Enzimas: Conceptos Básicos y Cinéticos
40 Questions
6 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

¿Qué tipo de reacción cataliza la tripsina?

  • Ligación de sustratos
  • Oxidación-reducción
  • Isomerización
  • Hidrolisis (correct)

    • ¿Cuál de las siguientes enzimas actúa como un grupo de transferencia?

  • Fumarasa
  • Nucleósido monofosfato quinasa (correct)
  • Chimotripsina
  • Lactato deshidrogenasa

    • ¿Qué estructura refuerza la especificidad del sitio activo de una enzima?

  • Puentes de hidrógeno (correct)
  • Enlaces covalentes
  • Enlaces iónicos
  • Ninguna de las anteriores

    • ¿Cuál de las siguientes enzimas tiene como cofactor la biotina?

    <p>Piruvato carboxilasa (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes es un cofactor que se une covalentemente a la enzima?

    <p>Grupo prostético (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué cofactor se asocia con la enzima Acetil CoA carboxilasa?

    <p>Coenzima A (CoA) (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción cataliza una ligasa?

    <p>Adición de grupos para formar enlaces (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas es un ejemplo de isomerasa?

    <p>Tríosa fosfato isomerasa (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes metales no es un cofactor mencionado?

    <p>Cu2+ (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué vitamina es necesaria para la formación de Tetrahidrofolato?

    <p>Vitamina B9 (B)</p> Signup and view all the answers

    En la formación del complejo enzima-sustrato, ¿qué representan los enlaces covalentes?

    <p>Uniones fuertes y estables (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las coenzimas es correcta?

    <p>Derivan frecuentemente de vitaminas (B)</p> Signup and view all the answers

    Según Linus Pauling, ¿cómo afecta la estructura de las enzimas al complejo activado?

    <p>Disminuye la energía de activación (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes cofactors es un metal?

    <p>Mn2+ (B)</p> Signup and view all the answers

    La deshidrogenasa láctica utiliza como cofactor:

    <p>NAD+ (C)</p> Signup and view all the answers

    La enzima que utiliza Tiamina pirofosfato como cofactor es:

    <p>Piruvato deshidrogenasa (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué significa el término catalizador biológico en relación con las enzimas?

    <p>Acelera reacciones químicas sin ser consumido en el proceso. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una de las funciones de la anhidrasa carbónica en el cuerpo humano?

    <p>Facilitar el transporte de dióxido de carbono. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se representa el complejo enzima-sustrato en la ecuación básica de las enzimas?

    <p>ES (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué factor se utiliza para medir el incremento en la velocidad de una reacción catalizada por una enzima comparada con la reacción no catalizada?

    <p>Aumento de tasas (kcat/kun). (B)</p> Signup and view all the answers

    Qué enzima presenta la mayor tasa de aumento en reacción según los datos proporcionados?

    <p>Carbonato anhidras (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la relación entre la estructura de una enzima y su especificidad en la catalización?

    <p>La estructura específica de la enzima determina su capacidad de unirse a un sustrato particular. (B)</p> Signup and view all the answers

    En el proceso de conversión de CO2 en HCO3-, ¿cuál es el papel del bicarbonato?

    <p>Es un sustrato que se convierte en producto. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una característica clave que distingue a las enzimas de las reacciones no catalizadas?

    <p>Son más específicas que las reacciones químicas normales. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la enzima con el mayor valor de kcat/KM entre las mencionadas?

    <p>Superoxide dismutase (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones NO representa un mecanismo de regulación enzimática?

    <p>Inhibición Competitiva (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué enzima presenta un mecanismo de doble desplazamiento (Ping-Pong)?

    <p>Lactato deshidrogenasa (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué enzima muestra una actividad catalítica que se encuentra más cerca del límite de difusión?

    <p>Carbonic anhydrase (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas es conocida por su unión cooperativa de oxígeno?

    <p>Hemoglobina (C)</p> Signup and view all the answers

    En el contexto de inhibición enzimática, ¿cuál es una característica de la inhibición reversible no competitiva?

    <p>No puede ser superada por altas concentraciones de sustrato (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes es una propiedad clave de las enzimas alostéricas?

    <p>Exhiben unión cooperativa (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué proteína tiene un grupo prostético que le permite su función en la unión de oxígeno?

    <p>Hemoglobina (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué representa la constante KM en la cinética enzimática?

    <p>La concentración de sustrato donde la velocidad es la mitad de la máxima (B)</p> Signup and view all the answers

    Si la concentración de sustrato [S] es mucho mayor que KM, ¿cuál es la relación entre V0 y Vmax?

    <p>V0 es igual a Vmax (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué información adicional se extrae de un valor alto de kcat en la cinética enzimática?

    <p>La enzima tiene una alta eficiencia catalítica (C)</p> Signup and view all the answers

    Si una enzima tiene un KM de 50 µM para un sustrato específico, esto implica que:

    <p>La mitad de los sitios activos están ocupados a 50 µM (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué relación describe mejor la eficiencia catalítica (kcat/KM)?

    <p>Es mayor para enzimas con alta afinidad por el sustrato (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la ecuación de Michaelis-Menten es incorrecta?

    <p>KM es dependiente de las concentraciones de enzima (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué representa el valor k2 en la cinética enzimática?

    <p>La velocidad de formación del producto por unidad de tiempo (C)</p> Signup and view all the answers

    Si una enzima tiene un KM de 3 µM para Arginina y un kcat de $6 imes 10^5 ext{s}^{-1}$, ¿cuál sería su eficiencia catalítica?

    <p>200000 s^-1/µM (A)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Enzimas

    Catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos.

    Especificidad de enzimas

    Cada enzima reacciona con una o un pequeño grupo de sustratos específicos.

    Sustrato (S)

    Molécula sobre la cual actúa la enzima.

    Producto (P)

    Molécula resultante de la reacción catalizada por la enzima.

    Signup and view all the flashcards

    Complejo enzima-sustrato (ES)

    Intermediario en la reacción, donde el sustrato se une a la enzima.

    Signup and view all the flashcards

    Anhidrasa Carbónica

    Enzima que cataliza la hidratación del dióxido de carbono (CO2) y la deshidratación del bicarbonato (HCO3-).

    Signup and view all the flashcards

    Catalizador

    Aumenta la velocidad de una reacción sin consumirse en el proceso.

    Signup and view all the flashcards

    Aumento de la velocidad de reacción (kcat/kun)

    Factor por el cual la enzima acelera la reacción en comparación con la reacción no catalizada. Es la relación entre la velocidad catalizada y no catalizada.

    Signup and view all the flashcards

    Tripsina

    Enzima digestiva que descompone proteínas en aminoácidos.

    Signup and view all the flashcards

    Trombina

    Enzima que coagula la sangre, transformando el fibrinógeno en fibrina.

    Signup and view all the flashcards

    Sitio activo

    Zona específica de una enzima donde se une el sustrato y ocurre la reacción.

    Signup and view all the flashcards

    Grupo Prostético

    Molécula orgánica que se une de forma permanente a una enzima y participa en la catálisis.

    Signup and view all the flashcards

    Cofactor

    Molécula no protéica que ayuda a una enzima a funcionar correctamente.

    Signup and view all the flashcards

    ¿Qué tipo de interacción refuerza la especificidad de la enzima?

    Los puentes de hidrógeno contribuyen a la especificidad de la enzima, asegurando que se una al sustrato correcto.

    Signup and view all the flashcards

    ¿Qué es el Piridoxal fosfato?

    Una coenzima derivada de la vitamina B6, necesaria para la actividad de enzimas como la glucógeno fosforilasa.

    Signup and view all the flashcards

    Metal como cofactor

    Un ion metálico que se une a una enzima y ayuda a la catálisis.

    Signup and view all the flashcards

    Complejo Enzima-Sustrato

    Estructura formada por la unión de una enzima con su sustrato, la molécula sobre la que actúa la enzima.

    Signup and view all the flashcards

    Energía de Activación

    La energía mínima que deben tener los reactantes para que se produzca la reacción.

    Signup and view all the flashcards

    Enzima y Complejo Activado

    La teoría de Linus Pauling sugiere que las enzimas son complementarias en estructura al complejo activado de la reacción que catalizan, la configuración molecular intermedia entre los reactivos y los productos.

    Signup and view all the flashcards

    Cinética Química

    El estudio de la velocidad y el mecanismo de las reacciones químicas.

    Signup and view all the flashcards

    Ecuación de Michaelis-Menten

    Describe la relación entre la velocidad de reacción (V0) y la concentración de sustrato ([S]) para una enzima. V0 = (Vmax * [S]) / (KM + [S])

    Signup and view all the flashcards

    KM

    Constante de Michaelis-Menten; representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de su velocidad máxima (Vmax). Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato.

    Signup and view all the flashcards

    Vmax

    Velocidad máxima de una reacción enzimática, alcanzada cuando todos los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.

    Signup and view all the flashcards

    k2 (kcat)

    Número de recambio o constante catalítica; representa el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una molécula de enzima cuando la enzima está saturada con sustrato.

    Signup and view all the flashcards

    Eficiencia Catalítica (kcat/KM)

    Mide la eficiencia de una enzima en la conversión de sustrato en producto. Representa la velocidad de formación del complejo ES.

    Signup and view all the flashcards

    ¿Qué significa que la velocidad de reacción es la mitad de su velocidad máxima?

    La velocidad de reacción es la mitad de su velocidad máxima cuando la concentración de sustrato es igual a la KM.

    Signup and view all the flashcards

    Linearización de la Ecuación de Michaelis-Menten

    Métodos como el gráfico de Lineweaver-Burk o Eadie-Hofstee transforman la ecuación de Michaelis-Menten en una línea recta, permitiendo determinar KM y Vmax.

    Signup and view all the flashcards

    Significados de la KM

    La KM proporciona información sobre la afinidad de la enzima por el sustrato. Una KM baja indica alta afinidad, mientras que una KM alta indica baja afinidad.

    Signup and view all the flashcards

    k1 límite

    La velocidad máxima a la que una enzima puede unirse a un sustrato, determinada por la difusión del sustrato a la enzima.

    Signup and view all the flashcards

    Catalasa

    Enzima que convierte el peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua (H2O) y oxígeno (O2).

    Signup and view all the flashcards

    Complejos multienzimáticos

    Grupos de enzimas que trabajan juntas en una vía metabólica, con cada enzima realizando una reacción específica.

    Signup and view all the flashcards

    Proteínas andamio

    Proteínas que sirven como andamiajes para organizar y mantener unidas otras proteínas, permitiendo la formación de complejos multienzimáticos.

    Signup and view all the flashcards

    Microdominios de membrana

    Áreas especializadas dentro de la membrana celular donde se concentran ciertas enzimas y otras proteínas, favoreciendo la interacción entre ellas.

    Signup and view all the flashcards

    Desplazamiento secuencial

    Un tipo de cinética enzimática donde la enzima se une al primer sustrato, luego al segundo, y finalmente libera ambos productos.

    Signup and view all the flashcards

    Doble desplazamiento (Ping-Pong)

    Un tipo de cinética enzimática donde la enzima se une al primer sustrato, libera un producto y luego se une al segundo sustrato para liberar el segundo producto.

    Signup and view all the flashcards

    Inhibición enzimática

    Proceso por el cual una sustancia (inhibidor) disminuye o detiene la actividad de una enzima.

    Signup and view all the flashcards

    Study Notes

    Enzimas: Conceptos Básicos y Cinéticos

    • Las enzimas son catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas.
    • Presentan poder catalítico y especificidad.
    • La reacción general es: Sustrato (S) + Enzima (E) → Complejo enzima-sustrato (ES) → Producto (P) + Enzima (E).
    • S = Sustrato, E = Enzima, ES = Complejo enzima-sustrato (intermediario), P = Producto.
    • El sitio activo de la enzima es la región donde se une el sustrato y se cataliza la reacción.
    • La especificidad de la enzima se debe a la precisa interacción del sustrato con la estructura tridimensional de la enzima (proteína).
    • Esta interacción depende de interacciones débiles como puentes de hidrógeno e interacciones iónicas, así como enlaces covalentes.

    Clasificación de Enzimas

    • Las enzimas se clasifican en seis clases principales según el tipo de reacción que catalizan.
      1. Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción.
      1. Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales.
      1. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
      1. Liasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos.
      1. Isomerasas: catalizan la interconversión de isómeros.
      1. Ligasas o sintasa: catalizan la unión de moléculas.

    Cofactores

    • Los cofactores son moléculas que participan en la actividad enzimática.
    • Grupos prostéticos: unidos covalentemente a la enzima y son parte del sitio activo.
    • Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas que participan en la reacción pero no están unido permanentemente a la enzima. Muchas derivan de vitaminas.

    Vitaminas

    • Moléculas orgánicas pequeñas necesarias en la dieta.
    • Los organismos superiores no pueden sintetizarlas y han de ser ingeridas.
    • Dos tipos, según su solubilidad: hidrosolubles y liposolubles.

    Vitaminas Hidrosolubles

    • Se muestran ejemplos en la presentación y se describen las reacciones enzimáticas típicas en las que participan.

    Vitaminas Liposolubles

    • Se muestran ejemplos en la presentación y se describen las funciones fisiológicas que desempeñan.

    Cinética Enzimática

    • Los conceptos clave de la cinética enzimática incluyen:
    • Velocidad inicial (Vo): cambio de concentración de producto por unidad de tiempo, cuando la velocidad es constante.
    • Estado estacionario: la concentración del complejo enzima-sustrato (ES) permanece constante con el tiempo.
    • La ecuación de Michaelis-Menten describe la cinética enzimática.
    • V max : Velocidad máxima de la reacción enzimática, donde la enzima está saturada con sustrato.
    • KM: Constante de Michaelis-Menten, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.
    • La eficiencia catalítica (kcat/KM) mide la eficiencia de una enzima en convertir sustrato en producto.

    Inhibición Enzimática

    • Inhibición: disminución de la actividad enzimática por acción de un inhibidor.
    • Tipos de inhibición: reversible (competitiva y no competitiva) e irreversible.

    Inhibición Competitiva

    • El inhibidor competitivo se une al sitio activo de la enzima en lugar del sustrato, compiten con el sustrato por el sitio activo.
    • Aumenta la KM aparente, pero no afecta la V max .

    Inhibición No Competitiva

    • El inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente al sitio activo, afectando la conformación de la enzima y disminuyendo la V max .
    • No afecta la KM.

    Mecanismos Moleculares de la Regulación Enzimática

    • Permiten que la actividad enzimática se adapte a las necesidades fisiológicas, estados de desarrollo y condiciones ambientales.
    • Regulación temporal/espacial: utilizando isoenzimas.
    • Regulación lenta: a través del control de la disponibilidad y la vida media de la enzima, por medio de la regulación de su síntesis o degradación.
    • Regulación rápida: utilizando control alostérico o modificación covalente (reversible o irreversible).

    Complejos Multienzimáticos, Proteínas Andamio y Microdominios de Membrana

    • Las enzimas pueden asociarse en complejos multienzimáticos o formar parte de las estructuras supramoleculares como Proteínas andamio y Microdominios de membrana.

    Sustratos Múltiples: Desplazamiento Secuencial y Doble Desplazamiento

    • En reacciones que implican múltiples sustratos, la enzima puede emplear diferentes modos de catalizar las reacciones, según el papel que desempeñan los diferentes sustratos en la reacción. En el desplazamiento secuencial los sustratos se unen al sitio activo uno tras otro; en el doble desplazamiento hay un intermediario enzimático transitorio que cambia su estructura.

    Efecto de la Temperatura y el pH

    • La actividad enzimática tiene un rango óptimo de temperatura y pH, fuera de este rango la actividad decrece.

    Regulación de Rutas Metabólicas

    • Control a nivel de sustrato: la acumulación de productos inhibe la enzima que lo genera.
    • Control por retroinhibición: el producto final de la ruta inhibe los pasos anteriores de la misma.

    Enzimas Alostéricas

    • Las enzimas alostéricas no siguen la cinética de Michaelis-Menten, sino que muestran una curva sigmoidea, debido a cambios conformacionales en la estructura de la enzima gracias a la unión de ligando a un módulo allostérico que no es el sitio activo.

    Análisis de Inhibiciones Competitivas y No Competitivas

    • Métodos gráficos para analizar los datos de inhibición y determinar los parámetros KM y V max .

    Significados de KM y Vmax

    • KM es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de V max , refleja la afinidad enzima-sustrato. V max es la velocidad máxima que puede alcanzar la reacción enzimática bajo condiciones de saturación de sustrato, refleja la catálisis, o el recambio.

    Eficiencia Catalítica (kcat/KM)

    • Proporciona una medida de la eficiencia de la enzima y mide su capacidad para convertir sustrato en producto.

    Proteínas Alostéricas

    • Las proteínas alostéricas presentan unión cooperativa y su actividad es regulada por la unión de moléculas reguladoras distintas al sitio activo. La hemoglobina es un ejemplo de proteína alostérica que regula la unión de oxígeno.

    Studying That Suits You

    Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

    Quiz Team

    Related Documents

    Enzimas: Conceptos Básicos y Cinéticos PDF

    Description

    Este cuestionario aborda los conceptos fundamentales de las enzimas, incluyendo su estructura, función y mecanismos cinéticos básicos. Aprenderás sobre el papel crucial de las enzimas en las reacciones químicas y su clasificación según el tipo de reacción que catalizan. Pon a prueba tus conocimientos sobre la biología de las enzimas y su importancia en los procesos biológicos.

    More Like This

    Use Quizgecko on...
    Browser
    Open
    Browser
    Browser