Biologie Chapitre 5: Enzymes et Substrats

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Questions and Answers

Quelle est la définition d'un substrat ?

Une enzyme qui catalyse une réaction chimique.

Un catalyseur biologique qui n'est pas une protéine.

Une molécule qui est transformée au cours d'une réaction catalysée par une enzyme. (correct)

Un produit résultant d'une réaction enzymatique.

Quelle est la définition d'une enzyme ?

Une molécule non protéique qui catalyse les réactions chimiques.

Une molécule organique qui catalyse les réactions chimiques.

Une protéine qui catalyse les réactions chimiques et qui possède une double spécificité pour son substrat(s) et pour la réaction qu'elle catalyse. (correct)

Une protéine qui catalyse les réactions chimiques.

Quelle est la différence entre une enzyme de structure tertiaire et une enzyme de structure quaternaire ?

Une enzyme de structure tertiaire est plus active qu'une enzyme de structure quaternaire.

Une enzyme de structure tertiaire est moins stable qu'une enzyme de structure quaternaire.

Une enzyme de structure tertiaire est formée d'une seule chaîne polypeptidique, tandis qu'une enzyme de structure quaternaire est formée de plusieurs chaînes polypeptidiques. (correct)

Une enzyme de structure tertiaire est un ARN, tandis qu'une enzyme de structure quaternaire est une protéine.

Qu'est-ce qu'un ribozyme ?

Un catalyseur biologique qui est un ARN. (B) Signup and view all the answers

Quelle est la spécificité d'une enzyme ?

Une enzyme ne peut catalyser qu'une seule réaction chimique avec un seul type de substrat. (B) Signup and view all the answers

Quel modèle de fixation stéréospécifique du substrat au site de liaison suppose que l'enzyme a une structure flexible ?

Modèle de l'ajustement induit (A) Signup and view all the answers

Quel scientifique est associé au modèle clef-serrure de fixation du substrat ?

Hermann Emil Fisher (B) Signup and view all the answers

Quel est l'avantage principal du modèle de l'ajustement induit par rapport au modèle clef-serrure ?

Il explique le changement de conformation de l'enzyme lors de la fixation du substrat. (D) Signup and view all the answers

Quel élément est essentiel pour la formation d'un complexe enzyme-substrat selon les deux modèles ?

La présence d'un site actif sur l'enzyme. (B) Signup and view all the answers

Lequel des deux modèles, clef-serrure ou ajustement induit, est considéré comme plus précis ?

Le modèle de l'ajustement induit, car il est plus conforme aux observations expérimentales. (C) Signup and view all the answers

Quelle est l'influence d'un catalyseur sur l'équilibre d'une réaction chimique ?

Le catalyseur ne modifie pas l'équilibre de la réaction. (B) Signup and view all the answers

Comment un catalyseur augmente-t-il la vitesse d'une réaction chimique ?

En diminuant l'énergie d'activation de la réaction. (C) Signup and view all the answers

Quelle est la relation entre la constante d'équilibre K et les constantes de vitesse k1 et k2 ?

K = k1 / k2 (D) Signup and view all the answers

Quelle est l'importance de l'efficacité catalytique d'une enzyme ?

Elle permet d'augmenter la vitesse de la réaction. (B) Signup and view all the answers

En présence d'un catalyseur, comment évoluent les vitesses des réactions directe et inverse ?

Les vitesses des deux réactions sont multipliées par un facteur identique. (B) Signup and view all the answers

Quel est l'ordre de grandeur de l'efficacité catalytique d'une enzyme ?

De 10^5 à 10^17 (C) Signup and view all the answers

Que signifie le terme « k1.x » dans l'équation de la réaction en présence d'une enzyme ?

La constante de vitesse de la réaction directe avec enzyme. (B) Signup and view all the answers

Quelle est la principale différence entre une réaction avec et sans enzyme ?

La réaction avec enzyme est plus rapide. (B) Signup and view all the answers

Quel est le rôle principal des enzymes dans le contexte de la demande cellulaire ?

Réguler la vitesse des réactions métaboliques (D) Signup and view all the answers

Parmi les éléments suivants, lequel n'est PAS un mécanisme de régulation de l'activité enzymatique ?

La production de nouveaux ribosomes (D) Signup and view all the answers

Quelle est la particularité du site actif d'une enzyme ?

Il est responsable de la fixation stéréospécifique du substrat (B) Signup and view all the answers

Quel est l'impact d'une augmentation de la concentration de substrat sur l'activité d'une enzyme ?

Elle augmente l'activité enzymatique jusqu'à un certain point (B) Signup and view all the answers

Quel est le lien entre la phosphorylation et la régulation de l'activité enzymatique ?

La phosphorylation peut activer ou inhiber l'activité d'une enzyme (D) Signup and view all the answers

Qu'est-ce qu'un cofacteur dans le contexte de la catalyse enzymatique ?

Une molécule inorganique qui aide l'enzyme à catalyser la réaction (A) Signup and view all the answers

Quelle est la différence principale entre une enzyme et un catalyseur chimique ?

Les enzymes sont plus spécifiques que les catalyseurs chimiques (C) Signup and view all the answers

Quel est le role principal de la protéolyse partielle dans la régulation de l'activité enzymatique ?

La protéolyse partielle permet l'activation d'une enzyme (C) Signup and view all the answers

Quelle est l'influence d'un catalyseur sur l'énergie libre d'activation DG‡ d'une réaction ?

Le catalyseur diminue l'énergie libre d'activation DG‡. (C) Signup and view all the answers

Quel est l'état le plus instable dans une réaction chimique ?

L'état de transition (C) Signup and view all the answers

En utilisant la métaphore de la digue et des vagues, quelle est l'analogie de l'énergie d'activation DG‡ sans catalyseur ?

La hauteur de la digue (C) Signup and view all the answers

Quelle est l'influence d'une énergie libre d'activation DG‡ élevée sur la vitesse d'une réaction chimique ?

La vitesse de réaction est faible. (D) Signup and view all the answers

Si l'énergie libre d'activation DG‡ d'une réaction est basse, quelle est la conséquence sur la vitesse de la réaction ?

La vitesse de la réaction est très élevée. (C) Signup and view all the answers

Comment un catalyseur modifie-t-il le cours d'une réaction chimique ?

Il modifie la vitesse de la réaction. (C) Signup and view all the answers

Quel est le lien entre l'énergie libre réactionnelle DG’ et l'énergie libre d'activation DG‡ ?

DG’ et DG‡ sont liées, mais leur valeur peut être positive ou négative. (D) Signup and view all the answers

Quel est le rôle d'un catalyseur dans une réaction chimique ?

Il permet à la réaction de se produire à une vitesse plus élevée. (A) Signup and view all the answers

Quel est le nom de l'état qui est atteint lorsque le substrat passe à l'état de transition ?

État de Transition (D) Signup and view all the answers

Quelle est la principale différence entre une réaction catalysée par une enzyme et une réaction non catalysée ?

La réaction catalysée par une enzyme nécessite une énergie d'activation plus faible que la réaction non catalysée. (C) Signup and view all the answers

Quelle est la relation entre la forme de l'enzyme et l'état de transition ?

L'enzyme a une forme complémentaire à l'état de transition. (A) Signup and view all the answers

Quel est le rôle de l'énergie d'activation dans une réaction chimique ?

L'énergie d'activation est la quantité d'énergie nécessaire pour que la réaction chimique se produise. (D) Signup and view all the answers

Quelle est la signification du suffixe « -ase » dans le nom d'une enzyme ?

Le suffixe « -ase » indique que l'enzyme est un catalyseur biologique. (A) Signup and view all the answers

Quel est le rôle du site actif d'une enzyme ?

Le site actif est responsable de la liaison du substrat à l'enzyme. (C) Signup and view all the answers

Quelle classe d'enzymes catalyse le transfert d'un groupement chimique d'une molécule à une autre ?

transférases (C) Signup and view all the answers

Qu'est-ce qu'une hydrolase?

Une enzyme qui catalyse la rupture d'une liaison chimique par l'addition d'une molécule d'eau. (D) Signup and view all the answers

Quelle est la principale différence entre une lyase et une synthase ?

Une lyase catalyse la rupture d'une liaison par l'élimination d'un groupe d'atomes, tandis qu'une synthase catalyse la formation d'une liaison par l'addition d'un groupe d'atomes. (B) Signup and view all the answers

Quelle est la fonction d'une isomérase ?

Une isomérase catalyse la conversion d'un isomère en un autre. (B) Signup and view all the answers

Quelle classe d'enzymes est responsable du transport de composés d'un côté à l'autre d'une membrane ?

translocases (D) Signup and view all the answers

Quelle est la signification du numéro EC attribué à une enzyme ?

Le numéro EC identifie le type de réaction catalysée par l'enzyme. (B) Signup and view all the answers

Quel est le nom complet de l'enzyme hexokinase ?

ATP:D-glucose 6-phosphotransférase (D) Signup and view all the answers

Quel est le rôle principal des cofacteurs dans la régulation de l'activité enzymatique ?

Ils peuvent modifier l'activité de l'enzyme en se liant à son site actif. (D) Signup and view all the answers

Quelle est la principale différence entre la protéolyse partielle et les cofacteurs, en terme de régulation de l'activité enzymatique ?

La protéolyse partielle implique la modification de la séquence d'acides aminés de l'enzyme tandis que les cofacteurs ne l'impliquent pas. (C) Signup and view all the answers

Study Notes

Biochimie L1-S2 UE Biochimie 2

Cours d'enzymologie
Licence Sciences Biomédicales
Université Paris Cité

Objectifs d'apprentissage

Définir les caractéristiques structurales et fonctionnelles d'une enzyme, les notions de site actif, d'énergie d'activation et d'état de transition
Nommer et définir les sept classes fonctionnelles d'enzymes
Définir les processus de régulation de l'activité des enzymes (ex: protéolyse, cofacteurs)

Organisation du cours

Définitions (enzyme, substrat, produit)
Site actif, énergie d'activation et état de transition
Classification des enzymes, nomenclature
Régulation de l'activité des enzymes (protéolyse partielle, cofacteurs)

Enzymes / Enzymologie

Les enzymes jouent un rôle crucial pour maintenir la vie en assurant, dans des conditions compatibles avec la vie, les réactions chimiques nécessaires au métabolisme des organismes vivants.
L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes, y compris la vitesse des réactions qu'elles catalysent.

Définitions : enzyme, substrat, produit

Enzyme : protéine ayant une activité catalytique réglée et caractérisée par une double spécificité (substrat et réaction).
Substrat : molécule entrant dans une réaction catalysée par une enzyme et se transformant.
Produit : molécule apparaissant lors d'une réaction catalysée par une enzyme.

Définition d'une enzyme

Une enzyme est une protéine dont l’activité catalytique est réglée par une double spécificité (spécificité de substrat et spécificité réactionnelle).
Elle agit comme un catalyseur.
Elle augmente la vitesse des réactions chimiques sans modifier l'équilibre de la réaction.
Elle agit à des doses faibles par rapport aux réactifs.
Elle se retrouve inchangée à la fin de la réaction.
Elle existe sous des structures tertiaires (une chaîne polypeptidique) ou quaternaires (plusieurs chaînes polypeptidiques).
Il existe des catalyseurs biologiques non protéiques mais étant ARN: les ribozymes.

Catalyseur et réaction à l'équilibre

Un catalyseur augmente la vitesse de réaction en diminuant son énergie d'activation.
Il ne modifie pas l'équilibre de la réaction, car les constantes de vitesse k1 et k2 sont multipliées par le même facteur x.
L'enzyme augmente la vitesse de réaction mais ne modifie pas l'équilibre de celle-ci.

Définition du site actif

Le site actif est une zone tridimensionnelle d'une enzyme qui interagit avec le substrat de manière stéréospécifique (géométrique et électrostatique).
Il contient différents acides aminés à des potentialités réactives. Ce site est composé de deux entités:
un site de liaison (pour la fixation du substrat grâce à des interactions faibles)
un site catalytique (pour l’intervention de divers acides aminés sur le substrat pour le/les transformer).

Modèles de fixation

Modèle clef-serrure : L'enzyme et le substrat ont des formes complémentaires parfaites.
Modèle d'ajustement induit : L'enzyme change de conformation pour s'adapter au substrat, crée une interaction entre l'enzyme et le substrat, déstabilisé le substrat et catalyse la réaction.

Ajustement induit dans l'hexokinase

La structure de l'enzyme change pour s'adapter à son substrat (en U à une forme stabilisée).
Cette adaptation en forme U augmente la vitesse de réaction.

État de transition, énergie d'activation

L'état de transition est une forme de substrat instable, entre les substrats et les produits.
L'énergie d'activation est l'énergie nécessaire pour atteindre cet état de transition.

Diagramme énergétique

La réaction non catalysée nécessite une énergie d'activation plus haute que pour une réaction catalysée.
Le catalyseur diminue l'énergie d'activation.

Les catalyseurs

Les catalyseurs permettent d'accroître le taux de réaction en diminuant l'énergie d'activation.

Classification des enzymes

Les enzymes sont classifiées en 7 classes (oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases/synthases, isomérases, ligases/synthétases, translocases).

Nomenclature officielle

Les enzymes ont un numéro EC (Enzyme Commission) qui les classifie selon leur classe, leur sous-classe, leur sous-sous-classe et un numéro d'ordre.

Exemple d'enzyme: hexokinase

Nom usuel : hexokinase
Réaction catalysée : D-hexose + ATP → D-hexose-6-phosphate + ADP
Nom systématique : ATP:D-hexose 6-phosphotransférase
Numéro de code : EC 2.7.1.1

Régulation de l'activité catalytique des enzymes

Activation par le substrat, cofacteur
Activation ou inhibition réversible par modifications covalentes (ex: phosphorylation)
Inhibition par le produit
Effets physico-chimiques (pH, température)
Inhibition chimique : action irréversible, fixation covalente
Inhibition chimique : action réversible, fixation non covalente

Proenzyme (zymogène)

Proenzyme est une enzyme inactive convertie en forme active après un processus de protéolyse partielle ou élimination d'une partie de la chaîne polypeptidique.
L'intérêt pour la cellule est basé sur sa possibilité de synthétiser une enzyme et de l'activer plus tard.

Cofacteur

Un cofacteur est une substance non protéique, thermostable et de faible poids moléculaire nécessaire à l'activité enzymatique.
Il est lié à l'enzyme de manière transitoire ou irréversible.
Plusieurs types de cofacteur : éléments inorganiques (ions métalliques) ou éléments organiques (coenzymes et groupements prosthétiques).

Nature des cofacteurs

éléments inorganiques: ions métalliques (fixés fermement)
éléments organiques: coenzymes (fixés de manière transitoire) ou groupements prosthétiques (fixés de façon irréversible).

Exemple d'une enzyme nécessitant plusieurs cofacteurs: la succinate déshydrogénase

L'enzyme succinate déshydrogénase nécessite plusieurs cofacteurs pour fonctionner, y compris le FAD, les centres fer-soufre, l'ubiquinone et le hème.

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Description

Ce quiz explore les concepts essentiels liés aux enzymes et aux substrats. Il couvre des sujets tels que la structure des enzymes, les modèles de fixation, et l'influence des catalyseurs sur les réactions chimiques. Testez vos connaissances sur ces fondamentaux de la biologie moléculaire.