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Questions and Answers
Quelle est la première étape de la biosynthèse des protéines?
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Quel pourcentage des acides aminés issus de la protéolyse est utilisé pour la synthèse de nouvelles protéines?
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Quelle enzyme est responsable de la dégradation des liaisons peptidiques?
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Lors de l'étape cytosolique de la digestion des protéines, quels éléments sont transformés en acides aminés?
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Quel type d'enzymes dégrade les liaisons peptidiques situées aux extrémités des chaînes polypeptidiques?
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Quelle est la réaction de la première transamination impliquant l'acide alpha cétonique?
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Dans quel organe NH3 est-il considéré comme toxique?
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Quel est le produit final de la désamination catalysée par la glutamate déshydrogénase?
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Quel composé est régénéré à la fin du cycle de l'urée?
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Quel corps amine est un substrat pour l'uréogenèse dans le foie?
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Quel est le premier substrat dans la première réaction de synthèse du carbamyl phosphate?
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Quel est le résultat global du cycle de l'urée?
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Quel composé n'est pas un produit de dégradation des squelettes carbonés des acides aminés?
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Quel est le rôle de la phénylalanine hydroxylase dans la synthèse de la tyrosine ?
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Le déficit en phénylalanine hydroxylase conduit à quelle pathologie ?
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Quelle est la première étape de la synthèse de la cystéine ?
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Quel intermédiaire est directement impliqué dans la synthèse de la sérine ?
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Quelle est la voie principale par laquelle le glycocolle peut être synthétisé ?
Quelle est la voie principale par laquelle le glycocolle peut être synthétisé ?
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Quel produit est formé lors de la réaction de transamination entre le pyruvate et l'acide glutamique ?
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Dans la synthèse du glutamate, d'où provient le NH3 ?
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Quel est le précurseur de la synthèse de l'histidine ?
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Quels acides aminés sont considérés comme glucoformateurs et peuvent rejoindre la cétogenèse hépatique ?
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Quel est le produit final de la dégradation de la phénylalanine et de la tyrosine ?
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Quel régime d'accumulation des acides aminés est lié à la tyrosinémie de type 2 ?
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Quel est le produit de la dégradation principale du tryptophane ?
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Quel acide aminé est associé à l'hypervalinémie ?
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Quel est le rôle du glutathion dans le métabolisme ?
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Quel dérivé métabolique est formé par la condensation de deux cystéines ?
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Quel enzyme est impliqué dans le déficit de l'homocystinurie ?
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Study Notes
Biosynthèse des protéines
- La transcription est le processus de copie de l'ADN en ARN par l'ARN polymérase.
- La région promotrice indique le brin d'ADN à transcrire et le début du gène.
- La traduction est la synthèse de protéines au niveau des ribosomes.
- L'ARNt transporte les acides aminés spécifiques à chaque codon.
Catabolisme des protéines
- La protéolyse est la dégradation des protéines endogènes.
- Environ 3/4 des acides aminés sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, et 1/4 sont dégradés.
- Les enzymes protéolytiques (protéinases, protéases, peptidases) catalysent la rupture des liaisons peptidiques.
- Les endopeptidases dégradent les liaisons peptidiques internes.
- Les exopeptidases dégradent les liaisons peptidiques aux extrémités de la chaîne.
Catabolisme digestif des protéines
- L'étape intraluminale implique la dégradation des protéines en acides aminés et en peptides par des enzymes protéolytiques.
- L'étape membranaire implique la dégradation des peptides en acides aminés, dipeptides et tripeptides par les aminopeptidases.
- L'étape cytosolique implique la dégradation des dipeptides et tripeptides en acides aminés par les peptidases.
- Environ 3/4 des acides aminés sont captés par le foie, et 1/4 par les tissus extrahépatiques.
Synthèse de la tyrosine
- L'hydroxylation du noyau phényl de la phénylalanine produit la tyrosine par l'enzyme phénylalanine hydroxylase.
- Un déficit en phénylalanine hydroxylase entraîne la phénylcétonurie (PCU).
Synthèse de la cystéine
- La méthionine est activée en S-adénosylméthionine (SAM) avec consommation d'ATP.
- Le SAM est transformé en S-adénosylhomocystéine (SAH) par l'intervention d'un accepteur méthyle.
- L'homocystéine est formée par consommation de H2O et rejet de l'adénosine.
- La cystathionine est formée par condensation de l'homocystéine et de la sérine.
- La cystéine est formée par consommation de H2O et rejet de NH4+ et d'alpha-cétobutyrate.
Synthèse de la sérine
- La sérine est synthétisée à partir du 3-phosphoglycérate (intermédiaire de la glycolyse) par oxydation et hydrolyse.
Synthèse du glycocolle
- Le glycocolle est synthétisé à partir de la sérine par une réaction de transfert du groupe formyle.
- Le glycocolle est également synthétisé à partir du CO2 et du NH3 grâce à la glycine synthase mitochondriale.
Synthèse de l'alanine
- L'alanine est synthétisée par une réaction de transamination entre le pyruvate et l'acide glutamique.
Synthèse de l'aspartate
- L'aspartate est synthétisé par une réaction de transamination entre l'oxaloacétate et l'acide glutamique.
- L'aspartate est également synthétisé par désamidation de l'asparagine.
Synthèse du glutamate
- Le glutamate est synthétisé à partir de l'alpha-cétoglutarate par réduction avec NH3 et NADH,H+.
- Le glutamate est également synthétisé à partir de la glutamine par réaction de désamination.
Synthèse de la proline
- La proline est synthétisée à partir du glutamate avec consommation d'ATP et NADPH,H+.
- La proline est également synthétisée à partir de l'ornithine (intermédiaire du cycle de l'urée).
Synthèse de l'histidine
- L'histidine est synthétisée à partir de trois précurseurs :
- 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphate (Voie PP)
- Noyau purine de l'ATP
- Glutamine
Synthèse de l'arginine
- L'arginine est synthétisée à partir du glutamate via l'ornithine, un intermédiaire du cycle de l'urée.
Catabolisme des acides aminés
Catabolisme de l'azote des AA
- L'azote des acides aminés peut être éliminé de deux façons :
- Par double transamination
- Par transdésamination
Double transamination
- La première transamination implique un acide aminé et l'alpha-cétoglutarate, produisant du glutamate et un acide alpha-cétonique.
- La deuxième transamination dépend de l'organe :
- Dans l'intestin et les muscles, le glutamate et le pyruvate produisent de l'alpha-cétoglutarate et de l'alanine.
- Dans le foie, le glutamate et l'oxaloacétate produisent de l'alpha-cétoglutarate et de l'aspartate.
- L'alanine quitte les muscles et l'intestin vers le foie, où elle subit une transamination en pyruvate, libérant NH3, substrat de l'uréogenèse.
- L'aspartate est également un substrat de l'uréogenèse.
Transdésamination
- La transamination implique un acide aminé et l'alpha-cétoglutarate, produisant du glutamate et un acide alpha-cétonique.
- La désamination est catalysée par la glutamate déshydrogénase, produisant NH3 et de l'alpha-cétoglutarate.
- Dans le foie, NH3 est un substrat du cycle de l'urée.
- Dans les muscles, NH3 est toxique et doit être transporté vers le foie sous la forme de glutamine.
- La glutamine peut être transportée vers le rein et désaminée en glutamate et NH4+, qui est éliminé dans les urines.
- La glutamine peut également être transportée vers le foie et désaminée en glutamate et NH3, substrat de l'uréogenèse.
Cycle de l'urée
- Le cycle de l'urée a lieu au niveau hépatique et implique 5 réactions.
- Les deux premières sont mitochondriales, et les trois dernières sont cytoplasmiques.
- La dernière réaction régénère l'ornithine, substrat de la première réaction.
- Les substrats sont NH3, l'aspartate et le CO2. Le produit est l'urée.
- La première réaction est la formation de carbamyl phosphate à partir de CO2 et NH3, catalysée par la carbamyl phosphate synthétase I (E1) et consommant 2 ATP. C'est une réaction irréversible, limitante.
- La deuxième réaction est la formation de citrulline à partir de carbamyl phosphate et d'ornithine, catalysée par la carbamyl ornithine transférase (E2) et libérant Pi.
- La troisième réaction est la formation d'acide argininosuccinique à partir de citrulline et d'aspartate, catalysée par l'argininosuccinate synthétase et consommant 1 ATP.
- La quatrième réaction est la formation de fumarate et d'arginine à partir d'argininosuccinate, catalysée par l'argininosuccinase.
- La cinquième réaction est la formation d'urée et d'ornithine à partir d'arginine, catalysée par l'arginase.
Déficit en enzymes du cycle de l'urée
- Un déficit en E1 entraîne une hyperammoniémie congénitale de type I.
- Un déficit en E2 entraîne une hyperammoniémie congénitale de type II.
Catabolisme du radical carboné des AA
- La dégradation des squelettes carbonés des acides aminés produit sept composés :
- alpha-cétoglutarate
- oxaloacétate
- fumarate
- acétoacétyl-CoA
- succinyl-CoA
- pyruvate
- acétyl-CoA
Acides aminés glucoformateurs
- Les produits de la dégradation des acides aminés glucoformateurs rejoignent le métabolisme des glucides, comme la néoglucogenèse et le cycle de Krebs.
Acides aminés cétoformateurs
- Les produits de la dégradation des acides aminés cétoformateurs rejoignent la cétogenèse hépatique. La leucine et la lysine sont des acides aminés cétoformateurs.
Acides aminés mixtes
- La phénylalanine, la tyrosine, le tryptophane et l'isoleucine sont des acides aminés mixtes.
Catabolisme des AA aromatiques
- La phénylalanine est convertie en tyrosine, puis en fumarate et en acétoacétate (5 réactions).
- La phénylcétonurie (PCU) est un déficit génétique en phénylalanine hydroxylase.
- La tyrosinémie type 1 est un déficit en E5 (fumaryl acétoacétase).
- La tyrosinémie type 2 est un déficit en E2 (tyrosine transférase).
- L'alcaptonurie est un déficit en E4 (homogentisate oxydase).
Catabolisme des AA ramifiés
- Les AA ramifiés (Leu, Val, ILeu) sont transaminés extrahépatiquement et décarboxylés oxydativement.
- La leucine est convertie en acétoacétate ou en acétone.
- La valine est convertie en propionyl-CoA.
- L'isoleucine est convertie en acétyl-CoA.
- L'hypervalinémie est un déficit en valine transaminase.
Catabolisme des AA soufrés
- La méthionine est convertie en cystéine et en alpha-cétobutyrate.
- La cystéine est convertie en pyruvate, puis en phosphoénolpyruvate.
- L'homocystinurie est un déficit en E4 (cystathionine synthase).
Dérivés métaboliques
- La cystine est un dimère de cystéine formé par la formation d'un pont disulfure entre deux cystéines.
- La cystéamine et la taurine sont des dérivés métaboliques de la cystéine.
- Le glutathion (GSH) est un composé composé de cystéine, de glycine et d'acide glutamique. Sa forme réduite (GSH) est un réducteur de diverses molécules. Sa forme oxydée (GSSH) est formée par dimérisation de deux GSH. La glutathion réductase catalyse la réduction du GSSH.
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Description
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