Enzimas na Bioquímica

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Questions and Answers

Uma proteína catalítica inactiva formada pela remoção de um cofator de uma enzima activa é chamada:

  • activador
  • apoenzima (correct)
  • pré-enzima
  • pró-enzima

Qual enzima é utilizada para detectar distúrbios pancreáticos?

  • creatina
  • fosfatase
  • lisozima
  • amilase (correct)

A medida de quantas moléculas de substrato são transformadas por cada molécula de enzima é chamada:

  • energia de activação
  • calor da reacção
  • taxa de actuação
  • velocidade de catálise (correct)

Qual carbohidrato é utilizado na parede celular das células vegetais?

<p>celulose (C)</p> Signup and view all the answers

O modelo enzimático que assume que um enzima possui uma conformação flexível é chamado:

<p>ajuste induzido (D)</p> Signup and view all the answers

Qual hidrato de carbono é armazenado no fígado?

<p>glicogénio (D)</p> Signup and view all the answers

Para formar uma proteína, os aminoácidos são ligados via uma ligação _____ .

<p>amida (C)</p> Signup and view all the answers

O que você espera que afecte a actividade de um enzima?

<p>todos os anteriores (C)</p> Signup and view all the answers

Qual será o efeito de um aumento contínuo da temperatura entre 20 e 80 graus na catálise enzimática?

<p>Aumento de velocidade seguido de diminuição de velocidade (D)</p> Signup and view all the answers

Qual das seguintes características não se aplica às enzimas alostéricas?

<p>Maior especificidade do que enzimas não-alostéricas (A)</p> Signup and view all the answers

O que afirma o conceito de 'encaixe induzido' em relação à interação enzima-substrato?

<p>Os grupos catalíticos alinham-se corretamente com a interação do substrato (C)</p> Signup and view all the answers

O que acontece ao Vmax de uma reação enzimática quando a concentração de um inibidor competitivo aumenta?

<p>Vmax permanece o mesmo (D)</p> Signup and view all the answers

Quais fatores não afetam o valor de Vmax de uma reação enzimática?

<p>Concentração de um inibidor competitivo (A)</p> Signup and view all the answers

Qual afirmação está correta sobre a relação entre energia de ativação e enzimas?

<p>As enzimas diminuem a energia de ativação (C)</p> Signup and view all the answers

Qual resultado é esperado se 0.25 mole de um inibidor irreversível reagirem com 1.0 mole de enzima?

<p>Vmax diminui 25% (C)</p> Signup and view all the answers

Qual das seguintes afirmações sobre o centro ativo das enzimas é correta?

<p>O centro ativo inclui diversos aminoácidos catalíticos. (B)</p> Signup and view all the answers

As enzimas têm como característica fundamental:

<p>Diminuir a energia de ativação da reação (A)</p> Signup and view all the answers

Quais aminoácidos são frequentemente encontrados no centro ativo das enzimas e têm funções específicas?

<p>Histidina, Cisteína e Serina. (A)</p> Signup and view all the answers

Como as enzimas alostéricas são tipicamente caracterizadas?

<p>Frequentemente têm múltiplas subunidades. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual das opções seguinte não é uma forma de controlar a velocidade de uma reação enzimática in vivo?

<p>Alteração do pH do meio. (B)</p> Signup and view all the answers

Sobre a cinética enzimática, qual afirmação é incorreta?

<p>Enzimas afetam a constante de equilíbrio da reação. (D)</p> Signup and view all the answers

Se a concentração de glicina no fígado é de 0.1 mM e a administração de glicina aumenta para 1 mM, como isso se relaciona com o Km do seu mecanismo de destoxificação?

<p>A concentração após administração está acima do Km. (B)</p> Signup and view all the answers

A velocidade de uma reação enzimática é máxima quando qual condição é verdadeira?

<p>A concentração do complexo enzima-substrato é máxima. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual das seguintes opções não é um modo pelo qual as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química?

<p>Aumentando a temperatura da reação. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual estrutura proteica é representada no exemplo da figura mencionada?

<p>Estrutura secundária (C)</p> Signup and view all the answers

Qual das opções pode desnaturar uma proteína?

<p>Exclusivamente calor (D)</p> Signup and view all the answers

Durante uma hidrólise, que parte da proteína é afetada?

<p>A estrutura primária (B)</p> Signup and view all the answers

Qual tipo de enzima mueve um grupo amina de um composto para outro?

<p>Transferase (C)</p> Signup and view all the answers

O que é uma apoenzima?

<p>Uma enzima inativa sem cofator (A)</p> Signup and view all the answers

O que caracteriza a velocidade de catálise de uma enzima?

<p>Número de moléculas de substrato transformadas por molécula de enzima (C)</p> Signup and view all the answers

Quais fatores afetam a atividade de uma enzima?

<p>Todos os anteriores (B)</p> Signup and view all the answers

Qual enzima é comumente utilizada para detectar distúrbios pancreáticos?

<p>Amilase (D)</p> Signup and view all the answers

Qual das seguintes possibilidades de utilização da glucose-6-fosfato é improvável no músculo?

<p>Conversão em glucose-1-fosfato (D)</p> Signup and view all the answers

Qual é a produção de NADH quando se oxida aerobicamente 1 mole de glucose-6-fosfato a piruvato através da glicólise?

<p>2 mole NADH (C)</p> Signup and view all the answers

Para o transporte de glucose para as células musculares, é necessário(s):

<p>transportadores específicos (B)</p> Signup and view all the answers

Qual a produção de NADH quando se oxida completamente uma mole de acetil-CoA a CO2 pelo ciclo de Krebs?

<p>2 mole NADH (B)</p> Signup and view all the answers

Qual a produção de NADH quando se oxida uma mole de piruvato a acetil-CoA?

<p>1 mole NADH (B)</p> Signup and view all the answers

A piruvato cinase é inibida alostericamente por ___ e ativada por ___.

<p>acetil CoA e AMP (C)</p> Signup and view all the answers

No primeiro passo da glicólise, a fosforilação da glucose está acoplada à:

<p>hidrólise de ATP (C)</p> Signup and view all the answers

O cansaço nos músculos resulta da acumulação de lactato devido:

<p>de falta de oxigénio (B)</p> Signup and view all the answers

O que causa a produção de lactato nas células?

<p>A quantidade limitada de NAD+ (D)</p> Signup and view all the answers

Por que existe mais lactato no citoplasma em condições anaeróbicas comparado ao piruvato?

<p>Porque o lactato é produzido a partir do piruvato em altas quantidades apenas em condições anaeróbicas (A)</p> Signup and view all the answers

Qual das seguintes é uma afirmação correta sobre a glicólise?

<p>É a única fonte de ATP nos eritrócitos. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual é o principal passo controlador da glicólise?

<p>Formação de frutose 1,6 bisfosfato (D)</p> Signup and view all the answers

Em condições anaeróbicas, a glicólise no músculo esquelético resulta na produção de:

<p>Lactato (D)</p> Signup and view all the answers

As enzimas do ciclo de Krebs estão localizadas em uma célula eucariótica principalmente:

<p>Na matriz mitocondrial (C)</p> Signup and view all the answers

Onde a transformação do piruvato em acetil-CoA ocorre em uma célula eucariótica?

<p>Na matriz mitocondrial (B)</p> Signup and view all the answers

No complexo piruvato desidrogenase, qual das moléculas NÃO intervém?

<p>Piridoxal fosfato (D)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Centro ativo de enzimas

Região da enzima onde o substrato se liga e a reação ocorre. A sua conformação específica facilita a catálise, agrupando aminoácidos catalíticos.

Aminoácidos catalíticos no centro ativo

Aminoácidos específicos no centro ativo que participam diretamente no processo catalítico, como histidina, cisteína, serina ou cadeias laterais carboxílicas.

Enzimas alostéricas

Enzimas que possuem mais de uma subunidade e são reguladas por moléculas não-substratos (efectores alostéricos).

Regulação da velocidade enzimática in vivo

Controlando a velocidade das reações enzimáticas através de diversos mecanismos, incluindo fosforilação, inter-conversão de formas enzimáticas, inibição por produto e biossíntese de efectores alostéricos.

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Valor de Km

Medida da afinidade da enzima pelo substrato. Um valor baixo de Km indica alta afinidade.

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Efeito do valor de Km na concentração de enzima

O valor de Km é independente da concentração da enzima. A afinidade permanece constante.

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Aumento de velocidade enzimática

Enzimas aumentam a velocidade das reações químicas abaixando a energia de ativação, sem afetar a constante de equilíbrio.

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Velocidade máxima enzimática

O ponto em que a concentração do complexo enzima-substrato é máxima, resultando na velocidade máxima da reação catalisada.

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Aumento da velocidade enzimática com benzoil-CoA constante

Se a concentração de benzoil-CoA não se altera, um aumento da velocidade da reação enzimática sugere que a enzima está a trabalhar mais eficientemente.

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Fatores que afetam Vmax

O valor máximo de velocidade (Vmax) de uma reação enzimática pode ser influenciado pelo pH, temperatura, concentração da enzima e presença de inibidores.

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Modelo de encaixe induzido

O encaixe induzido refere-se à flexibilidade do centro ativo da enzima, que muda de forma para melhor se ajustar ao substrato, levando a uma catálise mais eficiente.

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Efeito da temperatura na velocidade enzimática

Um aumento gradual de temperatura entre 20 e 80 graus Celsius, normalmente, aumenta a velocidade da reação enzimática, mas depois a diminui devido à desnaturação da proteína enzimática.

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Função das enzimas – energia de ativação

As enzimas aceleram as reações químicas diminuindo a energia necessária para iniciar essas reações, conhecida como energia de ativação.

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Especificidade das enzimas

As enzimas apresentam uma especificidade em relação ao substrato que catalisam, sendo muito eficazes em transformar substâncias específicas.

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Efeito de inibidores irreversíveis

Um inibidor irreversível afeta a atividade enzimática de forma permanente, pois se une irreversivelmente a uma enzima mudando a sua forma e função.

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Enzima inactiva

Um precursor inactivo de uma enzima, que só se torna activo após modificações químicas.

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Taxa de ação enzimática

Quantidade de substrato transformado por unidade de tempo por uma unidade de enzima.

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Fatores que afetam a atividade enzimática

Concentração de substrato, pH, temperatura e concentração da enzima.

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Enzima utilizada para diagnosticar distúrbios pancreáticos

A amilase, uma enzima que quebra o amido.

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Modelo chave-fechadura

Modelo de interação enzima-substrato, onde o substrato se encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima.

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Carboidrato estrutural vegetal

Celulose, um polissacarídeo que forma a parede celular das plantas.

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Aminoácido ácido

Um aminoácido com um grupo carboxílico adicional para doação de prótons.

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Ligação peptídica

Tipo de ligação que liga aminoácidos em proteínas.

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Desnaturação proteica

Processos que alteram a estrutura tridimensional de uma proteína, levando à perda de sua função.

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Enzima

Catalisador biológico, geralmente uma proteína, que acelera reações químicas sem ser consumido no processo.

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Co-fator

Molécula não peptídica necessária para a atividade catalítica de uma enzima.

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Apoenzima

Parte proteica de uma enzima, sem o co-fator.

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Pró-enzima

Precursor inativo de uma enzima.

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Velocidade de catálise

A taxa na qual uma enzima transforma moléculas de substrato.

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Estrutura do DNA

Duas fitas de polinucleotídeos em dupla hélice, com bases nitrogenadas complementares unidas por pontes de hidrogênio. Os açúcares e fosfatos ficam no exterior.

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Produção de NADH na glicólise (glicose 6-fosfato a piruvato)

A oxidação aeróbica de 1 mol de glicose-6-fosfato a piruvato na glicólise gera 2 mols de NADH.

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Produção de NADH no Ciclo de Krebs (acetil-CoA a CO2)

A oxidação completa de 1 mol de acetil-CoA a CO2 no Ciclo de Krebs gera 3 mols de NADH.

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Produção de NADH na conversão de piruvato a acetil-CoA

A oxidação de 1 mol de piruvato a acetil-CoA produz 1 mol de NADH.

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Produção de NADH na glicólise (glicose 6-fosfato a lactato)

A conversão de glicose-6-fosfato a lactato na glicólise gera 0 mols de NADH.

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Transporte de glicose para as células musculares

O transporte de glicose para as células musculares requer transportadores específicos.

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Inibidor da fosfofrutocinase

O ATP inibe alostericamente a fosfofrutocinase, a principal enzima controladora da glicólise.

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Inibidor da piruvato cinase

A molécula acetil CoA inibe alostericamente a piruvato cinase, uma enzima reguladora na glicólise.

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Passo inicial da glicólise

A fosforilação da glicose no primeiro passo da glicólise é acoplada à hidrólise do ATP.

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O que limita a produção de ATP na glicólise?

A quantidade limitada de NAD+ disponível na célula é o fator limitante para a produção de ATP na glicólise.

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Por que há mais lactato em condições anaeróbicas?

Em condições anaeróbicas, o piruvato é convertido em lactato para regenerar NAD+ e permitir que a glicólise continue a produzir ATP.

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Glicólise: fonte de ATP?

A glicólise é a principal fonte de ATP para os eritrócitos (glóbulos vermelhos) porque eles não têm mitocôndrias.

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Glicólise: passos irreversíveis?

A glicólise possui passos termodinamicamente irreversíveis que são regulados por enzimas específicas para controlar a velocidade da via metabólica.

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Passo chave da glicólise

A formação de frutose 1,6-bisfosfato é o principal passo controlador da glicólise, uma reação irreversível catalisada pela fosfofrutocinase.

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Glicólise anaeróbica: produto final

Em condições anaeróbicas, o músculo esquelético produz lactato a partir da glucose através da glicólise para continuar a gerar ATP.

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Localização do ciclo de Krebs

As enzimas do ciclo de Krebs estão localizadas na matriz mitocondrial, o espaço interno da mitocôndria.

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Conversão de piruvato em acetil-CoA

A enzima responsável pela conversão do piruvato em acetil-CoA é a piruvato desidrogenase, localizada na matriz mitocondrial.

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Study Notes

Enzimas

  • Enzimas aceleram reações químicas, diminuindo a energia de ativação necessária.
  • A velocidade de uma reação enzimática depende da concentração de substrato ([S]) em relação à constante Michaellis-Menten (KM).
  • Quando [S] = 2×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.7*Vmax.
  • Quando [S] = 8×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.9*Vmax.
  • Quando [S] = 1/7×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.3*Vmax.
  • Quando [S] = 0.5×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.3*Vmax.
  • As enzimas aumentam a velocidade das reações diminuindo a energia de ativação.
  • As enzimas são específicas para os substratos.
  • Enzimas são catalisadores biológicos.
  • A interação enzima-substrato é temporária.
  • As enzimas alteram a conformação do substrato.
  • A atividade enzimática pode ser regulada.
  • O mecanismo das proteases da serina não inclui oxidação do substrato.
  • Um inibidor competitivo tem estrutura semelhante ao substrato.
  • Inibidores não-competitivos ligam-se à enzima livre, não ao complexo enzima-substrato.
  • Alta concentração de substrato não afeta a velocidade caso haja concentrações saturantes de substrato e diminui Vmax.
  • O centro ativo de uma enzima envolve aminoácidos que diretamente participam da catálise.

Cinética Enzimática

  • O valor de KM é independente da concentração da enzima.
  • Um baixo valor de KM sugere alta afinidade da enzima pelo substrato.
  • As enzimas aumentam a velocidade da reação, sem afetar a constante de equilíbrio.
  • A velocidade máxima de uma reação enzimática ocorre quando a concentração do complexo enzima-substrato é máxima.

Outras informações

  • A interação enzima-substrato é temporária
  • As enzimas são específicas para seus substratos
  • O valor de Km (constante de Michaelis-Menten) ajuda a determinar a afinidade da enzima pelo substrato.
  • Um Km menor significa maior afinidade.
  • A temperatura e o pH afetam a atividade enzimática.
  • A desnaturação de uma enzima ocorre quando a sua estrutura tridimensional é alterada, o que a torna inativa.

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