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Questions and Answers
¿Qué implica el enlace peptídico?
¿Qué implica el enlace peptídico?
Los grupos amino y carboxilo de cada aminoácido unidos al mismo átomo de carbono (Cα).
¿Cuál es la estructura secundaria característica de las α-queratinas?
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Las proteínas globulares son generalmente insolubles en agua.
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¿Qué técnica se utilizó inicialmente para analizar la estructura secundaria de las proteínas fibrosas?
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¿Qué son las queratinas y los colágenos?
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El rasgo más sobresaliente de la hélice α es que todos los grupos peptídicos quedan enfrentados para formar puentes de ______.
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¿Cómo se dispone el esqueleto de la cadena polipeptídica en la conformación β?
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¿Cuál fue la primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida?
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¿Cuántos residuos aminoácidos abarca cada giro de la hélice α?
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¿Qué grupos de cada aminoácido están implicados en el enlace peptídico?
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¿Cuál es la estructura secundaria de las α-queratinas?
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¿Qué técnica se utilizó inicialmente para analizar la estructura secundaria de las proteínas fibrosas?
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¿Qué son las proteínas globulares?
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La conformación β también se llama _____
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¿Cuál es la longitud que abarca cada giro de la hélice α?
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¿Cuál es la primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida?
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Study Notes
Unidad I: Proteínas
- El enlace peptídico se forma entre grupos amino y carboxilo de aminoácidos, unidos al carbono α de la cadena polipeptídica.
- Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos no participan en el enlace peptídico, sobresaliendo del esqueleto de la cadena.
Estructura Secundaria
- La estructura secundaria de las proteínas se refiere al plegamiento característico a lo largo de un eje.
- Se estudió inicialmente con difracción de rayos X, encontrando estructuras como la hélice α y la conformación β.
- Las queratinas y colágenos son ejemplos de proteínas fibrosas abundantes de origen animal, insolubles y estructurales.
Hélice α
- La cadena polipeptídica se enrolla alrededor de su eje, con grupos R sobresaliendo de la hélice.
- Cada giro de hélice α abarca 3,6 residuos de aminoácidos, ocupando aproximadamente 0,56 nm.
- Puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del grupo carboxilo y el hidrógeno del grupo amino que está cuatro residuos más allá.
Conformación β
- También conocida como hoja plegada, presenta un esqueleto en zig-zag.
- Los grupos R se proyectan alternativamente a ambos lados del esqueleto.
- Puentes de hidrógeno intercatenarios se establecen con las cadenas vecinas.
- Cada zig-zag representa aproximadamente 0,70 nm de longitud de la cadena.
Estructura Terciaria
- Las proteínas globulares tienen cadenas polipeptídicas plegadas complejamente, generalmente adoptando formas esféricas.
- Son solubles en agua y cumplen diversas funciones biológicas, entre ellas, los enzimas.
- La mioglobina fue la primera proteína en tener su estructura terciaria conocida, desempeñando el papel de transporte de oxígeno.
Unidad I: Proteínas
- El enlace peptídico se forma entre grupos amino y carboxilo de aminoácidos, unidos al carbono α de la cadena polipeptídica.
- Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos no participan en el enlace peptídico, sobresaliendo del esqueleto de la cadena.
Estructura Secundaria
- La estructura secundaria de las proteínas se refiere al plegamiento característico a lo largo de un eje.
- Se estudió inicialmente con difracción de rayos X, encontrando estructuras como la hélice α y la conformación β.
- Las queratinas y colágenos son ejemplos de proteínas fibrosas abundantes de origen animal, insolubles y estructurales.
Hélice α
- La cadena polipeptídica se enrolla alrededor de su eje, con grupos R sobresaliendo de la hélice.
- Cada giro de hélice α abarca 3,6 residuos de aminoácidos, ocupando aproximadamente 0,56 nm.
- Puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del grupo carboxilo y el hidrógeno del grupo amino que está cuatro residuos más allá.
Conformación β
- También conocida como hoja plegada, presenta un esqueleto en zig-zag.
- Los grupos R se proyectan alternativamente a ambos lados del esqueleto.
- Puentes de hidrógeno intercatenarios se establecen con las cadenas vecinas.
- Cada zig-zag representa aproximadamente 0,70 nm de longitud de la cadena.
Estructura Terciaria
- Las proteínas globulares tienen cadenas polipeptídicas plegadas complejamente, generalmente adoptando formas esféricas.
- Son solubles en agua y cumplen diversas funciones biológicas, entre ellas, los enzimas.
- La mioglobina fue la primera proteína en tener su estructura terciaria conocida, desempeñando el papel de transporte de oxígeno.
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Description
Este cuestionario abarca conceptos fundamentales sobre proteínas, incluyendo el enlace peptídico y la estructura de las cadenas polipeptídicas. Se dirige a estudiantes de bioquímica en la Universidad de San Martín de Porres, ayudándoles a consolidar su entendimiento de la materia en la segunda semana de clase.