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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes características no es una propiedad general de las enzimas?
¿Cuál de las siguientes características no es una propiedad general de las enzimas?
- Capacidad de mutación (correct)
- Reversibilidad
- Poder catalítico
- Especificidad
¿Qué tipo de reacción es catalizada por las hidrolasas?
¿Qué tipo de reacción es catalizada por las hidrolasas?
- Reacciones de hidrólisis (correct)
- Reacciones de oxidación-reducción
- Reacciones de adición de grupos
- Reacciones de separación de grupos
¿Cuál de las siguientes enzimas se clasificaría como una transferasa?
¿Cuál de las siguientes enzimas se clasificaría como una transferasa?
- Ureasa
- Láctico deshidrogenasa
- Triglicérido hidrolasa
- Fosfatasa (correct)
La denominación de una enzima puede incluir cual de las siguientes características?
La denominación de una enzima puede incluir cual de las siguientes características?
¿Por qué son importantes las enzimas en las reacciones bioquímicas?
¿Por qué son importantes las enzimas en las reacciones bioquímicas?
¿Qué tipo de reacción catalizan las oxidorreductasas?
¿Qué tipo de reacción catalizan las oxidorreductasas?
Las enzimas alostéricas se caracterizan por:
Las enzimas alostéricas se caracterizan por:
¿Cuál es la clasificación correcta para las liasas?
¿Cuál es la clasificación correcta para las liasas?
¿Cuál es la principal función de la Alcohol deshidrogenasa?
¿Cuál es la principal función de la Alcohol deshidrogenasa?
Que tipo de enzima es la hexoquinasa?
Que tipo de enzima es la hexoquinasa?
¿Cuál es una de las características de un centro activo de una enzima?
¿Cuál es una de las características de un centro activo de una enzima?
El modelo 'ajuste inducido' sugiere que:
El modelo 'ajuste inducido' sugiere que:
¿Qué tipo de especificidad enzimática está relacionada con la reacción y no con el sustrato?
¿Qué tipo de especificidad enzimática está relacionada con la reacción y no con el sustrato?
Las fuerzas que permiten la unión de sustratos al centro activo son:
Las fuerzas que permiten la unión de sustratos al centro activo son:
¿Qué tipo de enzima es una esterasas?
¿Qué tipo de enzima es una esterasas?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el poder catalítico de las enzimas es correcta?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el poder catalítico de las enzimas es correcta?
Las ligasas forman enlaces:
Las ligasas forman enlaces:
¿Qué característica describe a las hidrolasas?
¿Qué característica describe a las hidrolasas?
¿Qué indican los valores de velocidad enzimática mostrados?
¿Qué indican los valores de velocidad enzimática mostrados?
¿Qué describe mejor el ‘modelo llave-cerradura’?
¿Qué describe mejor el ‘modelo llave-cerradura’?
La especificidad absoluta significa que:
La especificidad absoluta significa que:
¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?
¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre el estado de transición en una reacción enzimática?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre el estado de transición en una reacción enzimática?
En la cinética enzimática, ¿cuál es el paso limitante en la transformación del sustrato en producto?
En la cinética enzimática, ¿cuál es el paso limitante en la transformación del sustrato en producto?
¿Qué representa la constante de disociación del complejo ES en la cinética enzimática?
¿Qué representa la constante de disociación del complejo ES en la cinética enzimática?
En el contexto de la cinética enzimática, ¿qué se entiende por fase de afinidad?
En el contexto de la cinética enzimática, ¿qué se entiende por fase de afinidad?
¿Cuál es la función principal de las isomerasas?
¿Cuál es la función principal de las isomerasas?
¿Cuál de las siguientes enzimas pertenece a la clase de las hidrolasas?
¿Cuál de las siguientes enzimas pertenece a la clase de las hidrolasas?
¿Qué tipo de enzimas incluyen las aciltransferasas?
¿Qué tipo de enzimas incluyen las aciltransferasas?
La nomenclatura EC de una enzima incluye cómo muchos números?
La nomenclatura EC de una enzima incluye cómo muchos números?
¿Cuál es la clasificación de la enzima E.C. 2.7.1.1?
¿Cuál es la clasificación de la enzima E.C. 2.7.1.1?
¿Qué grupo transfieren las transferasas que contienen P?
¿Qué grupo transfieren las transferasas que contienen P?
¿Cuál de los siguientes es un tipo de translocasa?
¿Cuál de los siguientes es un tipo de translocasa?
¿Qué tipo de enlace hidroliza la lisozima?
¿Qué tipo de enlace hidroliza la lisozima?
Study Notes
Enzimas: Catalizadores biológicos
- Las enzimas son biomoléculas que actúan como catalizadores biológicos.
- Catalizan las reacciones químicas dentro de las células, permitiendo que ocurran a una velocidad adecuada para la vida.
- Son esenciales para la degradación de nutrientes, la transformación de energía, la síntesis de macromoléculas biológicas y otras reacciones químicas.
Nomenclatura y Clasificación
- Se utilizan nombres triviales (ej. tripsina, pepsina).
- Se utilizan nombres que incluyen el sustrato y el sufijo -asa (ej. ureasa, arginasa).
- Se las denomina según el tipo de cambio químico en el sustrato (ej. lactato deshidrogenasa, triglicérido hidrolasa).
- La clasificación sistemática utiliza el sistema de la Comisión Internacional de Enzimas (International Enzyme Commission, EC).
- El sistema EC clasifica a las enzimas en 7 clases según el tipo de reacción catalizada.
Clases de Enzimas
- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
- Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro.
- Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis de enlaces químicos.
- Liasas: Catalizan la adición o eliminación de grupos químicos para formar dobles enlaces.
- Isomerasas: Catalizan la isomerización de una molécula.
- Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas, generalmente a través de la hidrólisis de ATP.
- Translocasas: Catalizan el movimiento de iones o moléculas a través de las membranas.
Especificidad Enzimática
- Centro activo: Región tridimensional donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.
- Residuos esenciales: Participan en la catálisis y la unión del sustrato.
- Residuos estructurales: Dan forma al centro activo.
- Residuos de unión: Se unen al sustrato mediante interacciones débiles.
- Residuos catalíticos: Participan directamente en la reacción.
- Especificidad absoluta: Solo reconoce un único sustrato.
- Especificidad relativa: Se observa cuando las enzimas reconocen un grupo de sustratos con una estructura química similar.
- Especificidad de grupo: Reconocen tipos específicos de grupos funcionales.
- Especificidad de reacción: Reconocen un tipo específico de reacción.
- Estereoespecificidad: Reconocen solo enantiómeros específicos de una molécula.
Modelos para la Interacción Enzima-Sustrato
- Modelo llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo.
- Modelo ajuste inducido: El centro activo cambia de conformación para adaptarse al sustrato.
Poder Catalítico
- Las enzimas son catalizadores altamente eficaces.
- Aceleran las reacciones químicas hasta 10^17 veces más rápido que sin enzima.
- No se consumen en la reacción.
- No alteran el equilibrio de la reacción, solo la velocidad.
Cinética Enzimática: Ecuación de Michaelis-Menten
- Describe la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato.
- La ecuación de Michaelis-Menten surge de un modelo simple que describe la unión del sustrato a la enzima formando un complejo ES.
- K1 y K-1 representan las constantes de asociación y disociación del complejo ES, respectivamente.
- K2 es la constante de velocidad de conversión del producto ES a producto P y enzima libre E, y generalmente es el paso limitante de la reacción.
- Define las constantes de Michaelis (KM) y la constante catalítica (Kcat).
Cinética Enzimática: Constantes importantes
- KM: Concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
- Kcat: Número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por unidad de tiempo.
Cinética Enzimática: Importancia de la Ecuación de Michaelis-Menten
- Permite determinar la velocidad máxima de la reacción (Vmax).
- Permite comprender la afinidad de la enzima por el sustrato (KM).
- Permite estudiar la actividad de las enzimas, la inhibición enzimática y el efecto del pH y la temperatura.
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Description
Este cuestionario explora el papel de las enzimas como catalizadores biológicos esenciales en las reacciones químicas dentro de las células. Se cubren aspectos como la nomenclatura, clasificación y las diferentes clases de enzimas. Aprende sobre su importancia en procesos biológicos fundamentales.