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Questions and Answers
¿Cuál es el papel de las coenzimas en las reacciones enzimáticas?
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¿Qué caracteriza a un grupo prostético en una proteína?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?
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¿Cómo se clasifican las enzimas que requieren cofactores o coenzimas para su actividad?
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¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor lo que es una apoproteína?
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Las coenzimas se caracterizan por ser:
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¿Qué función tienen las coenzimas en los procesos metabólicos?
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¿Qué tipo de moléculas se consideran parte de las heteroproteínas?
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¿Cuál es la función principal del NAD+ en el metabolismo celular?
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¿Qué se forma cuando el NAD+ acepta un ion de hidrógeno y electrones?
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¿Cómo se regula la actividad enzimática en función de los requerimientos celulares?
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¿Qué establece la inhibición por retroalimentación en una vía metabólica?
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¿Qué sucede cuando disminuye la concentración del producto (P) sintetizado en una vía metabólica?
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¿Qué describe mejor la regulación alostérica enzimática?
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¿Cuál de las siguientes coenzimas está implicada en la transferencia de electrones?
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¿Cuál de las siguientes enzimas es un miembro de la familia de las serín proteasas?
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La quimotripsina digiere enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos:
La quimotripsina digiere enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos:
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¿Qué tres aminoácidos críticos se encuentran en el sitio activo de las serín proteasas, como la quimotripsina?
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¿Cuál es el producto final de la hidrólisis de un enlace peptídico catalizado por la quimotripsina?
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La tripsina difiere de la quimotripsina en que la tripsina:
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¿Qué significa el término 'alosterico' en relación con la regulación enzimática?
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¿Cómo es la unión de una molécula reguladora a un sitio alostérico en una enzima?
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¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de modificación covalente que puede regular la actividad enzimática?
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¿Qué es la fosforilación y cómo afecta a la actividad de las enzimas?
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¿Por qué la regulación alostérica es importante en el control de la actividad enzimática?
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¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones químicas?
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¿Qué es el complejo enzima-sustrato (ES)?
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¿Cuál es la principal diferencia entre la reacción cinética en ausencia y presencia de enzimas?
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¿Qué es el estado de transición en una reacción enzimática?
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¿Qué tipo de interacciones se utilizan para unir el sustrato al sitio activo de una enzima?
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¿Cuál de los siguientes NO es un ejemplo de una interacción no covalente que puede ocurrir entre un sustrato y el sitio activo de una enzima?
¿Cuál de los siguientes NO es un ejemplo de una interacción no covalente que puede ocurrir entre un sustrato y el sitio activo de una enzima?
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¿Qué es la energía de activación de una reacción?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera sobre las enzimas?
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¿Cómo las enzimas afectan la velocidad de una reacción?
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¿Cómo se relaciona la unión del sustrato al sitio activo con la formación del estado de transición?
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¿Qué hace que las enzimas sean más eficientes que los catalizadores inorgánicos?
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¿Cómo afecta la energía de activación a la velocidad de una reacción?
¿Cómo afecta la energía de activación a la velocidad de una reacción?
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¿Qué describe el modelo de ajuste inducido de la interacción enzima-sustrato?
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¿Qué es el sitio activo de una enzima?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente el papel de una enzima en una reacción química?
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¿Cuál de las siguientes opciones NO es una característica de las enzimas?
¿Cuál de las siguientes opciones NO es una característica de las enzimas?
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Flashcards
Enzimas
Enzimas
Moléculas principalmente proteicas que catalizan reacciones químicas.
Catalizadores biológicos
Catalizadores biológicos
Sustancias que aumentan la velocidad de reacciones químicas sin ser consumidas.
Reacción cinética
Reacción cinética
La velocidad de una reacción química en ausencia o presencia de enzimas.
Estado de transición
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Energía de activación
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Equilibrio químico
Equilibrio químico
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Sustrato
Sustrato
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Producto
Producto
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Quimotripsina
Quimotripsina
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Serín proteasas
Serín proteasas
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Hidrólisis
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Sitio activo
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Enlaces peptídicos
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Catalizador
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Complejo enzima-sustrato (ES)
Complejo enzima-sustrato (ES)
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Lugar activo
Lugar activo
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Interacciones no covalentes
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Modelo de la llave y la cerradura
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Ajuste inducido
Ajuste inducido
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Regulación alostérica
Regulación alostérica
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Fosforilación
Fosforilación
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Sitio regulador
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Modificaciones covalentes
Modificaciones covalentes
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Interacción proteína-proteína
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Mecanismo catalítico de la quimotripsina
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Grupo prostético
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Apoproteína
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Coenzima
Coenzima
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Holoenzima
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Enzimas y coenzimas
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Transportadores químicos
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Proteínas conjugadas
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NAD+
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NADH
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Reacciones redox
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Inhibición por retroalimentación
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Sustrato oxida
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Sustrato reduce
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Study Notes
Biología Celular - Bloque 1: Introducción - Unidad Didáctica 3: Metabolismo Celular
- El metabolismo celular se centra en las enzimas, actuando como catalizadores biológicos.
- Las enzimas son moléculas proteicas que aceleran las reacciones químicas termodinámicamente posibles, sin ser alteradas en el proceso.
- Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin alterar el equilibrio entre sustratos y productos.
- El papel central de las enzimas es reducir la energía de activación, facilitando el progreso de la reacción.
- La energía de activación es la energía necesaria para alcanzar el estado de transición de la reacción.
- El estado de transición es un estado de alta energía a través del cual deben pasar los sustratos para convertirse en productos.
- Las enzimas interactúan con los sustratos de manera muy selectiva, uniéndose a una región específica llamada sitio activo.
- En el sitio activo, los sustratos sufren la reacción catalizada y se convierten en productos, liberándose de la enzima.
- El complejo enzima-sustrato (ES) se forma temporalmente.
- La actividad catalítica de las enzimas implica su unión a los sustratos para formar un complejo enzima-sustrato (ES).
- El sustrato se une a una región específica de la enzima, llamada lugar activo.
- El sustrato se convierte en el producto de la reacción en el lugar activo, y luego se separa de la enzima.
- Las enzimas no se alteran en la reacción, proporcionan una superficie sobre la que se producen las reacciones que convierten sustratos en productos.
- Las enzimas aceleran las reacciones alterando la conformación del sustrato para alcanzar el estado de transición.
- La llave y cerradura es un modelo más sencillo de interacción E-S.
- El modelo de ajuste inducido indica que las configuraciones tanto del sustrato como de la enzima se modifican al unirse, este ajuste en la interacción ayuda a la reacción a avanzar.
- Existen muchas coenzimas: moléculas orgánicas de bajo peso molecular, que trabajan junto a las enzimas (holoenzimas) para aumentar la velocidad de reacción.
- Las coenzimas típicas son transportadores de grupos químicos (ej. NAD+, FAD).
- La regulación de la actividad enzimática puede afectar la actividad de las enzimas por diversos motivos.
- La retroalimentación, un tipo de inhibición, donde el producto de una vía metabólica inhibe la enzima implicada en su síntesis.
- La modificación covalente (fosforilación), como la adición de grupos fosfato, modificando la actividad de la enzima, es posible.
- La unión de moléculas pequeñas llamadas reguladores alostéricos a sitios alostéricos puede causar un cambio en la forma de la enzima y su actividad catalítica.
- Las enzimas aceleran las reacciones utilizando la energía de la reacción y el producto para activarla.
- Las enzimas también pueden clasificarse en 6 grupos basados en el tipo de reacción catalizada (oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas).
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Description
Este cuestionario examina el papel de las coenzimas y las enzimas en las reacciones metabólicas. A través de preguntas, se evaluará el conocimiento sobre la actividad enzimática, regulación y características de las coenzimas. Ideal para estudiantes de bioquímica que deseen profundizar en estos conceptos clave.