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Questions and Answers
Los anticuerpos siempre contienen solo un sitio de unión a antígeno.
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False
Las cadenas ligeras de los anticuerpos consisten en un dominio Ig de la región V y un dominio Ig de la región C.
Las cadenas ligeras de los anticuerpos consisten en un dominio Ig de la región V y un dominio Ig de la región C.
True
La flexibilidad necesaria para unir antígenos en los anticuerpos proviene de la región bisagra.
La flexibilidad necesaria para unir antígenos en los anticuerpos proviene de la región bisagra.
True
La forma de los anticuerpos unidos a la membrana es idéntica a la forma secretada.
La forma de los anticuerpos unidos a la membrana es idéntica a la forma secretada.
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Un dominio Ig contiene cuatro capas de lámina plegada β.
Un dominio Ig contiene cuatro capas de lámina plegada β.
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El tramo carboxi-terminal de los anticuerpos unidos a la membrana incluye dos segmentos, uno helicoidal α y otro cargado negativamente.
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Las moléculas de inmunoglobulinas pueden unir múltiples tipos de antígenos a la vez.
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Las regiones V y C de las cadenas pesadas consisten en un dominio Ig cada una.
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Las inmunoglobulinas no tienen un motivo globular denominado dominio Ig.
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La forma de los anticuerpos secretados se encuentra en fluidos intracelulares.
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Los aminoácidos cargados negativamente se unen a grupos de cabeza de fosfolípidos cargados positivamente en la parte interna de la membrana plasmática.
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Existen 5 tipos de cadenas pesadas en los anticuerpos: γ, μ, δ, α y ε.
Existen 5 tipos de cadenas pesadas en los anticuerpos: γ, μ, δ, α y ε.
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Los isotipos IgA e IgG se dividen en tres subclases: IgA1, IgA2, IgG1.
Los isotipos IgA e IgG se dividen en tres subclases: IgA1, IgA2, IgG1.
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Las regiones constantes de IgM e IgE contienen 3 dominios Ig.
Las regiones constantes de IgM e IgE contienen 3 dominios Ig.
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La IgA se puede secretar en forma de dímeros.
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IgG e IgE son siempre formas multiméricas.
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Los linfocitos B vírgenes tienen IgA e IgD como receptores para el antígeno.
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La forma secretada de IgM puede formar complejos hexaméricos.
La forma secretada de IgM puede formar complejos hexaméricos.
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La cadena J sirve para desestabilizar los complejos multiméricos de anticuerpos.
La cadena J sirve para desestabilizar los complejos multiméricos de anticuerpos.
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Los anticuerpos IgD son los que median la opsonización de microbios.
Los anticuerpos IgD son los que median la opsonización de microbios.
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Los complejos multiméricos de anticuerpos se unen a los antígenos con menor avidez que el dímero monomérico de IgA.
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El receptor neonatal para Fc (FcRn) se expresa en el epitelio intestinal de los recién nacidos.
El receptor neonatal para Fc (FcRn) se expresa en el epitelio intestinal de los recién nacidos.
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Los anticuerpos pueden unirse a cualquier parte de la macromolécula que se considere un epítopo.
Los anticuerpos pueden unirse a cualquier parte de la macromolécula que se considere un epítopo.
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La vida media de los anticuerpos IgM en la sangre es de aproximadamente 21-28 días.
La vida media de los anticuerpos IgM en la sangre es de aproximadamente 21-28 días.
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La afinidad del anticuerpo se refiere a la fuerza de unión entre múltiples sitios de combinación.
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Los anticuerpos IgG son los únicos que pueden mediar la defensa inmunitaria en los recién nacidos.
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La reacción de opsonización promueve la ingestión de microbios por los linfocitos T.
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Cualquier anticuerpo puede unirse al determinante antigénico de un antígeno específico.
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La inmunidad en los bebés está mediada exclusivamente por anticuerpos IgA.
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Los anticuerpos IgG tienen una vida media más corta en comparación con IgA.
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Study Notes
Estructura de los Anticuerpos
- Los anticuerpos son proteínas también llamadas inmunoglobulinas.
- Se componen de dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas idénticas unidas por puentes disulfuro.
- Tanto la cadena ligera como la pesada contienen unidades estructurales repetitivas llamadas dominios Ig.
- Un dominio Ig contiene dos capas de lámina plegada β, cada capa compuesta de tres a cinco hebras de cadena polipeptídica antiparalela.
- Los dominios Ig están formados por aproximadamente 110 aminoácidos.
- La región variable (V) es responsable de la especificidad del antígeno.
- La región constante (C) determina la función del anticuerpo.
- La región bisagra proporciona flexibilidad a la molécula del anticuerpo.
- Cada anticuerpo tiene al menos dos sitios de unión al antígeno.
- Las moléculas de anticuerpos pueden orientar estos sitios de unión para unirse de forma simultánea a dos moléculas de antígeno.
Tipos Secretados y Asociados a la Membrana
- Los anticuerpos secretados y asociados a la membrana tienen diferentes estructuras en el extremo carboxi-terminal de la región C de la cadena pesada.
- La forma secretada contiene una región carboxi-terminal hidrofílica llamada cola.
- La forma del anticuerpo unido a la membrana contiene una región transmembrana helicoidal α hidrofóbica seguida de un tramo intracelular cargado positivamente.
- Los aminoácidos cargados positivamente en el tramo intracelular ayudan a anclar la proteína en la membrana.
Cadenas Ligeras
- Existen dos tipos de cadenas ligeras: kappa (κ) y lambda (λ).
- Cada anticuerpo contiene solo un tipo de cadena ligera.
Cadenas Pesadas
- Hay cinco tipos de cadenas pesadas: γ, μ, δ, α y ε, que definen los isotipos de los anticuerpos.
- Los anticuerpos se clasifican en IgG, IgM, IgD, IgA e IgE según las cadenas pesadas que posean.
- Los isotipos IgA e IgG se pueden subdividir en subtipos o subclases.
- En humanos, las regiones C de los anticuerpos IgM e IgE contienen 4 dominios Ig, mientras que las regiones C de IgG, IgA e IgD contienen solo 3 dominios Ig.
- IgG e IgE y todas las Ig de membrana son monoméricas.
- IgM generalmente es pentamérica, IgA es diámera, ambas se mantienen unidas por una cadena de unión (cadena J).
Funciones
- Los anticuerpos realizan diversas funciones en el sistema inmunológico, incluyendo la neutralización, la opsonización, la activación del complemento y la citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC).
Cambio de Isotipo
- Los linfocitos B vírgenes expresan IgM e IgD en su superficie.
- Tras la activación por el antígeno, los linfocitos B pueden cambiar de isotipo, produciendo anticuerpos de diferentes isotipos.
- El cambio de isotipo permite aumentar la capacidad de neutralización, opsonización y activación del complemento.
Opsonización
- Los anticuerpos recubren a los microbios y promueven su ingestión por los fagocitos.
- La opsonización está mediada principalmente por los anticuerpos IgG1 e IgG3 que se unen a los receptores específicos para el dominio Fc de la cadena pesada γ.
Inmunidad en Bebés
- Los anticuerpos IgG son capaces de unirse a un receptor especializado llamado receptor neonatal para Fc (FcRn).
- El FcRn se expresa en la placenta y el epitelio intestinal de los recién nacidos y media la transferencia de IgG materna al feto.
- El FcRn también se expresa en las células endoteliales y protege a los anticuerpos IgG del catabolismo intracelular, prolongando su vida media en la sangre.
Unión Antígeno-Anticuerpo
- Un antígeno es cualquier sustancia que puede unirse de forma específica a una molécula de anticuerpo o receptor de células T.
- Los anticuerpos solo se unen a una parte específica de la macromolécula, denominada determinante o epítopo.
- Cualquier forma o superficie disponible en una molécula que pueda ser reconocida por un anticuerpo constituye un determinante antigénico o epítopo.
Epítopos (Multivalencia)
- Los epítopos pueden ser lineales o conformacionales.
- Un antígeno puede tener múltiples epítopos, permitiendo la unión de varios anticuerpos.
- Los antígenos multivalentes provocan una mayor respuesta inmunitaria.
Afinidad, Valencia, Avidez
- La afinidad se refiere a la fuerza de la unión entre un único sitio de combinación de un anticuerpo y un epítopo de un antígeno.
- La valencia es el número de sitios de unión a antígeno que posee un anticuerpo.
- La avidez se refiere a la fuerza total de la unión entre un anticuerpo y un antígeno multivalente.
- La avidez considera la suma de las interacciones entre todos los sitios de unión de la molécula de anticuerpo y los epítopos del antígeno.
- La avidez es mayor que la afinidad debido a las interacciones de múltiples sitios de unión.
- La avidez es importante para la eliminación efectiva de antígenos.
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Description
Este cuestionario explora la estructura y función de los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas. Se abordan los componentes fundamentales, como las cadenas ligeras y pesadas, así como la importancia de las regiones variable y constante. Además, se discuten los tipos de anticuerpos y sus características funcionales.
