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Questions and Answers

¿Cuál es el único aminoácido cíclico entre los aminoácidos mencionados?

  • Cisteína
  • Prolina (correct)
  • Triptófano
  • Tirosina
  • ¿Qué aminoácido tiene un grupo tiol que puede formar un puente disulfuro?

  • Tirosina
  • Serina
  • Lisina
  • Cisteína (correct)
  • ¿Cuál es la estructura general de un aminoácido?

  • Una cadena de carbonos con múltiples enlaces dobles y grupos funcionales.
  • Un anillo aromático con grupos funcionales en diferentes posiciones.
  • Un átomo de carbono central unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral R. (correct)
  • Un grupo fosfato unido a un carbono secundario.
  • A pH fisiológico, los aminoácidos se presentan principalmente en forma de:

    <p>Ion dipolar o zwitterion.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes aminoácidos es básico?

    <p>Arginina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se clasifican los 20 aminoácidos proteicos según sus cadenas laterales?

    <p>Por la carga y polaridad de las cadenas laterales R.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué aminoácido absorbe luz ultravioleta con un máximo a 280 nm?

    <p>Tirosina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica tienen los aminoácidos que los hace anfóteros?

    <p>Pueden ionizar tanto sus grupos carboxilos como amino.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se describe la carga de las cadenas laterales de aspártico y glutámico a pH 7?

    <p>Negativa</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué aminoácido tiene un grupo hidroxilo que puede formar puentes de hidrógeno?

    <p>Tirosina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué aminoácido es considerado el más pequeño?

    <p>Glicina.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de interacciones estabilizan las estructuras proteicas formadas por aminoácidos con cadenas laterales apolares?

    <p>Interacciones hidrofóbicas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de aminoácidos son la tirosina y el triptófano?

    <p>Aromáticos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué caracteriza a la serina y la treonina en comparación con otros aminoácidos?

    <p>Contienen grupos hidroxilo</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes aminoácidos contiene azufre?

    <p>Metionina.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué propiedades presentan los aminoácidos proteicos a pH fisiológico?

    <p>Pueden actuar como ácidos o como bases.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal función de las proteínas en los seres vivos?

    <p>Formar estructuras en las células</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos en un polipéptido?

    <p>Enlace peptídico</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se caracterizan las chaperonas moleculares en el proceso de plegamiento de proteínas?

    <p>Ayudan a prevenir el mal plegamiento</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe mejor la termodinámica del plegamiento de proteínas?

    <p>El plegamiento tiende a minimizar la energía libre del sistema</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes tipos de enlaces no covalentes es esencial en procesos bioquímicos?

    <p>Enlaces de hidrógeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué papel desempeña el agua en las reacciones bioquímicas relacionadas con el plegamiento de proteínas?

    <p>Es un disolvente importante para reacciones que implican puentes de hidrógeno</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes no es un tipo de interacción no covalente que afecta el plegamiento de proteínas?

    <p>Enlaces peptídicos</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué fenómeno se describe como 'efecto hidrofóbico' en el plegamiento de proteínas?

    <p>Las moléculas apolares se agrupan para excluir al agua</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Captura de Pantalla

    • La captura de pantalla muestra un teléfono celular con letras que podrían ser una imagen.
    • La descripción del texto indica que la confianza en la descripción automática es "media".

    Diagrama

    • El diagrama es esquemático.
    • La descripción del texto indica que la confianza en la descripción automática es "media".

    Aminoácidos

    • Los aminoácidos son las unidades monoméricas que constituyen las proteínas.
    • La estructura general de un aminoácido consta de un átomo de carbono central (Cα) al que están unidos un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R) que es única para cada aminoácido.
    • Los 20 aminoácidos estándar o aminoácidos proteicos se clasifican según la naturaleza de sus cadenas laterales R:
      • Apolares alifáticas: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro).
      • Aromáticas: Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp).
      • Polares sin carga: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln).
      • Polares cargadas positivamente: Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His).
      • Polares cargadas negativamente: Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico (Glu).
    • Los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden actuar como ácido o como base.
    • A pH fisiológico, los aminoácidos se encuentran en forma de zwitterion, con el grupo carboxilo ionizado negativamente y el grupo amino ionizado positivamente.

    Puentes disulfuro

    • La cisteína es el único aminoácido que puede formar puentes disulfuro con otra cisteína.
    • La formación de puentes disulfuro involucra la oxidación de dos grupos tiol (-SH) de cisteínas, formando un enlace covalente (-S-S-).
    • Los puentes disulfuro contribuyen a la estabilidad estructural de muchas proteínas.

    Biomoléculas

    • Las biomoléculas son moléculas orgánicas que se encuentran en los seres vivos.
    • Se clasifican en cuatro grandes grupos:
      • Proteínas: son las más abundantes y constituyen más del 50% del peso seco de la mayoría de las células. Son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
      • Lípidos: son moléculas hidrofóbicas que incluyen grasas, aceites, esteroides y fosfolípidos. Desempeñan funciones de reserva energética, estructural e impermeabilización.
      • Hidratos de carbono: son moléculas que sirven como fuente de energía y material estructural.
      • Ácidos nucleicos: son polímeros de nucleótidos que almacenan y transmiten información genética.

    Estructura y Función de las Proteínas

    • Las proteínas son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
    • Los enlaces peptídicos son enlaces amídicos que se forman entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.
    • La estructura y función de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos.
    • Hay cuatro niveles de estructura proteica:
      • Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos.
      • Estructura secundaria: disposición espacial local de la cadena polipeptídica.
      • Estructura terciaria: disposición tridimensional completa de la cadena polipeptídica.
      • Estructura cuaternaria: interacción de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína multimérica.

    Tipos de Enlaces

    • Enlaces covalentes: son los más fuertes.
    • Enlaces no covalentes: son esenciales en todos los procesos bioquímicos.
      • Interacciones electrostáticas: atracciones o repulsiones entre grupos con carga.
      • Enlaces de hidrógeno: atracción entre un átomo de hidrógeno unido a un átomo electronegativo y un átomo electronegativo de otra molécula o grupo.
      • Interacciones de Van der Waals: atracciones débiles entre moléculas o grupos apolares.

    Interacciones electrostáticas

    • La fuerza de la interacción electrostática se determina por la ley de Coulomb.
    • La constante dieléctrica del medio afecta la fuerza de la interacción.

    Enlaces de hidrógeno

    • Los enlaces de hidrógeno son interacciones débiles pero muy importantes en biología.
    • Se forman entre un átomo de hidrógeno unido a un átomo electronegativo y un átomo electronegativo de otra molécula.

    Interacciones de Van der Waals

    • Son interacciones débiles, atractivas o repulsivas, que se dan entre cualquier par de átomos a corta distancia.
    • Se deben a fluctuaciones temporales de la distribución electrónica en las moléculas.

    Propiedades del agua

    • El agua es el disolvente más importante de los seres vivos.
    • Es una molécula polar que puede formar puentes de hidrógeno con muchas especies moleculares.
    • El agua produce el efecto hidrofóbico, en el que las moléculas apolares se agrupan entre sí, excluyendo al agua, en un proceso favorable termodinámicamente.

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