Cooperative Interactions in Multimeric Proteins

Deoksi ve Oksi Durumları

• Deoksi durumunda His-146, asidik forme aumente edilir.
• Oksi durumunda His-146'da elektrostatik etkileşim oluşmaz.

His-146 Protonlanması

• His-146 protonlanması, R konformasyonunu tercih etmesini sağlar.
• ProtonlanmışHis-146, Asp94 arasında etkileşim görülmez.

Hemoglobinin Konformasyonel Değişiklikleri

• Deoksihemoglobine ilk O2 molekülünün bağlanması, büyük bir konformasyonel değişiklikle beraberdir.
• Hemoglobindeki T yapısından R yapısına geçiş,(alpha-heliksin uzaması ve beta-sapın büzülmesi gibi) yapısal değişikliklerle beraber gerçekleşir.

Tuz Köprülerinin Kırılması

• Deoksihemoglobindeki tuz köprülerinin kırılmasının sonucu olarak, hemoglobinin R yapısına geçiş engellenir.

Allosterik Enzimlerde T ve R Terimleri

• Allosterik enzimlerde kullanılan T ve R terimleri, hemoglobinin yapısal değişikliklerini ifade eder.

Hemoglobinin R Formundan T Formuna Geçiş

• Hemoglobinin R formundan T formuna geçiş, O2 bağlanmasıyla tetiklenir.

Yüksek Afiniteye Sahip R Yapısı

• Yüksek afiniteye sahip R yapısındaki hemoglobinin diğer deoksijenlenmiş heme molekülleriyle olan vztah, kooperatif etkiye sahiptir.

Bohr Etkisi

• Bohr etkisi, pH değeri azalırken O2 bağlanmasını artıran bir etki olup, bu etkiyi artırır.
• Bohr etkisini artırır faktörler, pH değeri azalması ve 2,3-bisfosfoglicerat (BPG) gibi allosterik efectörlerdir.

Deoksi ve Karbonmonoksit Bağlanmaları

• Hemoglobinin deoksi (deoksijenli) ve karbonmonoksit ile bağlanmış yapılarının farklılık göstermesi, C terminusundaki amino asitlerle ilişkilidir.

Kooperatif Etki

• Oksijen bağlanma konusundaki kooperatif etki, hemoglobinin四 yapısına bağlıdır.
• Oksijenin bağlanması sırasında T yapısından R yapısına geçiş, his-bağlantısının gücü ile ilişkilidir.