Cinétique enzymatique

Questions and Answers

Quelle est l'unité de l'activité enzymatique ?

µmol.min-1 (correct)

mol.seconde-1

L.min-1

kg.h-1

La constante catalytique Kcat est un bon indicateur de l'efficacité d'une enzyme.

True

Quel est le nom de l'équation qui exprime la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat ?

Équation de Michaelis-Menten

L'activité spécifique de l'enzyme est exprimée en __________.

µmol.min-1.mg-1 Signup and view all the answers

Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat augmente jusqu'à un certain point ?

La vitesse d'apparition du produit atteint un maximum. Signup and view all the answers

Quand la concentration en substrat est très élevée, la vitesse d'apparition du produit dépend de la concentration en substrat.

False Signup and view all the answers

Comment se mesure la vitesse initiale de réaction ?

V0 = Pente de la droite à l’état stationnaire Signup and view all the answers

Associez les termes aux définitions correspondantes :

Activité enzymatique = Quantité de substrat transformé par unité de temps Kcat = Nombre de molécules de substrat transformées par unité de temps Activité spécifique = Activité enzymatique ramenée à 1 mg d’enzyme V0 = Vitesse d’apparition du produit à l’état stationnaire Signup and view all the answers

Quel est le rôle d'un inhibiteur allostérique ?

Il modifie la conformation des monomères en position tendue. Signup and view all the answers

L'allostérie ne concerne que la régulation d'une seule molécule.

False Signup and view all the answers

Quel effet a l'insuline sur la glycogène synthase ?

Elle déphosphoryle la glycogène synthase, activant ainsi la glycogénogenèse. Signup and view all the answers

Le produit terminal d'une voie métabolique agit comme un ______.

inhibiteur Signup and view all the answers

Associez les enzymes aux effets qu'elles ont sur le métabolisme :

Insuline = Active la glycogénogenèse Glycogène phosphorylase = Inhibe la glycogénolyse Effecteurs positifs = Augmentent l'activité enzymatique Effecteurs négatifs = Diminuent l'activité enzymatique Signup and view all the answers

Qu'est-ce qui active principalement la glycogène phosphorylase ?

La forme relâchée de l'enzyme. Signup and view all the answers

Une enzyme peut être contrôlée par plusieurs effecteurs appartenant à la même voie métabolique.

True Signup and view all the answers

L'allostérie permet une grande ______ de l'activité enzymatique.

sensibilité Signup and view all the answers

Quelle substance active l'enzyme glycogène phosphorylase?

Adrénaline Signup and view all the answers

L'insuline active la glycogénolyse.

False Signup and view all the answers

Quel est le rôle de l'adrénaline dans la glycogénolyse?

L'adrénaline active la glycogénolyse pour obtenir du glucose. Signup and view all the answers

Le ______ est un cosubstrat d'oxydoréduction qui est parfois relié à l'enzyme.

NAD+ Signup and view all the answers

Associez les coenzymes avec leur description:

NAD+ = Cosubstrat d'oxydoréduction FAD = Groupement prosthétique d'oxydoréduction CoA-SH = Cosubstrat dans des réactions de transfert de groupe acyle CoQ = Cosubstrat d'oxydoréduction non dérivé d'une vitamine Signup and view all the answers

Quel groupe est maintenu par des liaisons covalentes permanentes dans une enzyme?

Groupe prosthétique Signup and view all the answers

Le CoA-SH est un dérivé de la vitamine B2.

False Signup and view all the answers

L'insuline a un effet ______ sur la glycogénolyse.

hypoglycémiant Signup and view all the answers

Que se passe-t-il lorsque Vmax diminue ?

L'inhibiteur n'est pas déplacé par un excès de substrat. Signup and view all the answers

Les inhibiteurs irréversibles forment des liaisons covalentes avec les enzymes.

True Signup and view all the answers

Quel type de modification permet de transformer une forme inactive en une forme active d'une enzyme ?

modification covalente Signup and view all the answers

L'enzyme peut se trouver dans deux configurations, _ et _.

tendue, relâchée Signup and view all the answers

Quel effet ont les activateurs chimiques sur les enzymes ?

Ils favorisent la bonne conformation en 3D. Signup and view all the answers

Associez les enzymes ou processus avec leurs descriptions :

Pepsinogène = Proenzyme transformée en enzyme Fibrinogène = Clivage de liaisons peptidiques Enzyme Tendue = Faible affinité pour le substrat Enzyme Relâchée = Forte affinité pour le substrat Signup and view all the answers

L'effet coopératif dans les enzymes allostériques permet d'obtenir une courbe linéaire.

False Signup and view all the answers

Quel processus est décrit par la transformation d'une proenzyme en enzyme ?

protéolyse limitée Signup and view all the answers

Quel est le pH optimal de la pepsine gastrique ?

2 Signup and view all the answers

Les inhibiteurs non-compétitifs augmentent l'affinité d'une enzyme pour son substrat.

False Signup and view all the answers

Quel effet a une température élevée sur une enzyme ?

Dénaturation de la protéine. Signup and view all the answers

Le pH optimal de la trypsine duodénale est ___.

9 Signup and view all the answers

Associez les types d'inhibiteurs avec leur description :

Inhibiteurs compétitifs = Diminution de l'affinité pour le substrat Inhibiteurs non-compétitifs = Diminution de la vitesse de réaction sans changer l'affinité Signup and view all the answers

Quel effet a une faible température sur l'activité enzymatique ?

Augmentation exponentielle de l'activité Signup and view all the answers

Le pH a une influence négligeable sur l'état d'ionisation des acides aminés.

False Signup and view all the answers

Quel est l'effet des inhibiteurs sur l'activité enzymatique ?

Diminution de l'activité enzymatique. Signup and view all the answers

Study Notes

Activité enzymatique : Mesure de la quantité de substrat transformée (µmol) par unité de temps (minute). Unité : µmol.min⁻¹ (Unité Internationale).
Katal : Mesure alternative, représentant la quantité de substrat transformée (mol) par seconde.
Activité spécifique : Activité enzymatique rapportée à 1 mg d’enzyme. Unité : µmol.min⁻¹.mg⁻¹. Peut être exprimée en min⁻¹ si la masse molaire de l’enzyme est connue.
Constante catalytique (Kcat) : Nombre de substrats transformés par unité de temps ; caractérise l’efficacité de l’enzyme. Unité : min⁻¹.

Vitesse initiale

Vitesse d'apparition du produit : Mesurée par V0 = pente de la droite à l'état stationnaire (M.s⁻¹ ou µM.s⁻¹).
Effet de la concentration en substrat : Augmentation de la concentration en substrat augmente la vitesse d'apparition du produit, jusqu'à un maximum.

Équation de Michaelis-Menten

La vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration de substrat [S].
À des concentrations élevées de [S], V0 devient constante, indiquant la saturation de l'enzyme.

Influence du pH

L’état d'ionisation des acides aminés varie selon le pH, affectant le site actif.
Des pH extrêmes peuvent entraîner une dénaturation de l'enzyme.
Le pH optimal : souvent proche de la neutralité, mais peut différer (ex. pepsine à pH 2, trypsine à pH 9).

Influence de la température

Faible température : augmentation exponentielle de l'activité enzymatique.
Température optimale : souvent proche de celle du milieu cellulaire.
Haute température : dénaturation protéique et modification du site actif.

Inhibiteurs chimiques

Inhibiteurs : Molécules qui se lient à une enzyme, diminuant son activité et la vitesse de réaction.
Inhibiteurs réversibles : Liaisons faibles, classés en compétitifs et non-compétitifs.
- Compétitifs : Augmentation de Km, affinité réduite pour le substrat.
- Non-compétitifs : Km inchangé, Vmax diminuée, affinité réduite.
Inhibiteurs irréversibles : Forme des liaisons covalentes (ex. aspirine inhibant la cyclooxygénase).

Activateurs chimiques

Les ions métalliques favorisent la conformation 3D de l'enzyme et la fixation du substrat.

Protéolyse limitée

Transformation irréversible de proenzymes en enzymes actives, clivant des liaisons peptidiques (ex. pepsinogène, fibrinogène).

Modification covalente

Transforme réversiblement la forme active en inactive et vice versa.

Enzymes allostériques

Structures quaternaires avec deux configurations : tendue (T) et relâchée (R).
La fixation du substrat augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat, entraînant une courbe sigmoïde.

Effecteurs allostériques

Activateur allostérique : Augmente l'affinité pour le substrat, déplaçant la courbe vers la gauche.
Inhibiteur allostérique : Diminue l'affinité pour le substrat, déplaçant la courbe vers la droite.
Allostérie : Régulation par la fixation d'une molécule effectrice modifiant l'activité.

Régulation des voies métaboliques

L'activité enzymatique est régulée pour répondre à la demande cellulaire.
Un produit terminal peut inhiber, un précurseur peut activer.

Exemple : Glycogène phosphorylase musculaire

Action de l'insuline : Inhibe la glycogénolyse en déphosphorylant la glycogène phosphorylase.
Glycogène phosphorylase active en conformation relâchée, inactivée en conformation tendue.
ATP et glucose inhibent, AMP active, insuline inhibe, adrénaline active.

Coenzymes

Apoprotéine : Partie protéique de l'enzyme.
Cofacteur : Petite molécule requise pour l'activité enzymatique.
Groupe prosthétique : Composé non protéique lié par des liaisons covalentes.
Cosubstrat : Deuxième substrat libre dans la réaction.

Coenzymes spécifiques

Coenzymes pyridiniques : NAD⁺ et NADP⁺, cosubstrats d'oxydoréduction.
Coenzymes flaviniques : FAD et FMN, groupements prosthétiques d'oxydoréduction, toujours liés à l'enzyme.
Coenzyme A (CoA-SH) : Cosubstrat dans les réactions de transfert de groupe acyle.
Coenzymes quinoniques : Coenzyme Q, cosubstrat d'oxydoréduction, non dérivé d'une vitamine.

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Description

Ce quiz explore le concept d'activité enzymatique, y compris l'activité spécifique exprimée en unités. Les étudiants apprendront à calculer et à interpréter les unités d'activité enzymatique, comme les µmol.min-1 et les katal. Des exemples pratiques aideront à renforcer la compréhension.

Cinétique enzymatique - Activité spécifique

Questions and Answers

Quelle est l'unité de l'activité enzymatique ?

La constante catalytique Kcat est un bon indicateur de l'efficacité d'une enzyme.

Quel est le nom de l'équation qui exprime la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat ?

L'activité spécifique de l'enzyme est exprimée en __________.

Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat augmente jusqu'à un certain point ?

Quand la concentration en substrat est très élevée, la vitesse d'apparition du produit dépend de la concentration en substrat.

Comment se mesure la vitesse initiale de réaction ?

Associez les termes aux définitions correspondantes :

Quel est le rôle d'un inhibiteur allostérique ?

L'allostérie ne concerne que la régulation d'une seule molécule.

Quel effet a l'insuline sur la glycogène synthase ?

Le produit terminal d'une voie métabolique agit comme un ______.

Associez les enzymes aux effets qu'elles ont sur le métabolisme :

Qu'est-ce qui active principalement la glycogène phosphorylase ?

Une enzyme peut être contrôlée par plusieurs effecteurs appartenant à la même voie métabolique.

L'allostérie permet une grande ______ de l'activité enzymatique.

Quelle substance active l'enzyme glycogène phosphorylase?

L'insuline active la glycogénolyse.

Quel est le rôle de l'adrénaline dans la glycogénolyse?

Le ______ est un cosubstrat d'oxydoréduction qui est parfois relié à l'enzyme.

Associez les coenzymes avec leur description:

Quel groupe est maintenu par des liaisons covalentes permanentes dans une enzyme?

Le CoA-SH est un dérivé de la vitamine B2.

L'insuline a un effet ______ sur la glycogénolyse.

Que se passe-t-il lorsque Vmax diminue ?

Les inhibiteurs irréversibles forment des liaisons covalentes avec les enzymes.

Quel type de modification permet de transformer une forme inactive en une forme active d'une enzyme ?

L'enzyme peut se trouver dans deux configurations, ___ et ___.

Quel effet ont les activateurs chimiques sur les enzymes ?

Associez les enzymes ou processus avec leurs descriptions :

L'effet coopératif dans les enzymes allostériques permet d'obtenir une courbe linéaire.

Quel processus est décrit par la transformation d'une proenzyme en enzyme ?

Quel est le pH optimal de la pepsine gastrique ?

Les inhibiteurs non-compétitifs augmentent l'affinité d'une enzyme pour son substrat.

Quel effet a une température élevée sur une enzyme ?

Le pH optimal de la trypsine duodénale est ___.

Associez les types d'inhibiteurs avec leur description :

Quel effet a une faible température sur l'activité enzymatique ?

Le pH a une influence négligeable sur l'état d'ionisation des acides aminés.

Quel est l'effet des inhibiteurs sur l'activité enzymatique ?

Study Notes