Bioquímica: Coenzimas y Enzimas
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Questions and Answers

¿Cuál es el papel de las coenzimas en las reacciones enzimáticas?

  • Formar parte de la estructura de la apoproteína.
  • Aumentar la velocidad de reacción como catalizadores. (correct)
  • Unirse a los sustratos de las enzimas de manera irreversible.
  • Transportar distintos tipos de grupos químicos. (correct)
  • ¿Qué caracteriza a un grupo prostético en una proteína?

  • Está unido covalentemente a la apoproteína. (correct)
  • Participa en la catálisis de la reacción enzimática. (correct)
  • Es un componente aminoacídico de la proteína.
  • Es una coenzima de bajo peso molecular.
  • ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?

  • Las enzimas son siempre proteínas simples.
  • Las enzimas reduciremos la energía de activación de las reacciones. (correct)
  • Las enzimas actúan solo en condiciones de alta temperatura.
  • Las enzimas son consumidas durante las reacciones químicas.
  • ¿Cómo se clasifican las enzimas que requieren cofactores o coenzimas para su actividad?

    <p>Son llamadas holoenzimas. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor lo que es una apoproteína?

    <p>Es la parte proteica de una proteína conjugada sin grupos prostéticos. (C)</p> Signup and view all the answers

    Las coenzimas se caracterizan por ser:

    <p>Moléculas orgánicas de bajo peso molecular que acompañan a las enzimas. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué función tienen las coenzimas en los procesos metabólicos?

    <p>Transfieren grupos químicos durante las reacciones. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de moléculas se consideran parte de las heteroproteínas?

    <p>Proteínas que incluyen una parte no proteica unida covalentemente. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal del NAD+ en el metabolismo celular?

    <p>Transportar electrones en reacciones de oxidación-reducción (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se forma cuando el NAD+ acepta un ion de hidrógeno y electrones?

    <p>NADH (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se regula la actividad enzimática en función de los requerimientos celulares?

    <p>Se modula mediante la inhibición por retroalimentación y regulación alostérica (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué establece la inhibición por retroalimentación en una vía metabólica?

    <p>El producto final impide la síntesis de más productos (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede cuando disminuye la concentración del producto (P) sintetizado en una vía metabólica?

    <p>Aumenta la actividad enzimática (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe mejor la regulación alostérica enzimática?

    <p>Un cambio estructural en la enzima por la unión de moléculas pequeñas (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes coenzimas está implicada en la transferencia de electrones?

    <p>NAD+ (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes enzimas es un miembro de la familia de las serín proteasas?

    <p>Quimotripsina (B)</p> Signup and view all the answers

    La quimotripsina digiere enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos:

    <p>Hidrófobos (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tres aminoácidos críticos se encuentran en el sitio activo de las serín proteasas, como la quimotripsina?

    <p>Ser, His y Asp (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el producto final de la hidrólisis de un enlace peptídico catalizado por la quimotripsina?

    <p>Dos péptidos más cortos (A)</p> Signup and view all the answers

    La tripsina difiere de la quimotripsina en que la tripsina:

    <p>Digiere enlaces adyacentes a aminoácidos básicos (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué significa el término 'alosterico' en relación con la regulación enzimática?

    <p>Un sitio que se encuentra en un lugar diferente al sitio activo, pero que afecta su funcionamiento (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo es la unión de una molécula reguladora a un sitio alostérico en una enzima?

    <p>Puede activar o inhibir la actividad de la enzima, dependiendo del regulador (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de modificación covalente que puede regular la actividad enzimática?

    <p>La fosforilación de un residuo de aminoácido (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es la fosforilación y cómo afecta a la actividad de las enzimas?

    <p>Es un proceso que agrega grupos fosfato a las enzimas, pudiendo activar o inhibir su actividad. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Por qué la regulación alostérica es importante en el control de la actividad enzimática?

    <p>Permite una respuesta rápida y adaptativa a las necesidades cambiantes del organismo. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones químicas?

    <p>Acelerar la velocidad de la reacción sin ser consumidas. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es el complejo enzima-sustrato (ES)?

    <p>La unión específica de una molécula de enzima a una molécula de sustrato. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal diferencia entre la reacción cinética en ausencia y presencia de enzimas?

    <p>Las enzimas hacen que la reacción se produzca a una velocidad mucho más rápida. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es el estado de transición en una reacción enzimática?

    <p>El estado de máxima energía que la molécula de sustrato debe alcanzar para convertirse en producto. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de interacciones se utilizan para unir el sustrato al sitio activo de una enzima?

    <p>Interacciones no covalentes como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes NO es un ejemplo de una interacción no covalente que puede ocurrir entre un sustrato y el sitio activo de una enzima?

    <p>Enlaces covalentes. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es la energía de activación de una reacción?

    <p>La energía que se necesita para iniciar la reacción. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera sobre las enzimas?

    <p>Las enzimas pueden aumentar la velocidad de una reacción sin influir en su equilibrio. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo las enzimas afectan la velocidad de una reacción?

    <p>Reduciendo la energía de activación. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se relaciona la unión del sustrato al sitio activo con la formación del estado de transición?

    <p>La unión del sustrato al sitio activo facilita la formación del estado de transición. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué hace que las enzimas sean más eficientes que los catalizadores inorgánicos?

    <p>Las enzimas tienen un sitio activo específico para cada sustrato, mientras que los catalizadores inorgánicos no lo tienen. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo afecta la energía de activación a la velocidad de una reacción?

    <p>Cuanto menor es la energía de activación, más rápida es la reacción. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué describe el modelo de ajuste inducido de la interacción enzima-sustrato?

    <p>La enzima y el sustrato cambian sus formas al unirse, adaptándose mutuamente. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es el sitio activo de una enzima?

    <p>La región de la enzima que se une al sustrato. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente el papel de una enzima en una reacción química?

    <p>Las enzimas proporcionan un camino alternativo con una energía de activación más baja para la reacción. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones NO es una característica de las enzimas?

    <p>Las enzimas se consumen durante la reacción. (B)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Enzimas

    Moléculas principalmente proteicas que catalizan reacciones químicas.

    Catalizadores biológicos

    Sustancias que aumentan la velocidad de reacciones químicas sin ser consumidas.

    Reacción cinética

    La velocidad de una reacción química en ausencia o presencia de enzimas.

    Estado de transición

    Estado de mayor energía que debe alcanzarse para que ocurra la reacción.

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    Energía de activación

    La energía necesaria para alcanzar el estado de transición.

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    Equilibrio químico

    Estado donde la velocidad de reacción hacia adelante y hacia atrás es igual.

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    Sustrato

    La sustancia sobre la que actúa una enzima.

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    Producto

    La sustancia que resulta de una reacción química.

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    Quimotripsina

    Una serín proteasa que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas.

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    Serín proteasas

    Enzimas que digieren proteínas mediante la hidrólisis de enlaces peptídicos.

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    Hidrólisis

    Reacción química que descompone compuestos añadiendo agua, especialmente enlaces peptídicos.

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    Sitio activo

    Región en una enzima donde se une el sustrato y tiene lugar la reacción química.

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    Enlaces peptídicos

    Uniones entre aminoácidos en una proteína, que son rompidas por proteasas como la quimotripsina.

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    Catalizador

    Sustancia que aumenta la velocidad de reacción sin consumirse.

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    Complejo enzima-sustrato (ES)

    La unión de una enzima y su sustrato durante una reacción.

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    Lugar activo

    Región específica de la enzima donde se une el sustrato.

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    Interacciones no covalentes

    Métodos de unión del sustrato a la enzima sin formar enlaces fuertes.

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    Modelo de la llave y la cerradura

    Modelo de interacción donde el sustrato se ajusta perfectamente al lugar activo de la enzima.

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    Ajuste inducido

    Modelo en el que tanto la enzima como el sustrato cambian de forma al unirse.

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    Regulación alostérica

    Cambio en la actividad enzimática por unión en un sitio diferente al activo.

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    Fosforilación

    Modificación covalente de proteínas mediante la adición de grupos fosfato.

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    Sitio regulador

    Lugar en una molécula donde se une una molécula reguladora que afecta la actividad enzimática.

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    Modificaciones covalentes

    Cambios permanentes en proteínas que alteran su función, como la fosforilación.

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    Interacción proteína-proteína

    Relación entre proteínas que puede regular la actividad de las enzimas.

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    Mecanismo catalítico de la quimotripsina

    Proceso mediante el cual la quimotripsina actúa como enzima para catalizar reacciones químicas.

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    Grupo prostético

    Componente no aminoacídico que forma parte de proteínas conjugadas, unido covalentemente a la apoproteína.

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    Apoproteína

    La parte proteica de una proteína conjugada, sin componentes no proteicos.

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    Coenzima

    Molécula orgánica de bajo peso que trabaja con enzimas para aumentar su actividad catalítica.

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    Holoenzima

    Forma activa de una enzima, que incluye la apoproteína y su coenzima o grupo prostético.

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    Enzimas y coenzimas

    Las enzimas a menudo requieren coenzimas para transferir grupos químicos en reacciones.

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    Transportadores químicos

    Función de las coenzimas al unir y transportar diferentes grupos químicos en reacciones.

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    Proteínas conjugadas

    Proteínas que tienen componentes no proteicos, como grupos prostéticos, que les permiten cumplir funciones adicionales.

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    NAD+

    Nicotinamín adenin dinucleótido, transportador de electrones en reacciones redox.

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    NADH

    Forma reducida de NAD+, acepta electrones y protones.

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    Reacciones redox

    Reacciones donde hay transferencia de electrones entre sustratos.

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    Inhibición por retroalimentación

    Regulación enzimática donde el producto final detiene la actividad enzimática inicial.

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    Sustrato oxida

    Sustrato que pierde electrones en una reacción redox.

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    Sustrato reduce

    Sustrato que gana electrones en una reacción redox.

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    Study Notes

    Biología Celular - Bloque 1: Introducción - Unidad Didáctica 3: Metabolismo Celular

    • El metabolismo celular se centra en las enzimas, actuando como catalizadores biológicos.
    • Las enzimas son moléculas proteicas que aceleran las reacciones químicas termodinámicamente posibles, sin ser alteradas en el proceso.
    • Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin alterar el equilibrio entre sustratos y productos.
    • El papel central de las enzimas es reducir la energía de activación, facilitando el progreso de la reacción.
    • La energía de activación es la energía necesaria para alcanzar el estado de transición de la reacción.
    • El estado de transición es un estado de alta energía a través del cual deben pasar los sustratos para convertirse en productos.
    • Las enzimas interactúan con los sustratos de manera muy selectiva, uniéndose a una región específica llamada sitio activo.
    • En el sitio activo, los sustratos sufren la reacción catalizada y se convierten en productos, liberándose de la enzima.
    • El complejo enzima-sustrato (ES) se forma temporalmente.
    • La actividad catalítica de las enzimas implica su unión a los sustratos para formar un complejo enzima-sustrato (ES).
    • El sustrato se une a una región específica de la enzima, llamada lugar activo.
    • El sustrato se convierte en el producto de la reacción en el lugar activo, y luego se separa de la enzima.
    • Las enzimas no se alteran en la reacción, proporcionan una superficie sobre la que se producen las reacciones que convierten sustratos en productos.
    • Las enzimas aceleran las reacciones alterando la conformación del sustrato para alcanzar el estado de transición.
    • La llave y cerradura es un modelo más sencillo de interacción E-S.
    • El modelo de ajuste inducido indica que las configuraciones tanto del sustrato como de la enzima se modifican al unirse, este ajuste en la interacción ayuda a la reacción a avanzar.
    • Existen muchas coenzimas: moléculas orgánicas de bajo peso molecular, que trabajan junto a las enzimas (holoenzimas) para aumentar la velocidad de reacción.
    • Las coenzimas típicas son transportadores de grupos químicos (ej. NAD+, FAD).
    • La regulación de la actividad enzimática puede afectar la actividad de las enzimas por diversos motivos.
    • La retroalimentación, un tipo de inhibición, donde el producto de una vía metabólica inhibe la enzima implicada en su síntesis.
    • La modificación covalente (fosforilación), como la adición de grupos fosfato, modificando la actividad de la enzima, es posible.
    • La unión de moléculas pequeñas llamadas reguladores alostéricos a sitios alostéricos puede causar un cambio en la forma de la enzima y su actividad catalítica.
    • Las enzimas aceleran las reacciones utilizando la energía de la reacción y el producto para activarla.
    • Las enzimas también pueden clasificarse en 6 grupos basados en el tipo de reacción catalizada (oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas).

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    Description

    Este cuestionario examina el papel de las coenzimas y las enzimas en las reacciones metabólicas. A través de preguntas, se evaluará el conocimiento sobre la actividad enzimática, regulación y características de las coenzimas. Ideal para estudiantes de bioquímica que deseen profundizar en estos conceptos clave.

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