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Questions and Answers
¿Cuál es la principal estructura de la hemoglobina A (Hb A)?
¿Cuál es la principal estructura de la hemoglobina A (Hb A)?
- Un tetrámero con forma casi esférica (correct)
- Un dímero formado por dos cadenas alfa
- Un monómero con una sola cadena polipeptídica
- Una estructura lineal con hélices beta
¿Qué porcentaje de la estructura de la hemoglobina está compuesto por hélices alfa?
¿Qué porcentaje de la estructura de la hemoglobina está compuesto por hélices alfa?
- 100%
- 75% (correct)
- 50%
- 90%
¿Qué modulador alostérico se une a la hemoglobina y no a la mioglobina?
¿Qué modulador alostérico se une a la hemoglobina y no a la mioglobina?
- ATP
- ADP
- Glucosa
- 2,3-bifosfoglicerato (BPG) (correct)
¿Qué estados conformacionales puede adoptar la hemoglobina al unirse el oxígeno?
¿Qué estados conformacionales puede adoptar la hemoglobina al unirse el oxígeno?
¿Qué efecto tiene la unión de una molécula de O2 en la hemoglobina?
¿Qué efecto tiene la unión de una molécula de O2 en la hemoglobina?
¿Qué tipo de interacción se da entre las cadenas de la hemoglobina?
¿Qué tipo de interacción se da entre las cadenas de la hemoglobina?
¿Cuál es una característica única de la desoxihemoglobina?
¿Cuál es una característica única de la desoxihemoglobina?
¿Cuántos aminoácidos se conservan entre la hemoglobina y la mioglobina?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente la estructura terciaria de una proteína?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente la estructura terciaria de una proteína?
¿Qué característica define la estructura primaria de una proteína?
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¿Cuál es el papel de los enlaces disulfuro en algunas proteínas?
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¿Qué determina el número de polipéptidos que se pueden formar a partir de una combinación de aminoácidos?
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¿Qué proceso ocurre en la estructura secundaria de una proteína?
¿Qué proceso ocurre en la estructura secundaria de una proteína?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura cuaternaria es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura cuaternaria es correcta?
¿Qué significa que una proteína adopte conformaciones de menor energía libre?
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¿Qué relación existe entre la secuencia de aminoácidos y la función de una proteína?
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¿Qué representa la pendiente de la gráfica de Lineweaver-Burk?
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¿Cuál es la unidad de medida de la constante de Michaelis (Km)?
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¿Qué describe la actividad específica de una enzima?
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¿A qué se refiere el pH óptimo para una enzima?
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¿Qué ocurre con la actividad enzimática al alcanzar temperaturas muy altas?
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¿Cómo se mide la actividad catalítica de una enzima?
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¿Cuál es el resultado del corte con el eje de ordenadas en el gráfico de Lineweaver-Burk?
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¿Qué se considera el valor óptimo de pH para una enzima?
¿Qué se considera el valor óptimo de pH para una enzima?
¿Cuál es la función principal de la maduración postranscripcional del RNA?
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¿Qué relación se establece entre la longitud del DNA y la complejidad de un organismo?
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¿Qué porcentaje del genoma humano corresponde a exones que codifican proteínas?
¿Qué porcentaje del genoma humano corresponde a exones que codifican proteínas?
Las secuencias no codificantes en el ADN pueden tener funciones, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es cierta respecto a ellas?
Las secuencias no codificantes en el ADN pueden tener funciones, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es cierta respecto a ellas?
¿Cuál de las siguientes funciones no es atribuida a las secuencias no codificantes del ADN?
¿Cuál de las siguientes funciones no es atribuida a las secuencias no codificantes del ADN?
¿Qué relación se puede establecer entre el corte y empalme del ARN y la diversidad proteica en diferentes tipos celulares?
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¿Cuál es el significado del término 'gen' en el contexto del ADN eucariota?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las regiones del ADN que son consideradas no codificantes es incorrecta?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?
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¿Qué papel juegan los cofactores en la actividad enzimática?
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¿Cómo afectan las enzimas a la energía de activación de las reacciones químicas?
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¿Cuál es la función del centro activo de una enzima?
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Sobre la especificidad de las enzimas, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?
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¿Qué ocurre con una enzima tras completar su reacción catalítica?
¿Qué ocurre con una enzima tras completar su reacción catalítica?
¿Qué tipo de biomoléculas son la mayoría de las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la función de los residuos catalíticos en las enzimas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ADN mitocondrial es correcta?
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¿Qué función primordial tiene la organización dinámica del núcleo celular?
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¿Qué representa la cromatina en el núcleo celular?
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¿Cuál es la característica del ADN del cloroplasto en comparación con el ADN mitocondrial?
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¿Qué afirmación describe mejor la relación entre los procariontes y las células eucariotas?
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¿Qué significa que el genoma debe ser 'notablemente plástico'?
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¿Qué describe mejor la complejidad génica de las células eucariotas?
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Durante la división celular, qué aspecto crucial debe cumplir el genoma?
Durante la división celular, qué aspecto crucial debe cumplir el genoma?
Flashcards
Estructura Primaria
Estructura Primaria
La secuencia de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Es la base de la estructura de todas las proteínas.
Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
Se refiere a la disposición espacial local de la cadena polipeptídica, que se produce gracias a la formación de puentes de hidrógeno.
Estructura Terciaria
Estructura Terciaria
Es el plegamiento tridimensional complejo de la cadena polipeptídica. Se forma por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
Estructura Cuaternaria
Estructura Cuaternaria
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Puente Disulfuro
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Enlace Peptídico
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Posibilidades de Combinaciones de Aminoácidos
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Flexibilidad de las Proteínas
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Estructura de la hemoglobina (Hb)
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Sitio de unión del BPG
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Unión cooperativa del oxígeno
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Liberación de oxígeno
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Estados conformacionales de la Hb
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Afinidad por el oxígeno
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Desoxihemoglobina
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Interfase αβ
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Enzimas: ¿Qué son?
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Función principal de las enzimas
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Composición de las enzimas
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Estructura y actividad enzimática
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Especificidad enzimática
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Energía de activación y enzimas
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Enzimas: Inmutables
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Cofactores enzimáticos
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Ecuación de Lineweaver-Burk
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Km (Constante de Michaelis-Menten)
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Vmáx (Velocidad máxima)
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Unidad Internacional (UI)
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Actividad específica
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Actividad catalítica
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pH óptimo
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Temperatura óptima
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Tamaño del genoma humano
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Cromosoma
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Cromatina
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ADN mitocondrial
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Organización nuclear
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Protección del genoma
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Flexibilidad del genoma
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Función del núcleo
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Maduración postranscripcional
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Intrones
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Exones
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Corte y empalme del ARN
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Gen
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ADN no codificante
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Gen que codifica proteínas
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Regiones regulatorias
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Study Notes
Bioquímica, 1er Cuatrimestre, 1er Veterinaria UCM
- Bioquímica y Biología molecular
- 1º curso de Veterinaria, Universidad Complutense de Madrid (UCM)
Tema 1: Proteínas
- Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes en las células, marcando la individualidad de cada ser vivo.
- Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células.
- Su función es ejecutar las tareas dirigidas por la información genética de la célula.
- La diversidad de tamaño y forma de las proteínas está directamente relacionada con las posibilidades de combinación de sus monómeros, los aminoácidos (aa).
Aminoácidos
- Son las sustancias químicas orgánicas que forman el componente básico de las proteínas.
- Un grupo heterogéneo con características estructurales y funcionales comunes.
- Constituidos por C, H, O, N (y algunos S).
- Poseen baja masa molecular y al unirse forman proteínas.
- Tienen un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral (R), todos unidos a un carbono alfa (Ca).
- La cadena lateral (R) es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
- Pueden actuar como ácidos o bases, contribuyendo a controlar el pH.
- Su comportamiento ácido-base condiciona las propiedades electrolíticas de las proteínas y sus propiedades biológicas.
- Las cadenas laterales (R) de algunos aminoácidos poseen grupos funcionales con carácter ácido o básico, pudiendo presentar carga a diferentes valores de pH.
- Las propiedades de las cadenas laterales (R) determinan la solubilidad en agua, la reactividad y las interacciones no covalentes de las proteínas.
- Dos enantiómeros: serie L (mayoritarios en las proteínas de mamíferos) y serie D (en peptidoglicanos de la pared celular y ciertos péptidos con actividad antibiótica en anfibios y reptiles).
- Carga según el pH: estado protonado (carga positiva) o desprotonado (carga negativa) depende del pH del medio (ácido o básico). Existen formas zwitterionicas (carga neta cero).
Clasificación de los 20 aminoácidos estándar
- Se clasifican en grupos según la naturaleza de su cadena lateral (R):
- Ácidos aromáticos: Phe, Tyr, Trp
- Con capacidad de formar puentes disulfuro: Cys
- No polares (hidrocarbonados): Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Tyr, Pro
- Polares sin carga: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln
- Polares con carga: Lys, Arg, His, Asp, Glu
Otros temas (presumiblemente de las siguientes páginas)
- Aminoácidos no proteicos: ornitina, citrulina, DOPA, etc. (funciones metabólicas e intermediario en procesos metabólicos y neurotransmisores)
- Enlace peptídico: unión covalente entre aminoácidos mediante enlace amida.
- Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas (detalles de enlaces, conformaciones, etc
- Desnaturalización de las proteínas (pérdida de la estructura nativa por cambios en pH o temperatura, etc)
- Organización de las proteínas (estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
- Conformación alfa-hélice y hoja plegada beta
- Estructura cuaternaria (asociación de subunidades polipeptídicas)
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