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Questions and Answers
Le repliement globinique est constitué de 7 hélices α reliées par un brin β.
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False
Dans l’hémoglobine et la myoglobine, l’histidine distale forme une liaison de coordination avec l’ion Fe2+.
Dans l’hémoglobine et la myoglobine, l’histidine distale forme une liaison de coordination avec l’ion Fe2+.
False
L’affinité de l’hémoglobine pour le monoxyde de carbone est inférieure à celle de l’oxygène.
L’affinité de l’hémoglobine pour le monoxyde de carbone est inférieure à celle de l’oxygène.
False
A pH acide, l’hémoglobine est protonée, ce qui induit une diminution de son affinité pour l’oxygène.
A pH acide, l’hémoglobine est protonée, ce qui induit une diminution de son affinité pour l’oxygène.
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L’hémoglobine est une protéine globulaire de stockage.
L’hémoglobine est une protéine globulaire de stockage.
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Les 4 sous-unités qui constituent l’hémoglobine interagissent entre elle par des liaisons faibles.
Les 4 sous-unités qui constituent l’hémoglobine interagissent entre elle par des liaisons faibles.
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L’hémoglobine fœtale est constituée de 4 chaînes identiques.
L’hémoglobine fœtale est constituée de 4 chaînes identiques.
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L’hémoglobine est une protéine soumise à des régulations allostériques
L’hémoglobine est une protéine soumise à des régulations allostériques
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Les enzymes ne modifient pas l'équilibre des réactions.
Les enzymes ne modifient pas l'équilibre des réactions.
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Un cofacteur minéral tel qu'un ion Magnésium (Mg2+) est un coenzyme.
Un cofacteur minéral tel qu'un ion Magnésium (Mg2+) est un coenzyme.
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La chymotrypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques par un mécanisme acide-base.
La chymotrypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques par un mécanisme acide-base.
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A concentration saturante en substrat, la réaction catalysée par une enzyme michaélienne atteint sa vitesse maximale Vmax
A concentration saturante en substrat, la réaction catalysée par une enzyme michaélienne atteint sa vitesse maximale Vmax
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L'inhibition compétitive des enzymes a permis de nombreuses applications en thérapeutique.
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Les inhibiteurs compétitifs se fixent à la fois sur l'enzyme seule et sur le complexe enzyme- substrat.
Les inhibiteurs compétitifs se fixent à la fois sur l'enzyme seule et sur le complexe enzyme- substrat.
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En présence d'un inhibiteur non-compétitif, l'activité moléculaire Kcat est divisée par un facteur qui dépend de la concentration en inhibiteur.
En présence d'un inhibiteur non-compétitif, l'activité moléculaire Kcat est divisée par un facteur qui dépend de la concentration en inhibiteur.
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Les cinétiques des enzymes allostériques suivent une courbe ellipsoïde.
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La lactose synthétase est une enzyme allostérique.
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La constante Ki se calcule en tentant compte uniquement de la concentration en enzyme et en inhibiteur.
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Les complexes multienzymatiques contribuent à l’accélération de la vitesse du métabolisme cellulaire
Les complexes multienzymatiques contribuent à l’accélération de la vitesse du métabolisme cellulaire
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La triade catalytique de la chymotrypsine est composée d’acides aminés hydrophobes.
La triade catalytique de la chymotrypsine est composée d’acides aminés hydrophobes.
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Dans le modèle de Michaelis et Menten, plus le Km diminue, plus l’affinité de l’enzyme pour son substrat est importante.
Dans le modèle de Michaelis et Menten, plus le Km diminue, plus l’affinité de l’enzyme pour son substrat est importante.
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Le site actif contient les acides aminés responsables de la fixation du substrat.
Le site actif contient les acides aminés responsables de la fixation du substrat.
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En présence d’un inhibiteur non compétitif, la vitesse maximale est diminuée.
En présence d’un inhibiteur non compétitif, la vitesse maximale est diminuée.
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L’équation de droite : 1/V = (Vmax/Km) x (1/[S]) + (1/Vmax) correspond à la droite obtenue d’après la représentation de Lineweaver-Burk.
L’équation de droite : 1/V = (Vmax/Km) x (1/[S]) + (1/Vmax) correspond à la droite obtenue d’après la représentation de Lineweaver-Burk.
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L’enzyme allostérique en conformation T est peu propice à la fixation du substrat.
L’enzyme allostérique en conformation T est peu propice à la fixation du substrat.
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Les cinétiques des enzymes allostériques sont de type sigmoïde.
Les cinétiques des enzymes allostériques sont de type sigmoïde.
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Dans le système K les effecteurs modifient l’affinité des enzymes allostériques.
Dans le système K les effecteurs modifient l’affinité des enzymes allostériques.
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Dans le système V l’enzyme passe de la forme T à la forme R.
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Les enzymes allostériques présentent de la coopérativité.
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Un peptide de 12 acides aminés libère par action d’une aminopeptidase une Alanine. Par ailleurs une coupure par la chymotrypsine libère les trois peptides suivants : Ile-Cys-Lys-Ile-Phe Ala-Ser-Arg-Gly-Trp Ala-Glu La séquence de ce peptide est :
Un peptide de 12 acides aminés libère par action d’une aminopeptidase une Alanine. Par ailleurs une coupure par la chymotrypsine libère les trois peptides suivants : Ile-Cys-Lys-Ile-Phe Ala-Ser-Arg-Gly-Trp Ala-Glu La séquence de ce peptide est :
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L’ADN topoisomérase 2 possède une courbe cinétique de type sigmoïde.
L’ADN topoisomérase 2 possède une courbe cinétique de type sigmoïde.
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Le chlorure de guanidium dénature les protéines de manière réversible.
Le chlorure de guanidium dénature les protéines de manière réversible.
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La protéine du prion est une protéine donc le changement de conformation induit l’agrégation et la pathogénicité.
La protéine du prion est une protéine donc le changement de conformation induit l’agrégation et la pathogénicité.
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Le test ELISA permet de détecter les protéines dans les tissus.
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L’anhydrase carbonique est spécifique et n’assure que la transformation du CO2 en bicarbonate.
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Les vitamines sont souvent des précurseurs de coenzymes.
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Le phosphate de pyridoxal est un coenzyme impliqué dans les mécanismes d’oxydoréduction.
Le phosphate de pyridoxal est un coenzyme impliqué dans les mécanismes d’oxydoréduction.
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Les aminotransférases sont des métalloprotéines impliquant un ion Zn2+ dans le site actif.
Les aminotransférases sont des métalloprotéines impliquant un ion Zn2+ dans le site actif.
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Une enzyme permet d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation.
Une enzyme permet d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation.
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L’azidothymidine est un inhibiteur compétitif des ADN polymérases réplicatives.
L’azidothymidine est un inhibiteur compétitif des ADN polymérases réplicatives.
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