Mioglobina y Hemoglobina: Enlace de Oxígeno

Principios Clave

• La función proteíca se ilustra por el comportamiento de proteínas que enlazan oxígeno, proteínas del sistema inmunológico y proteínas musculares.
• Las proteínas no son rígidas, sino flexibles.
• Muchas proteínas enlazan ligandos, que son moléculas pequeñas como oxígeno, calcio y hormonas.
• El enlace del ligando afecta la conformación proteica y la habilidad de la proteína para enlazar otros ligandos.

Mioglobina

• La mioglobina es una proteína con una sola cadena polipeptídica y un grupo heme.
• Puede enlazar oxígeno reversiblemente.
• Las propiedades del grupo heme dentro de la globina difieren de las del grupo heme libre.
• El enlace del ligando (oxígeno) a la mioglobina se puede describir cuantitativamente mediante una función hiperbólica.

Hemoglobina

• La hemoglobina es un tetrámero con dos cadenas α y dos cadenas β.
• Cada subunidad contiene un grupo prostético heme capaz de enlazar oxígeno.
• La hemoglobina exhibe cooperatividad positiva debido a interacciones no covalentes entre aminoácidos en subunidades adyacentes.
• También enlaza iones H+ y CO2 producidos durante la respiración.
• H+ se enlaza a residuos de aminoácidos, estabilizando la forma deoxi de la hemoglobina.
• El CO2 se enlaza a residuos amino, formando carbaminohemoglobina.
• El enlace de H+ y CO2 facilita la liberación de oxígeno de la hemoglobina hacia los tejidos.
• En los pulmones, se liberan H+ y CO2, aumentando la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
• Una molécula de 2,3-bifosfoglicerato se enlaza a la hemoglobina en la cavidad central entre las cuatro unidades.
• La interacción se da entre cargas negativas de BPG y aminoácidos positivos en la cavidad central.
• BPG estabiliza la forma deoxi de la hemoglobina.

Anemia Falciforme

• La anemia falciforme se caracteriza por una secuencia diferente de aminoácidos.
• Es causada por una mutación recesiva.
• Un residuo de valina sustituye al glutámico en la posición 6 de las dos cadenas β.
• Hb S tiene dos cargas negativas menos que Hb A, creando un punto hidrofóbico.

Sistema Inmunológico

• El sistema inmune de los vertebrados protege al organismo mediante interacciones entre las células blancas, sus proteínas y moléculas extrañas.
• Los linfocitos T producen proteínas receptoras y los linfocitos B producen inmunoglobulinas (Ig).
• Las proteínas MHC se encuentran en todas las células.
• Cuando se detecta un invasor, la respuesta inmunológica coordina la proliferación de células B y T específicas y sus proteínas para atacar al invasor.
• Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por las células B.
• Su forma, flexibilidad y combinación de regiones variables y conservativas les permite reconocer un número casi infinito de antígenos.

Miosina y Actina

• La flexibilidad proteíca e interacciones proteína-proteína no-covalentes se manifiestan en los cambios conformacionales cíclicos que contraen los músculos.
• Las proteínas miosina y actina se organizan en filamentos gruesos y finos que forman los sarcomeros, la unidad repetitiva de las miofibrillas.
• Muchas miofibrillas conforman una fibra muscular.
• El traslapo de los filamentos gruesos de miosina sobre los filamentos finos de actina provoca la contracción del músculo.

Este material explora la estructura y función de la mioglobina y la hemoglobina, dos proteínas cruciales en el transporte y almacenamiento de oxígeno. Se examina el enlace reversible del oxígeno y cómo la estructura proteica influye en esta función. Se destaca la cooperatividad del enlace en la hemoglobina.