Enzimas: Catalizadores Biológicos
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Questions and Answers

¿Cuál de las siguientes características no es una propiedad general de las enzimas?

  • Capacidad de mutación (correct)
  • Reversibilidad
  • Poder catalítico
  • Especificidad
  • ¿Qué tipo de reacción es catalizada por las hidrolasas?

  • Reacciones de hidrólisis (correct)
  • Reacciones de oxidación-reducción
  • Reacciones de adición de grupos
  • Reacciones de separación de grupos
  • ¿Cuál de las siguientes enzimas se clasificaría como una transferasa?

  • Ureasa
  • Láctico deshidrogenasa
  • Triglicérido hidrolasa
  • Fosfatasa (correct)
  • La denominación de una enzima puede incluir cual de las siguientes características?

    <p>El sustrato con el sufijo -lasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Por qué son importantes las enzimas en las reacciones bioquímicas?

    <p>Regulan la producción según necesidades</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacción catalizan las oxidorreductasas?

    <p>Reacciones de transferencia de electrones</p> Signup and view all the answers

    Las enzimas alostéricas se caracterizan por:

    <p>Poder ser inhibidas o activadas por moléculas reguladoras</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la clasificación correcta para las liasas?

    <p>Adición o separación de grupos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal función de la Alcohol deshidrogenasa?

    <p>Actuar como donador de electrones.</p> Signup and view all the answers

    Que tipo de enzima es la hexoquinasa?

    <p>Transferasa.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una de las características de un centro activo de una enzima?

    <p>Es donde ocurre la catálisis.</p> Signup and view all the answers

    El modelo 'ajuste inducido' sugiere que:

    <p>La enzima cambia de forma al unirse al sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de especificidad enzimática está relacionada con la reacción y no con el sustrato?

    <p>Especificidad de reacción.</p> Signup and view all the answers

    Las fuerzas que permiten la unión de sustratos al centro activo son:

    <p>Enlaces electrostáticos y puentes de hidrógeno.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enzima es una esterasas?

    <p>Hidrolasa.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el poder catalítico de las enzimas es correcta?

    <p>Las enzimas no son alteradas ni consumidas en la reacción.</p> Signup and view all the answers

    Las ligasas forman enlaces:

    <p>Todos los anteriores.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica describe a las hidrolasas?

    <p>Catalizan reacciones de hidrólisis.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué indican los valores de velocidad enzimática mostrados?

    <p>La enzima aumenta significativamente la velocidad de reacción.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe mejor el ‘modelo llave-cerradura’?

    <p>El sustrato se encaixa perfectamente en el centro activo.</p> Signup and view all the answers

    La especificidad absoluta significa que:

    <p>La enzima actúa solo sobre un sustrato específico.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?

    <p>La relación entre la velocidad de catálisis y la concentración de sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre el estado de transición en una reacción enzimática?

    <p>El estado de transición no altera la velocidad de la reacción.</p> Signup and view all the answers

    En la cinética enzimática, ¿cuál es el paso limitante en la transformación del sustrato en producto?

    <p>La disociación del complejo enzima-sustrato.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué representa la constante de disociación del complejo ES en la cinética enzimática?

    <p>La estabilidad del complejo enzima-sustrato.</p> Signup and view all the answers

    En el contexto de la cinética enzimática, ¿qué se entiende por fase de afinidad?

    <p>Es la unión del sustrato al centro activo de la enzima.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las isomerasas?

    <p>Transforman grupos en una misma molécula</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas pertenece a la clase de las hidrolasas?

    <p>Lisozima</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enzimas incluyen las aciltransferasas?

    <p>Transferasas que transfieren grupos alquilo</p> Signup and view all the answers

    La nomenclatura EC de una enzima incluye cómo muchos números?

    <p>Cuatro números</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la clasificación de la enzima E.C. 2.7.1.1?

    <p>Transferasa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué grupo transfieren las transferasas que contienen P?

    <p>Grupos fosfato</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes es un tipo de translocasa?

    <p>Enzima que mueve moléculas a través de membranas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enlace hidroliza la lisozima?

    <p>Enlace glicosídico</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Enzimas: Catalizadores biológicos

    • Las enzimas son biomoléculas que actúan como catalizadores biológicos.
    • Catalizan las reacciones químicas dentro de las células, permitiendo que ocurran a una velocidad adecuada para la vida.
    • Son esenciales para la degradación de nutrientes, la transformación de energía, la síntesis de macromoléculas biológicas y otras reacciones químicas.

    Nomenclatura y Clasificación

    • Se utilizan nombres triviales (ej. tripsina, pepsina).
    • Se utilizan nombres que incluyen el sustrato y el sufijo -asa (ej. ureasa, arginasa).
    • Se las denomina según el tipo de cambio químico en el sustrato (ej. lactato deshidrogenasa, triglicérido hidrolasa).
    • La clasificación sistemática utiliza el sistema de la Comisión Internacional de Enzimas (International Enzyme Commission, EC).
    • El sistema EC clasifica a las enzimas en 7 clases según el tipo de reacción catalizada.

    Clases de Enzimas

    • Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
    • Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro.
    • Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis de enlaces químicos.
    • Liasas: Catalizan la adición o eliminación de grupos químicos para formar dobles enlaces.
    • Isomerasas: Catalizan la isomerización de una molécula.
    • Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas, generalmente a través de la hidrólisis de ATP.
    • Translocasas: Catalizan el movimiento de iones o moléculas a través de las membranas.

    Especificidad Enzimática

    • Centro activo: Región tridimensional donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.
    • Residuos esenciales: Participan en la catálisis y la unión del sustrato.
      • Residuos estructurales: Dan forma al centro activo.
      • Residuos de unión: Se unen al sustrato mediante interacciones débiles.
      • Residuos catalíticos: Participan directamente en la reacción.
    • Especificidad absoluta: Solo reconoce un único sustrato.
    • Especificidad relativa: Se observa cuando las enzimas reconocen un grupo de sustratos con una estructura química similar.
      • Especificidad de grupo: Reconocen tipos específicos de grupos funcionales.
      • Especificidad de reacción: Reconocen un tipo específico de reacción.
      • Estereoespecificidad: Reconocen solo enantiómeros específicos de una molécula.

    Modelos para la Interacción Enzima-Sustrato

    • Modelo llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo.
    • Modelo ajuste inducido: El centro activo cambia de conformación para adaptarse al sustrato.

    Poder Catalítico

    • Las enzimas son catalizadores altamente eficaces.
    • Aceleran las reacciones químicas hasta 10^17 veces más rápido que sin enzima.
    • No se consumen en la reacción.
    • No alteran el equilibrio de la reacción, solo la velocidad.

    Cinética Enzimática: Ecuación de Michaelis-Menten

    • Describe la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato.
    • La ecuación de Michaelis-Menten surge de un modelo simple que describe la unión del sustrato a la enzima formando un complejo ES.
    • K1 y K-1 representan las constantes de asociación y disociación del complejo ES, respectivamente.
    • K2 es la constante de velocidad de conversión del producto ES a producto P y enzima libre E, y generalmente es el paso limitante de la reacción.
    • Define las constantes de Michaelis (KM) y la constante catalítica (Kcat).

    Cinética Enzimática: Constantes importantes

    • KM: Concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
    • Kcat: Número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por unidad de tiempo.

    Cinética Enzimática: Importancia de la Ecuación de Michaelis-Menten

    • Permite determinar la velocidad máxima de la reacción (Vmax).
    • Permite comprender la afinidad de la enzima por el sustrato (KM).
    • Permite estudiar la actividad de las enzimas, la inhibición enzimática y el efecto del pH y la temperatura.

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    Este cuestionario explora el papel de las enzimas como catalizadores biológicos esenciales en las reacciones químicas dentro de las células. Se cubren aspectos como la nomenclatura, clasificación y las diferentes clases de enzimas. Aprende sobre su importancia en procesos biológicos fundamentales.

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