Enzimas na Bioquímica

Região da enzima onde o substrato se liga e a reação ocorre. A sua conformação específica facilita a catálise, agrupando aminoácidos catalíticos.

Aminoácidos específicos no centro ativo que participam diretamente no processo catalítico, como histidina, cisteína, serina ou cadeias laterais carboxílicas.

Enzimas que possuem mais de uma subunidade e são reguladas por moléculas não-substratos (efectores alostéricos).

Controlando a velocidade das reações enzimáticas através de diversos mecanismos, incluindo fosforilação, inter-conversão de formas enzimáticas, inibição por produto e biossíntese de efectores alostéricos.

Medida da afinidade da enzima pelo substrato. Um valor baixo de Km indica alta afinidade.

O valor de Km é independente da concentração da enzima. A afinidade permanece constante.

Enzimas aumentam a velocidade das reações químicas abaixando a energia de ativação, sem afetar a constante de equilíbrio.

O ponto em que a concentração do complexo enzima-substrato é máxima, resultando na velocidade máxima da reação catalisada.

Se a concentração de benzoil-CoA não se altera, um aumento da velocidade da reação enzimática sugere que a enzima está a trabalhar mais eficientemente.

O valor máximo de velocidade (Vmax) de uma reação enzimática pode ser influenciado pelo pH, temperatura, concentração da enzima e presença de inibidores.

O encaixe induzido refere-se à flexibilidade do centro ativo da enzima, que muda de forma para melhor se ajustar ao substrato, levando a uma catálise mais eficiente.

Um aumento gradual de temperatura entre 20 e 80 graus Celsius, normalmente, aumenta a velocidade da reação enzimática, mas depois a diminui devido à desnaturação da proteína enzimática.

As enzimas aceleram as reações químicas diminuindo a energia necessária para iniciar essas reações, conhecida como energia de ativação.

As enzimas apresentam uma especificidade em relação ao substrato que catalisam, sendo muito eficazes em transformar substâncias específicas.

Um inibidor irreversível afeta a atividade enzimática de forma permanente, pois se une irreversivelmente a uma enzima mudando a sua forma e função.

Um precursor inactivo de uma enzima, que só se torna activo após modificações químicas.

Quantidade de substrato transformado por unidade de tempo por uma unidade de enzima.

Concentração de substrato, pH, temperatura e concentração da enzima.

A amilase, uma enzima que quebra o amido.

Modelo de interação enzima-substrato, onde o substrato se encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima.

Celulose, um polissacarídeo que forma a parede celular das plantas.

Um aminoácido com um grupo carboxílico adicional para doação de prótons.

Tipo de ligação que liga aminoácidos em proteínas.

Processos que alteram a estrutura tridimensional de uma proteína, levando à perda de sua função.

Catalisador biológico, geralmente uma proteína, que acelera reações químicas sem ser consumido no processo.

Molécula não peptídica necessária para a atividade catalítica de uma enzima.

Parte proteica de uma enzima, sem o co-fator.

Precursor inativo de uma enzima.

A taxa na qual uma enzima transforma moléculas de substrato.

Duas fitas de polinucleotídeos em dupla hélice, com bases nitrogenadas complementares unidas por pontes de hidrogênio. Os açúcares e fosfatos ficam no exterior.

A oxidação aeróbica de 1 mol de glicose-6-fosfato a piruvato na glicólise gera 2 mols de NADH.

A oxidação completa de 1 mol de acetil-CoA a CO2 no Ciclo de Krebs gera 3 mols de NADH.

A oxidação de 1 mol de piruvato a acetil-CoA produz 1 mol de NADH.

A conversão de glicose-6-fosfato a lactato na glicólise gera 0 mols de NADH.

O transporte de glicose para as células musculares requer transportadores específicos.

O ATP inibe alostericamente a fosfofrutocinase, a principal enzima controladora da glicólise.

A molécula acetil CoA inibe alostericamente a piruvato cinase, uma enzima reguladora na glicólise.

A fosforilação da glicose no primeiro passo da glicólise é acoplada à hidrólise do ATP.

A quantidade limitada de NAD+ disponível na célula é o fator limitante para a produção de ATP na glicólise.

Em condições anaeróbicas, o piruvato é convertido em lactato para regenerar NAD+ e permitir que a glicólise continue a produzir ATP.

A glicólise é a principal fonte de ATP para os eritrócitos (glóbulos vermelhos) porque eles não têm mitocôndrias.

A glicólise possui passos termodinamicamente irreversíveis que são regulados por enzimas específicas para controlar a velocidade da via metabólica.

A formação de frutose 1,6-bisfosfato é o principal passo controlador da glicólise, uma reação irreversível catalisada pela fosfofrutocinase.

Em condições anaeróbicas, o músculo esquelético produz lactato a partir da glucose através da glicólise para continuar a gerar ATP.

As enzimas do ciclo de Krebs estão localizadas na matriz mitocondrial, o espaço interno da mitocôndria.

A enzima responsável pela conversão do piruvato em acetil-CoA é a piruvato desidrogenase, localizada na matriz mitocondrial.