Mioglobina y Hemoglobina

Principios Clave

• La función proteíca se puede ilustrar basándose en el comportamiento de proteínas que enlazan oxígeno, proteínas del sistema inmunológico y proteínas musculares.
• Las proteínas no son rígidas; deben ser flexibles.
• Muchas proteínas se enlazan a ligandos, que son moléculas pequeñas como oxígeno, calcio y hormonas.
• El enlace del ligando puede afectar la conformación proteica, que usualmente altera la habilidad de la proteína para enlazar otros ligandos.

Mioglobina

• Es una proteína que consiste en una sola cadena polipeptídica con un grupo hemo que puede enlazar oxígeno de manera reversible.
• Las propiedades del grupo hemo dentro de la globina son diferentes a las del grupo hemo libre.
• El enlace del ligando (oxígeno) a mioglobina se puede describir cuantitativamente mediante una función hiperbólica.

Hemoglobina

• Es un tetrámero compuesto por dos cadenas α y dos cadenas β.
• Cada subunidad posee un grupo prostético hemo capaz de enlazar oxígeno.
• Exhibe cooperatividad positiva debido a las alteraciones en las interacciones no covalentes entre aminoácidos en subunidades adyacentes.
• Enlaza iones H+ y CO2 producto del proceso respiratorio.
• H+ se puede enlazar a residuos de aminoácidos que estabilizan la forma deoxi de Hb.
• CO2 se enlaza a residuos amino para formar carbaminohemoglobina.
• El enlace de H+ y de CO2 promueve la liberación de oxígeno de Hb hacia los tejidos.
• En los pulmones, H+ y CO2 se liberan, aumentando la afinidad de Hb por oxígeno.
• Una molécula de 2,3-bifosfoglicerato se enlaza a Hb en la cavidad central entre las cuatro unidades gracias a la interacción entre cargas negativas de (BPG) y aminoácidos + en la cavidad central.
• BPG estabiliza la forma deoxi de Hb.

Anemia Falciforme

• Se caracteriza por una secuencia de aminoácidos diferente.
• Es causada por una mutación recesiva.
• Un residuo de valina sustituye a glutámico en la posición 6 de las dos cadenas β.
• La hemoglobina S (Hb S) tiene dos cargas negativas menos que la hemoglobina A (Hb A), lo que crea un punto hidrofóbico.

Sistema Inmunológico

• En vertebrados , protege al organismo mediante interacciones específicas entre las células blancas, sus proteínas asociadas y las moléculas extrañas y ajenas.
• Los linfocitos T producen proteínas receptoras, mientras que los linfocitos B producen inmunoglobulinas (Ig).
• Las proteínas MHC se encuentran en todas las células.
• Cuando se detecta un virus, bacteria u otro invasor, la respuesta inmunológica involucra el control coordinado de la proliferación de células B y T específicas y sus proteínas para atacar al invasor.
• Las inmunoglobulinas son las proteínas producidas por las células B.
• Su forma, flexibilidad y combinación de regiones variables y conservativas las confiere la capacidad de reconocer un número casi infinito de antígenos.

Miosina y Actina

• Los principios de flexibilidad proteica e interacciones proteína-proteína por medio de interacciones no covalentes se demuestran en los cambios conformacionales cíclicos que hacen que los músculos se contraigan.
• Las proteínas miosina y actina están organizadas en filamentos gruesos y finos que se organizan en sarcómeros, la unidad repetitiva de las miofibrillas.
• Muchas miofibrillas conforman una fibra muscular, que a su vez forma el músculo esquelético.
• El traslape de los filamentos gruesos de miosina sobre los filamentos finos de actina, coordinado por impulsos nerviosos, provoca la contracción del músculo.

Este contenido explora la función proteíca basándose en proteínas que enlazan oxígeno y proteínas musculares. Se discuten las características de la mioglobina, una proteína con un grupo hemo que enlaza oxígeno, así como la hemoglobina, un tetrámero con subunidades que enlazan oxígeno.