Endocitosi e Vesicole: Ruolo della Clatrina
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Questions and Answers

Cosa sono le vescicole?

  • Strutture simili a proteine che trasportano recettori cellulari.
  • Strutture deputate alla sintesi di proteine nel citoplasma.
  • Strutture chiuse a singolo strato lipidico che mediano il traffico intracellulare. (correct)
  • Strutture aperte a doppio strato lipidico che secernano molecole di segnale.

    • La clatrina è coinvolta nella endocitosi mediata da clatrina.

    True

    Le proteine __________ e le proteine __________ mediano la fusione delle vescicole con il compartimento bersaglio.

    RAB, SNARE

    Quanti diverse v-SNARE ci sono e come sono strutturate?

    <p>35 diverse, a singola catena elicoidale</p> Signup and view all the answers

    Quante catene polipeptidiche elicoidali hanno le t-SNARE?

    <p>3</p> Signup and view all the answers

    Il dominio SNARE è formato da 60-70 amminoacidi che protrudendo verso l'esterno si legano tra loro.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Il dominio SNARE delle t-SNARE lega quella della v-SNARE sulla vescicola, si avvolge e si ripiega, rimuovendo l'acqua e avvicinando le membrane fino a che non si ________.

    <p>fondono</p> Signup and view all the answers

    Abbina le proteine coinvolte nel traffico di membrana con le loro funzioni:

    <p>RAB = Proteine che avviano il docking e la fusione delle vescicole SNARE = Proteine coinvolte nell'attrazione e fusione delle membrane NSF = Proteina citosolica che catalizza il disassemblaggio delle SNARE</p> Signup and view all the answers

    Dove avviene il folding delle proteine nelle cellule eucariote?

    <p>Tutte le risposte sono corrette</p> Signup and view all the answers

    Il folding delle proteine è un processo casuale.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Cosa significa HSP nell'ambito del folding proteico?

    <p>HEAT SHOCK PROTEINS</p> Signup and view all the answers

    Il folding delle proteine è un processo favorevole.

    <p>termodinamicamente</p> Signup and view all the answers

    Abbinare le seguenti suddivisioni delle proteine chaperon al loro corretto funzionamento:

    <p>HSP60 = CHAPERONINE HSP70 = FOLDING HSP90 = UNFOLDING HSP100 = HOLDING</p> Signup and view all the answers

    Qual è il processo attraverso il quale le cisteine delle ossidoreduttasi possono formare un ponte disolfuro?

    <p>Formazione del ponte disolfuro</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresenta Sec61 nel processo di sintesi proteica?

    <p>Canale localizzato sulla membrana del RE</p> Signup and view all the answers

    La proteina deve essere ______ per rompere il ponte disolfuro.

    <p>ridotta</p> Signup and view all the answers

    Il processo di translocazione laterale delle regioni transmembrana avviene grazie all'apertura laterale di Sec61.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Le proteine devono essere completamente foldate prima di essere rilasciate dal reticolo endoplasmatico.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Qual è importante per mantenere l'integrità dell'apparato di folding delle proteine nel reticolo endoplasmatico?

    <p>Enzimi solubili</p> Signup and view all the answers

    Qual è il nome del complesso che facilita l'inserzione delle Tail Anchored Proteins nella membrana del RE?

    <p>GAP3</p> Signup and view all the answers

    La proteina BiP è coinvolta principalmente nel ___________ delle proteine nel RE.

    <p>folding</p> Signup and view all the answers

    Associare il tipo di proteine di membrana con la loro corrispondente struttura di inserzione:

    <p>Proteina di tipo I = N-terminale nel lume del RE, C-terminale nel citosol Proteina di tipo II = N-terminale nel citosol, C-terminale nel lume del RE Proteina di tipo III = N-terminale nel lume del RE, C-terminale nel citosol Proteina di tipo IV = Recettore con 7 alpha eliche transmembrana</p> Signup and view all the answers

    Cosa rimuove la sinaptotagmina per permettere la fusione delle snare?

    <p>complessine</p> Signup and view all the answers

    Perché è fondamentale il tempismo e la rapidità nei neuroni?

    <p>Per consentire la fusione delle vescicole pronte all'arrivo dell'impulso</p> Signup and view all the answers

    Cosa segnala un recettore 'EGF recettor' sulla superficie della cellula?

    <p>proliferazione</p> Signup and view all the answers

    Cosa accade se un recettore 'EGF recettor' segnala senza un ligando?

    <p>Aumento del rischio di tumori</p> Signup and view all the answers

    Il processo di maturazione dell'endosoma è reversibile.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Cosa dice Rab 7 sull'endosoma per la degradazione?

    <p>pronto a fondersi col lisosoma</p> Signup and view all the answers

    Quante subunità formano la 20S del proteasoma?

    <p>28 subunità</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le attività proteasiche presenti nella 20S del proteasoma?

    <p>Taglio dopo un glutammato, dopo le arginine e lisine, e taglio dopo i residui aromatici.</p> Signup and view all the answers

    Il proteasoma è importante per la regolazione dell'attività proteica all'interno della cellula.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Il lisosoma è pieno di __________ acide.

    <p>idrolasi</p> Signup and view all the answers

    Associa le seguenti fasi del ciclo delle idrolasi ai loro effetti sul lisosoma:

    <p>Vesicola secretoria = Concentrazione di proteine adattatrici per la selezione delle idrolasi Endosoma precoce = Cambio di pH e distacco del recettore dalle idrolasi Lisosoma = Degradazione del materiale cellulare e continuo riciclo delle idrolasi</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le 4 vie principali attraverso le quali le proteine arrivano al lisosoma per essere degradate?

    <p>Endocitosi</p> Signup and view all the answers

    Cosa succede durante l'autofagia cellulare?

    <p>La cellula si 'automangia', degradando organelli tramite organelli a doppia membrana chiamati autofagosomi che si fondono con i lisosomi.</p> Signup and view all the answers

    Durante l'endocitosi, il materiale portato all'interno della cellula passa per l'endosoma tardivo prima di fondersi con il lisosoma.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'esempio classico di endocitosi regolata da recettori?

    <p>Il colesterolo, tramite il legame con le LDL (lipoproteine a bassa densità) e l'endocitosi mediante vescicole ricoperte da clatrina.</p> Signup and view all the answers

    Cosa accade durante il trasporto del ferro all'interno della cellula?

    <p>Il ferro legato alla transferrina viene endocitato, passa per l'endosoma precoce dove viene ridotto a Fe2+ prima di uscire per legarsi con la ferritina.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Traffico di membrana

    • La comunicazione cellulare è essenziale per gli organismi pluricellulari, e le cellule devono comunicare tra loro e con l'ambiente circostante mediante processi di secrezione cellulare.

    • Le cellule modificano le proteine sulla superficie per adattarsi all'ambiente esterno e comunicare con l'esterno attraverso:

      • Esocitosi: rilascio di materiale all'esterno attraverso vescicole
      • Endocitosi: internalizzazione di materiale dall'esterno nella cellula

    Vescicole e trasporto

    • Le vescicole sono strutture chiuse a singolo strato lipidico che mediano il traffico intracellulare tra i compartimenti della cellula
    • Le vescicole hanno diverse densità, strutture e dimensioni per il corretto funzionamento del traffico di membrana
    • La cellula seleziona il cargo e la destinazione delle vescicole

    Percorsi cellulari

    • Via secretoria (esocitica): dal reticolo endoplasmatico ruvido al Golgi e alla membrana
    • Via endocitica: dal lume alla membrana e al Golgi
    • Vie di recupero: vanno a ripescare ciò che procede lungo il percorso, ma che in realtà dovrebbe bloccarsi prima per svolgere ciclicamente la propria funzione

    Coated Vescicles

    • Le Coated Vescicles hanno un rivestimento proteico che forza la curvatura e seleziona il cargo
    • Esistono 3 tipi principali di Coated Vescicles:
      • Clatrina: vescicole secretorie che vanno verso l'esterno
      • COP1: vescicole che attuano il trasporto retrogrado lungo le cisterne del Golgi e all'interno del Golgi
      • COP2: vescicole che attuano il trasporto anterogrado dal ER al Golgi

    Funzionamento delle Coated Vescicles

    • La clatrina forma un'impalcatura di trischeli che si assemblano tra loro formando canestri esagonali e pentagonali sulla superficie citosolica
    • Le proteine adattatrici riconoscono il cargo e reclutano la clatrina
    • Le GTPasi regolano il reclutamento delle proteine adattatrici

    Endocitosi mediata da clatrina

    • La clatrina si assembla sulla superficie della vescicola e forza la curvatura
    • La dinamina idrolizza il GTP e rimuove l'impalcatura, facilitando la fusione delle membrane

    Proteine RAB e SNARE

    • Le proteine RAB direzionano le vescicole e mediano il riconoscimento del compartimento bersaglio
    • Le proteine SNARE mediano la fusione con il compartimento bersaglio
    • Le RAB reclutano proteine specifiche che mediano l'ormeggio (docking)
    • Le v-SNARE sono le proteine SNARE della vescicola, mentre le t-SNARE sono quelle nel compartimento bersaglio

    Apparato di Golgi e reticolo endoplasmatico

    • Il reticolo endoplasmatico è diviso in liscio e ruvido: il ruvido è chiamato così perché ha i ribosomi associati sulla membrana
    • Le proteine che escono dal reticolo endoplasmatico hanno un segnale di uscita nella loro sequenza proteica, che permette loro di interagire con un recettore cargo delle membrana
    • Le vescicole che gemmano dal reticolo hanno sia le v-SNARE che le t-SNARE, le quali interagendo tra loro fanno fondere le vescicole appena uscite dal REL formando l'ERGIC
    • L'ERGIC ha delle proteine motrici che gli permettono di muoversi verso il Golgi

    Selezione delle proteine

    • Le proteine solubili del reticolo che finiscono per sbaglio dentro una vescicola vengono riportate indietro attraverso la via di recupero in vescicole COP I
    • Le proteine del reticolo e le chaperon che finiscono al Golgi e poi devono tornare indietro per ripetere il loro lavoro, possiedono sugli ultimi 4 amminoacidi un segnale proteico chiamato KDEL### Golgi Apparatus
    • Il Golgi è la stazione di smistamento e sintesi di polisaccaridi e zuccheri.
    • Le proteine che arrivano dal reticolo vengono modificate attraverso la glicosilazione, quindi smistate in uscita verso i lisosomi o l'esterno della cellula.
    • La glicosilazione avviene in due modi: n-glicosilazione e o-glicosilazione, a seconda che gli zuccheri vengono legati al gruppo amminico dell'asparagina (n) o al gruppo ossidrile di serina e treonina (o).

    Glicosilazione

    • La n-glicosilazione inizia nel reticolo e finisce nel Golgi, dove possono avvenire entrambi i tipi di glicosilazione.
    • La o-glicosilazione avviene completamente nel Golgi, grazie alle glicosil transferasi che utilizzano uno zucchero preattivato legato a un nucleotide.
    • La glicosilazione serve a facilitare il folding delle proteine nel reticolo e la loro selezione, smistamento e trasporto.

    Traffico di Membrana

    • Ci sono due modelli proposti per il passaggio delle proteine dalla parte cis alla parte trans del Golgi: il modello di maturazione delle cisterne e il modello di trasporto vescicolare.
    • Il modello di maturazione delle cisterne propone che le vescicole gemmano dal reticolo, si fondono a formare l'ERGIC, e successivamente diventano cisterne cis, mediana e trans.
    • Il modello vescicolare prevede che il cargo arrivi alla prima cisterna, ovvero l'ERGIC, e successivamente passi alla cisterna cis, mediana e trans, tutto attraverso vescicole.

    Folding delle Proteine

    • Il folding rappresenta il ripiegamento proteico e serve a far raggiungere alla proteina la sua struttura nativa, ovvero la struttura funzionante.
    • La sintesi e il folding delle proteine avvengono in tre compartimenti intracellulari distinti: citosol, reticolo endoplasmatico e mitocondri.
    • Le informazioni per il folding sono contenute all'interno della struttura primaria, ovvero la sequenza amminoacidica.

    Paradosso di Levinthal

    • Il paradosso di Levinthal dimostra che il folding delle proteine non avviene a caso, ma è guidato da interazioni elettrostatiche, idrofobiche e ponti a idrogeno.
    • Il folding è un processo termodinamicamente favorito, quindi la proteina foldata risulta stabile perché ha un contenuto energetico minimo.

    Chaperon Molecolari

    • La cellula utilizza proteine che assistono il folding di altre proteine, chiamate chaperon molecolari.
    • Esistono diverse tipologie di chaperon molecolari, tra cui HSP60, HSP70, HSP90 e HSP100.
    • Le chaperon molecolari vengono attivate in risposta a stress termico e servono ad evitare il misfolding di altre proteine.

    Via Secretoria

    • La via secretoria comprende l'insieme dei compartimenti della cellula che servono per la sintesi, il folding e il trasporto delle proteine destinate ad essere esposte sulla membrana, essere secrete o far parte della via secretoria stessa.
    • La via secretoria ha inizio nel reticolo endoplasmatico, dove le proteine vengono sintetizzate e foldate.### Folding proteico nella via secretoria
    • La regione transmembrana funge da stop della traslocazione, la sintesi proteica prosegue e la proteina è infine inserita nella membrana.

    Proteine di membrana

    • Tipo II: N-terminale nel citosol e C-terminale nel lume del RE; sequenza segnale non viene tagliata e funge da regione di transmembrana.
    • Tipo III: stessa tipologia della proteina di tipo I, con N-terminale nel lume del RE e C-terminale nel citosol; sequenza segnale non viene tagliata ed è usata come regione di transmembrana.
    • Tipo IV: esempio le GPCR, recettore con 7 alpha eliche transmembrana; regione transmembrana funziona da stop dello scorrimento della proteina attraverso il traslocone.

    Tail anchored proteins

    • Proteine associate alla membrana del reticolo solo con il C-terminale, con meccanismo di inserzione che sfrutta specifici enzimi: il complesso GAP3.

    Folding nel RE

    • La proteina giungerà alla sua struttura finale nativa dopo aver subito varie modificazioni covalenti come il taglio della leader peptide, la glicosilazione, la formazione di ponti disolfuro, l'attacco di un GPI, l'idrossilazione.

    Modificazioni covalenti nel RE

    • Taglio della leader peptide, attraverso la signal peptidasi
    • Glicosilazione
    • Formazione di ponti disolfuro
    • Attacco di un GPI
    • Idrossilazione

    Glicosilazione

    • N-glicosilazione: lo zucchero viene attaccato alla proteina che si sta foldando, su un residuo di asparagina, tramite l'oligosaccariltrasferasi.

    Formazione di ponti disolfuro

    • La via secretoria è in continuità con l'esterno della cellula, un ambiente ossidante, quindi le proteine devono avere le cisteine ossidate per non interagire con altre proteine.
    • Gli enzimi ossidoreduttasi, come PDI, catalizzano la formazione dei ponti disolfuro e il loro rimodellamento.

    Controllo qualità delle proteine

    • La cellula attua dei sistemi stringenti di qualità per secernere ed esporre solo proteine native.
    • Le chaperon e gli enzimi sono specifici per le proteine non correttamente foldate.
    • BiP lega le proteine finché non sono completamente foldate.

    Mantenimento dell'integrità dell'apparato di folding delle proteine del RE

    • La via secretoria è un ambiente in cui proteine entrano, vengono sintetizzate e poi secrete.
    • Le chaperon e gli enzimi sono enzimi solubili che lavorano insieme, formando un complesso sovramolecolare.
    • Il RE può essere considerato come una colonna cromatografica, in cui le proteine vengono selezionate e scelte per la loro affinità con la resina.

    Degradazione delle proteine

    • La cellula degrada proteine misfoldate e proteine di cui bisogna regolare l'attività, ad esempio le cicline.
    • Il meccanismo dell'ubiquitina è uno dei modi con cui si possono identificare le proteine da degradare.
    • L'ubiquitina si lega covalentemente alle proteine che bisogna degradare, marcandole per la degradazione.

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