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Questions and Answers
¿Qué entiende por inhibición enzimática?
¿Qué entiende por inhibición enzimática?
La inhibición enzimática es el proceso mediante el cual se reduce o elimina la actividad enzimática o catalítica de enzimas específicas.
¿Qué es un cofactor?
¿Qué es un cofactor?
Un cofactor es una molécula no proteica que ayuda a una enzima a catalizar una reacción química.
¿Cuál es la característica de la inhibición enzimática irreversible?
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¿Qué tipo de inhibición ocurre cuando el inhibidor y el sustrato compiten por el mismo sitio?
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La inhibición no competitiva significa que el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo.
La inhibición no competitiva significa que el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo.
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¿Cómo se comporta un inhibidor acompetitivo?
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¿Cuál es la función principal de un cofactor en las enzimas?
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¿Cómo se forma una holoenzima?
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¿Cuál de los siguientes elementos se considera un cofactor?
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¿Qué ocurre con una coenzima después de que se completa una reacción enzimática?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones acerca de los coenzimas es correcta?
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¿Qué función no corresponde al mecanismo de acción de los coenzimas?
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¿Cuál de las siguientes coenzimas está relacionada con la tiamina?
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¿Cuál es el rol enzimático de la coenzima durante una reacción?
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¿Qué función tienen las coenzimas en las reacciones enzimáticas?
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Cuál de las siguientes enzimas requiere un cofactor inorgánico?
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¿Qué es un grupo prostético?
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Cuál de las siguientes coenzimas se asocia con la transferencia de grupos amino?
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¿Qué coenzima está involucrada en la síntesis de colágeno?
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¿Cuál es una función del hierro en el organismo?
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La vitamina B1 (Tiamina) tiene como función principal:
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¿Qué número de oxidación tiene el ion Mn necesario como cofactor enzimático?
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¿Qué elemento tiene un papel en la unión al NAD?
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Qué tipo de coenzima es el NAD?
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¿Qué tipo de compuesto es la biotina?
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¿Qué transferencia de grupos funcionales lleva a cabo la Coenzima A?
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¿Qué coenzima se asocia principalmente con reacciones de hidroginación?
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¿Cómo se caracteriza la inhibición enzimática irreversible?
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En la inhibición competitiva, ¿qué sucede cuando se incrementa la concentración del sustrato?
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¿Cuál es una característica de la inhibición no competitiva?
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Los cofactores metálicos son importantes porque:
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¿Qué efecto tiene un inhibidor acompetitivo en la actividad enzimática?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera acerca de la inhibición reversible?
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Los cofactores metálicos son cruciales en los procesos enzimáticos porque:
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¿Cómo se define la inhibición competitiva?
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¿Cuál es la función principal de la vitamina B2 (riboflavina)?
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La niacina (vitamina B3) es importante en el metabolismo de qué macronutrientes?
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¿Qué enfermedad está relacionada con la deficiencia de vitamina B1 (tiamina)?
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¿Cuál de las siguientes vitaminas es un constituyente de la CoA (Coenzima A)?
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La vitamina B12 (cobalamina) es esencial para cuál de las siguientes funciones?
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¿Cuál es una de las funciones de la vitamina B6 (piridoxina)?
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La suplementación de biotina es más conocida por apoyar qué tipo de reacciones?
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El ácido fólico (vitamina B9) es especialmente importante para qué procesos celulares?
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Study Notes
Inhibición enzimática
- La actividad enzimática puede ser inhibida, es decir, reducida o eliminada.
- La inhibición puede ser irreversible o reversible.
Inhibición irreversible
- El inhibidor se une covalentemente a la enzima, generalmente a un grupo de la cadena lateral de los aminoácidos en el sitio activo.
- La enzima queda inactiva permanentemente.
Inhibición reversible
- El inhibidor se puede disociar de la enzima, ya que no se une por enlaces covalentes.
- La inhibición reversible puede ser competitiva, no competitiva o acompetitiva.
Inhibición competitiva
- El inhibidor y el sustrato tienen una estructura similar y compiten por el sitio activo de la enzima.
- Si la concentración del inhibidor es mayor que la del sustrato, éste se une reversiblemente al sitio activo de la enzima.
- La inhibición cesa si se aumenta la concentración del sustrato.
Inhibición no competitiva
- El inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al sitio activo y no compite con el sustrato.
- Se forma un complejo enzima-inhibidor (EI) y un complejo enzima-sustrato-inhibidor (EIS).
Inhibición acompetitiva
- El inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato (ES).
- El inhibidor ejerce su efecto a altas concentraciones, donde hay una gran cantidad del complejo ES.
- El sustrato y el inhibidor se combinan en lugares diferentes del sitio activo.
Inhibición Enzimática
- La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad catalítica de enzimas específicas.
- La inhibición puede ser irreversible o reversible.
- La inhibición irreversible ocurre cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima, generalmente al centro activo.
- La enzima queda inactiva permanentemente.
- La inhibición reversible se caracteriza por la capacidad del inhibidor de disociarse de la enzima ya que no se une por enlaces covalentes.
- La inhibición reversible puede clasificarse en competitiva o no competitiva.
Inhibición Competitiva
- El inhibidor y el sustrato compiten por unirse al centro activo de la enzima.
- El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato.
- Si la concentración del inhibidor es mayor que la del sustrato, el inhibidor se une al centro activo, bloqueando la acción enzimática.
- Si se aumenta la concentración del sustrato, la inhibición disminuye y el sustrato se une al centro activo.
Inhibición No Competitiva
- El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al centro activo.
- No compite con el sustrato.
- La unión del inhibidor a la enzima forma un complejo EI y también puede formar EIS (complejo enzima-inhibidor-sustrato).
Inhibición Acompetitiva
- El inhibidor se une exclusivamente al complejo ES (enzima-sustrato).
- La inhibición es más eficaz a altas concentraciones de sustrato, ya que hay mayor cantidad del complejo ES.
- La variación de la concentración del sustrato no altera la unión del inhibidor al complejo ES.
- El inhibidor y el sustrato se unen a la enzima en lugares diferentes.
Cofactores Metálicos
- Los cofactores metálicos son esenciales para la actividad de muchas enzimas.
- Características de los cofactores metálicos:
- Elevada concentración de carga positiva.
- Pueden existir en dos o más estados de valencia.
- Facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima.
- Los metales de transición son los cofactores metálicos más importantes (por ejemplo: Mn, Fe, Cu, Zn, Mo).
Cofactor
- Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular necesario para la actividad de una enzima.
- Se une a la apoenzima (estructura proteica inactiva) formando la holoenzima (complejo activo).
- Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas denominadas coenzimas.
Coenzima
- Las coenzimas son compuestos orgánicos que se unen a la apoenzima mediante enlaces débiles y de forma temporal.
- Juegan un papel crucial en la actividad enzimática.
- Son portadores de diferentes grupos químicos, actuando como dadores o receptores de dichos grupos en las reacciones enzimáticas.
- Se alteran durante la reacción enzimática, pero se regeneran después, volviendo a ser funcionales.
- No suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima.
Coenzimas y Vitaminas
- Algunas coenzimas son nucleótidos o derivados de nucleótidos, y pueden estar compuestas por vitaminas.
- Las coenzimas son la forma activa de las vitaminas.
- Un ejemplo es el pirofosfato de tiamina (PPT), la forma activa de la vitamina B1.
- El PPT interviene en reacciones como:
- Transferencia de grupos C2-aldehído.
- Descarboxilaciones (por ejemplo, del ácido pirúvico y del ácido alfa-cetoglutárico).
Mecanismo de Acción de las Coenzimas
- Una coenzima se une a una enzima.
- La enzima atrae a un sustrato específico.
- La enzima sustrae átomos del sustrato.
- La enzima cede los átomos del sustrato a la coenzima.
- La coenzima coge los átomos y se libera de la enzima.
- La coenzima transporta los átomos y los cede, recuperando su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Grupo Prostético
- Un grupo prostético es un cofactor orgánico que se une a la apoenzima mediante un enlace covalente.
Enzimas que Requieren Elementos Inorgánicos
- Citocromo oxidasa: Fe2+, Fe+ y Cu2+
- Catalasa, peroxidasa: Fe2+, Fe+
- DNA polimerasa: Zn2+
- Anhídrasa carbónica: Zn2+
- Alcohol deshidrogenasa: Zn2+
- Hexoquinasa: Mg2+
- Glucosa 6-fosfatasa: Mg2+
- Arginasa: Mn2+
- Piruvato quinasa: K+, Mg2+
- Ureasa: Ni2+
- Nitrato reductasa: Mo2+
Coenzimas como Transportadores
- Las coenzimas actúan como transportadores eventuales de átomos o grupos funcionales específicos.
- Algunas coenzimas y sus entidades transferidas:
- Pirofosfato de tiamina: Aldehídos
- Dinucleótido de flavina y adenina (FAD): Átomos de hidrógeno
- Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD): Ion hidruro (H-)
- Coenzima A (CoA): Grupos acilo
- Fosfato de piridoxal (PLP): Grupos amino
- 5'-Desoxicobalamina (coenzima B12): Átomos de H y grupos alquilo
- Biocitina: CO2
- Tetrahidrofolato: Otros grupos monocarbonados
Coenzimas, Vitaminas y Enfermedades
- La deficiencia de vitaminas puede afectar la producción de coenzimas, lo que lleva a enfermedades relacionadas.
- Algunas vitaminas, sus coenzimas, funciones y enfermedades relacionadas:
- B1 (tiamina): Pirofosfato de tiamina (PPT), metabolismo de glúcidos, beriberi.
- B2 (riboflavina): FAD, FMN, cadena de transporte de electrones, dermatitis y lesiones en las mucosas.
- B3 (niacina): NAD+, NADP+, metabolismo de glúcidos, lípidos y proteínas, pelagra.
- B5 (ácido pantoténico): CoA, síntesis y catabolismo de lípidos, fatiga y trastornos del sueño.
- B6 (piridoxina): PLP, reacciones de transferencia de grupos amino, depresión, anemia.
- B12 (cobalamina): Metilcianocobalamina, metabolismo de proteínas y lípidos, síntesis de glóbulos rojos, anemia perniciosa.
- B8 (biotina): Coenzima de carboxilasas y enzimas que transfieren grupos aldehídos, fatiga, dermatitis.
- C (ácido ascórbico): Coenzima de peptidasas, síntesis de colágeno, escorbuto.
Coenzimas Comunes
- Coenzima A (CoA): Transporta grupos acilo.
- Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+): Participa en reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones.
- Dinucleótido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP+): Participa en reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones.
- Dinucleótido de flavina y adenina (FAD): Participa en reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones.
Cofactores
- Hierro (Fe2+ o Fe3+): Oxidación-reducción
- Cobre (Cu+ o Cu2+): Oxidación-reducción
- Cinc (Zn2+): Interviene en la unión al NAD
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Description
Este cuestionario aborda el tema de la inhibición enzimática, incluyendo sus tipos irreversibles y reversibles. Aprenderás sobre cómo los inhibidores afectan la actividad enzimática y las diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva. Es ideal para estudiantes de biología que desean profundizar en el funcionamiento de las enzimas.
