Molekulare Biologie und Genregulation

Der Bereich am DNA-Strang, der die Initiation der Transkription durch die RNA-Polymerase beeinflusst.

Die -10 Sequenz ist ein wichtiger Bestandteil des Promoters und befindet sich 10 Basenpaare stromaufwärts des Transkriptionsstartpunkts (+1).

Die -35 Sequenz ist ein weiterer wichtiger Bestandteil des Promoters und befindet sich 35 Basenpaare stromaufwärts des Transkriptionsstartpunkts (+1).

Sigma-Faktoren sind Proteine, die sich an die RNA-Polymerase binden und helfen, an den Promoter zu binden.

Die RNA-Polymerase kann in vitro die Transkription an verschiedenen Stellen starten.

In vivo wird die Initiation der Transkription von Sigma-Faktoren an bestimmten Stellen, wie -10 und -35, kontrolliert.

Der Strang der DNA, der als Vorlage für die RNA-Synthese dient.

Der DNA-Strang, der dem RNA-Strang entspricht, mit der Ausnahme, dass Uracil statt Thymin vorkommt.

Die beiden Stränge der DNA-Doppelhelix sind antiparallel angeordnet, d.h. sie verlaufen in entgegengesetzter Richtung. Ein Strang hat ein 5'-Ende (Phosphatgruppe) und ein 3'-Ende (OH-Gruppe), während der andere Strang ein 3'-Ende und ein 5'-Ende hat.

Die DNA-Doppelhelix besteht aus zwei komplementären Nukleotidsträngen, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Basenpaaren Guanin-Cytosin (G-C) und Adenin-Thymin (A-T) zusammengehalten werden.

Zwischen den Basenpaaren Guanin-Cytosin (G-C) bilden sich drei Wasserstoffbrückenbindungen aus, während Adenin-Thymin (A-T) nur zwei Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden.

Die DNA-Doppelhelix dreht sich nach rechts, d.h. sie windet sich in eine rechtsgängige Richtung.

Die DNA-Doppelhelix hat einen konstanten Durchmesser von 2 Nanometern (nm).

Die DNA-Doppelhelix ist in 10 Basenpaaren (bp) um 360° gedreht, was einem Abstand von 3,4 Nanometern (nm) entspricht.

Die Basenpaare in der DNA-Doppelhelix liegen im Abstand von 0,34 Nanometern (nm) voneinander entfernt.

Die DNA-Doppelhelix hat eine größere Furche (Major Groove) und eine kleinere Furche (Minor Groove).

Die tRNA transportiert die Aminosäure zur mRNA und bindet an die Carboxylgruppe der Aminosäure an die Ribose des letzten Ribonukleotids der tRNA-Kette (bindet an 3' oder 2' OH).

Die kleine Untereinheit des Ribosoms ist für das Einfädeln und Decodieren der mRNA zuständig.

Die große Untereinheit des Ribosoms ist für die Erzeugung der Peptidkette verantwortlich.

Die A-Site ist der Ort, an dem die beladene tRNA ins Ribosom eintritt.

Die P-Site ist der Ort, an dem die zweite beladene tRNA andockt und die Aminosäure an die bestehende Peptidkette angehängt wird.

Die E-Site ist der Ort, an dem die leeren tRNAs aus dem Ribosom entlassen werden.

Initiation, Elongation und Termination sind die drei Phasen der Translation.

Die Initiation der Translation bei Bakterien wird durch Initiationsfaktoren (IF1 und IF3) reguliert. Diese binden an die kleine ribosomale Untereinheit und erkennen die Shine-Dalgarno-Sequenz.

Der Operator (lacO) ist eine DNA-Sequenz, an die der Repressor (lacL) binden kann, um die Transkription des lac-Operons zu verhindern.

Der Repressor (lacL) ist ein Protein, das an den Operator bindet und die Transkription des lac-Operons hemmt.

Der Repressor kann nur dann an den Operator binden, wenn keine Laktose vorhanden ist. Er funktioniert als Transkriptionsfaktor, der die Expression der Gene des lac-Operons reguliert.

Die Region des lac-Operons, in der der Operator liegt, bezeichnet man als cis-Region, weil der Operator am selben DNA-Molekül wie der Promoter wirkt. Die Region, in der der Repressor agiert, heißt trans-Region, da der Repressor an unterschiedliche DNA-Moleküle binden kann.

Die Operon-Struktur kann sich ändern. Wenn der Operator, der Repressor oder das lac-Gen mutiert ist, können Probleme bei der Transkription und der Genregulation auftreten.

In Abwesenheit von Galaktose bindet Gal80 an den Gal4-Lokus und verhindert die Transkription. Gal80 blockiert den Zugang der RNA-Polymerase und verhindert so die Aktivierung von Gal4.

Galaktose bindet an Gal3, was einen Konformationswechsel in Gal3 auslöst. Gal3 bindet nun an Gal80 und löst die Blockierung des Gal4-Lokus.

Wenn Gal4 aktiviert ist, kann es an UAS (Upstream Activating Sequences) binden und die Transkription von Genen starten, die an der Verwertung von Galaktose beteiligt sind.

Steroidhormone binden an Steroidhormon-Rezeptoren und induzieren Konformationsänderungen. Dadurch werden diese Rezeptoren aktiviert und können an HREs (Hormone Responsive Elements) auf der DNA binden, um die Transkription spezifischer Gene zu regulieren.

Hsp90 bindet an Steroidhormon-Rezeptoren und hält sie in einem inaktiven Zustand. Die Bindung von Steroidhormonen an den Rezeptor führt zur Ablösung von Hsp90 und Aktivierung des Rezeptors.

Der Ames-Test ist ein weit verbreiteter Test, um die mutagene Wirkung von Chemikalien zu untersuchen. Chemikalien, die in den Test gelangen, werden auf ihre Fähigkeit geprüft, das Wachstum von Bakterien zu verändern.

Die meisten Organismen haben einen "Nukleotid-Exzisions-Reparaturmechanismus", um DNA-Schäden zu reparieren. Dieser Mechanismus entfernt das gesamte beschädigte Nukleotid von der DNA-Sequenz.

Dieser Mechanismus repariert falsche Basenpaare in der DNA. Es beginnt mit dem Erkennen des falschen Basenpaares und führt dann zur Entfernung und dem Einbau der korrekten Base. Es ist bemerkenswert, weil es die modifizierten Adenosine benutzt, um den ursprünglichen Strang der DNA zu identifizieren. Dieser Mechanismus ist besonders wichtig für die Erhaltung der genetischen Information.

Dieser Mechanismus dient dazu, die fehlende Base bei der Replikation der DNA einzufügen. Es werden verschiedene Enzyme wie Helikasen, DNA-Polymerase und DNA-Ligase benötigt, um den Prozess durchzuführen.

Thymindimere sind DNA-Schäden, die durch UV-Strahlung verursacht werden. Bei diesem Reparaturmechanismus wird das Thymindimer aus der DNA entfernt und durch ein korrektes Nukleotid ersetzt. In diesem Prozess sind verschiedene Enzyme wie Helikasen, DNA-Polymerase und DNA-Ligase beteiligt.

Der UvrD-Enzym wird von vielen Organismen zur DNA-Reparatur verwendet. Dieses Enzym baut die DNA in der Nähe der beschädigten Bereiche ab und entfernt das beschädigte DNA-Segment.

Die DNA-Polymerase I ermöglicht es den Organismen, die fehlenden Nukleotide in der DNA-Sequenz während der DNA-Reparatur zu ersetzen.

Die DNA-Ligase dient zum Verbinden von DNA-Fragmenten, die bei der DNA-Reparatur entstehen. Es erzeugt eine intakte DNA-Sequenz.