Bioquímica Unidad I: Proteínas

Unidad I: Proteínas

• El enlace peptídico se forma entre grupos amino y carboxilo de aminoácidos, unidos al carbono α de la cadena polipeptídica.
• Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos no participan en el enlace peptídico, sobresaliendo del esqueleto de la cadena.

Estructura Secundaria

• La estructura secundaria de las proteínas se refiere al plegamiento característico a lo largo de un eje.
• Se estudió inicialmente con difracción de rayos X, encontrando estructuras como la hélice α y la conformación β.
• Las queratinas y colágenos son ejemplos de proteínas fibrosas abundantes de origen animal, insolubles y estructurales.

Hélice α

• La cadena polipeptídica se enrolla alrededor de su eje, con grupos R sobresaliendo de la hélice.
• Cada giro de hélice α abarca 3,6 residuos de aminoácidos, ocupando aproximadamente 0,56 nm.
• Puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del grupo carboxilo y el hidrógeno del grupo amino que está cuatro residuos más allá.

Conformación β

• También conocida como hoja plegada, presenta un esqueleto en zig-zag.
• Los grupos R se proyectan alternativamente a ambos lados del esqueleto.
• Puentes de hidrógeno intercatenarios se establecen con las cadenas vecinas.
• Cada zig-zag representa aproximadamente 0,70 nm de longitud de la cadena.

Estructura Terciaria

• Las proteínas globulares tienen cadenas polipeptídicas plegadas complejamente, generalmente adoptando formas esféricas.
• Son solubles en agua y cumplen diversas funciones biológicas, entre ellas, los enzimas.
• La mioglobina fue la primera proteína en tener su estructura terciaria conocida, desempeñando el papel de transporte de oxígeno.

Unidad I: Proteínas

• El enlace peptídico se forma entre grupos amino y carboxilo de aminoácidos, unidos al carbono α de la cadena polipeptídica.
• Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos no participan en el enlace peptídico, sobresaliendo del esqueleto de la cadena.

Estructura Secundaria

• La estructura secundaria de las proteínas se refiere al plegamiento característico a lo largo de un eje.
• Se estudió inicialmente con difracción de rayos X, encontrando estructuras como la hélice α y la conformación β.
• Las queratinas y colágenos son ejemplos de proteínas fibrosas abundantes de origen animal, insolubles y estructurales.

Hélice α

• La cadena polipeptídica se enrolla alrededor de su eje, con grupos R sobresaliendo de la hélice.
• Cada giro de hélice α abarca 3,6 residuos de aminoácidos, ocupando aproximadamente 0,56 nm.
• Puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del grupo carboxilo y el hidrógeno del grupo amino que está cuatro residuos más allá.

Conformación β

• También conocida como hoja plegada, presenta un esqueleto en zig-zag.
• Los grupos R se proyectan alternativamente a ambos lados del esqueleto.
• Puentes de hidrógeno intercatenarios se establecen con las cadenas vecinas.
• Cada zig-zag representa aproximadamente 0,70 nm de longitud de la cadena.

Estructura Terciaria

• Las proteínas globulares tienen cadenas polipeptídicas plegadas complejamente, generalmente adoptando formas esféricas.
• Son solubles en agua y cumplen diversas funciones biológicas, entre ellas, los enzimas.
• La mioglobina fue la primera proteína en tener su estructura terciaria conocida, desempeñando el papel de transporte de oxígeno.