Bioquímica: Enzimas e Aminoácidos

<p>Pouco específico (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) (A)</p> Signup and view all the answers

<p>10 (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Um íon dipolar resultante de uma reação ácido-base interna (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Isoleucina (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Condição em que os níveis de proteína no sangue estão abaixo de 6.0 g/dL (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Existem apenas em pH ácido. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Excreção excessiva de proteínas (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Doença renal, como síndrome nefrótica (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Composição em aminoácidos (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Deficiência em aminoácidos essenciais (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Podem reagir tanto como ácidos quanto como bases. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>A sequência e a estrutura da proteína (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Condições que afetam a digestão, como inflamações (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Fenilalanina, isoleucina, lisina (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Aminoácidos (A)</p> Signup and view all the answers

<p>As proteínas desempenham inúmeras funções biológicas. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Carbono (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Heteroproteínas (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Tem 15% de proteínas. (A), Contém 27% de lipídios. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>12-19% (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Compõem a maioria do peso seco da célula. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Enxofre, Ferro, Zinco, Cobre (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Metionina, Fenilalanina, Leucina, Prolina (A)</p> Signup and view all the answers

<p>7 (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Histidina, Lisina, Arginina (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Serotonina (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Polares sem carga (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Dilatar vasos sanguíneos e aumentar a permeabilidade capilar (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Ácido glutâmico (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Histamina (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Transporte de oxigênio (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Anticorpos (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Reparação de tecidos (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Armazenamento de glicose (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Grupo carboxílico, grupo amino e cadeia lateral (C)</p> Signup and view all the answers

<p>As primeiras três letras do nome (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Fornecimento de energia (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Degradação de fibras (D)</p> Signup and view all the answers

Macromoléculas complexas formadas por cadeias lineares de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.

Moléculas orgânicas que servem como unidades básicas estruturais das proteínas.

As proteínas desempenham papéis importantes em todos os sistemas biológicos, incluindo o transporte de substâncias, a catálise de reações e a estrutura celular.

A capacidade das proteínas de se dobrar em formas tridimensionais complexas, permitindo-lhes desempenhar suas funções específicas.

Proteínas compostas apenas por aminoácidos.

Proteínas que, além de aminoácidos, possuem outras moléculas, como açúcares ou lípidos.

Substâncias que são adicionadas a uma proteína, alterando a sua estrutura e função.

A composição química das proteínas, com elementos como carbono, oxigénio, nitrogénio e hidrogénio.

As proteínas podem se associar a outras proteínas através de interações fracas para formar complexos maiores e mais complexos.

A hipoproteinemia é uma condição caracterizada por baixos níveis de proteína no sangue.

A hiperproteinemia é uma condição caracterizada por altos níveis de proteína no sangue.

Um balanço de azoto negativo ocorre quando a perda de azoto (proveniente de proteínas) no corpo é maior do que a ingestão de azoto. Isso pode levar à perda de massa muscular.

A perda excessiva de proteína pode ocorrer por várias razões, incluindo excreção na urina (doença renal), perda pelo intestino (inflamação) e perda por sangramento.

As proteínas desempenham papéis cruciais no corpo, desde a construção de estruturas até ao transporte de substâncias. Os diferentes tipos de proteínas têm funções específicas que são essenciais para a vida.

A estrutura das proteínas é crucial para a sua função. Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas, e a sequência e a forma desses aminoácidos determinam a estrutura da proteína.

A síntese proteica é o processo pelo qual as células criam novas proteínas a partir de aminoácidos. Esta é uma função essencial para o crescimento, reparação de tecidos e outras necessidades celulares.

A estrutura primária da proteína é determinada pela sequência linear dos aminoácidos. É como a receita da proteína, com cada aminoácido sendo um ingrediente.

A estrutura secundária da proteína surge a partir da interação entre os aminoácidos, formando padrões repetitivos como hélices e folhas. Pense em como os ingredientes se juntam para formar uma massa.

A estrutura terciária da proteína é a sua forma tridimensional completa, resultante da dobragem e interação dos aminoácidos. É como a forma final da proteína, com todas as suas características.

A estrutura quaternária da proteína ocorre quando duas ou mais cadeias polipeptídicas se juntam para formar uma estrutura complexa, como acontece com a hemoglobina.

As proteínas são essenciais para funções importantes no corpo, como suporte estrutural, contração muscular, transporte e proteção. Entender os diferentes tipos de proteínas ajuda a compreender como o corpo funciona.

Aminoácidos não polares são caracterizados por cadeias laterais hidrofóbicas que não formam pontes de hidrogênio com a água.

Os aminoácidos não polares são importantes para a estrutura das proteínas, geralmente localizados no interior das moléculas, evitando o contacto com a água.

Aminoácidos polares sem carga são caracterizados por cadeias laterais que interagem com a água através de ligações de hidrogênio, mas não possuem carga elétrica.

Os aminoácidos polares sem carga desempenham um papel importante na estabilidade e estrutura das proteínas, promovendo interações com o ambiente aquoso.

Aminoácidos polares com carga possuem cadeias laterais carregadas eletricamente, podendo ser positivas ou negativas. Eles interagem com a água através de ligações de hidrogênio.

Os aminoácidos polares com carga desempenham funções importantes em diversas atividades biológicas, incluindo a manutenção do pH celular e a catálise enzimática.

A histamina, um aminoácido não encontrado em proteínas, é um importante mediador de reações alérgicas, dilatando vasos sanguíneos e contraindo vias brônquicas.

A serotonina, derivada do triptofano, é um neurotransmissor crucial para o humor, sono, apetite e outras funções importantes no corpo e cérebro.

As enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, substâncias que aceleram a velocidade das reações químicas sem serem consumidas no processo.

A molécula sobre a qual a enzima atua, ou seja, a molécula que é transformada pela enzima.

É a união temporária entre a enzima e o substrato, formando uma estrutura instável que facilita a reação.

Moléculas orgânicas não proteicas que se associam às enzimas e são essenciais para a sua atividade catalítica.

Nomes que indicam a atividade específica da enzima, incluindo a classe e o substrato, por exemplo, "sucrase" (quebrando sacarose).

Os 20 α-aminoácidos são essenciais para a construção de proteínas, mas o corpo humano só consegue sintetizar naturalmente metade deles. Os outros 10 (aminoácidos essenciais) precisam ser obtidos através da alimentação.

Um zwitterião é um ião dipolar que possui uma carga positiva e outra negativa em sua estrutura. Em aminoácidos, isso ocorre devido à presença de um grupo ácido (-COOH) e um grupo básico (-NH2) na mesma molécula.

Aminoácidos, em seu estado natural no corpo (pH fisiológico), existem como zwitteriões. O pH do ambiente influencia o estado do aminoácido, determinando se ele estará protonado (ácido), desprotonado (básico) ou como zwitterião.

Os zwitteriões dos aminoácidos são anfóteros, ou seja, podem agir como ácidos ou como bases, dependendo do ambiente.

A diversidade de proteínas na natureza é imensa. Proteínas com a mesma função em diferentes espécies podem apresentar estruturas distintas.

Diversas características podem diferenciar proteínas, como a composição em aminoácidos, o comportamento em técnicas de separação (eletroforese e cromatografia) e suas reações com anticorpos específicos.

A função de uma proteína, como enzima (catalisadora), hormona (mensageira), proteína estrutural (suporte) ou anticorpo (defesa), é definida pela sua estrutura tridimensional, que é determinada pela sua sequência de aminoácidos.

A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada pela sequência de aminoácidos, que é única para cada proteína. A estrutura determina a sua função.