Coenzymes et Enzymes - Biochimie

Les enzymes sont des protéines, dont certaines nécessitent des coenzymes pour fonctionner. Ces coenzymes sont des molécules organiques, dérivant souvent de vitamines hydrosolubles, qui se lient à l'enzyme et participent directement à la réaction.

Les coenzymes tétrapyroliques, comme ceux présents dans l'hème de l'hémoglobine, sont des coenzymes organiques contenant du fer. Ils interviennent dans les réactions de transfert d'électrons, typiques de la respiration cellulaire.

Les coenzymes dérivés des vitamines hydrosolubles sont des molécules organiques importantes pour la fonction de nombreuses enzymes. Ils permettent de catalyser des réactions spécifiques en fournissant des groupes chimiques essentiels.

Un groupement prosthétique, composé de coenzymes, est lié de manière covalente à une apoenzyme. Cette liaison est forte et permanente et est essentielle pour la fonction catalytique de l'enzyme.

Un cosubstrat est un coenzyme qui se lie temporairement à une apoenzyme par une liaison faible et se dissocie ensuite après la réaction. Il agit comme un transporteur d'électrons ou de groupes chimiques.

Le magnésium (Mg++), le zinc (Zn++), le fer (Fe) et le cuivre (Cu++) sont des ions métalliques qui peuvent agir comme cofacteurs pour certaines enzymes, participant à des réactions spécifiques.

L'héxokinase, la carboxypeptidase, la succinodéshydrogénase et la tyrosine hydroxylase sont des exemples d'enzymes utilisant des ions métalliques comme cofacteurs.

Les enzymes sont des protéines globulaires, ce qui signifie qu'elles ont une structure tridimensionnelle complexe. Cette structure est essentielle pour leur activité catalytique

Les coenzymes FAD et FMN sont des dérivés de la riboflavine ou vitamine B2. Ils jouent un rôle crucial dans les réactions d'oxydoréduction en tant que transporteurs d'électrons.

Le site actif des coenzymes FAD et FMN est formé par deux atomes d'azote (N1 et N10) séparés par deux doubles liaisons conjuguées.

Les flavoprotéines sont des enzymes qui utilisent FAD ou FMN comme coenzymes. Elles catalysent des réactions d'oxydoréduction importantes dans le métabolisme.

Le FAD est un coenzyme impliqué dans plusieurs déshydrogénases, particulièrement celles qui créent des doubles liaisons. Il joue un rôle central dans la β-oxydation des acides gras et le cycle de l'acide citrique.

Le FMN intervient uniquement dans la chaîne respiratoire, plus précisément au niveau du complexe I. Il est essentiel pour le transfert d'électrons dans cette voie métabolique.

Le coenzyme lipoïque est un acide gras à 8 carbones qui possède un pont disulfure entre les carbones 6 et 8.

Le pont disulfure du coenzyme lipoïque est le site actif. Il sert de transporteur d'hydrogène (H2) dans différentes réactions enzymatiques.

Le coenzyme lipoïque est impliqué dans des réactions de décarboxylation oxydative des acides α-cétoniques. Il est présent dans des complexes multienzymatiques clés.

Le TPP est une coenzyme dérivée de la vitamine B1 (thiamine). Son centre actif est le carbone 2 du noyau thiazole. Le TPP joue un rôle crucial dans la décarboxylation des acides alpha-cétoniques, notamment dans la pyruvate déshydrogénase.

Le TPP intervient dans deux réactions essentielles : la décarboxylation oxydative des acides alpha-cétoniques, comme le pyruvate, et les réactions de transcétolisation.

Le Coenzyme A (CoA) est un coenzyme important, constitué d'une partie nucléotidique (adénine, sucre et groupe phosphoryle), d'une chaîne de trois éléments (adénosine 5'diphosphate, acide pantothénique, cystéamine) avec un groupe SH terminal.

Le CoA est dérivé de la vitamine B3, également appelée acide pantothénique. Son groupe SH terminal est le centre actif du CoA, d'où sa notation CoA-SH.

Le CoA transporte et active les groupements acétyl et acyl grâce à la liaison thioester, une liaison riche en énergie à haut potentiel de transfert.

Le CoA joue un rôle crucial dans la dégradation des acides gras en activant les acides gras dans les réactions de dégradation. Il est également un transporteur du radical acyle R-CO- et d'acétyle CH3-CO-. Le CoA fait partie du complexe multienzymatique de la pyruvate déshydrogénase, clé du métabolisme.

L'affinité d'une enzyme pour son substrat est modifiée en présence d'effecteurs allostériques, qui agissent comme des activateurs ou des inhibiteurs, modifiant la conformation du site de liaison.

Un activateur allostérique favorise l'état R de l'enzyme, augmentant son affinité pour le substrat, et permettant une activité enzymatique efficace même à faible concentration de substrat.

Un inhibiteur allostérique favorise l'état T de l'enzyme, diminuant l'affinité pour le substrat, et réduisant ainsi l'activité enzymatique.

La courbe de saturation d'une enzyme allostérique présente une forme sigmoïde en S, ce qui indique un effet coopératif entre les différents sites de liaison du substrat sur l'enzyme.

Les enzymes allostériques ont plusieurs sites de liaison pour le substrat. La fixation du substrat sur un site peut modifier la conformation de l'enzyme, augmentant l'affinité pour le substrat sur les sites restants.

Point d'inflexion de la courbe de saturation d'une enzyme allostérique où la vitesse de réaction augmente rapidement.

La vitesse maximale de réaction d'une enzyme allostérique est atteinte lorsque tous les sites de liaison du substrat sont saturés.

La constante de Michaelis (Km) est une mesure de l'affinité d'une enzyme pour son substrat. Dans les enzymes allostériques, la valeur de Km est modifiée par les effecteurs allostériques.

La Cobalamine, ou vitamine B12, est un coenzyme essentiel pour deux réactions importantes :

1. L'isomérisation du méthylmalonyl CoA en succinyl CoA : Cette réaction est cruciale pour le métabolisme des lipides, permettant la conversion des acides gras en énergie.

2. Le transfert de méthyle : Cette réaction est capitale pour plusieurs processus, notamment la conversion de l'homocystéine en méthionine, un acide aminé essentiel pour la formation des protéines et la synthèse de la myéline. Elle est également impliquée dans la formation de la tétrahydrofolate (THF), un coenzyme crucial pour les réactions de synthèse des acides nucléiques.

La S-Adénosyl Méthionine (SAM) est un coenzyme qui joue un rôle crucial dans le transfert de groupements méthyles (-CH3). Il se forme à partir de la méthionine, un acide aminé indispensable apporté par l'alimentation, et de l'ATP.

La SAM est un donneur de groupements méthyles pour une large gamme de réactions de transméthylation. Elle intervient dans de nombreux processus essentiels, tels que la synthèse des acides nucléiques, des protéines et la régulation de l'expression génique.

L'adénosine triphosphate (ATP) est un coenzyme constitué d'une base purique (adénine), d'un sucre (ribose) et de trois groupes phosphate. L'ATP est la principale source d'énergie dans les cellules, libérant de l'énergie lors de la rupture de la liaison entre les groupes phosphate.

L'ATP a un rôle crucial dans le transfert de phosphate, de pyrophosphate et même d'adénosine monophosphate. Il joue également un rôle essentiel dans l'activation et le transfert de diverses biomolécules.

L'ATP est un coenzyme essentiel dans de nombreux processus métaboliques importants, tels que la respiration cellulaire, la synthèse de protéines et la transmission nerveuse. Son rôle est crucial pour la vie et la fonction des cellules.

L'ATP n'a pas de vitamine précurseur, il est synthétisé directement à partir de précurseurs métaboliques, notamment le glucose.

Les nucléotides sont des molécules essentielles pour la vie, jouant des rôles essentiels dans le stockage et la transmission de l'information génétique et dans la production d'énergie.

Chaque enzyme possède un pH optimal pour son activité, proche de la neutralité. En dehors de cette plage, l'activité enzymatique diminue jusqu'à ce qu'elle atteigne un point d'arrêt (activité nulle). Il existe des exceptions, comme la pepsine (pH 1.8) et la trypsine (pH 7.8).

Le pH affecte le substrat en influençant son degré d'ionisation. Seule la forme ionisée du substrat peut se lier à l'enzyme.

Le pH peut affecter la structure secondaire ou tertiaire de l'enzyme, modifiant ainsi son site actif et sa capacité à se lier au substrat.

Le pH peut influencer les charges électriques des radicaux des acides aminés du site actif, affectant ainsi la force d'attraction entre l'enzyme et le substrat.

La température optimale est la température à laquelle une enzyme atteint son activité maximale. En dessous de cette température, la vitesse de réaction est plus lente. Au-dessus de cette température, la vitesse de réaction diminue car l'enzyme commence à se dénaturer.

La dénaturation est la perte irréversible de la structure tridimensionnelle d'une enzyme, qui conduit à une perte d'activité.

La concentration en substrat affecte la vitesse de réaction jusqu'à ce qu'elle atteigne un plateau, appelé vitesse maximale (Vmax). A ce point, tous les sites actifs de l'enzyme sont saturés.

La concentration en enzyme affecte la vitesse de réaction de manière proportionnelle. Plus la concentration en enzyme est élevée, plus la vitesse de réaction est rapide.