Cinétique enzymatique - Activité spécifique
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Questions and Answers

Quelle est l'unité de l'activité enzymatique ?

  • µmol.min-1 (correct)
  • mol.seconde-1
  • L.min-1
  • kg.h-1

    • La constante catalytique Kcat est un bon indicateur de l'efficacité d'une enzyme.

    True

    Quel est le nom de l'équation qui exprime la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat ?

    Équation de Michaelis-Menten

    L'activité spécifique de l'enzyme est exprimée en __________.

    <p>µmol.min-1.mg-1</p> Signup and view all the answers

    Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat augmente jusqu'à un certain point ?

    <p>La vitesse d'apparition du produit atteint un maximum.</p> Signup and view all the answers

    Quand la concentration en substrat est très élevée, la vitesse d'apparition du produit dépend de la concentration en substrat.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Comment se mesure la vitesse initiale de réaction ?

    <p>V0 = Pente de la droite à l’état stationnaire</p> Signup and view all the answers

    Associez les termes aux définitions correspondantes :

    <p>Activité enzymatique = Quantité de substrat transformé par unité de temps Kcat = Nombre de molécules de substrat transformées par unité de temps Activité spécifique = Activité enzymatique ramenée à 1 mg d’enzyme V0 = Vitesse d’apparition du produit à l’état stationnaire</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle d'un inhibiteur allostérique ?

    <p>Il modifie la conformation des monomères en position tendue.</p> Signup and view all the answers

    L'allostérie ne concerne que la régulation d'une seule molécule.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Quel effet a l'insuline sur la glycogène synthase ?

    <p>Elle déphosphoryle la glycogène synthase, activant ainsi la glycogénogenèse.</p> Signup and view all the answers

    Le produit terminal d'une voie métabolique agit comme un ______.

    <p>inhibiteur</p> Signup and view all the answers

    Associez les enzymes aux effets qu'elles ont sur le métabolisme :

    <p>Insuline = Active la glycogénogenèse Glycogène phosphorylase = Inhibe la glycogénolyse Effecteurs positifs = Augmentent l'activité enzymatique Effecteurs négatifs = Diminuent l'activité enzymatique</p> Signup and view all the answers

    Qu'est-ce qui active principalement la glycogène phosphorylase ?

    <p>La forme relâchée de l'enzyme.</p> Signup and view all the answers

    Une enzyme peut être contrôlée par plusieurs effecteurs appartenant à la même voie métabolique.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    L'allostérie permet une grande ______ de l'activité enzymatique.

    <p>sensibilité</p> Signup and view all the answers

    Quelle substance active l'enzyme glycogène phosphorylase?

    <p>Adrénaline</p> Signup and view all the answers

    L'insuline active la glycogénolyse.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de l'adrénaline dans la glycogénolyse?

    <p>L'adrénaline active la glycogénolyse pour obtenir du glucose.</p> Signup and view all the answers

    Le ______ est un cosubstrat d'oxydoréduction qui est parfois relié à l'enzyme.

    <p>NAD+</p> Signup and view all the answers

    Associez les coenzymes avec leur description:

    <p>NAD+ = Cosubstrat d'oxydoréduction FAD = Groupement prosthétique d'oxydoréduction CoA-SH = Cosubstrat dans des réactions de transfert de groupe acyle CoQ = Cosubstrat d'oxydoréduction non dérivé d'une vitamine</p> Signup and view all the answers

    Quel groupe est maintenu par des liaisons covalentes permanentes dans une enzyme?

    <p>Groupe prosthétique</p> Signup and view all the answers

    Le CoA-SH est un dérivé de la vitamine B2.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    L'insuline a un effet ______ sur la glycogénolyse.

    <p>hypoglycémiant</p> Signup and view all the answers

    Que se passe-t-il lorsque Vmax diminue ?

    <p>L'inhibiteur n'est pas déplacé par un excès de substrat.</p> Signup and view all the answers

    Les inhibiteurs irréversibles forment des liaisons covalentes avec les enzymes.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Quel type de modification permet de transformer une forme inactive en une forme active d'une enzyme ?

    <p>modification covalente</p> Signup and view all the answers

    L'enzyme peut se trouver dans deux configurations, ___ et ___.

    <p>tendue, relâchée</p> Signup and view all the answers

    Quel effet ont les activateurs chimiques sur les enzymes ?

    <p>Ils favorisent la bonne conformation en 3D.</p> Signup and view all the answers

    Associez les enzymes ou processus avec leurs descriptions :

    <p>Pepsinogène = Proenzyme transformée en enzyme Fibrinogène = Clivage de liaisons peptidiques Enzyme Tendue = Faible affinité pour le substrat Enzyme Relâchée = Forte affinité pour le substrat</p> Signup and view all the answers

    L'effet coopératif dans les enzymes allostériques permet d'obtenir une courbe linéaire.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Quel processus est décrit par la transformation d'une proenzyme en enzyme ?

    <p>protéolyse limitée</p> Signup and view all the answers

    Quel est le pH optimal de la pepsine gastrique ?

    <p>2</p> Signup and view all the answers

    Les inhibiteurs non-compétitifs augmentent l'affinité d'une enzyme pour son substrat.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Quel effet a une température élevée sur une enzyme ?

    <p>Dénaturation de la protéine.</p> Signup and view all the answers

    Le pH optimal de la trypsine duodénale est ___.

    <p>9</p> Signup and view all the answers

    Associez les types d'inhibiteurs avec leur description :

    <p>Inhibiteurs compétitifs = Diminution de l'affinité pour le substrat Inhibiteurs non-compétitifs = Diminution de la vitesse de réaction sans changer l'affinité</p> Signup and view all the answers

    Quel effet a une faible température sur l'activité enzymatique ?

    <p>Augmentation exponentielle de l'activité</p> Signup and view all the answers

    Le pH a une influence négligeable sur l'état d'ionisation des acides aminés.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet des inhibiteurs sur l'activité enzymatique ?

    <p>Diminution de l'activité enzymatique.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Cinétique enzymatique

    • Activité enzymatique : Mesure de la quantité de substrat transformée (µmol) par unité de temps (minute). Unité : µmol.min⁻¹ (Unité Internationale).
    • Katal : Mesure alternative, représentant la quantité de substrat transformée (mol) par seconde.
    • Activité spécifique : Activité enzymatique rapportée à 1 mg d’enzyme. Unité : µmol.min⁻¹.mg⁻¹. Peut être exprimée en min⁻¹ si la masse molaire de l’enzyme est connue.
    • Constante catalytique (Kcat) : Nombre de substrats transformés par unité de temps ; caractérise l’efficacité de l’enzyme. Unité : min⁻¹.

    Vitesse initiale

    • Vitesse d'apparition du produit : Mesurée par V0 = pente de la droite à l'état stationnaire (M.s⁻¹ ou µM.s⁻¹).
    • Effet de la concentration en substrat : Augmentation de la concentration en substrat augmente la vitesse d'apparition du produit, jusqu'à un maximum.

    Équation de Michaelis-Menten

    • La vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration de substrat [S].
    • À des concentrations élevées de [S], V0 devient constante, indiquant la saturation de l'enzyme.

    Influence du pH

    • L’état d'ionisation des acides aminés varie selon le pH, affectant le site actif.
    • Des pH extrêmes peuvent entraîner une dénaturation de l'enzyme.
    • Le pH optimal : souvent proche de la neutralité, mais peut différer (ex. pepsine à pH 2, trypsine à pH 9).

    Influence de la température

    • Faible température : augmentation exponentielle de l'activité enzymatique.
    • Température optimale : souvent proche de celle du milieu cellulaire.
    • Haute température : dénaturation protéique et modification du site actif.

    Inhibiteurs chimiques

    • Inhibiteurs : Molécules qui se lient à une enzyme, diminuant son activité et la vitesse de réaction.
    • Inhibiteurs réversibles : Liaisons faibles, classés en compétitifs et non-compétitifs.
      • Compétitifs : Augmentation de Km, affinité réduite pour le substrat.
      • Non-compétitifs : Km inchangé, Vmax diminuée, affinité réduite.
    • Inhibiteurs irréversibles : Forme des liaisons covalentes (ex. aspirine inhibant la cyclooxygénase).

    Activateurs chimiques

    • Les ions métalliques favorisent la conformation 3D de l'enzyme et la fixation du substrat.

    Protéolyse limitée

    • Transformation irréversible de proenzymes en enzymes actives, clivant des liaisons peptidiques (ex. pepsinogène, fibrinogène).

    Modification covalente

    • Transforme réversiblement la forme active en inactive et vice versa.

    Enzymes allostériques

    • Structures quaternaires avec deux configurations : tendue (T) et relâchée (R).
    • La fixation du substrat augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat, entraînant une courbe sigmoïde.

    Effecteurs allostériques

    • Activateur allostérique : Augmente l'affinité pour le substrat, déplaçant la courbe vers la gauche.
    • Inhibiteur allostérique : Diminue l'affinité pour le substrat, déplaçant la courbe vers la droite.
    • Allostérie : Régulation par la fixation d'une molécule effectrice modifiant l'activité.

    Régulation des voies métaboliques

    • L'activité enzymatique est régulée pour répondre à la demande cellulaire.
    • Un produit terminal peut inhiber, un précurseur peut activer.

    Exemple : Glycogène phosphorylase musculaire

    • Action de l'insuline : Inhibe la glycogénolyse en déphosphorylant la glycogène phosphorylase.
    • Glycogène phosphorylase active en conformation relâchée, inactivée en conformation tendue.
    • ATP et glucose inhibent, AMP active, insuline inhibe, adrénaline active.

    Coenzymes

    • Apoprotéine : Partie protéique de l'enzyme.
    • Cofacteur : Petite molécule requise pour l'activité enzymatique.
    • Groupe prosthétique : Composé non protéique lié par des liaisons covalentes.
    • Cosubstrat : Deuxième substrat libre dans la réaction.

    Coenzymes spécifiques

    • Coenzymes pyridiniques : NAD⁺ et NADP⁺, cosubstrats d'oxydoréduction.
    • Coenzymes flaviniques : FAD et FMN, groupements prosthétiques d'oxydoréduction, toujours liés à l'enzyme.
    • Coenzyme A (CoA-SH) : Cosubstrat dans les réactions de transfert de groupe acyle.
    • Coenzymes quinoniques : Coenzyme Q, cosubstrat d'oxydoréduction, non dérivé d'une vitamine.

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    Description

    Ce quiz explore le concept d'activité enzymatique, y compris l'activité spécifique exprimée en unités. Les étudiants apprendront à calculer et à interpréter les unités d'activité enzymatique, comme les µmol.min-1 et les katal. Des exemples pratiques aideront à renforcer la compréhension.

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