzimas.

Temperatura de Gelatinización

La temperatura a la que se gelatiniza el almidón varía dependiendo del tipo de almidón. Por ejemplo, el maíz se gelatiniza a temperaturas más bajas que el trigo.

Hidrólisis del Almidón

El proceso de convertir el almidón en azúcares simples como la glucosa y la fructosa mediante enzimas.

Enzimas como alfa-amilasas y glucosa isomerasa

Enzimas que descomponen el almidón en azúcares más pequeños. Se utilizan en la sacarificación, una etapa clave en la hidrólisis del almidón.

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Isomerización

Proceso en el que la glucosa se convierte en fructosa utilizando la enzima glucosa isomerasa. Se lleva a cabo después de la sacarificación.

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Estructura de la amilosa

La amilosa es una cadena de glucosa lineal con enlaces alfa-1,4. En la práctica, pueden haber pequeñas ramificaciones alfa-1,6 como en la amilopectina, pero no alteran sus propiedades.

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Estructura de la amilopectina

La amilopectina es una cadena de glucosa ramificada. Contiene enlaces alfa-1,4 como la amilosa y enlaces alfa-1,6, que forman las ramificaciones. Las ramificaciones se presentan cada 20 o 30 unidades de glucosa.

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Asociación de cadenas de almidón

Las cadenas de amilosa y amilopectina se asocian mediante puentes de hidrógeno, formando formas en espiral. La asociación ocurre a lo largo de las cadenas de amilosa y entre las ramificaciones de la amilopectina.

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Gránulos de almidón

Los gránulos de almidón son la forma en que el almidón se almacena dentro de las células de las plantas. Los gránulos consisten en capas concéntricas de amilosa y amilopectina, con una estructura amorfa y otra parcialmente cristalina.

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Función de la alfa-amilasa

La alfa-amilasa es una enzima que hidroliza el almidón, rompiendo los enlaces alfa-1,4 y generando dextrinas, que pueden ser ramificadas o lineales. La alfa-amilasa es termoestable, lo que significa que funciona a altas temperaturas.

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Hidrólisis enzimática del almidón

La hidrólisis enzimática del almidón es el proceso por el cual las enzimas degradan el almidón en unidades más pequeñas, como dextrinas, maltosa y glucosa. Diferentes enzimas pueden actuar sobre el almidón, produciendo diferentes productos.

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Lisozima

Enzima que rompe el enlace β-1,4 entre N-acetilmurámico y N-acetilglucosamina en la pared celular de las bacterias Gram positivas.

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Caseínas

Las principales proteínas de la leche, que se separan del lactosuero durante la elaboración del queso.

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K-Caseína

Tipo de caseína con alta afinidad por el calcio, que le da estructura y estabiliza al queso.

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Micelas de caseína

Agrupación de submicelas de caseína, que le dan el color blanco a la leche.

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Submicelas de caseína

Estructuras más pequeñas que las micelas, compuestas por caseínas.

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Caseína alfa

Tipo de caseína con poca solubilidad, responsable del color blanco de la leche.

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Solubilidad de las caseínas

La solubilidad de las caseínas en agua depende del contenido en cadenas no polares.

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Estructura de las Caseínas

Las caseínas se organizan en submicelas y luego se agregan formando micelas.

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Sistema Lactoperoxidasa-Tiocianato

Método de conservación de la leche que utiliza la enzima lactoperoxidasa, presente naturalmente en la leche, para transformar tiocianato (SCN-) en hipotiocianato (OSCN-), un agente antimicrobiano.

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Lactoperoxidasa

Enzima que degrada el peróxido de hidrógeno (H2O2) a agua y oxígeno. También oxida el tiocianato (SCN-) en presencia de H2O2.

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Tiocianato (SCN-)

Compuesto presente naturalmente en la leche que se oxida por la lactoperoxidasa en presencia de H2O2.

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Hipotiocianato (OSCN-)

El producto final de la oxidación del tiocianato (SCN-) por la lactoperoxidasa. Tiene propiedades antimicrobianas.

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Aplicación del Sistema Lactoperoxidasa-Tiocianato

Añadir H2O2 (1 ml por cada 100 L de leche) al sistema lactoperoxidasa-tiocianato para aumentar su actividad antimicrobiana.

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Inmovilización de Enzimas en Partículas de Nylon

Inmovilización covalente de lactasa y glucosa oxidasa en partículas de nylon para la producción de leche sin lactosa.

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Lactasa y Glucosa Oxidasa

Enzimas que hidrolizan la lactosa en glucosa y galactosa.

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Aplicaciones del Sistema Lactoperoxidasa-Tiocianato en Otros Productos

Utilización del sistema lactoperoxidasa-tiocianato para la conservación de otros productos además de la leche, como frutas, hortalizas, pastas de dientes y enjuagues bucales.

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Maduración de la carne

El proceso de ablandar la carne mediante la degradación de las proteínas musculares, generalmente a través de la acción de enzimas.

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Maduración natural de la carne

Tipo de maduración que se produce naturalmente, sin la intervención de procesos artificiales, y toma más tiempo que los métodos artificiales.

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Maduración artificial de la carne

Método de ablandamiento de carne que utiliza la acción de enzimas proteolíticas de origen vegetal para descomponer las proteínas musculares.

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Papaína

Enzima proteolítica de origen vegetal que se encuentra en la papaya y se utiliza para ablandar carne.

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Ficina

Enzima proteolítica de origen vegetal que se encuentra en el higo y se utiliza para ablandar la carne.

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Bromelaína

Enzima proteolítica de origen vegetal que se encuentra en la piña y se utiliza para ablandar la carne.

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Proteasas

Enzimas que descomponen las proteínas de la carne, haciéndola más tierna.

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Proteólisis

El proceso de degradación de las proteínas musculares en moléculas más simples, lo que contribuye al ablandamiento de la carne.

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Transglutaminasa: Presencia Natural

La transglutaminasa es una enzima que se encuentra naturalmente en la carne, el pescado y los mariscos. Ayuda a crear enlaces cruzados entre proteínas, mejorando la textura y la estabilidad al calor.

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Transglutaminasa: Actividad en Carne Cocinada

La transglutaminasa es más activa en la carne cocinada porque la temperatura del proceso de cocción activa la enzima.

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Transglutaminasa: Formación de Enlaces Cruzados

El calentamiento del alimento induce la formación de enlaces cruzado entre las proteínas mediante la transglutaminasa. Esta unión se produce por la interacción entre el grupo carboxilo de Glu y el grupo amino de Lys.

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Transglutaminasa: Unión de Piezas de Carne

La transglutaminasa es una enzima capaz de unir piezas de carne a baja temperatura, permitiendo que se mantengan unidas.

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Transglutaminasa: Función del Caseinato

La transglutaminasa se utiliza en conjunto con caseinato para mejorar la unión de las piezas de carne, actuando como un pegamento natural.

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Transglutaminasa: Productos Bajos en Sal

Al utilizar transglutaminasa para unir piezas de carne, se elimina la necesidad de agregar sal y fosfatos, lo que permite obtener productos más saludables.

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En los alimentos: Presencia de Enlaces Glu-Lys

Los enlaces Glu-Lys están presentes naturalmente en muchos alimentos, pero no en la leche ni en los productos lácteos.

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Transglutaminasa: Posible Toxicidad

Un problema con la transglutaminasa es que el cuerpo puede no reconocerla como una sustancia segura y tratarla como un tóxico.

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Study Notes

Enzimas en la industria del almidón y azúcar

  • La producción mundial de jarabes fructosados ha aumentado con los años.
  • A partir de 1985, ha habido un incremento en los jarabes fructosados elaborados con azúcar de maíz y los no calóricos.
  • Las enzimas más utilizadas en la producción de jarabes son:
    • Alfa-amilasa
    • Beta-amilasa
    • Glucoamilasa
    • Glucosa isomerasa
  • El consumo de alimentos con alto contenido de fructosa está relacionado con el aumento de la obesidad.

Aplicaciones del almidón

  • Como alimento:
    • Cubiertas de comprimidos
    • Adhesivos
    • Desarrollo de polímeros
    • Ingredientes
    • Siropes
  • No alimento:
    • Maltodextrinas
    • Glucosa (edulcorante, fermentación)
    • Maltosa
    • Fructosa
    • Sorbitol (reducción glucosa)
    • Maltitol (hidrogenación maltosa)

Estructura y composición del almidón

  • El almidón es el principal polisacárido de reserva de los vegetales.
  • Es la principal fuente de calorías para la humanidad.
  • Está compuesto por dos polisacáridos: amilosa y amilopectina.
  • La amilosa forma una cadena lineal.
  • La amilopectina tiene ramificaciones.
  • Fuentes de almidón: maíz, trigo, patata, cebada, avena, guisantes.

Amilosa vs Amilopectina

  • La amilosa representa entre el 20-30% del almidón y es de cadena lineal.
  • La amilopectina representa entre el 70-80% del almidón y es de cadena ramificada.
  • La solubilidad en agua de la amilosa es diferente a la de la amilopectina.
  • En las pruebas de yodo, la amilosa se tiñe de azul y la amilopectina de rojo.

Estructura tridimensional del almidón

  • Las cadenas de almidón se asocian mediante puentes de hidrógeno, formando una estructura en doble hélice.
  • La asociación ocurre a lo largo de las cadenas de amilosa y entre las ramificaciones de las cadenas de amilopectina.

Gránulos de almidón

  • El almidón en los cereales y tubérculos se encuentra en gránulos de almidón.
  • Estos gránulos tienen una disposición radial en capas concéntricas.
  • Estas capas tienen una estructura amorfa y otra parcialmente cristalina.

Hidrólisis enzimática del almidón

  • Diversas enzimas hidrolizan el almidón, y los productos dependerán de la enzima.
  • Alfa-amilasa (A. oryzae o B. licheniformis): Licuefacción del almidón (convierte el almidón a dextrinas).
  • Beta-amilasa: Genera maltosa a partir de dextrinas.
  • Amiloglucosidasa: Conversión de dextrinas en glucosa.
  • Pululanasa: Desramificación de la amilopectina.
  • Glucosa isomerasa: Convierte glucosa en fructosa.

Proceso de hidrólisis: Factores que dependen

  • Propiedades físico-químicas del almidón: Proporción amilosa/amilopectina, contenido en hemicelulosas, lípidos y proteínas.
  • Características de las enzimas: pH, temperatura, activadores (Ca 2+, Mg 2+).
  • Adecuación de variables del proceso: Modificación del pH, calentamiento/enfriamiento, concentración/dilución del sustrato, activadores.
  • Características del proceso: Tiempo de reacción, porcentaje de sólidos, operaciones de filtración y purificación.

Proceso del almidón

  • El almidón se somete a licuefacción mediante alfa-amilasa para producir dextrinas.
  • Después, se realiza sacarificación mediante glucoamilasa para obtener glucosa o maltosa.
  • Finalmente, se lleva a cabo un proceso de isomerización con glucosa isomerasa para obtener glucosa y fructosa.
  • Este proceso incluye filtración, purificación, evaporación y otros pasos.

Hidrólisis del almidón: gelatinización

  • Para la gelatinización se suspende el almidón en agua fría a una temperatura de 20-40% s.s
  • La temperatura de la suspensión se eleva a valores superiores a 60°C.
  • El almidón gelatinizado tiene alta viscosidad.
  • La gelatinización consiste en hinchar y romper los gránulos de almidón para facilitar el acceso de las enzimas.
  • Se llevan a cabo procesos de calentamiento, enfriamiento, etc.

Condiciones del procesado de almidón

  • Condiciones para licuefacción/dextrinización, sacarificación e isomerización.
  • Es necesario ajustar el pH, la concentración, las temperaturas.
  • Las enzimas utilizadas y la duración del proceso varían según el producto final.
  • Los reactores utilizados son tanques agitados y columnas.

Jarabes de maltosa

  • Condiciones optimas en cuanto a pH y temperatura.
  • Enzimas necesarias (beta amilasa, alfa amilasa fúngica, pululanasa).
  • Proceso de producción que incluye tanque agitado con flujo continuo.
  • Posible aplicación en alimentos, bebidas alcohólicas, elaboración de helados y golosinas.

Jarabes de glucosa

  • Condiciones optimas en cuanto a pH y temperatura.
  • Enzimas necesarias (glucoamilasa, pululanasa).
  • Proceso de producción que incluye tanque agitado en serie, flujo continuo.
  • Principalmente se emplea en golosinas, alimentos enlatados, panaderías, elaboración de mermeladas, alimentos infantiles.

Condiciones de sacarificación

  • Condiciones de pH, concentración de sólido, tiempo de reacción, dosis de enzimas para obtener glucosa y maltosa.
  • La temperatura, la cantidad de enzima y la cantidad de sustrato son factores clave.
  • Utilización de glucoamilasa, pululanasa, amiloglucosadasa.

Jarabes de fructosa

  • El objetivo es transformar glucosa en fructosa.
  • Enzima necesaria para este paso: glucosa isomerasa.
  • Condiciones óptimas de pH, temperatura, tiempo de reacción.
  • Proceso con columnas y tanques agitados en serie, que van a depender de la concentración de fructosa.

Condiciones de isomerización

  • Condiciones de pH, concentración de sustrato, temperatura, tiempo de reacción.
  • Una enzima clave en este paso es la glucosa isomerasa.
  • La temperatura óptima y concentraciones de Mg 2+ y SO2 son críticos.

Control del proceso de Licuefacción (dextrinización)

  • Temperatura del jet cooker: Temperatura menor a 105°C para gelatinización incompleta, superior a 105°C para inactivación enzimática.
  • pH: pH menor a 5,8 para inactivación incompleta y pH mayor a 6.2 para coloración anómala.
  • % de sólido seco: altos porcentajes de ss estabilizan la enzima, pero una gelatinización incompleta genera problemas de filtración.
  • Iones de calcio(Ca2+): los iones calcio confieren estabilidad a altas temperaturas en ciertas enzimas.

Sacarificación (descripción general)

  • La hidrolisis de las dextrinas en glucosa o maltosa.
  • Se usan diferentes enzimas dependiendo del tipo de jarabe.

Enzimas utilizadas para la aceleración del proceso

  • Proteasas: Hidrolizan enlaces peptídicos en proteínas.
  • Lipasa: Hidrolizan enlaces éster en lípidos.
  • El uso de proteasas, lipasas y otras enzimas se centran en modificar las proteínas presentes para conseguir las características deseadas del queso durante el proceso de maduración.

Preguntas del examen general

  • El examen pregunta sobre el equivalente de dextrosa en la elaboración de jarabes de glucosa a partir de almidón con alfa-amilasa.
  • Se pide la descripción del equivalente de dextrosa.

Enzimas en la industria láctea

  • Lactasa: Enzima que hidroliza la lactosa en glucosa y galactosa.
  • Lipasa: Enzima que hidroliza los lípidos.
  • Proteasas: Enzimas que hidrolizan las proteínas.
  • Catalasas: Enzimas que catalizan la descomposición del peróxido de hidrógeno.
  • Lactoperoxidasa: Sistema antimicrobiano natural de la leche.
  • Lisozimas: Enzimas que degradan la pared celular de bacterias (Gram+).
  • Fosfatasas: Enzimas para eliminar olor de la leche cocida.
  • Reductasas: Enzima para análisis.

Hidratos de carbono de la leche: lactosa

  • Lactosa es un disacárido (β-D-galactopiranosil (1,4) D-glucopiranosa).
  • Formado por galactosa y glucosa.
  • Propiedades: NO tiene sabor dulce (Solo proporciona energía).
  • Tipos de intolerancia a la lactosa: primaria (disminución de la lactasa), secundaria (daño intestinal) y congénita (falta de producción de lactasa).
  • Síntomas: intestinales (flatulencias, diarrea, dolores).

Hidrolizis enzimática de la lactosa: Lactasa

  • Es una beta-galactosidasa (C.E.3.2.1.23)
  • Hidroliza el enlace beta-1,4 del disacárido beta-D-galactopiranosil (1,4) D-glucopiranosa.
  • Los microorganismos utilizados industrialmente son: levaduras y mohos.

Coagulantes en la industria láctea

  • Diversos tipos: animales, microbianos y vegetales.
  • La elección depende de criterios de costo, eficacia, calidad y exigencias en cuanto a los productos resultantes.

Acidez muscular post-mortem

  • Inmediatamente después de la muerte, los músculos contienen ATP y un pH de 6.7-7.2.
  • El sangrado afecta al aporte de oxígeno, disminuyendo el potencial de oxidación-reducción.
  • La glucólisis anaeróbica genera ácido láctico y disminuye el pH.
  • La formación de actomiosina induce rigidez cadavérica (rigor mortis).
  • Los cambios en pH, oxígeno, ATP, glucógeno y otros compuestos se observan durante el proceso post-mortem.

Inspiración de rigor mortis

  • Rigor mortis es la solidificacion muscular que ocurre después de la muerte.
  • La unión entre actina y miosina es irreversible.
  • Esta unión dura hasta que se activa la proteólisis.

Maduración de la carne

  • La maduración de la carne implica cambios químicos (cambios físico-químicos) como consecuencia de la disminución del pH tras el sacrificio.
  • Los cambios implican variaciones en la concentración de compuestos como el glucógeno,
  • El proceso implica cambios químicos, como en la relación oxidación-reducción, y en los ácidos orgánicos volátiles.

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Description

Este cuestionario aborda el proceso de gelatinización del almidón, explorando aspectos como la temperatura, la isomerización y la sacarificación. Se analizarán las estructuras de amilopectina y amilosa, así como el efecto de la alfa-amilasa en la hidrólisis del almidón. Ideal para estudiantes de química y ciencias alimentarias.

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