Bioquímica: Coenzimas y Enzimas

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Questions and Answers

¿Cuál es el papel de las coenzimas en las reacciones enzimáticas?

Formar parte de la estructura de la apoproteína.
Aumentar la velocidad de reacción como catalizadores. (correct)
Unirse a los sustratos de las enzimas de manera irreversible.
Transportar distintos tipos de grupos químicos. (correct)

¿Qué caracteriza a un grupo prostético en una proteína?

Está unido covalentemente a la apoproteína. (correct)
Participa en la catálisis de la reacción enzimática. (correct)
Es un componente aminoacídico de la proteína.
Es una coenzima de bajo peso molecular.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?

Las enzimas son siempre proteínas simples.
Las enzimas reduciremos la energía de activación de las reacciones. (correct)
Las enzimas actúan solo en condiciones de alta temperatura.
Las enzimas son consumidas durante las reacciones químicas.

¿Cómo se clasifican las enzimas que requieren cofactores o coenzimas para su actividad?

Son llamadas holoenzimas. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor lo que es una apoproteína?

Es la parte proteica de una proteína conjugada sin grupos prostéticos. (C) Signup and view all the answers

Las coenzimas se caracterizan por ser:

Moléculas orgánicas de bajo peso molecular que acompañan a las enzimas. (A) Signup and view all the answers

¿Qué función tienen las coenzimas en los procesos metabólicos?

Transfieren grupos químicos durante las reacciones. (D) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de moléculas se consideran parte de las heteroproteínas?

Proteínas que incluyen una parte no proteica unida covalentemente. (D) Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal del NAD+ en el metabolismo celular?

Transportar electrones en reacciones de oxidación-reducción (A) Signup and view all the answers

¿Qué se forma cuando el NAD+ acepta un ion de hidrógeno y electrones?

NADH (C) Signup and view all the answers

¿Cómo se regula la actividad enzimática en función de los requerimientos celulares?

Se modula mediante la inhibición por retroalimentación y regulación alostérica (C) Signup and view all the answers

¿Qué establece la inhibición por retroalimentación en una vía metabólica?

El producto final impide la síntesis de más productos (C) Signup and view all the answers

¿Qué sucede cuando disminuye la concentración del producto (P) sintetizado en una vía metabólica?

Aumenta la actividad enzimática (C) Signup and view all the answers

¿Qué describe mejor la regulación alostérica enzimática?

Un cambio estructural en la enzima por la unión de moléculas pequeñas (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes coenzimas está implicada en la transferencia de electrones?

NAD+ (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes enzimas es un miembro de la familia de las serín proteasas?

Quimotripsina (B) Signup and view all the answers

La quimotripsina digiere enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos:

Hidrófobos (A) Signup and view all the answers

¿Qué tres aminoácidos críticos se encuentran en el sitio activo de las serín proteasas, como la quimotripsina?

Ser, His y Asp (B) Signup and view all the answers

¿Cuál es el producto final de la hidrólisis de un enlace peptídico catalizado por la quimotripsina?

Dos péptidos más cortos (A) Signup and view all the answers

La tripsina difiere de la quimotripsina en que la tripsina:

Digiere enlaces adyacentes a aminoácidos básicos (C) Signup and view all the answers

¿Qué significa el término 'alosterico' en relación con la regulación enzimática?

Un sitio que se encuentra en un lugar diferente al sitio activo, pero que afecta su funcionamiento (D) Signup and view all the answers

¿Cómo es la unión de una molécula reguladora a un sitio alostérico en una enzima?

Puede activar o inhibir la actividad de la enzima, dependiendo del regulador (D) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de modificación covalente que puede regular la actividad enzimática?

La fosforilación de un residuo de aminoácido (C) Signup and view all the answers

¿Qué es la fosforilación y cómo afecta a la actividad de las enzimas?

Es un proceso que agrega grupos fosfato a las enzimas, pudiendo activar o inhibir su actividad. (D) Signup and view all the answers

¿Por qué la regulación alostérica es importante en el control de la actividad enzimática?

Permite una respuesta rápida y adaptativa a las necesidades cambiantes del organismo. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones químicas?

Acelerar la velocidad de la reacción sin ser consumidas. (D) Signup and view all the answers

¿Qué es el complejo enzima-sustrato (ES)?

La unión específica de una molécula de enzima a una molécula de sustrato. (B) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal diferencia entre la reacción cinética en ausencia y presencia de enzimas?

Las enzimas hacen que la reacción se produzca a una velocidad mucho más rápida. (C) Signup and view all the answers

¿Qué es el estado de transición en una reacción enzimática?

El estado de máxima energía que la molécula de sustrato debe alcanzar para convertirse en producto. (A) Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones se utilizan para unir el sustrato al sitio activo de una enzima?

Interacciones no covalentes como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes NO es un ejemplo de una interacción no covalente que puede ocurrir entre un sustrato y el sitio activo de una enzima?

Enlaces covalentes. (B) Signup and view all the answers

¿Qué es la energía de activación de una reacción?

La energía que se necesita para iniciar la reacción. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera sobre las enzimas?

Las enzimas pueden aumentar la velocidad de una reacción sin influir en su equilibrio. (D) Signup and view all the answers

¿Cómo las enzimas afectan la velocidad de una reacción?

Reduciendo la energía de activación. (C) Signup and view all the answers

¿Cómo se relaciona la unión del sustrato al sitio activo con la formación del estado de transición?

La unión del sustrato al sitio activo facilita la formación del estado de transición. (A) Signup and view all the answers

¿Qué hace que las enzimas sean más eficientes que los catalizadores inorgánicos?

Las enzimas tienen un sitio activo específico para cada sustrato, mientras que los catalizadores inorgánicos no lo tienen. (C) Signup and view all the answers

¿Cómo afecta la energía de activación a la velocidad de una reacción?

Cuanto menor es la energía de activación, más rápida es la reacción. (B) Signup and view all the answers

¿Qué describe el modelo de ajuste inducido de la interacción enzima-sustrato?

La enzima y el sustrato cambian sus formas al unirse, adaptándose mutuamente. (C) Signup and view all the answers

¿Qué es el sitio activo de una enzima?

La región de la enzima que se une al sustrato. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente el papel de una enzima en una reacción química?

Las enzimas proporcionan un camino alternativo con una energía de activación más baja para la reacción. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones NO es una característica de las enzimas?

Las enzimas se consumen durante la reacción. (B) Signup and view all the answers

Flashcards

Enzimas

Moléculas principalmente proteicas que catalizan reacciones químicas.

Catalizadores biológicos

Sustancias que aumentan la velocidad de reacciones químicas sin ser consumidas.