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Questions and Answers
Uma proteína catalítica inactiva formada pela remoção de um cofator de uma enzima activa é chamada:
Uma proteína catalítica inactiva formada pela remoção de um cofator de uma enzima activa é chamada:
- activador
- apoenzima (correct)
- pré-enzima
- pró-enzima
Qual enzima é utilizada para detectar distúrbios pancreáticos?
Qual enzima é utilizada para detectar distúrbios pancreáticos?
- creatina
- fosfatase
- lisozima
- amilase (correct)
A medida de quantas moléculas de substrato são transformadas por cada molécula de enzima é chamada:
A medida de quantas moléculas de substrato são transformadas por cada molécula de enzima é chamada:
- energia de activação
- calor da reacção
- taxa de actuação
- velocidade de catálise (correct)
Qual carbohidrato é utilizado na parede celular das células vegetais?
Qual carbohidrato é utilizado na parede celular das células vegetais?
O modelo enzimático que assume que um enzima possui uma conformação flexível é chamado:
O modelo enzimático que assume que um enzima possui uma conformação flexível é chamado:
Qual hidrato de carbono é armazenado no fígado?
Qual hidrato de carbono é armazenado no fígado?
Para formar uma proteína, os aminoácidos são ligados via uma ligação _____ .
Para formar uma proteína, os aminoácidos são ligados via uma ligação _____ .
O que você espera que afecte a actividade de um enzima?
O que você espera que afecte a actividade de um enzima?
Qual será o efeito de um aumento contínuo da temperatura entre 20 e 80 graus na catálise enzimática?
Qual será o efeito de um aumento contínuo da temperatura entre 20 e 80 graus na catálise enzimática?
Qual das seguintes características não se aplica às enzimas alostéricas?
Qual das seguintes características não se aplica às enzimas alostéricas?
O que afirma o conceito de 'encaixe induzido' em relação à interação enzima-substrato?
O que afirma o conceito de 'encaixe induzido' em relação à interação enzima-substrato?
O que acontece ao Vmax de uma reação enzimática quando a concentração de um inibidor competitivo aumenta?
O que acontece ao Vmax de uma reação enzimática quando a concentração de um inibidor competitivo aumenta?
Quais fatores não afetam o valor de Vmax de uma reação enzimática?
Quais fatores não afetam o valor de Vmax de uma reação enzimática?
Qual afirmação está correta sobre a relação entre energia de ativação e enzimas?
Qual afirmação está correta sobre a relação entre energia de ativação e enzimas?
Qual resultado é esperado se 0.25 mole de um inibidor irreversível reagirem com 1.0 mole de enzima?
Qual resultado é esperado se 0.25 mole de um inibidor irreversível reagirem com 1.0 mole de enzima?
Qual das seguintes afirmações sobre o centro ativo das enzimas é correta?
Qual das seguintes afirmações sobre o centro ativo das enzimas é correta?
As enzimas têm como característica fundamental:
As enzimas têm como característica fundamental:
Quais aminoácidos são frequentemente encontrados no centro ativo das enzimas e têm funções específicas?
Quais aminoácidos são frequentemente encontrados no centro ativo das enzimas e têm funções específicas?
Como as enzimas alostéricas são tipicamente caracterizadas?
Como as enzimas alostéricas são tipicamente caracterizadas?
Qual das opções seguinte não é uma forma de controlar a velocidade de uma reação enzimática in vivo?
Qual das opções seguinte não é uma forma de controlar a velocidade de uma reação enzimática in vivo?
Sobre a cinética enzimática, qual afirmação é incorreta?
Sobre a cinética enzimática, qual afirmação é incorreta?
Se a concentração de glicina no fígado é de 0.1 mM e a administração de glicina aumenta para 1 mM, como isso se relaciona com o Km do seu mecanismo de destoxificação?
Se a concentração de glicina no fígado é de 0.1 mM e a administração de glicina aumenta para 1 mM, como isso se relaciona com o Km do seu mecanismo de destoxificação?
A velocidade de uma reação enzimática é máxima quando qual condição é verdadeira?
A velocidade de uma reação enzimática é máxima quando qual condição é verdadeira?
Qual das seguintes opções não é um modo pelo qual as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química?
Qual das seguintes opções não é um modo pelo qual as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química?
Qual estrutura proteica é representada no exemplo da figura mencionada?
Qual estrutura proteica é representada no exemplo da figura mencionada?
Qual das opções pode desnaturar uma proteína?
Qual das opções pode desnaturar uma proteína?
Durante uma hidrólise, que parte da proteína é afetada?
Durante uma hidrólise, que parte da proteína é afetada?
Qual tipo de enzima mueve um grupo amina de um composto para outro?
Qual tipo de enzima mueve um grupo amina de um composto para outro?
O que é uma apoenzima?
O que é uma apoenzima?
O que caracteriza a velocidade de catálise de uma enzima?
O que caracteriza a velocidade de catálise de uma enzima?
Quais fatores afetam a atividade de uma enzima?
Quais fatores afetam a atividade de uma enzima?
Qual enzima é comumente utilizada para detectar distúrbios pancreáticos?
Qual enzima é comumente utilizada para detectar distúrbios pancreáticos?
Qual das seguintes possibilidades de utilização da glucose-6-fosfato é improvável no músculo?
Qual das seguintes possibilidades de utilização da glucose-6-fosfato é improvável no músculo?
Qual é a produção de NADH quando se oxida aerobicamente 1 mole de glucose-6-fosfato a piruvato através da glicólise?
Qual é a produção de NADH quando se oxida aerobicamente 1 mole de glucose-6-fosfato a piruvato através da glicólise?
Para o transporte de glucose para as células musculares, é necessário(s):
Para o transporte de glucose para as células musculares, é necessário(s):
Qual a produção de NADH quando se oxida completamente uma mole de acetil-CoA a CO2 pelo ciclo de Krebs?
Qual a produção de NADH quando se oxida completamente uma mole de acetil-CoA a CO2 pelo ciclo de Krebs?
Qual a produção de NADH quando se oxida uma mole de piruvato a acetil-CoA?
Qual a produção de NADH quando se oxida uma mole de piruvato a acetil-CoA?
A piruvato cinase é inibida alostericamente por ___ e ativada por ___.
A piruvato cinase é inibida alostericamente por ___ e ativada por ___.
No primeiro passo da glicólise, a fosforilação da glucose está acoplada à:
No primeiro passo da glicólise, a fosforilação da glucose está acoplada à:
O cansaço nos músculos resulta da acumulação de lactato devido:
O cansaço nos músculos resulta da acumulação de lactato devido:
O que causa a produção de lactato nas células?
O que causa a produção de lactato nas células?
Por que existe mais lactato no citoplasma em condições anaeróbicas comparado ao piruvato?
Por que existe mais lactato no citoplasma em condições anaeróbicas comparado ao piruvato?
Qual das seguintes é uma afirmação correta sobre a glicólise?
Qual das seguintes é uma afirmação correta sobre a glicólise?
Qual é o principal passo controlador da glicólise?
Qual é o principal passo controlador da glicólise?
Em condições anaeróbicas, a glicólise no músculo esquelético resulta na produção de:
Em condições anaeróbicas, a glicólise no músculo esquelético resulta na produção de:
As enzimas do ciclo de Krebs estão localizadas em uma célula eucariótica principalmente:
As enzimas do ciclo de Krebs estão localizadas em uma célula eucariótica principalmente:
Onde a transformação do piruvato em acetil-CoA ocorre em uma célula eucariótica?
Onde a transformação do piruvato em acetil-CoA ocorre em uma célula eucariótica?
No complexo piruvato desidrogenase, qual das moléculas NÃO intervém?
No complexo piruvato desidrogenase, qual das moléculas NÃO intervém?
Flashcards
Centro ativo de enzimas
Centro ativo de enzimas
Região da enzima onde o substrato se liga e a reação ocorre. A sua conformação específica facilita a catálise, agrupando aminoácidos catalíticos.
Aminoácidos catalíticos no centro ativo
Aminoácidos catalíticos no centro ativo
Aminoácidos específicos no centro ativo que participam diretamente no processo catalítico, como histidina, cisteína, serina ou cadeias laterais carboxílicas.
Enzimas alostéricas
Enzimas alostéricas
Enzimas que possuem mais de uma subunidade e são reguladas por moléculas não-substratos (efectores alostéricos).
Regulação da velocidade enzimática in vivo
Regulação da velocidade enzimática in vivo
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Valor de Km
Valor de Km
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Efeito do valor de Km na concentração de enzima
Efeito do valor de Km na concentração de enzima
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Aumento de velocidade enzimática
Aumento de velocidade enzimática
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Velocidade máxima enzimática
Velocidade máxima enzimática
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Aumento da velocidade enzimática com benzoil-CoA constante
Aumento da velocidade enzimática com benzoil-CoA constante
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Fatores que afetam Vmax
Fatores que afetam Vmax
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Modelo de encaixe induzido
Modelo de encaixe induzido
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Efeito da temperatura na velocidade enzimática
Efeito da temperatura na velocidade enzimática
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Função das enzimas – energia de ativação
Função das enzimas – energia de ativação
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Especificidade das enzimas
Especificidade das enzimas
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Efeito de inibidores irreversíveis
Efeito de inibidores irreversíveis
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Enzima inactiva
Enzima inactiva
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Taxa de ação enzimática
Taxa de ação enzimática
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Fatores que afetam a atividade enzimática
Fatores que afetam a atividade enzimática
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Enzima utilizada para diagnosticar distúrbios pancreáticos
Enzima utilizada para diagnosticar distúrbios pancreáticos
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Modelo chave-fechadura
Modelo chave-fechadura
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Carboidrato estrutural vegetal
Carboidrato estrutural vegetal
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Aminoácido ácido
Aminoácido ácido
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Ligação peptídica
Ligação peptídica
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Desnaturação proteica
Desnaturação proteica
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Enzima
Enzima
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Co-fator
Co-fator
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Apoenzima
Apoenzima
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Pró-enzima
Pró-enzima
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Velocidade de catálise
Velocidade de catálise
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Estrutura do DNA
Estrutura do DNA
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Produção de NADH na glicólise (glicose 6-fosfato a piruvato)
Produção de NADH na glicólise (glicose 6-fosfato a piruvato)
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Produção de NADH no Ciclo de Krebs (acetil-CoA a CO2)
Produção de NADH no Ciclo de Krebs (acetil-CoA a CO2)
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Produção de NADH na conversão de piruvato a acetil-CoA
Produção de NADH na conversão de piruvato a acetil-CoA
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Produção de NADH na glicólise (glicose 6-fosfato a lactato)
Produção de NADH na glicólise (glicose 6-fosfato a lactato)
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Transporte de glicose para as células musculares
Transporte de glicose para as células musculares
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Inibidor da fosfofrutocinase
Inibidor da fosfofrutocinase
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Inibidor da piruvato cinase
Inibidor da piruvato cinase
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Passo inicial da glicólise
Passo inicial da glicólise
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O que limita a produção de ATP na glicólise?
O que limita a produção de ATP na glicólise?
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Por que há mais lactato em condições anaeróbicas?
Por que há mais lactato em condições anaeróbicas?
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Glicólise: fonte de ATP?
Glicólise: fonte de ATP?
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Glicólise: passos irreversíveis?
Glicólise: passos irreversíveis?
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Passo chave da glicólise
Passo chave da glicólise
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Glicólise anaeróbica: produto final
Glicólise anaeróbica: produto final
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Localização do ciclo de Krebs
Localização do ciclo de Krebs
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Conversão de piruvato em acetil-CoA
Conversão de piruvato em acetil-CoA
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Study Notes
Enzimas
- Enzimas aceleram reações químicas, diminuindo a energia de ativação necessária.
- A velocidade de uma reação enzimática depende da concentração de substrato ([S]) em relação à constante Michaellis-Menten (KM).
- Quando [S] = 2×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.7*Vmax.
- Quando [S] = 8×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.9*Vmax.
- Quando [S] = 1/7×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.3*Vmax.
- Quando [S] = 0.5×KM, a velocidade da reação é aproximadamente 0.3*Vmax.
- As enzimas aumentam a velocidade das reações diminuindo a energia de ativação.
- As enzimas são específicas para os substratos.
- Enzimas são catalisadores biológicos.
- A interação enzima-substrato é temporária.
- As enzimas alteram a conformação do substrato.
- A atividade enzimática pode ser regulada.
- O mecanismo das proteases da serina não inclui oxidação do substrato.
- Um inibidor competitivo tem estrutura semelhante ao substrato.
- Inibidores não-competitivos ligam-se à enzima livre, não ao complexo enzima-substrato.
- Alta concentração de substrato não afeta a velocidade caso haja concentrações saturantes de substrato e diminui Vmax.
- O centro ativo de uma enzima envolve aminoácidos que diretamente participam da catálise.
Cinética Enzimática
- O valor de KM é independente da concentração da enzima.
- Um baixo valor de KM sugere alta afinidade da enzima pelo substrato.
- As enzimas aumentam a velocidade da reação, sem afetar a constante de equilíbrio.
- A velocidade máxima de uma reação enzimática ocorre quando a concentração do complexo enzima-substrato é máxima.
Outras informações
- A interação enzima-substrato é temporária
- As enzimas são específicas para seus substratos
- O valor de Km (constante de Michaelis-Menten) ajuda a determinar a afinidade da enzima pelo substrato.
- Um Km menor significa maior afinidade.
- A temperatura e o pH afetam a atividade enzimática.
- A desnaturação de uma enzima ocorre quando a sua estrutura tridimensional é alterada, o que a torna inativa.
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