Ligações Intermoleculares e Intramoleculares

Ligações Intermoleculares e Intramoleculares

• As ligações intermoleculares são forças de atração que mantêm as moléculas juntas.
• As ligações intramoleculares são forças de atração que mantêm os átomos juntos dentro de uma molécula.
• As ligações intermoleculares são mais fracas que as ligações intramoleculares.
• As ligações intermoleculares são classificadas em vários tipos:
  • Ligações de hidrogênio
  • Pontes de sal
  • Dipolo permanente - Dipolo permanente
  • Dipolo permanente - Dipolo induzido
  • Dipolo instantâneo - Dipolo induzido
  • Interações π
• A força relativa das ligações intermoleculares é: Forças de dispersão (< 1 kcal/mol) < Interações dipolo-dipolo (2-5 kcal/mol) < Ligações de hidrogênio (12-16 kcal/mol)

Ligações de Hidrogênio

• Uma ligação de hidrogênio é um tipo especial de força de dipolo-dipolo eletrostática.
• É a força intermolecular mais forte.
• As ligações de hidrogênio são formadas entre um átomo de hidrogênio ligado a um átomo eletronegativo (como oxigênio, nitrogênio ou flúor) e um par de elétrons não compartilhados em um outro átomo eletronegativo.
• A força da ligação de hidrogênio depende da eletronegatividade dos átomos envolvidos na ligação.
• A força da ligação de hidrogênio é maior quando os átomos são mais eletronegativos.
• A força da ligação de hidrogênio aumenta com a polaridade da ligação.
• A força da ligação de hidrogênio diminui com a distância entre os átomos envolvidos na ligação.
• As ligações de hidrogênio são importantes para a estrutura e função de muitas moléculas biológicas, como proteínas e ácidos nucléicos.

Estrutura Primária

• A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos.
• A estrutura primária é determinada pela sequência de DNA.
• A estrutura primária é responsável pela estrutura tridimensional da proteína.
• As ligações peptídicas ligam os aminoácidos na cadeia polipeptídica.

Estrutura Secundária

• A estrutura secundária de uma proteína é o arranjo tridimensional local da cadeia polipeptídica.
• A estrutura secundária é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os átomos na cadeia polipeptídica.
• Os principais tipos de estrutura secundária são:
  • Hélice α
  • Folha β

Hélice α

• A hélice α é uma estrutura em espiral.
• A hélice α é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os átomos do esqueleto da cadeia polipeptídica.
• A hélice α tem 3,6 resíduos por volta.
• A hélice α tem um passo de 0,54 nm.
• As hélices α podem ser direitas ou esquerdas.
• A maioria das hélices α é direita.

Folha β

• A folha β é uma estrutura em forma de folha.
• A folha β é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os átomos do esqueleto da cadeia polipeptídica.
• As folhas β podem ser paralelas ou antiparalelas.
• As folhas β paralelas têm pontes de hidrogênio entre os átomos de diferentes cadeias que correm na mesma direção.
• As folhas β antiparalelas têm pontes de hidrogênio entre os átomos de diferentes cadeias que correm em direções opostas.

Estrutura Terciária

• A estrutura terciária de uma proteína é o arranjo tridimensional global da cadeia polipeptídica.
• A estrutura terciária é determinada pela sequência de aminoácidos e pelas interações entre os grupos laterais dos aminoácidos.
• A estrutura terciária é estabilizada por vários tipos de interações, incluindo:
  • Pontes de hidrogênio
  • Interações hidrofóbicas
  • Ponte salina
  • Ligações dissulfeto

Estrutura Quaternária

• A estrutura quaternária de uma proteína é o arranjo tridimensional de várias cadeias polipeptídicas.
• A estrutura quaternária é estabilizada pelos mesmos tipos de interações que estabilizam a estrutura terciária.

Desnaturação de Proteínas

• A desnaturação de proteínas é a perda da estrutura tridimensional da proteína.
• A desnaturação de proteínas pode ser causada por vários fatores, incluindo:
  • Calor
  • Agitação
  • Pressão hidrostática
  • Radiação UV
  • Ácidos e bases
  • Solventes orgânicos
  • Sais de metais pesados
  • Agentes redutores
  • Detergentes

Renaturação de Proteínas

• A renaturação de proteínas é a restauração da estrutura tridimensional nativa de uma proteína desnaturada.
• A renaturação de proteínas geralmente pode ser obtida invertendo o processo usado para desnaturar a proteína.

Ponto Isoelétrico (pI)

• O ponto isoelétrico (pI) de uma proteína é o pH no qual a proteína tem carga líquida zero.
• O pI de uma proteína pode ser calculado usando os valores de pKa dos grupos ionizáveis na proteína.

Carga de um Peptide

• A carga de um peptide depende do pH do ambiente.
• Em pHs abaixo do pI, o peptide tem carga líquida positiva.
• Em pHs acima do pI, o peptide tem carga líquida negativa.
• Em pH = pI, o peptide tem carga líquida zero.