Fibronectina: Estructura y Función
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Fibronectina: Estructura y Función

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Questions and Answers

¿Cuál es la función principal de las fibras de elastina?

  • Aportar rigidez a las células
  • Unir las células entre sí sin permitir su movimiento
  • Proveer soporte estructural constante
  • Aportar resistencia a la tensión y recuperar su forma inicial (correct)

    • ¿Qué componente es esencial en las fibras elásticas, a las cuales se les conoce como tropoelastina?

  • Fibrinógeno
  • Fibrilina
  • Colágeno
  • Glicina (correct)

    • ¿Qué enfermedad se asocia con la alteración de la estabilidad de las fibras de elastina?

  • Diabetes mellitus
  • Artritis reumatoide
  • Síndrome de Marfan (correct)
  • Tensión arterial baja

    • ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la elastina es incorrecta?

    <p>Es soluble en agua</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el aminoácido que juega un papel importante en los entrecruzamientos de la elastina?

    <p>Lisina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de la fibronectina plasmática?

    <p>Unir las plaquetas circulantes a un coágulo</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica distintiva se encuentra en la secuencia de aminoácidos RGD?

    <p>Arginina, Glicina, Ácido Aspártico</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se clasifica la fibronectina según su forma y función?

    <p>Fibronectina plasmática y fibronectina de la matriz extracelular</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las integrinas es correcta?

    <p>Las integrinas son receptores situados en la superficie celular</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de proteína es la fibronectina?

    <p>Proteína multiadhesiva</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué subunidades componen la fibronectina?

    <p>Dos cadenas peptídicas unidas por enlaces disulfuro</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función de la fibronectina de la matriz extracelular?

    <p>Facilitar la cicatrización celular y la migración</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la relación entre las integrinas y las proteínas cinasas citoplásmicas?

    <p>Las integrinas se asocian con proteínas cinasas que inician cascadas enzimáticas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las integrinas en la matriz extracelular?

    <p>Transmitir señales mecánicas entre la MEC y el citoplasma celular</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de fibra es responsable de la elasticidad en los tejidos?

    <p>Elastina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?

    <p>Es el componente más abundante de la matriz extracelular</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el papel de la fibronectina en la matriz extracelular?

    <p>Facilitar la adhesión celular y la comunicación entre células</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué son los proteoglucanos en la matriz extracelular?

    <p>Compuestos estructurales ricos en carbohidratos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica de las integrinas permite su función específica?

    <p>La combinación específica de cadenas α y β</p> Signup and view all the answers

    ¿En qué se diferencia el colágeno de la elastina en la matriz extracelular?

    <p>El colágeno es más abundante que la elastina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo afectan las metaloproteinasas a la matriz extracelular?

    <p>Degradan componentes de la matriz extracelular</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica de la elastina contribuye a su función en la migración celular?

    <p>Su naturaleza polimérica y amorfa</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la importancia de los residuos de lisina en la elastina?

    <p>Facilitan los entrecruzamientos de elastina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué fenómeno se asocia con la degradación de las fibras de elastina en la edad avanzada?

    <p>Incremento en la rigidez de la pared arterial</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de estructuras son formadas por los monómeros de elastina conocidos como tropoelastina?

    <p>Fibras elásticas y flexibles</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes aminoácidos es menos común en la elastina y no contribuye a su estructura principal?

    <p>4-hidroxiprolina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué aminoácidos componen la secuencia RGD que se encuentra en la fibronectina?

    <p>Arg, Gly, Asp</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función de la fibronectina plasmática?

    <p>Unir plaquetas a un coágulo</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de fibra forma la fibronectina de la matriz extracelular?

    <p>Insoluble</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuántos tipos distintos de fibronectina pueden formarse a partir del procesamiento del mRNA?

    <p>20</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué órganos sintetizan la fibronectina plasmática?

    <p>Hígado</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el papel de la fibronectina en la cicatrización?

    <p>Unir células al tejido dañado</p> Signup and view all the answers

    ¿A qué componentes de la matriz extracelular puede unirse la fibronectina?

    <p>A colágeno, heparina y lipoproteínas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo están organizadas las subunidades de la fibronectina?

    <p>En dominios estructurales I, II y III</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una de las funciones de la matriz extracelular (MEC)?

    <p>Proporcionar soporte estructural a las células</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de proteínas están implicadas en la adhesión celular y forman parte de la MEC?

    <p>Proteínas de adhesión como la fibronectina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se caracterizan las integrinas en relación a su función?

    <p>Participan en la transducción de señales entre MEC y citoplasma</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué elemento de la MEC transforma la interacción celular mediante señales mecánicas?

    <p>Integrinas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la matriz extracelular es correcta?

    <p>Su composición y organización varían según el tipo de tejido</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de fibras se destacan en la matriz extracelular por su capacidad de elasticidad?

    <p>Fibras de elastina</p> Signup and view all the answers

    Las metaloproteinasas en la MEC son importantes porque:

    <p>Degradan componentes de la matriz extracelular</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica de las integrinas les permite su función específica en la MEC?

    <p>La combinación de sus subunidades α y β</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué enlace se genera cuando el aldehído reactivo de la alisina se condensa con la lisina?

    <p>Enlace dehidrolisino-norleucina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la unidad fundamental del colágeno especificada en el contenido?

    <p>Tropocolágeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se clasifica el colágeno basado en su forma y función?

    <p>Colágenos no fibrilares y fibrilares</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de colágeno proporciona fuerza contráctil a los tendones, ligamentos y piel?

    <p>Colágenos formadores de fibrillas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuántas cadenas polipeptídicas forman la estructura del tropocolágeno?

    <p>Tres</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica tienen las cadenas del tropocolágeno?

    <p>Incorporan cadenas α1 y α2</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de entrecruzamiento se forma cuando hay un enlace cruzado entre tres alisinas y una lisina?

    <p>Desmosina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuántos tipos de colágeno se conocen en total?

    <p>28</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la secuencia característica de las cadenas peptídicas del tropocolágeno?

    <p>Gly-X-Y</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes aminoácidos es el más común en las cadenas de tropocolágeno?

    <p>Glicina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué aminoácido es más frecuente en la posición 'X' de la secuencia Gly-X-Y del tropocolágeno?

    <p>Prolina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función tiene la 4-hidroxiprolina en el tropocolágeno?

    <p>Interviene en puentes de hidrógeno</p> Signup and view all the answers

    En la síntesis de tropocolágeno, ¿qué se llama al polipéptido antes de que se le elimine el péptido señal?

    <p>Preprocolágeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes procesos ocurre durante la síntesis del tropocolágeno?

    <p>Hidroxilación de lisina y prolina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene la glicina en la estructura del tropocolágeno?

    <p>Permite que se sitúe en el interior de la hélice</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el avance por aminoácido en el tropocolágeno comparado con la hélice alfa convencional?

    <p>0,30 nm</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enlace es hidrolizado por las ésterasas?

    <p>Enlace ester</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes reacciones es catalizada por las liasas?

    <p>Formación de un doble enlace</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción catalizan las isomerasas?

    <p>Reacciones de isomerización</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué componentes de la reacción usan las ligasas para catalizar la unión de dos grupos químicos?

    <p>ATP y Pi</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes tipos de enzimas está implicado en la adición de grupos acilo?

    <p>Sintetasas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes compuestos actúa como oxidante en las reacciones de oxidación-reducción?

    <p>NADP+</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción catalizan las transferasas?

    <p>Reacciones de transferencia de un grupo funcional</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las hidrolasas?

    <p>Catalizar reacciones de hidrólisis</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué grupo funcional es transferido por las metiltransferasas?

    <p>Grupo metilo</p> Signup and view all the answers

    En el contexto de las transferasas, ¿qué reacciones cataliza la hectokinasa?

    <p>Transferencia de grupos fosfato</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas se clasifica como una oxidasa?

    <p>Deshidrogenasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el mecanismo general de acción de las hidrolasas?

    <p>Romper enlaces usando agua</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de transferencia llevan a cabo las transaminasas?

    <p>Grupo amino</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes enunciados sobre las oxidoreductasas es correcto?

    <p>Catalizan reacciones de intercambio de electrones.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se denomina a una enzima que no tiene cofactor y por lo tanto no es funcional?

    <p>Apoenzima</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enzimas requieren la colaboración de otras moléculas para su actividad?

    <p>Conjugadas</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de los metales como cofactores en las enzimas?

    <p>Reacciones de oxido-reducción</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se clasifican las enzimas que requieren cofactores metálicos?

    <p>Metaloenzimas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de cofactor se considera que tiene una función estructural y no catalítica en algunas enzimas?

    <p>Cofactores metálicos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el propósito principal de la catálisis de proximidad y orientación en las enzimas?

    <p>Crear una alta concentración local de reactivos en la unión del sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es una holoenzima?

    <p>Una enzima totalmente activa</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo actúan los iones metálicos en la catálisis enzimática?

    <p>Intervienen en reacciones redox y estabilizan estados de transición.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de especificidad presenta la L-glutámico deshidrogenasa?

    <p>Especificidad absoluta.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué porcentaje aproximado de las enzimas requiere la participación de un cofactor?

    <p>Un tercio</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe mejor la estereoespecificidad en enzimas?

    <p>Preferencia por sustratos quiralmente específicos en reacciones.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de cofactor se considera como grupo prostético fuerte?

    <p>Metales</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes métodos de catálisis implica la formación de enlaces covalentes transitorios?

    <p>Catálisis covalente.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede con un cofactor que sale modificado del ciclo catalítico de una enzima?

    <p>Requiere otra enzima para volver a su estado original</p> Signup and view all the answers

    En el ejemplo de triosa fosfato isomerasa, ¿qué estructura se utiliza para facilitar su función catalítica?

    <p>Un dimero en forma de cilindro.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se necesita para que una apoenzima se convierta en una holoenzima?

    <p>Un cofactor</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de catálisis estabiliza las cargas que aparecen en un estado de transición a través de la transferencia de protones?

    <p>Catálisis ácido-base.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es un ejemplo de especificidad de grupo enzimática?

    <p>Alcohol dehidrogenasa.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la función de las enzimas es correcta?

    <p>Las enzimas no modifican la constante de equilibrio de una reacción.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función tienen las coenzimas en el proceso enzimático?

    <p>Facilitan la unión del sustrato a la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se clasifican las enzimas según la Comisión Enzimática?

    <p>Por su nombre seguido de un código alfanumérico.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es un ejemplo claro de la especificidad enzimática?

    <p>Cada enzima actúa exclusivamente sobre un tipo de sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué son las ribozimas?

    <p>Moléculas de RNA que actúan como enzimas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes factores NO afecta la actividad enzimática?

    <p>El color de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de cofactores se consideran grupos prostéticos?

    <p>Cofactores metálicos que no se disocian del enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción cataliza la anhidrasa carbónica?

    <p>Hidratación del dióxido de carbono.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se miden las tasas de reacción enzimática?

    <p>Por la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguiente afirmaciones sobre la catálisis enzimática es incorrecta?

    <p>Las enzimas cambian la constante de equilibrio.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué coenzima se utiliza para la transferencia de grupos metilo?

    <p>SAM</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué metal está asociado con la actividad de la Ureasa?

    <p>Ni2+</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes coenzimas es derivada de una vitamina liposoluble?

    <p>Coenzima A</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción cataliza la Lactato Deshidrogenasa?

    <p>Oxidación-reducción</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes coenzimas participa en la transferencia de grupos acilo?

    <p>Coenzima A</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué metal es un componente esencial de los citocromos?

    <p>Fe2+/Fe3+</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función desempeña la vitamina B6 en su forma de coenzima?

    <p>Transaminación</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes es una función del glutatión como coenzima?

    <p>Redox y transporte de aminoácidos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las liasas?

    <p>Catalizar reacciones reversibles de adición o eliminación</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es un tipo específico de isomerasa?

    <p>Epimerasa</p> Signup and view all the answers

    Las ligasas utilizan la hidrólisis de qué tipo de enlace para catalizar la unión de dos grupos químicos?

    <p>Enlaces de alta energía (ATP)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enlace es atacado por las glicosidasas?

    <p>Enlace glicosídico</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué características tienen los isómeros?

    <p>Igual fórmula química pero diferente estructura</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las coenzimas es correcta?

    <p>Algunas coenzimas pueden ser vitaminas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de cofactor requiere de una segunda reacción para volver a su forma original?

    <p>Coenzimas solubles.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la barrera energética que deben superar los compuestos en una reacción química?

    <p>Energía de activación.</p> Signup and view all the answers

    En el estado de transición durante una reacción, ¿qué sucede con el sustrato?

    <p>Aumenta su energía potencial.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué coenzima se asocia principalmente con las reacciones de transferencia?

    <p>Piridoxal fosfato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se denominan las coenzimas que están unidas covalentemente a las enzimas?

    <p>Grupos prostéticos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes compuestos es considerado un importante donador de electrones en reacciones redox?

    <p>NADH.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué término se usa para describir la energía requerida para iniciar una reacción química?

    <p>Energía de activación.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes coenzimas participa en el metabolismo de ácidos grasos?

    <p>Coenzima A.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué compuesto es esencial para la formación de enlaces cruzados en la estructura de proteínas?

    <p>Lisina.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal del Piridoxal Fosfato (PLP)?

    <p>Reacciones de transaminación</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enlace se forma entre la biotina y el grupo e-amino de lisina?

    <p>Enlace amida</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una reacción en que participa la biotina?

    <p>Carboxilación de piruvato</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué estructura está relacionada con el grupo funcional aldehído en el Piridoxal Fosfato?

    <p>Un grupo aldehído</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas utiliza biotina como coenzima?

    <p>Piruvato carboxilasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción no es catalizada por el Piridoxal Fosfato (PLP)?

    <p>Reacciones de carboxilación</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué vitamina está relacionada con la formación de Piridoxal Fosfato?

    <p>Vitamina B6</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función tiene la biotina en el metabolismo celular?

    <p>Ayuda en la carboxilación de compuestos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal del grupo funcional aldehído en los cofactores como el PLP?

    <p>Intervenir en la transferencia de grupos funcionales</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué vitamina es conocida por su participación en las reacciones de carboxilación y descarboxilación?

    <p>Vitamina B8</p> Signup and view all the answers

    Cuál es el efecto principal de las enzimas en una reacción química?

    <p>Disminuir la energía de activación necesaria</p> Signup and view all the answers

    Qué tipo de interacciones permiten a las enzimas reducir la energía de activación?

    <p>Interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato</p> Signup and view all the answers

    Cómo alteran las enzimas el estado intermedio en una reacción química?

    <p>Adoptan un estado intermedio de menor energía</p> Signup and view all the answers

    Qué característica importante de las enzimas les permite acelerar las reacciones químicas?

    <p>Posicionamiento y orientación de los sustratos</p> Signup and view all the answers

    Qué sucede con la energía del estado final de una reacción en presencia de una enzima?

    <p>Permanece inalterada</p> Signup and view all the answers

    Cuál es la función principal del estado de transición en una reacción catalizada por enzimas?

    <p>Facilitar la conversión de sustratos en productos</p> Signup and view all the answers

    Qué ocurre cuando una enzima se une a su sustrato?

    <p>Adopta un estado intermediario de menor energía</p> Signup and view all the answers

    Qué sucede con la energía de activación en reacciones sin catalizador?

    <p>Requiere una cantidad significativa de energía</p> Signup and view all the answers

    Cuáles de las siguientes afirmaciones describe mejor el papel de las enzimas?

    <p>Facilitan reacciones mediante mecanismos de baja energía</p> Signup and view all the answers

    Cuál es una de las formas en que las enzimas ayudan en las reacciones químicas?

    <p>Reduciendo la energía de activación</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Fibronectina

    • Proteína multiadhesiva que modula el ensamblaje de otras proteínas de la matriz extracelular.
    • Promueve la adhesión, migración y señalización celular.
    • Codificada por un gen, pero con distintos procesamientos de mRNA que dan lugar a 20 tipos de fibronectina.
    • Tiene dos cadenas peptídicas unidas por enlaces disulfuro cerca del extremo C-terminal.
    • Cada subunidad tiene 230 kDa.
    • Cada subunidad de la fibronectina está organizada en dominios estructurales conocidos como I, II y III.
    • Cada dominio tiene varias unidades repetidas homólogas o módulos en su estructura primaria.
    • Los dominios funcionales se basan en su afinidad de unión a componentes de la matriz extracelular, incluyendo colágeno, heparina e integrinas.
    • La secuencia de aminoácidos característica Arg, Gly y Asp (RGD) localizada en el dominio III10 se une a integrinas.
    • Se han definido dos formas diferentes de fibronectina:
      • Fibronectina plasmática: forma soluble, sintetizada en el hígado y carece de dos de las repeticiones de tipo III.
      • Fibronectina de la matriz extracelular: forma insoluble, sintetizada por fibroblastos.
    • La fibronectina plasmática:
      • une las plaquetas circulantes a un coágulo a través de los receptores de integrinas.
      • actúa en la fagocitosis y en la cicatrización celular.

    Matriz Extracelular (MEC)

    • Es acelular y una red de macromoléculas que conforman un lecho gelatinoso tridimensional en el que se desarrollan las células.
    • Actúa como soporte tridimensional (armazón estructural y soporte).
    • Regula procesos básicos como la proliferación, diferenciación, migración y supervivencia de las células.
    • Es una red dinámica que se remodela mediante enzimas como las metaloproteinasas.
    • Es sintetizada y secretada por células conectivas como fibroblastos, osteoblastos y condrocitos.
    • La unión de ciertos componentes de la MEC a la superficie de las células mediante integrinas permite la transmisión de señales mecánicas resultantes del estiramiento y compresión de los tejidos.
    • Su función depende de la abundancia relativa, distribución y organización molecular de sus componentes.
    • Sus principales componentes son el colágeno, la elastina y otras glucoproteínas estructurales (proteoglucanos) y proteínas de adhesión (fibronectina).

    Integrinas

    • Receptor de la superficie celular que actúa como mediador en la transducción de señales desde la MEC hasta reacciones bioquímicas y mecánicas en el citoplasma.
    • Las integrinas son heterodímeros de cadenas α (18) y β (8).
    • La combinación específica de cadenas α y β dicta el ligando específico de la MEC para un heterodímero de integrina concreto.
    • Actúa como molécula de adhesión celular, uniendo células entre sí y otros sustratos como el colágeno.
    • Es importante en la migración celular y el estado de diferenciación de la célula.

    Fibras de Elastina

    • Aportan resistencia a la tensión, recuperando su conformación inicial cuando ésta cesa.
    • Se encuentra en la MEC de casi todos los tejidos conectivos, principalmente en arterias próximas al corazón y al pulmón, ligamentos y piel.
    • Tiene una elevada vida media (40 años).
    • Con la edad y determinadas enfermedades se degrada y fragmenta, lo que conduce a un incremento en la rigidez de la pared arterial.
    • Están formadas por:
      • Núcleo de elastina (insoluble, polimérico y amorfo).
      • Recubrimiento de microfibrillas de fibrilinas (diferentes glucoproteínas).
    • Las microfibrillas de fibrilinas actúan como andamios que aportan estabilidad a la fibra.

    Elastina (tropoelastina)

    • Componente principal de las fibras elásticas (90%).
    • Los monómeros de elastina se denominan tropoelastina.
    • Es un solo polipéptido codificado por un único gen.
    • Tiene un alto contenido en residuos no polares:
      • Glicina (33%).
      • Prolina, valina y alanina.
      • Poca 4-hidroxiprolina y no tiene hidroxilisina.
      • Lisina (K), importante en los entrecruzamientos.

    Tropoelastina

    • Los aminoácidos se disponen formando dominios hidrofóbicos e hidrofílicos.
    • Los dominios hidrofóbicos se asocian con la unión de la elastina a las microfibrillas.
    • Los dominios hidrofílicos participan en los entrecruzamientos entre las moléculas de tropoelastina.

    Matriz Extracelular (ECM o MEC)

    • La MEC es un componente acellular que se encuentra en todos los tejidos conectivos y actúa como un soporte tridimensional para las células.
    • Contribuye en la regulación de la proliferación, diferenciación, migración y supervivencia celular.
    • La MEC se encuentra en constante remodelado mediante enzimas como las metaloproteinasas.
    • Los fibroblastos, osteoblastos, condrocitos y otras células del tejido conectivo sintetizan y secretan la MEC.
    • La MEC se comunica con las células por medio de las integrinas, lo que permite la transmisión de señales mecánicas.
    • La composición y organización de la MEC varía dependiendo del tejido, etapa de desarrollo y estado patológico, lo cual define su función.
    • Los componentes principales de la MEC son colágeno, elastina, proteínas estructurales (glucoproteínas y proteoglicanos) y proteínas de adhesión (fibronectina).

    Integrinas

    • Son receptores celulares que actúan como mediadores en la transducción de señales de la MEC a las células.
    • Las integrinas son heterodiméricas, formadas por cadenas α (18) y β (8), con 24 combinaciones conocidas que determinan la especificidad de unión a la MEC.
    • La señalización a través de las integrinas va en ambos sentidos (de adentro hacia afuera y de afuera hacia adentro).
    • Las integrinas no tienen actividad enzimática por sí mismas, pero se asocian con cinasas citoplásmicas, lo que inicia cascadas enzimáticas y cambios en el comportamiento y expresión génica de la célula.

    Fibronectina

    • Proteína multiadhesiva que modula la estructura de la MEC y regula la adhesión, migración y señalización celular.
    • Codificada por un solo gen, pero con variaciones en el procesamiento del mRNA que dan lugar a 20 tipos de fibronectina, dependiendo del tejido.
    • La proteína fibronectina tiene dos cadenas peptídicas unidas por enlaces disulfuro y se organiza en dominios I, II y III.
    • Los dominios funcionales de la fibronectina interactúan con colágeno, heparina y receptores celulares (integrinas).
    • La fibronectina se une a las integrinas a través de la secuencia RGD (Arg, Gly, Asp).
    • La fibronectina plasmática (forma soluble) es sintetizada en el hígado y participa en la coagulación, fagocitosis y cicatrización.
    • La fibronectina de la matriz extracelular (forma insoluble) es sintetizada por fibroblastos y actúa como molécula de adhesión celular.

    Fibras de Elastina

    • Las fibras de elastina confieren resistencia a la tensión y permiten recuperar su conformación inicial.
    • Se encuentran en la MEC de la mayoría de los tejidos conectivos, destacando en arterias, ligamentos y piel.
    • La elastina tiene una vida media de 40 años, pero se degrada y fragmenta con la edad, lo que aumenta la rigidez de los tejidos.
    • La fibra de elastina está compuesta por un núcleo de elastina (proteína polimérica amorfa e insoluble) rodeado por microfibrillas de fibrilina (glucoproteínas).
    • Las fibrilinas aportan estabilidad a la fibra de elastina.

    Elastina (Tropoelastina)

    • La elastina es la proteína principal de la fibra elástica, y los monómeros son llamados tropoelastina.
    • Está codificada por un solo gen y contiene alta cantidad de aminoácidos no polares, incluyendo glicina, prolina, valina, alanina.
    • La elastina contiene poca 4-hidroxiprolina y no contiene hidroxilisina, pero tiene lisina, importante para la formación de enlaces cruzados.

    Tropoelastina

    • Los aminoácidos de la tropoelastina se organizan en dominios hidrofóbicos e hidrofílicos.
    • Los dominios hidrofóbicos se asocian con microfibrillas de fibrilina.
    • Los dominios hidrofílicos participan en la formación de enlaces cruzados.
    • Se forman enlaces cruzados entre lisina y alisina.
    • Un tipo de enlace cruzado es el dehidrolisino-norleucina (dLNL).
    • Otro enlace cruzado es la desmosina o isodesmosina, que contiene 3 alisinas y 1 lisina.
    • Los enlaces cruzados entre tropoelastina proporcionan flexibilidad y resistencia a la fibra elástica.

    Fibras de Colágeno

    • El colágeno es la proteína principal de la MEC y la más abundante en el cuerpo (30% de la masa proteica total).
    • El colágeno es sintetizado por fibroblastos.
    • Es la proteína que confiere resistencia a la tracción a los tejidos.
    • El tropocolágeno es la unidad fundamental de las fibras de colágeno.
    • El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas (α) entrelazadas en una triple hélice.
    • Existen 28 tipos de colágeno, clasificados en: formadores de fibrillas, no fibrilares y asociados a fibrillas.
    • Los colágenos formadores de fibrillas proporcionan fuerza a tejidos como tendones, ligamentos y piel.
    • Los colágenos no fibrilares forman mallas en la MEC y son importantes en las membranas basales.
    • Los colágenos asociados a fibrillas unen fibras de colágeno a otros componentes de la MEC.

    Colágeno Tipo I: Tropocolágeno

    • El tropocolágeno está formado por dos cadenas α1 y una cadena α2.
    • La secuencia repetida característica de las cadenas de tropocolágeno es Gly-X-Y.
    • "X" suele ser prolina e "Y" suele ser 4-hidroxiprolina o hidroxilisina.
    • La glicina es un aminoácido clave en el colágeno, ya que permite la formación de puentes de hidrógeno entre las cadenas.
    • La prolina y la 4-hidroxiprolina aportan estabilidad a la estructura trihelicoidal del colágeno.
    • La lisina y la hidroxilisina participan en la formación de enlaces cruzados covalentes entre las moléculas de tropocolágeno.

    Etapas de la Síntesis de Tropocolágeno

    1. Transcripción y traducción de los genes del colágeno.
    2. El péptido señal (20 aminoácidos) del preprocolágeno se elimina.
    3. Hidroxilación de residuos de lisina y prolina por las enzimas prolina hidroxilasa y lisina hidroxilasa.
    4. Glucosilación de residuos de hidroxilisina.
    5. Formación de la triple hélice con la ayuda de chaperonas.
    6. La triple hélice del procolágeno se secreta al espacio extracelular.
    7. Se eliminan los péptidos terminales del procolágeno.
    8. Se ensamblan las fibras de colágeno a través de la unión de tropocolágenos y enlaces cruzados.

    Catálisis Enzimática

    • Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso
    • Las enzimas no modifican las constantes de equilibrio de las reacciones
    • Actúan como catalizadores biológicos más eficaces y específicos que se conocen
    • Las enzimas son proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones al reducir la energía de activación

    Tipos de Catálisis

    • Catálisis ácido-base general: Implica la transferencia de protones desde o hacia el sustrato.
    • Catálisis covalente: Se forman enlaces covalentes transitorios entre la enzima y el sustrato.
    • Catálisis por ión metálico: Los iones metálicos pueden unirse a la enzima y al sustrato para orientar la reacción de forma adecuada.

    Estrategias de Catálisis

    • De proximidad y orientación: Las enzimas aumentan la concentración local del sustrato y lo fijan en la orientación correcta en su centro activo.
    • Ácido-base: La histidina es un aminoácido que participa en la estabilización de cargas intermedias en el estado de transición.

    Mecanismos de Catálisis Enzimática

    • Covalente: Formación de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato.
    • Por ión metálico: Los iones metálicos pueden participar de diferentes formas en la catálisis, como fijar y orientar el sustrato, estabilizar estados de transición o intervenir en reacciones redox.

    Especificidad

    • La especificidad de las enzimas se refiere a su capacidad de reconocer y unirse a un sustrato específico para catalizar una reacción.
    • Especificidad absoluta: La enzima solo reconoce y cataliza la reacción de un sustrato único.
    • Especificidad relativa: La enzima puede reconocer varios sustratos, pero presenta una mayor afinidad hacia algunos en particular.

    Tipos de Especificidad Relativa

    • De Grupo: La enzima puede reconocer varios sustratos que poseen un grupo funcional similar.
    • De Reacción: La enzima puede catalizar la misma reacción sobre diferentes sustratos.
    • Estereospecificidad: Las enzimas son muy específicas cuando se trata de sustratos quirales, como en el transporte de moléculas para la β-oxidación.

    Cofactores

    • Los cofactores son moléculas no proteicas que se necesitan para la actividad de ciertas enzimas.
    • Se dividen en iones metálicos y coenzimas.

    Iones Metálicos

    • Actúan como activadores o como grupo prostético.
    • Los iones metálicos que se unen fuertemente a la enzima se consideran grupo prostético.
    • Las enzimas que necesitan iones metálicos para su actividad se denominan metaloenzimas.

    Coenzimas

    • Pueden ser cosustratos o grupos prostéticos.
    • Los grupos prostéticos se unen fuertemente a la enzima.
    • Las coenzimas actúan como transportadores de electrones, grupos funcionales o energía.
    • Ejemplos de coenzimas: NAD+, FAD, ATP.

    Clasificación Enzimática

    • Simples: Las enzimas simples son proteínas con actividad catalítica propia.
    • Conjugadas: Las enzimas conjugadas necesitan un cofactor para funcionar.
    • Apoenzima: Una enzima conjugada sin su cofactor se denomina apoenzima.
    • Holoenzima: La enzima completa, catalíticamente activa, se denomina holoenzima.

    Grupo de las Enzimas (Clasificación)

    • Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción.
    • Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo funcional de un donador a un aceptor.
    • Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
    • Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces sin hidrólisis, mediante la adición o eliminación de grupos.
    • Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
    • Ligasas: Catalizan reacciones de unión de dos moléculas, a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía.

    Coenzimas Importantes

    • Vitamina B8 - Biotina: Actúa como transportador de grupos acilo (como la carnitina).
    • Dinucleótido de Flavina y Adenina (FAD): Participa en reacciones de óxido-reducción.
    • Dinucleótido de Nicotinamida y Adenina (NAD+): Participa en reacciones de óxido-reducción.
    • Dinucleótido fosfato de Nicotinamida y adenina (NADP+): Participa en reacciones de óxido-reducción.

    Iones metálicos esenciales y sus funciones en el organismo

    • Zinc (Zn2+): Esencial para la actividad de numerosas enzimas como la anhidrasa carbónica, peptidasas, alcohol deshidrogenasa y la ADN polimerasa.
    • Magnesio (Mg2+): Fundamental en el funcionamiento de enzimas dependientes de ATP, incluyendo hexoquinasa, glucosa 6 fosfatasa, y piruvato quinasa.
    • Níquel (Ni2+): Importancia en la actividad de la ureasa.
    • Molibdeno (Mo2+): Componente clave en nitrato reductasa y nitrogenasa.
    • Manganeso (Mn2+): Participa en la superóxido dismutasa y arginasas.
    • Hierro (Fe2+/Fe3+): Es un componente vital en citocromos, ciclooxigenasas, catalasas, peroxidasas y prolina hidroxilasa.
    • Cobre (Cu2+): Interviene en citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, plastocianina y lisil oxidasa.

    Coenzimas: Moleculas orgánicas pequeñas que facilitan las reacciones enzimáticas

    • Coenzimas no derivadas de vitaminas:
      • PAPS (3´-fosfoadenosil-5´-fosfosulfato ): Transferencia de grupos sulfato.
      • SAM (S-adenosil metionina): Transfiere grupos metilo.
      • Carnitina: Transportador de grupos acilo.
      • Glutatión: Actúa en reacciones redox y transporte de aminoácidos.
      • Quinonas: Función redox.
      • Citocromos: Función redox.
      • Hemo: Presente en hemoenzimas y citocromos.
      • ATP (adenosin trifosfato): Esencial en la transferencia de fosfato y energía.
      • Ácido lipoico: Interviene en reacciones redox y transporte de grupos acilo.

    Coenzimas derivadas de vitaminas

    • Hidrosolubles (vitaminas del complejo B y vitamina C)
      • Tiamina (B1): Genera pirofosfato de tiamina, importante para la transferencia de aldehído y descarboxilaciones.
      • Riboflavina (B2): Crea flavina adenina dinucleótido (FAD) y flavín mononucleótido (FMN), con papel crucial en reacciones de oxidación-reducción.
      • Ácido nicotínico (niacina)-B3: Forma nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), esencial en reacciones redox.
      • Ácido pantoténico (B5): Precursor de la coenzima A (CoA), vital en la transferencia de grupos acilo.
      • Piridoxina (B6): Produce piridoxal fosfato, coenzima clave en transaminación, descarboxilación y deshidratación.
      • Biotina (B8): Se transforma en biocitina, coenzima esencial en reacciones de carboxilación dependiente de ATP.
      • Ácido fólico (B9): Da lugar al tetrahidrofolato, coenzima vital en la transferencia de grupos de un carbono.
      • Cobalamina (B12): Genera 5’-Adenosil-cobalamina y metil-cobalamina, coenzimas cruciales en la transferencia de grupos metilo y reestructuraciones intramoleculares.
      • Ácido ascórbico (C): Actúa como antioxidante, esencial en reacciones de hidroxilación, como en la biosíntesis de colágeno.

    Coenzimas esenciales: funciones específicas

    • FAD (Dinucleótido de flavina y adenina) y FMN (Flavín mononucleótido): Derivadas de la vitamina B2 (Riboflavina), ambas participan en reacciones redox.
    • NAD (Dinucleótidos de nicotinamida y adenina) y NADP (Dinucleótidos fosfato de nicotinamida y adenina): Derivadas de la vitamina B3 (Niacina o ácido nicotínico y nicotinamida). Función principal en reacciones redox.
    • Coenzima A (CoA): Derivada de la vitamina B5 (ácido pantoténico), crucial en la transferencia de grupos acilo.
    • Ácido ascórbico (Vitamina C): Actúa como agente reductor en reacciones de hidroxilación; participa en la biosíntesis de colágeno, serotonina y noradrenalina, y en el metabolismo del hierro.
    • Piridoxal fosfato (PLP): Derivado de la vitamina B6 (Piridoxina, piridoxal, piridoxamina), participa en reacciones de transaminación, descarboxilación y deshidratación.
    • BIOTINA (Vitamina B8): Involucrada en reacciones de carboxilación y descarboxilación, como en la piruvato carboxilasa y acetil-CoA carboxilasa.
    • Carnitina: Favorece la transferencia de grupos acilo.

    Clasificación de las enzimas

    • Oxidorreductasas: Catalizan reacciones redox.
    • Transferasas: Trasfieren grupos funcionales.
    • Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis de enlaces.
    • Liasas: Aceleran la adición de un grupo a un doble enlace o la eliminación con escisión de enlaces.
    • Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
    • Ligasas/Sintasa: Promueven la unión de dos grupos químicos.

    Aspectos clave sobre la catálisis enzimática

    • Las enzimas aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
    • Las enzimas no modifican el cambio de energía total de la reacción, solo facilitan su velocidad.
    • Factores que influyen en la velocidad de la reacción:
      • Concentración del sustrato y la enzima
      • Temperatura
      • pH del medio
      • Presencia de cofactores o coenzimas
    • Ejemplos de mecanismos de acción enzimática:
      • Posicionamiento y orientación de los sustratos
      • Estabilización del estado de transición
      • Formación de enlaces covalentes o transferencia de grupos funcionales entre la enzima y el sustrato

    Conceptos esenciales

    • Coenzimas: Moleculas orgánicas que colaboran con las enzimas para acelerar las reacciones.
    • Cofactores: Iones metálicos u otras moléculas orgánicas que se unen a las enzimas y participan en la catálisis.
    • Grupos prostéticos: Coenzimas que se unen de forma estrecha a las enzimas, incluso covalentemente, y no se separan durante la reacción.
    • Estado de transición: Estado intermedio de alta energía que debe alcanzar un sustrato para convertirse en producto.
    • Energía de activación (EA): Cantidad de energía necesaria para que una reacción química se produzca.

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