Bioquímica Remedial - Proteínas
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Questions and Answers

¿Cuál es la función principal de la actina y la miosina en el músculo?

  • Regular el pH en soluciones acuosas
  • Formar estructuras de soporte
  • Facilitar la contracción muscular (correct)
  • Almacenar aminoácidos

¿Qué características permiten a las proteínas comportarse como ácidos y bases?

  • Su carácter anfótero (correct)
  • La cantidad de aminoácidos presentes
  • El tipo de enlace químico que forman
  • Su estructura tridimensional

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas es correcta?

  • Una proteína se considera tal solo si tiene más de 50 aminoácidos. (correct)
  • Los péptidos son unidades más complejas que las proteínas.
  • Las proteínas pueden contener únicamente carbono y oxígeno.
  • Las proteínas están presentes solo en algunos tejidos del organismo.

¿Qué factor NO provoca la desnaturalización de las proteínas?

<p>Relación entre aminoácidos (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función desempeñan las inmunoglobulinas en el organismo?

<p>Actúan como anticuerpos frente a antígenos. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes proteínas es un ejemplo de función estructural?

<p>Colágeno (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera respecto a la desnaturalización de las proteínas?

<p>Puede ser reversible o irreversible (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica distingue a las proteínas de funciones enzimáticas?

<p>Actúan como biocatalizadores en reacciones metabólicas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas son generalmente solubles en agua y por qué?

<p>Proteínas globulares, por los enlaces de hidrógeno con agua (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las funciones homeostáticas de las proteínas?

<p>Mantener el equilibrio osmótico. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué estructura representa la secuencia de aminoácidos en una proteína?

<p>Estructura primaria (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las funciones de reserva de las proteínas en el organismo?

<p>Proveer aminoácidos para el crecimiento (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proteína es responsable del transporte de oxígeno en los músculos?

<p>Mioglobina (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes proteínas cumple funciones hormonales?

<p>Insulina (D)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos son considerados moléculas anfóteras porque:

<p>Pueden ser ácidos o bases en disolución (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función tienen las lipoproteínas en el organismo?

<p>Transportan lípidos en la sangre. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué fenómeno describe la pérdida de estabilidad y funciones de una proteína debido a cambios físicos o químicos?

<p>Desnaturalización (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes agentes NO es un desencadenante típico de la desnaturalización de proteínas?

<p>Presión (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de glúcido se almacena en el hígado y los músculos?

<p>Glucógeno (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica tienen los monosacáridos en términos de su estructura química?

<p>Son solubles en agua y no se pueden hidrolizar (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones describe una función estructural de los glúcidos?

<p>Formar estructuras duras como la celulosa (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de glúcido se forma a partir de la unión de un glúcido con otra biomolécula?

<p>Heterósido (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la composición química de la glucosa?

<p>C6H12O6 (B)</p> Signup and view all the answers

Los heteropolisacáridos están formados por:

<p>Dos o más tipos de glúcidos diferentes (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de la hélice alfa en las proteínas?

<p>Es un segmento con estructura en forma de espiral sobre sí misma. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué estabiliza la estructura terciaria de una proteína?

<p>Puentes disulfuro, fuerzas hidrófobas e interacciones entre radicales de aminoácidos. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas son conocidas como oligoméricas?

<p>Proteínas con estructura cuaternaria. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas conjugadas es correcta?

<p>Contienen una porción polipeptídica y una parte no proteica. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad caracteriza a las proteínas fibrosas?

<p>Tienen una estructura alargada y son insolubles en agua. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de puentes estabilizan la estructura cuaternaria de las proteínas?

<p>Interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones es un ejemplo de proteína globular?

<p>Hemoglobina. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función principal cumplen las proteínas globulares en los organismos?

<p>Desempeñan funciones de catálisis, transporte y regulación. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enzimas catalizan la unión de dos moléculas mediante la hidrolisis de ATP?

<p>Ligasas (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el pH óptimo para la actividad enzimática de la mayoría de las enzimas?

<p>6.5 a 7.2 (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica le permite a las enzimas alostéricas cambiar su actividad?

<p>Presentan estructura cuaternaria y un centro regulador (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de inhibición ocurre cuando un inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo de la enzima?

<p>Inhibición no competitiva (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede con las enzimas a temperaturas superiores a 55°C?

<p>Se desnaturalizan rápidamente (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proenzimas es correcta?

<p>Necesitan otros factores para activarse (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué enzima es un ejemplo de isomerasa en la glucólisis?

<p>Fosfoglucoisomerasa (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de inhibición causa cambios permanentes en la estructura del centro activo?

<p>Inhibición irreversible (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de las lipoproteínas en el torrente sanguíneo?

<p>Transportar lípidos en un medio acuoso (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de lipoproteína es conocida como "colesterol bueno"?

<p>Lipoproteínas de Alta Densidad (HDL) (A)</p> Signup and view all the answers

¿De dónde se producen los quilomicrones?

<p>En el intestino delgado (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con la lipoproteína de Muy Baja Densidad (VLDL) tras la pérdida de triglicéridos?

<p>Se convierte en LDL (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las funciones biológicas de las lipoproteínas?

<p>Transportar lípidos esenciales para varias funciones del cuerpo (B)</p> Signup and view all the answers

La acumulación de colesterol en las arterias es generalmente causada por un desequilibrio entre cuales de las siguientes lipoproteínas?

<p>LDL y HDL (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué lipoproteínas son producidas en el hígado a partir del exceso de ácidos grasos y colesterol?

<p>Lipoproteínas de Muy Baja Densidad (VLDL) (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las influencias de las lipoproteínas en las enfermedades cardiovasculares?

<p>Los niveles elevados de LDL se asocian con aterosclerosis (D)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Proteínas

Macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Contienen C, O, N, H y a veces S. Necesitan más de 50 aminoácidos para ser consideradas proteínas.

Enzimas (Función)

Proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando reacciones químicas en el metabolismo.

Función Estructural de Proteínas

Proteínas que forman estructuras celulares, confieren soporte, elasticidad y resistencia.

Función Hormonal de Proteínas

Proteínas que actúan como hormonas regulando procesos biológicos, como la insulina y el glucagón.

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Función Reguladora de Proteínas

Algunas proteínas regulan genes y división celular.

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Función Defensiva de Proteínas

Proteínas como anticuerpos (inmunoglobulinas) que combaten antígenos, y algunas toxinas.

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Función de Transporte de Proteínas

Proteínas que transportan sustancias por el cuerpo. Ejemplos: hemoglobina, lipoproteínas.

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Función Homeostática

Proteínas que mantienen el equilibrio interno (pH, osmolaridad) del cuerpo.

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Función contráctil de las proteínas

La actina y la miosina son proteínas que forman las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

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Función de reserva de las proteínas

Las proteínas actúan como almacén de aminoácidos para el crecimiento y reparación de tejidos.

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Aminoácidos

Moléculas pequeñas formadas por C, H, O, N y S; bloques constructores de proteínas.

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Anfóteras (proteínas)

Se comportan como ácidos o bases en disolución acuosa.

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Especificidad de las proteínas

Cada proteína tiene una función única debido a su estructura específica.

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Solubilidad de las proteínas

La capacidad de disolverse en agua varía con factores como pH, temperatura y sales.

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Desnaturalización de proteínas

Pérdida de la estructura tridimensional funcional, por lo que pierde su función.

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Factores que desnaturalizan proteínas

Cambios de temperatura, pH, sales o sustancias químicas alteran la estructura.

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Estructura primaria de las proteínas

La secuencia lineal de aminoácidos que componen una proteína.

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Aminoácidos como amortiguadores

La capacidad de las proteínas para resistir cambios drásticos en el pH.

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Importancia biológica de las proteínas

Son esenciales para todos los seres vivos y desempeñan roles cruciales en diferentes procesos biológicos.

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Estructura secundaria de proteínas

Describe la orientación espacial de los segmentos de una proteína, principalmente hélice alfa (espiral) y hoja beta plegada (acordeón), mediante puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.

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Estructura terciaria de proteínas

La disposición tridimensional de la estructura secundaria. Se estabiliza por puentes disulfuro, interacciones hidrófobas y radicales aminoácidos, resultando en una forma específica (globular o fibrosa).

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Estructura cuaternaria de proteínas

Formación de proteínas por la unión de varias cadenas polipeptídicas (proteínas). Se estabiliza por las mismas interacciones que la estructura terciaria.

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Holoproteínas

Proteínas simples formadas solo por aminoácidos o sus derivados.

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Heteroproteínas

Proteínas conjugadas formadas por aminoácidos y otras sustancias (grupo prostético).

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Proteínas globulares

Proteínas solubles en agua, con estructura compacta y funciones diversas (catálisis, transporte, regulación).

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Proteínas fibrosas

Proteínas insolubles, con estructura alargada, principalmente de soporte (estructural).

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Puente disulfuro

Enlace químico entre dos átomos de azufre, importante en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas.

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Isomerasas

Enzimas que redistribuyen grupos químicos dentro de la misma molécula.

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Ligasas

Enzimas que unen dos moléculas usando la energía del ATP.

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pH óptimo enzimas

El rango de pH entre 6.5 y 7.2 donde las enzimas funcionan mejor, aunque existen excepciones como la pepsina.

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Temperatura óptima enzimas

La temperatura a la que las enzimas funcionan mejor, usualmente en el rango de 35-45°C.

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Inhibición irreversible

La inhibición enzimática donde el inhibidor altera permanentemente el sitio activo de la enzima, inactivándola.

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Inhibición reversible

La inhibición enzimática donde el inhibidor puede separarse de la enzima, recuperando su actividad.

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Inhibición competitiva

Inhibición donde el inhibidor tiene estructura similar al sustrato, compitiendo por el mismo sitio activo.

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Inhibición no competitiva

Inhibición donde el inhibidor se une a un sitio diferente al activo, alterando la forma de la enzima.

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Proenzimas/Zimógenos

Enzimas producidas en forma inactiva que necesitan activación para funcionar.

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Enzimas alostéricas

Enzimas cuya actividad cambia dependiendo de las necesidades de la célula.

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Desnaturalización de proteínas

Pérdida de la estructura tridimensional de una proteína, afectando sus propiedades y función, debido a cambios físicos o químicos.

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Reversibilidad en la desnaturalización

Capacidad de una proteína desnaturalizada para recuperar su estructura y función original si el agente causante del cambio se elimina.

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Irreversibilidad en la desnaturalización

Pérdida permanente de la estructura y función de una proteína desnaturalizada.

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Carbohidratos

Biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno que aportan energía a los seres vivos.

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Función energética de los glúcidos

Glucosa es el principal carbohidrato que proporciona energía al organismo.

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Función de reserva energética de los glúcidos

Glucógeno, un carbohidrato complejo, se almacena en el hígado y los músculos para su uso posterior cuando se necesita.

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Función estructural de los glúcidos

Los carbohidratos proveen soporte, protección y resistencia a diferentes estructuras en los seres vivos.

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Función de reconocimiento celular

Los glúcidos de la membrana celular participan en el reconocimiento de otras células y sustancias del exterior, activando el sistema inmune.

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Glúcidos simples (holósidos)

Carbohidratos formados por una sola molécula de azúcar.

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Homopolisacáridos

Glúcidos simples formados por un solo tipo de monosacárido.

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Heteropolisacáridos

Glúcidos simples formados por dos o más tipos de monosacáridos.

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Glúcidos complejos (heterósidos)

Carbohidratos formados por un carbohidrato asociado con otra biomolécula.

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Monosacáridos

Glúcidos simples formados por una sola unidad de azúcar. No se descomponen en otros carbohidratos más simples.

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Función de las lipoproteínas

Transportar lípidos (grasas) a través del torrente sanguíneo.

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Clasificación de lipoproteínas

Las lipoproteínas se clasifican por su tamaño y densidad, como quilomicrones, VLDL, LDL y HDL.

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Quilomicrones

Lipoproteínas más grandes y menos densas, que transportan triglicéridos del intestino al resto del cuerpo.

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VLDL

Lipoproteínas de muy baja densidad, que transportan triglicéridos y colesterol del hígado a los tejidos.

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LDL

Lipoproteínas de baja densidad, ricas en colesterol, que pueden contribuir a problemas cardiovasculares si están en niveles altos.

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HDL

Lipoproteínas de alta densidad, recogen colesterol del cuerpo y lo llevan al hígado para eliminarlo.

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Transporte eficiente (Lipoproteínas)

Las lipoproteínas permiten el transporte fácil de los lípidos hacia los tejidos donde se necesitan.

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Regulación de colesterol

Las lipoproteínas mantienen niveles adecuados de colesterol en el organismo, especialmente entre HDL y LDL.

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Importancia biológica lipoproteínas

Las lipoproteínas son esenciales para el transporte de lípidos en el cuerpo, esenciales para energía, hormonas y membranas celulares.

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Metabolismo de las lipoproteínas

Proceso interrelacionado de producción, transporte y transformación de las lipoproteínas.

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Study Notes

Bioquímica Remedial - Proteínas

  • Proteínas son macromoléculas formadas por cadenas largas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Contienen carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrógeno y a menudo azufre.
  • Péptidos poseen un extremo amino (-NH2) y un extremo carboxilo (-COOH). Las proteínas contienen más de 50 aminoácidos.
  • Las proteínas constituyen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos y están presentes en todas las células. Participa en casi todos los procesos biológicos.

Funciones de las Proteínas

Funciones Estructurales

  • Formas parte de algunas estructuras celulares y glucoproteínas.
  • Actúan como receptores y brindan estructura y soporte a las células.
  • Ejemplo: colágeno (tejido conjuntivo), elastina (tejido elástico) y queratina (pelo y uñas).

Función Enzimática

  • Las proteínas enzimáticas son biocatalizadores, aceleran las reacciones químicas metabólicas.

Función Hormonal

  • Algunas hormonas, como la insulina y el glucagón, son de naturaleza proteica.
  • También hormonas de la hipófisis.

Función Reguladora

  • Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes.
  • Otras regulan la división celular.
  • Mantienen el equilibrio entre las funciones del cuerpo.

Función Homeostática

  • Mantienen el equilibrio osmótico.
  • Constan de otros sistemas amortiguadores para mantener el pH interno estable.

Función Defensiva

  • Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos contra antígenos.
  • Algunas toxinas bacterianas o venenos de serpientes también son proteínas.
  • Son proteínas producidas por el sistema inmunitario para combatir patógenos.

Función de Transporte

  • La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
  • La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
  • La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
  • Lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

Función Contractil

  • Las proteínas actina y miosina constituyen las miofibrillas musculares responsables de la contracción muscular.

Función de Reserva

  • Actúan como almacén de aminoácidos para el crecimiento y reparación de tejidos, desarrollo.

Propiedades de las Proteínas

  • Los aminoácidos son moléculas de bajo peso molecular compuestos de C, H, O, N y a veces S.
  • Son moléculas anfóteras que se comportan como ácidos y bases en solución acuosa.
  • La especificidad en su estructura hace que cada proteína realice una función específica.
  • No todas las proteínas son iguales.

Características Físico-Químicas de las Proteínas

Solubilidad

  • El grado de solubilidad de las proteínas varía con el pH y la concentración de sales.
  • Proteínas globulares suelen ser solubles en agua, por enlaces de hidrógeno.

Desnaturalización

  • La desnaturalización implica la pérdida de la estructura nativa de la proteína y su función biológica.
  • Factores que la causan: Cambios en el pH, temperatura, presión o sustancias químicas.
  • Puede ser reversible o irreversible.

Capacidad Amortiguadora de pH

  • Las proteínas pueden actuar como ácidos o bases, absorbiendo o liberando protones, controlando el pH.

Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Primaria

  • Secuencia lineal de aminoácidos.

Estructura Secundaria

  • Orientación local de los segmentos de la proteína.
  • Tipos comunes: hélice alfa y hoja beta.

Estructura Terciaria

  • Disposición tridimensional de la estructura secundaria.
  • Fuerzas que la estabilizan: puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno.

Estructura Cuaternaria

  • Unión de dos o más cadenas polipeptídicas.
  • Proteínas oligoméricas.

Clasificación de las Proteínas

Proteínas Simples (Holoproteínas)

  • Sólo contienen aminoácidos.

Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas)

  • Contienen una porción no proteica (grupo prostético).

Importancia de las Proteínas

  • Funciones esenciales en los procesos biológicos.
  • Estructural, enzimática, hormonal, reguladora, protectora, de transporte y nutritiva.

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Description

Este cuestionario se centra en el estudio de las proteínas, macromoléculas esenciales formadas por aminoácidos. Aprenderás sobre sus estructuras, funciones enzimáticas, hormonales y su papel en la biología celular. Es ideal para aquellos que buscan reforzar sus conocimientos sobre bioquímica.

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