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Questions and Answers
¿Qué tipo de reacción cataliza la tripsina?
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¿Cuál de las siguientes enzimas actúa como un grupo de transferencia?
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¿Qué estructura refuerza la especificidad del sitio activo de una enzima?
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¿Cuál de las siguientes enzimas tiene como cofactor la biotina?
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¿Cuál de los siguientes es un cofactor que se une covalentemente a la enzima?
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¿Qué cofactor se asocia con la enzima Acetil CoA carboxilasa?
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¿Qué tipo de reacción cataliza una ligasa?
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¿Cuál de las siguientes enzimas es un ejemplo de isomerasa?
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¿Cuál de los siguientes metales no es un cofactor mencionado?
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¿Qué vitamina es necesaria para la formación de Tetrahidrofolato?
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En la formación del complejo enzima-sustrato, ¿qué representan los enlaces covalentes?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las coenzimas es correcta?
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Según Linus Pauling, ¿cómo afecta la estructura de las enzimas al complejo activado?
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¿Cuál de los siguientes cofactors es un metal?
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La deshidrogenasa láctica utiliza como cofactor:
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La enzima que utiliza Tiamina pirofosfato como cofactor es:
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¿Qué significa el término catalizador biológico en relación con las enzimas?
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¿Cuál es una de las funciones de la anhidrasa carbónica en el cuerpo humano?
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¿Cómo se representa el complejo enzima-sustrato en la ecuación básica de las enzimas?
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¿Qué factor se utiliza para medir el incremento en la velocidad de una reacción catalizada por una enzima comparada con la reacción no catalizada?
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Qué enzima presenta la mayor tasa de aumento en reacción según los datos proporcionados?
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¿Cuál es la relación entre la estructura de una enzima y su especificidad en la catalización?
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En el proceso de conversión de CO2 en HCO3-, ¿cuál es el papel del bicarbonato?
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¿Cuál es una característica clave que distingue a las enzimas de las reacciones no catalizadas?
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¿Cuál es la enzima con el mayor valor de kcat/KM entre las mencionadas?
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¿Cuál de las siguientes opciones NO representa un mecanismo de regulación enzimática?
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¿Qué enzima presenta un mecanismo de doble desplazamiento (Ping-Pong)?
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¿Qué enzima muestra una actividad catalítica que se encuentra más cerca del límite de difusión?
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¿Cuál de las siguientes enzimas es conocida por su unión cooperativa de oxígeno?
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En el contexto de inhibición enzimática, ¿cuál es una característica de la inhibición reversible no competitiva?
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¿Cuál de las siguientes es una propiedad clave de las enzimas alostéricas?
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¿Qué proteína tiene un grupo prostético que le permite su función en la unión de oxígeno?
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¿Qué representa la constante KM en la cinética enzimática?
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Si la concentración de sustrato [S] es mucho mayor que KM, ¿cuál es la relación entre V0 y Vmax?
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¿Qué información adicional se extrae de un valor alto de kcat en la cinética enzimática?
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Si una enzima tiene un KM de 50 µM para un sustrato específico, esto implica que:
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¿Qué relación describe mejor la eficiencia catalítica (kcat/KM)?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la ecuación de Michaelis-Menten es incorrecta?
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¿Qué representa el valor k2 en la cinética enzimática?
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Si una enzima tiene un KM de 3 µM para Arginina y un kcat de $6 imes 10^5 ext{s}^{-1}$, ¿cuál sería su eficiencia catalítica?
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Study Notes
Enzimas: Conceptos Básicos y Cinéticos
- Las enzimas son catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas.
- Presentan poder catalítico y especificidad.
- La reacción general es: Sustrato (S) + Enzima (E) → Complejo enzima-sustrato (ES) → Producto (P) + Enzima (E).
- S = Sustrato, E = Enzima, ES = Complejo enzima-sustrato (intermediario), P = Producto.
- El sitio activo de la enzima es la región donde se une el sustrato y se cataliza la reacción.
- La especificidad de la enzima se debe a la precisa interacción del sustrato con la estructura tridimensional de la enzima (proteína).
- Esta interacción depende de interacciones débiles como puentes de hidrógeno e interacciones iónicas, así como enlaces covalentes.
Clasificación de Enzimas
- Las enzimas se clasifican en seis clases principales según el tipo de reacción que catalizan.
-
- Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción.
-
- Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales.
-
- Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
-
- Liasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos.
-
- Isomerasas: catalizan la interconversión de isómeros.
-
- Ligasas o sintasa: catalizan la unión de moléculas.
Cofactores
- Los cofactores son moléculas que participan en la actividad enzimática.
- Grupos prostéticos: unidos covalentemente a la enzima y son parte del sitio activo.
- Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas que participan en la reacción pero no están unido permanentemente a la enzima. Muchas derivan de vitaminas.
Vitaminas
- Moléculas orgánicas pequeñas necesarias en la dieta.
- Los organismos superiores no pueden sintetizarlas y han de ser ingeridas.
- Dos tipos, según su solubilidad: hidrosolubles y liposolubles.
Vitaminas Hidrosolubles
- Se muestran ejemplos en la presentación y se describen las reacciones enzimáticas típicas en las que participan.
Vitaminas Liposolubles
- Se muestran ejemplos en la presentación y se describen las funciones fisiológicas que desempeñan.
Cinética Enzimática
- Los conceptos clave de la cinética enzimática incluyen:
- Velocidad inicial (Vo): cambio de concentración de producto por unidad de tiempo, cuando la velocidad es constante.
- Estado estacionario: la concentración del complejo enzima-sustrato (ES) permanece constante con el tiempo.
- La ecuación de Michaelis-Menten describe la cinética enzimática.
- V max : Velocidad máxima de la reacción enzimática, donde la enzima está saturada con sustrato.
- KM: Constante de Michaelis-Menten, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.
- La eficiencia catalítica (kcat/KM) mide la eficiencia de una enzima en convertir sustrato en producto.
Inhibición Enzimática
- Inhibición: disminución de la actividad enzimática por acción de un inhibidor.
- Tipos de inhibición: reversible (competitiva y no competitiva) e irreversible.
Inhibición Competitiva
- El inhibidor competitivo se une al sitio activo de la enzima en lugar del sustrato, compiten con el sustrato por el sitio activo.
- Aumenta la KM aparente, pero no afecta la V max .
Inhibición No Competitiva
- El inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente al sitio activo, afectando la conformación de la enzima y disminuyendo la V max .
- No afecta la KM.
Mecanismos Moleculares de la Regulación Enzimática
- Permiten que la actividad enzimática se adapte a las necesidades fisiológicas, estados de desarrollo y condiciones ambientales.
- Regulación temporal/espacial: utilizando isoenzimas.
- Regulación lenta: a través del control de la disponibilidad y la vida media de la enzima, por medio de la regulación de su síntesis o degradación.
- Regulación rápida: utilizando control alostérico o modificación covalente (reversible o irreversible).
Complejos Multienzimáticos, Proteínas Andamio y Microdominios de Membrana
- Las enzimas pueden asociarse en complejos multienzimáticos o formar parte de las estructuras supramoleculares como Proteínas andamio y Microdominios de membrana.
Sustratos Múltiples: Desplazamiento Secuencial y Doble Desplazamiento
- En reacciones que implican múltiples sustratos, la enzima puede emplear diferentes modos de catalizar las reacciones, según el papel que desempeñan los diferentes sustratos en la reacción. En el desplazamiento secuencial los sustratos se unen al sitio activo uno tras otro; en el doble desplazamiento hay un intermediario enzimático transitorio que cambia su estructura.
Efecto de la Temperatura y el pH
- La actividad enzimática tiene un rango óptimo de temperatura y pH, fuera de este rango la actividad decrece.
Regulación de Rutas Metabólicas
- Control a nivel de sustrato: la acumulación de productos inhibe la enzima que lo genera.
- Control por retroinhibición: el producto final de la ruta inhibe los pasos anteriores de la misma.
Enzimas Alostéricas
- Las enzimas alostéricas no siguen la cinética de Michaelis-Menten, sino que muestran una curva sigmoidea, debido a cambios conformacionales en la estructura de la enzima gracias a la unión de ligando a un módulo allostérico que no es el sitio activo.
Análisis de Inhibiciones Competitivas y No Competitivas
- Métodos gráficos para analizar los datos de inhibición y determinar los parámetros KM y V max .
Significados de KM y Vmax
- KM es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de V max , refleja la afinidad enzima-sustrato. V max es la velocidad máxima que puede alcanzar la reacción enzimática bajo condiciones de saturación de sustrato, refleja la catálisis, o el recambio.
Eficiencia Catalítica (kcat/KM)
- Proporciona una medida de la eficiencia de la enzima y mide su capacidad para convertir sustrato en producto.
Proteínas Alostéricas
- Las proteínas alostéricas presentan unión cooperativa y su actividad es regulada por la unión de moléculas reguladoras distintas al sitio activo. La hemoglobina es un ejemplo de proteína alostérica que regula la unión de oxígeno.
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Description
Este cuestionario aborda los conceptos fundamentales de las enzimas, incluyendo su estructura, función y mecanismos cinéticos básicos. Aprenderás sobre el papel crucial de las enzimas en las reacciones químicas y su clasificación según el tipo de reacción que catalizan. Pon a prueba tus conocimientos sobre la biología de las enzimas y su importancia en los procesos biológicos.
