Citoscheletro: Struttura e Funzioni

Il citoscheletro è un sistema di filamenti proteici che fornisce supporto strutturale e meccanico alle cellule eucariotiche. È come lo scheletro e i muscoli di una cellula, permettendole di mantenere la forma, muoversi e svolgere le sue funzioni.

Il citoscheletro è composto da tre tipi di filamenti proteici: microfilamenti, microtubuli e filamenti intermedi.

I microtubuli sono tubi cavi formati da subunità di tubulina. Hanno un diametro di 25 nanometri.

I microfilamenti sono filamenti sottili formati da monomeri di actina. Sono importanti per la motilità cellulare, la fagocitosi e la citochinesi.

I filamenti intermedi sono formati da proteine fibrose diverse a seconda del tipo di cellula. Hanno un ruolo di sostegno meccanico.

Il citoscheletro ha un ruolo fondamentale nella divisione cellulare. I microtubuli si collegano ai cromosomi e li tirano ai poli della cellula durante l'anafase.

L'anello contrattile di actina, formato da microfilamenti, si stringe durante la citochinesi, separando il citoplasma in due cellule figlie.

Il citoscheletro è un sistema dinamico che si adatta alle esigenze della cellula. I suoi filamenti sono assemblati e smontati continuamente per rispondere a cambiamenti nel contesto cellulare.

Le miosine sono proteine motrici importanti per il movimento cellulare. Sono attive grazie all'idrolisi di ATP, una molecola che fornisce energia.

Le miosine 1 e 2 sono le più comuni tra i diversi tipi. La miosina 1 è coinvolta nel trasporto vescicolare, mentre la miosina 2 è essenziale per la contrazione muscolare.

La miosina lega il filamento di actina alla membrana plasmatica, permettendo il trasporto di vescicole lungo i filamenti di actina.

La miosina è composta da due catene pesanti (MHC) e quattro catene leggere (MLC). Le catene pesanti formano le teste e la coda, mentre le catene leggere svolgono funzioni specifiche.

Le catene leggere essenziali sono fondamentali per l'attività ATPasica della miosina, ovvero la capacità di idrolizzare ATP.

Le catene leggere regolatrici attivano l'attività ATPasica, permettono alla miosina di legare l'actina e facilitano la formazione di aggregati di miosina.

La miosina si muove sul filamento di actina grazie alla capacità di idrolizzare ATP. Questo movimento è simile a una camminata.

La testa della miosina è globulare ed è responsabile del legame con l'actina e dell'idrolisi dell'ATP. La coda, invece, è fibrosa e serve a mantenere l'organizzazione cellulare.

Le MAP motrici sono proteine specifiche che coordinano il movimento di vescicole e organelli all'interno delle cellule.

Le MAP Motrici si legano ai microtubuli, che sono come delle rotaie per vescicole e organelli. La chinesina e la dineina sono due esempi di MAP motrici.

La chinesina e la dineina sono proteine motrici con un'attività ATP-asica, cioè hanno bisogno di ATP per muoversi.

La chinesina si muove verso l'estremità positiva dei microtubuli, mentre la dineina si muove verso l'estremità negativa.

La proteina TAU contribuisce all'organizzazione spaziale dei microtubuli nel cervello.

L'iperfosforilazione della proteina TAU può portare alla formazione di grovigli neurofibrillari, interferendo con il trasporto neurale.

La disintegrazione dei microtubuli è una caratteristica del morbo di Alzheimer.

Le chinesine e le dineine possono essere citoplasmatiche, coinvolte nel trasporto degli organelli durante la mitosi, o ciliari, situate nelle ciglia o nei flagelli.

La miosina è una proteina contrattile presente nelle cellule muscolari e in altre cellule. Nelle cellule non muscolari, svolge varie funzioni come il trasporto di vescicole, il mantenimento dell'architettura cellulare e la regolazione dell'assemblaggio dell'actina.

Le miosine non convenzionali sono tutte le miosine ad eccezione della miosina 2. Queste miosine svolgono ruoli diversi come il trasporto di vescicole e mRNA, il mantenimento della forma cellulare e la regolazione della dinamica dell'actina.

La maggior parte delle miosine si muove lungo i filamenti di actina in direzione dell'estremità positiva. Questo movimento permette loro di trasportare vescicole e altre molecole a brevi distanze.

Un sarcomero è l'unità contrattile di base delle cellule muscolari. È delimitato da due linee Z, dove si attaccano i filamenti di actina (in giallo). Al centro del sarcomero si trova la zona H, libera da actina, dove si trovano i filamenti di miosina (in viola) tra i filamenti di actina.

La contrazione muscolare è dovuta all'interazione tra i filamenti di actina e miosina nel sarcomero. La miosina si lega all'actina e scorre lungo i filamenti di actina, accorciando il sarcomero.

La citochinesi è il processo di divisione del citoplasma durante la divisione cellulare. La miosina si localizza nell'anello contrattile, formato da actina, che si stringe e divide la cellula in due.

La miosina si trova in diverse strutture cellulari che richiedono movimento e contrazione. Ad esempio, nelle fibre da stress e nelle adesioni focali, che sono importanti per la motilità cellulare.

Il centrosoma è la struttura che si forma all'inizio della mitosi e da cui si dipartono i microtubuli del fuso mitotico.

I centrioli sono cilindri formati da 9 triplette di microtubuli che si assemblano a formare una struttura stellata.

Il centro organizzatore dei microtubuli (MTOC) è il punto all'interno del centrosoma da cui i microtubuli si assemblano e polimerizzano.

La γ-tubulina è una proteina che si lega all'estremità negativa dei microtubuli e ne facilita la nucleazione.

La pericentrina è una proteina che si assembla all'estremità negativa dei microtubuli e stabilizza l'inizio della loro crescita.

La polimerizzazione dei microtubuli è il processo di allungamento del microtubulo tramite l'aggiunta di dimeri di tubulina.

L'instabilità dinamica dei microtubuli è la loro capacità di assemblarsi e disassemblarsi rapidamente in base alle esigenze della cellula.

Il capping è un processo che avviene quando la velocità di polimerizzazione del microtubulo è così alta che il GTP non riesce a polimerizzarsi in tempo, causando la formazione di dimeri di tubulina legati a GTP.

La chinesina è una proteina motrice che si muove lungo i microtubuli, trasportando carichi come organelli e vescicole. È formata da due teste globulari che legano l'ATP e una coda che lega il carico.

Le due teste globulari della chinesina sono il motore della proteina. Lì avviene l'idrolisi dell'ATP, che fornisce l'energia per il movimento.

Le catene leggere della chinesina sono responsabili del legame con il carico che deve essere trasportato.

La velocità del movimento della chinesina è proporzionale alla concentrazione di ATP. Più ATP è disponibile, più velocemente si muove.

Il movimento della chinesina è chiamato 'hand-over-hand'. Una testa si lega al microtubulo, idrolizza l'ATP e si muove avanti. L'altra testa si lega poi al microtubulo, ripetendo il processo.

Il passo della chinesina corrisponde a un dimero di tubulina, la subunità che compone i microtubuli. La chinesina si muove sempre di un dimero alla volta.

La chinesina svolge un ruolo cruciale nel trasporto intracellulare, spostando organelli e vescicole verso il loro destino.

Grazie al movimento della chinesina, le cellule possono trasportare organelli, vescicole e altri componenti necessari al loro corretto funzionamento.