Questions and Answers
Una característica común tanto para péptidos como proteínas es la siguiente: contienen aminoácidos comunes.
Un ejemplo de aminoácidos modificado de forma reversible en una proteína es:
fosfoserina
La clase de enzima que cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula es:
isomerasas
El modelo de interacción de enzima – sustrato que actualmente es aceptado se llama:
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El aminoácido acilado durante la catálisis por quimiotripsina es:
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La eliminación de los péptidos de extensión de la molécula de colágeno fuera de la célula sirve para:
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En la función de la hemoglobina, el efecto Bohr se entiende como influencia del:
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De los siguientes, el aminoácido más escaso en la elastina es:
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El sustituyente que ocupa la posición 4 en el grupo hemo es:
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El 2,3 BPG tiene mayor afinidad por:
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El grupo de oxidorreductasas, que usa oxígeno como aceptor de electrones se denomina:
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La forma más común de regulación covalente se da por:
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El complejo que extrae equivalentes reductores del FADH2 es:
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Cuando la hemoglobina está en su estado conformacional, el oxígeno solo es accesible a los grupos hemo de las cadenas:
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Las prostaglandinas son compuestos eicosanoides que están vinculadas con la respuesta inflamatoria en el organismo; derivan del:
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En la cadena respiratoria, el complejo que no bombea protones al espacio intermembranoso de la mitocondria es:
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El componente de ATP sintasa que transporta protones a la matriz mitocondrial es:
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El GAG cuya unidad disacárido no tiene ácido urónico es:
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En la composición de los glicolípidos de la membrana de los hematíes, tenemos que el grupo A NO tiene el siguiente monosacárido:
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El efecto inhibidor de los barbitúricos en la cadena respiratoria ocurre de la siguiente forma:
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Los modelos de regulación de la eficacia catalítica no incluyen:
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En la glicólisis del preprocolágeno, el primer monosacárido adicional es:
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El mecanismo por el cual los agentes como la urea y cloruro de guanidinio desnaturalizan las proteínas es el siguiente:
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Con respecto a la estabilidad de la estructura de nucleósidos y nucleótidos en condiciones ácidas (pH bajo), se puede afirmar todo excepto:
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Una enzima que cataliza la pérdida de un grupo fosfato mediante la acción de una molécula de agua se clasificará como:
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La glucosilación de colágeno se da en residuos de:
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El residuo de ______ de la cadena gamma de la HbF le hace comportarse diferente ante el 2,3 BPG comparado con His de la Hb A:
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De los siguientes, ¿cuál es un aminoácido polar en cuya cadena lateral tiene OH, y que forma parte de la triada catalítica de quimiotripsina?
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El mecanismo de la proteasa VIH ilustra una catálisis:
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La molécula de tropocolágeno se forma en el/la:
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Son bases nitrogenadas que componen los nucleótidos tanto del DNA como del RNA:
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Utiliza el peróxido de hidrógeno tanto como donador y aceptor de electrones:
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La eliminación de un hexapéptido N-terminal se realiza para regulación de:
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El siguiente aminoácido NO forma la triada catalítica de la quimotripsina:
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El transportador móvil de electrones cuya estructura es análoga a la vitamina K es:
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¿Cuál es el aminoácido azufrado clasificado como no esencial?
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El giro del tropocolágeno: es dextrógiro o levógiro?
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¿Cuál es el organofosfato de alta energía que actúa como forma de almacenamiento de fosfato en el músculo, corazón y cerebro?
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¿A qué familia o serie pertenece el ácido linoleico (18:2:Δ9.12)?
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Study Notes
Características de Péptidos y Proteínas
- Contienen aminoácidos comunes, esenciales para su estructura y función.
Aminoácidos Modificados
- Fosfoserina es un aminoácido modificado de forma reversible en proteínas.
Enzimas y Catálisis
- Isomerasas: enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales en moléculas.
- Modelo de ajuste inducido es el aceptado para la interacción enzima-sustrato.
Hemoglobina y Efectos Fisiológicos
- Efecto Bohr: influencia de protones en la función de la hemoglobina.
- HbA tiene mayor afinidad por 2,3-BPG.
Colágeno y Estructura Celular
- La eliminación de péptidos de extensión del colágeno evita la formación intracelular de fibras.
Regulación Enzimática
- La fosforilación es la forma más común de regulación covalente de enzimas.
- Inhibidores competitivos aumentan Km sin afectar la velocidad.
Cadenas Respiratorias y Energía
- El complejo II extrae equivalentes reductores del FADH2.
- Succinato-ubiquinona oxidorreductasa no bombea protones en la cadena respiratoria.
Glicopatologías y Eicosanoides
- Prostaglandinas: compuestos inflamatorios que derivan del ácido araquidónico.
- Queratan sulfato es el GAG sin ácido urónico.
Metabolismo Energético
- ATP sintasa transporta protones a la matriz mitocondrial a través del componente Fo.
- Fosfato de creatina actúa como almacenamiento de energía en músculos y cerebro.
Estructura de Nucleótidos
- Bases nitrogenadas en nucleótidos de DNA y RNA: adenina, guanina, citosina.
Proteínas y Catalizadores Biológicos
- Hidrolasas catalizan la pérdida de grupos fosfato usando agua.
- La triada catalítica de la quimiotripsina incluye serina, no isoleucina.
Estabilidad de Estructuras Biológicas
- La desnaturalización de proteínas por urea y cloruro de guanidinio se produce a través de la desestabilización de la estructura secundaria.
Características de Aminoácidos y Compuestos Lipídicos
- Cisteína es un aminoácido azufrado no esencial.
- El ácido linoleico pertenece a la serie omega 6 y tiene la fórmula 18:2:Δ9.12.
Formación de Tropocolágeno
- Tropocolágeno se forma en la matriz extracelular, importante para la estructura del tejido conectivo.
Formas Enzimáticas
- Enzimas pueden existir en formas distintas, influyendo en su actividad catalítica.
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Description
Este cuestionario evalúa conocimientos sobre péptidos, proteínas y enzimas. Incluye preguntas sobre características de aminoácidos y modelos de interacción enzima-sustrato. Prepárate para demostrar tu comprensión en el campo de la bioquímica.
