Metabolismo Oxidativo en Células Musculares

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Questions and Answers

¿Qué tipo de hemoglobinopatía implica una alteración en la síntesis de una de las cadenas de hemoglobina?

Alteración en la afinidad por el O2

Hemoglobina inestable

Talasemia (correct)

Anemia drepanocítica

¿Cuál es la característica principal de la anemia falciforme?

Producción excesiva de glóbulos rojos

Alteración en la forma de los glóbulos blancos

Sustitución de ácido glutámico por valina en la cadena β (correct)

Deficiencia de hierro

¿Qué tipo de hemoglobinopatía se refiere a una alteración estructural de la hemoglobina?

Anemia drepanocítica (correct)

Sangrado abundante

Talasemia

Anemia ferropénica

La hemoglobina inestable se asocia con:

Desnaturalización de las cadenas de globina Signup and view all the answers

Las talasemias se clasifican según:

La cantidad de hemoglobina producida Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la neuroglobina es correcta?

Mejora la concentración de O2 en el tejido nervioso Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal función de la hemoglobina?

Transporte del oxígeno en la sangre Signup and view all the answers

¿Qué característica diferencia a la mioglobina de la hemoglobina?

La mioglobina tiene una afinidad por el oxígeno más alta Signup and view all the answers

En rabdomiólisis, ¿cuál es un síntoma clínico típico?

Orina color café oscuro Signup and view all the answers

¿Cuál es la relación entre la P50 y la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina?

Una P50 baja indica alta afinidad por el oxígeno Signup and view all the answers

¿Qué trastorno está asociado con alteraciones estructurales de la hemoglobina?

Anemia de células falciformes Signup and view all the answers

¿Cuál es un tipo de talasemia debido a la síntesis deficiente de cadenas de globina?

Talasemia alfa Signup and view all the answers

¿Cuál es una función de los citocromos en el organismo?

Transportar electrones en la cadena respiratoria Signup and view all the answers

¿Qué tipo de hemoglobina se asocia con la anemia falciforme?

Hemoglobina S Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica estructural de la hemoglobina?

Proteína globular conjugada con un grupo prostético hemo Signup and view all the answers

¿Qué tipo de hemoglobina es la más abundante en los seres humanos?

Hemoglobina A1 Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las consecuencias de la presencia excesiva de carboxihemoglobina en el organismo?

Hipoxia tisular Signup and view all the answers

En la anemia falciforme, ¿qué alteración se produce en la hemoglobina?

Sustitución de un aminoácido en la cadena beta Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal función del grupo hemo en la hemoglobina?

Unir y liberar oxígeno Signup and view all the answers

Las talasemias son trastornos relacionados con:

La producción anormal de cadenas de globina Signup and view all the answers

¿Cuál es el impacto de la estructura cuaternaria de la hemoglobina?

Confiere a la hemoglobina propiedades alostéricas Signup and view all the answers

En términos de aminoácidos, ¿cuántos aminoácidos componen las cadenas alfa y beta de la hemoglobina?

2 cadenas de 141 aa y 2 de 146 aa Signup and view all the answers

Study Notes

Función y almacenamiento del oxígeno

El O2 almacenado en la célula muscular se utiliza en la mitocondria para el metabolismo oxidativo.
La mioglobina presenta una P50 baja, lo que indica alta afinidad por el oxígeno, dificultando su cesión.
La curva de disociación del oxígeno de la mioglobina es hiperbólica, mientras que la de la hemoglobina es sigmoide.

Rabdomiólisis

Se refiere a la necrosis muscular con liberación de contenido intracelular.
Comúnmente causada por lesiones por aplastamiento, ejercicio intenso y ciertos fármacos.
Puede ser consecuencia de trastornos metabólicos hereditarios.
Síntomas incluyen dolor muscular, debilidad, edema y orina color café oscuro.

Hemoglobina vs Mioglobina

Función:
- Hemoglobina: transporte de O2.
- Mioglobina: almacenamiento de O2.
Ubicación:
- Hemoglobina: glóbulo rojo.
- Mioglobina: músculo esquelético y cardíaco.
Estructura:
- Hemoglobina: cuaternaria (4 globinas, 4 grupos hemo).
- Mioglobina: terciaria (1 globina, 1 grupo hemo).
Afinidad por el oxígeno:
- Hemoglobina: más baja (p50: 26 mmHg).
- Mioglobina: más alta (p50: 2 mmHg).
Efecto cooperativo:
- Hemoglobina: sí.
- Mioglobina: no.

Estructura del grupo hemo

Compuesto por porfirina, con cuatro moléculas de pirrol unidas por puentes de metileno.
Contiene grupos metilo (M), vinilo (V) y propionato (P), y un átomo de hierro ferroso (Fe2+) en el centro.

Clasificación de la hemoglobina

Hemoglobina A1: 97% (2 α, 2 β).
Hemoglobina A2: (2 α, 2 δ).

Hemoglobinopatías

Trastornos hematológicos donde la hemoglobina difiere cuantitativa o cualitativamente.
Cuantitativa: Talasemia, alteración en la síntesis de cadenas de hemoglobina.
Cualitativa:
- Anemia drepanocítica (sustitución de ácido glutámico por valina en cadena β formando HbS).
- Hemoglobinas inestables (desnaturalización de cadenas de globina).
- Alteración en la afinidad por el O2.
Puede haber alteraciones simultáneas (ej. hemoglobinopatía talasémica).

Anemia falciforme o drepanocítica

Causada por una alteración en la estructura de la hemoglobina.
Formación de cristales (tactoides) en los glóbulos rojos debido a cambios estructurales.

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Description

Este cuestionario explora el papel del oxígeno almacenado en la mitocondria para el metabolismo oxidativo en las células musculares. También se aborda la curva de disociación del oxígeno y la afinidad de la mioglobina. Ideal para estudiantes de biología y fisiología.