Estructura de la Hemoglobina A

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Questions and Answers

¿Cuál es la principal estructura de la hemoglobina A (Hb A)?

Un tetrámero con forma casi esférica (correct)

Un dímero formado por dos cadenas alfa

Un monómero con una sola cadena polipeptídica

Una estructura lineal con hélices beta

¿Qué porcentaje de la estructura de la hemoglobina está compuesto por hélices alfa?

100%

75% (correct)

50%

90%

¿Qué modulador alostérico se une a la hemoglobina y no a la mioglobina?

ATP

ADP

Glucosa

2,3-bifosfoglicerato (BPG) (correct)

¿Qué estados conformacionales puede adoptar la hemoglobina al unirse el oxígeno?

T y R Signup and view all the answers

¿Qué efecto tiene la unión de una molécula de O2 en la hemoglobina?

Facilita la unión de más moléculas de O2 Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacción se da entre las cadenas de la hemoglobina?

Interacciones no covalentes Signup and view all the answers

¿Cuál es una característica única de la desoxihemoglobina?

Se encuentra en estado tenso (T) Signup and view all the answers

¿Cuántos aminoácidos se conservan entre la hemoglobina y la mioglobina?

27 Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente la estructura terciaria de una proteína?

Es el plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica debido a interacciones laterales. Signup and view all the answers

¿Qué característica define la estructura primaria de una proteína?

La secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Signup and view all the answers

¿Cuál es el papel de los enlaces disulfuro en algunas proteínas?

Interconectan la cadena polipeptídica debido a la oxidación de cisteínas. Signup and view all the answers

¿Qué determina el número de polipéptidos que se pueden formar a partir de una combinación de aminoácidos?

La fórmula 20n, siendo n el número de aminoácidos en la cadena. Signup and view all the answers

¿Qué proceso ocurre en la estructura secundaria de una proteína?

El plegamiento es estabilizado por puentes de hidrógeno entre NH y CO. Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura cuaternaria es correcta?

Involucra interacciones entre cadenas polipeptídicas en proteínas compuestas. Signup and view all the answers

¿Qué significa que una proteína adopte conformaciones de menor energía libre?

Genera una mayor estabilidad estructural. Signup and view all the answers

¿Qué relación existe entre la secuencia de aminoácidos y la función de una proteína?

La secuencia determina la estructura y, por ende, la función molecular. Signup and view all the answers

¿Qué representa la pendiente de la gráfica de Lineweaver-Burk?

El cociente entre Km y Vmáx Signup and view all the answers

¿Cuál es la unidad de medida de la constante de Michaelis (Km)?

M Signup and view all the answers

¿Qué describe la actividad específica de una enzima?

UI por mg de proteínas totales Signup and view all the answers

¿A qué se refiere el pH óptimo para una enzima?

El pH en el que la actividad de la enzima es máxima Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con la actividad enzimática al alcanzar temperaturas muy altas?

Disminuye debido a la desnaturalización Signup and view all the answers

¿Cómo se mide la actividad catalítica de una enzima?

En UI por µmol de enzima Signup and view all the answers

¿Cuál es el resultado del corte con el eje de ordenadas en el gráfico de Lineweaver-Burk?

La inversa de Vmáx Signup and view all the answers

¿Qué se considera el valor óptimo de pH para una enzima?

Varía dependiendo del tipo de enzima y su localización Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de la maduración postranscripcional del RNA?

Formar RNA maduro eliminando intrones y uniendo exones. Signup and view all the answers

¿Qué relación se establece entre la longitud del DNA y la complejidad de un organismo?

No hay una relación directa entre la longitud total de DNA y la complejidad de un organismo. Signup and view all the answers

¿Qué porcentaje del genoma humano corresponde a exones que codifican proteínas?

1-2% Signup and view all the answers

Las secuencias no codificantes en el ADN pueden tener funciones, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es cierta respecto a ellas?

Pueden participar en la regulación de la expresión de los genes. Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones no es atribuida a las secuencias no codificantes del ADN?

Eliminación de intrones del RNA. Signup and view all the answers

¿Qué relación se puede establecer entre el corte y empalme del ARN y la diversidad proteica en diferentes tipos celulares?

La misma secuencia intrónica puede ser exónica dependiendo del tipo celular. Signup and view all the answers

¿Cuál es el significado del término 'gen' en el contexto del ADN eucariota?

Una secuencia de ADN necesaria para producir un producto génico funcional. Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las regiones del ADN que son consideradas no codificantes es incorrecta?

Cuentan con funciones totalmente conocidas y claras. Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?

Las enzimas pueden ser desnaturalizadas por cambios en pH y temperatura. Signup and view all the answers

¿Qué papel juegan los cofactores en la actividad enzimática?

Son necesarios para activar la enzima y no alteran la estructura de la enzima. Signup and view all the answers

¿Cómo afectan las enzimas a la energía de activación de las reacciones químicas?

Disminuyen la energía de activación, acelerando las reacciones. Signup and view all the answers

¿Cuál es la función del centro activo de una enzima?

Unirse al sustrato y facilitar la reacción química. Signup and view all the answers

Sobre la especificidad de las enzimas, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?

Cada enzima está diseñada para catalizar reacciones específicas y seleccionar sustratos determinados. Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con una enzima tras completar su reacción catalítica?

Regresa a su estado original y puede ser utilizada nuevamente. Signup and view all the answers

¿Qué tipo de biomoléculas son la mayoría de las enzimas?

Proteínas. Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la función de los residuos catalíticos en las enzimas?

Participan activamente en la transformación química del sustrato. Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ADN mitocondrial es correcta?

Es único y de tipo circular, similar al ADN de las bacterias. Signup and view all the answers

¿Qué función primordial tiene la organización dinámica del núcleo celular?

Protege el genoma de modificaciones no controladas. Signup and view all the answers

¿Qué representa la cromatina en el núcleo celular?

Material cromosómico disperso durante los períodos de no división celular. Signup and view all the answers

¿Cuál es la característica del ADN del cloroplasto en comparación con el ADN mitocondrial?

Es circular y de tamaño mayor que el del ADN mitocondrial. Signup and view all the answers

¿Qué afirmación describe mejor la relación entre los procariontes y las células eucariotas?

Las células eucariotas tienen ADN mitocondrial que proviene de procariontes libres. Signup and view all the answers

¿Qué significa que el genoma debe ser 'notablemente plástico'?

La lectura y el procesamiento del ADN deben ocurrir sin interferencias. Signup and view all the answers

¿Qué describe mejor la complejidad génica de las células eucariotas?

El tamaño y organización del ADN varían significativamente entre diferentes eucariotas. Signup and view all the answers

Durante la división celular, qué aspecto crucial debe cumplir el genoma?

Debe duplicarse y dispersarse uniformemente. Signup and view all the answers

Study Notes

Bioquímica, 1er Cuatrimestre, 1er Veterinaria UCM

Bioquímica y Biología molecular
1º curso de Veterinaria, Universidad Complutense de Madrid (UCM)

Tema 1: Proteínas

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes en las células, marcando la individualidad de cada ser vivo.
Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células.
Su función es ejecutar las tareas dirigidas por la información genética de la célula.
La diversidad de tamaño y forma de las proteínas está directamente relacionada con las posibilidades de combinación de sus monómeros, los aminoácidos (aa).

Aminoácidos

Son las sustancias químicas orgánicas que forman el componente básico de las proteínas.
Un grupo heterogéneo con características estructurales y funcionales comunes.
Constituidos por C, H, O, N (y algunos S).
Poseen baja masa molecular y al unirse forman proteínas.
Tienen un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral (R), todos unidos a un carbono alfa (Ca).
La cadena lateral (R) es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
Pueden actuar como ácidos o bases, contribuyendo a controlar el pH.
Su comportamiento ácido-base condiciona las propiedades electrolíticas de las proteínas y sus propiedades biológicas.
Las cadenas laterales (R) de algunos aminoácidos poseen grupos funcionales con carácter ácido o básico, pudiendo presentar carga a diferentes valores de pH.
Las propiedades de las cadenas laterales (R) determinan la solubilidad en agua, la reactividad y las interacciones no covalentes de las proteínas.
Dos enantiómeros: serie L (mayoritarios en las proteínas de mamíferos) y serie D (en peptidoglicanos de la pared celular y ciertos péptidos con actividad antibiótica en anfibios y reptiles).
Carga según el pH: estado protonado (carga positiva) o desprotonado (carga negativa) depende del pH del medio (ácido o básico). Existen formas zwitterionicas (carga neta cero).

Clasificación de los 20 aminoácidos estándar

Se clasifican en grupos según la naturaleza de su cadena lateral (R):
Ácidos aromáticos: Phe, Tyr, Trp
Con capacidad de formar puentes disulfuro: Cys
No polares (hidrocarbonados): Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Tyr, Pro
Polares sin carga: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln
Polares con carga: Lys, Arg, His, Asp, Glu

Otros temas (presumiblemente de las siguientes páginas)

Aminoácidos no proteicos: ornitina, citrulina, DOPA, etc. (funciones metabólicas e intermediario en procesos metabólicos y neurotransmisores)
Enlace peptídico: unión covalente entre aminoácidos mediante enlace amida.
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas (detalles de enlaces, conformaciones, etc
Desnaturalización de las proteínas (pérdida de la estructura nativa por cambios en pH o temperatura, etc)
Organización de las proteínas (estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
Conformación alfa-hélice y hoja plegada beta
Estructura cuaternaria (asociación de subunidades polipeptídicas)

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Description

Este cuestionario explora la estructura y función de la hemoglobina A. Se abordan aspectos como su composición, interacciones y características en comparación con la mioglobina. Ideal para estudiantes de biología y bioquímica que buscan profundizar en la proteína respiratoria.