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Questions and Answers
Nella cromatografia per filtrazione su gel, le molecole più piccole escono per prime.
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False
La cromatografia a scambio ionico si basa sulla dimensione delle proteine.
La cromatografia a scambio ionico si basa sulla dimensione delle proteine.
False
Nella cromatografia a scambio ionico, le proteine con carica positiva interagiscono più con la colonna in carbossimetilcellulosa.
Nella cromatografia a scambio ionico, le proteine con carica positiva interagiscono più con la colonna in carbossimetilcellulosa.
False
La cromatografia per filtrazione su gel è precisa al 100% nella valutazione del peso molecolare.
La cromatografia per filtrazione su gel è precisa al 100% nella valutazione del peso molecolare.
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Il campione viene fatto scorrere dalla base della colonna nella cromatografia per filtrazione su gel.
Il campione viene fatto scorrere dalla base della colonna nella cromatografia per filtrazione su gel.
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Le proteine con carica opposta alla fase stazionaria tenderanno ad uscire più velocemente.
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La cromatografia a scambio ionico separa le proteine in base al loro peso molecolare.
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Nella cromatografia per filtrazione su gel, le proteine più piccole sono più affini alla colonna.
Nella cromatografia per filtrazione su gel, le proteine più piccole sono più affini alla colonna.
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La densità del campione è uguale alla densità del gel nel tubo da centrifuga.
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Le proteine con lo stesso coefficiente di sedimentazione si separano in bande diverse durante l'ultracentrifugazione.
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Il coefficiente di sedimentazione di una proteina è influenzato solo dalla sua massa.
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La velocità di sedimentazione di una proteina aumenta se la sua densità aumenta.
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L'ultracentrifugazione è utilizzata solo per separare le proteine in base al loro coefficiente di sedimentazione.
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Il coefficiente di sedimentazione di una proteina è un parametro che dipende solo dalla sua massa.
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Durante l'ultracentrifugazione, le componenti del campione si spostano lungo il gradiente di densità con la stessa velocità.
Durante l'ultracentrifugazione, le componenti del campione si spostano lungo il gradiente di densità con la stessa velocità.
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L'ultracentrifugazione è utilizzata per separare le proteine in base alla loro forma.
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La fluorescamina può rilevare quantità fino a 1 μg.
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La ninidrina si lega sempre con il gruppo amminico.
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Il metodo colorimetrico con cloruro di dabsile parte sempre dall'idrolizzato.
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La degradazione di Edman è un metodo colorimetrico.
La degradazione di Edman è un metodo colorimetrico.
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La fluorescamina va a legarsi covalentemente con il residuo amminoterminale.
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La ninidrina è in grado di rilevare quantità fino a 1ng.
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Il metodo colorimetrico con cloruro di dabsile è più preciso della degradazione di Edman.
Il metodo colorimetrico con cloruro di dabsile è più preciso della degradazione di Edman.
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La fluorescamina è utilizzata per identificare i residui amminoterminale e carbossiterminale.
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La cromatografia a scambio ionico è utilizzata solo per identificare gli amminoacidi.
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I saggi colorimetrici sono utilizzati per identificare gli amminoacidi.
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Gli amminoacidi sono sensibili alla luce visibile.
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Lo spettrofotometro UV visibile è uno strumento sofisticato.
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Il saggio colorimetrico della ninidrina produce un colore Verde.
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Il Kaiser-test è un altro nome per lo spettrofotometro UV visibile.
Il Kaiser-test è un altro nome per lo spettrofotometro UV visibile.
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La reazione del saggio colorimetrico della ninidrina produce un complesso incolore.
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Il campione iniziale degli amminoacidi è già colorato.
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La marcatura ciclica è sempre efficiente al 100%.
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La degradazione di Edman consente di identificare la sequenza primaria di una proteina con assoluta sicurezza.
La degradazione di Edman consente di identificare la sequenza primaria di una proteina con assoluta sicurezza.
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Il metodo della sovrapposizione di peptidi rompe tutti i legami peptidici contemporaneamente.
Il metodo della sovrapposizione di peptidi rompe tutti i legami peptidici contemporaneamente.
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La marcatura sequenziale di tutti i residui amminoacidici uno dopo l'altro è sempre possibile.
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Con la degradazione di Edman si può sequenziare ogni tipo di proteina, anche quelle molto lunghe.
Con la degradazione di Edman si può sequenziare ogni tipo di proteina, anche quelle molto lunghe.
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La reattività di un residuo ammino-terminale nei confronti del marcatore è sempre la stessa.
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La marcatura ciclica consente di identificare sempre un solo amminoacido per ciclo.
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Il metodo della sovrapposizione di peptidi non è specifico per i legami peptidici.
Il metodo della sovrapposizione di peptidi non è specifico per i legami peptidici.
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Study Notes
Cromatografia per filtrazione su gel
- La cromatografia per filtrazione su gel è una tecnica che opera in base alle dimensioni delle molecole
- Le molecole più grandi escono per prime e quelle più piccole seguono un "labirinto" di pori creato dall'impaccamento dei beads
- La tecnica può anche essere utilizzata per ottenere informazioni sul peso molecolare, ma è soggetta ad errori fino al 10%
Cromatografia a scambio ionico
- La cromatografia a scambio ionico fa una separazione basata sulla carica netta delle proteine
- Le proteine aventi cariche differenti interagiscono con la fase stazionaria e l'ordine di uscita è determinato dalle cariche
- Le parti aventi la stessa carica della fase mobile tenderanno ad uscire più velocemente a causa dei fenomeni di repulsione
Ultracentrifugazione
- L'ultracentrifugazione è una tecnica che si utilizza per condurre delle separazioni
- Il campione è posto sulla sommità del tubo da centrifuga e all'interno del tubo è presente un gradiente di densità
- Le componenti presenti all'interno del campione inizieranno a muoversi lungo questo gradiente di densità con velocità differenti in base al loro coefficiente di sedimentazione
- In uscita dall'ultracentrifugazione ci saranno bande differenti e ogni banda conterrà specie proteiche che sono caratterizzate dall'aver uno stesso coefficiente di sedimentazione
Coefficiente di sedimentazione
- Il coefficiente di sedimentazione è un parametro che dipende da tante variabili, come massa, densità e forma
- La velocità di sedimentazione può essere correlata con i vari parametri, ma uno deve rimanere costante
Saggio colorimetrico
- Il saggio colorimetrico è utilizzato per quantificare gli amminoacidi presenti nel campione
- Gli amminoacidi vengono colorati in modo da poterli quantificare facilmente
- Il saggio colorimetrico della ninidrina o Kaiser-test è utilizzato per colorare gli amminoacidi e permette di rilevare quantità fino a 1 μg
- La fluorescamina è utilizzata per quantità più basse e riesce a determinare quantità fino a 1 ng
Identificazione dei residui
- L'identificazione dei residui amminoacidici è possibile attraverso la cromatografia a scambio ionico e il saggio colorimetrico
- Il passaggio successivo è quello di andare a determinare i residui amminoterminale e carbossiterminale
- L'identificazione del residuo amminoterminale può essere fatta attraverso il cloruro di dabsile o il metodo di degradazione di Edman
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Description
Quiz sulla cromatografia per filtrazione su gel e a scambio ionico, tecniche di separazione basate su dimensioni e proprietà delle molecole.
